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Kollagen

Kollagen

Kollagen (internationalisierte Schreibweise Collagen; Betonung auf der letzten Silbe) ist ein bei Menschen und Tieren vorkommendes Strukturprotein des Bindegewebes (genauer: der extrazellulären Matrix). Im menschlichen Körper ist Kollagen mit über 30 % Anteil am Gesamtgewicht aller Eiweiße (Proteine) das verbreitetste Eiweiß. Es ist der organische Bestandteil von Knochen und Zähnen und der wesentliche Bestandteil von Sehnen, Bändern und Haut. Kollagenfasern besitzen eine enorme Zugfestigkeit und extrem hohe Dehnbarkeit. Seinen Namen erhielt das Kollagen (aus dem Griechischen: Leim erzeugend) ursprünglich aufgrund seiner früheren Nutzung als Knochenleim im Holzhandwerk. Kollagen wird im endoplasmatischen Retikulum synthetisiert und besteht aus helikalen Peptidketten, die untypischerweise eine linksgängige Helix aufweisen. Drei dieser Helices umschlingen einander zu einer rechtsgängigen Superhelix. Auffallend an der Primärstruktur (Aminosäuresequenz) des Kollagens ist, dass jede dritte Aminosäure Glycin ist. Ein häufig wiederholtes Sequenzmotiv ist Prolin-Hydroxyprolin-Glycin (siehe Biologische_Evolution#Multigen-Familie). Die dichte Wicklung ist auch ausschlaggebend für die enorme Zugfestigkeit von Kollagenfasern: die Fasern können Gewichte bis zum Zehntausendfachen ihres Eigengewichtes tragen. siehe auch: Gelatine (denaturierte Form von fibrillärem Kollagen Typ I, II und/oder III, meist aus Schlachtabfällen gewonnen). Es sei angemerkt, dass im allgemeinen Sprachgebrauch Kollagen Typ I gleichgesetzt wird mit "Kollagen". Kollagen Typ I ist zwar mengenmäßig im Organismus das bedeutendste Kollagen und durch seine Verwendung als Gelatine auch das bekannteste, es existieren jedoch weitere Kollagene, die sich strukturell wesentlich vom Kollagen Typ I unterscheiden und andere wichtige biologische Funktionen wahrnehmen. Eine differenziertere aber auch speziellere Darstellung folgt im nächsten Absatz.

Spezielle Informationen zu den Kollagenen

Zur Zeit sind 27 verschiedene Kollagentypen bekannt (Typ I bis XXVII). Zusätzlich sind mindestens zehn weitere Proteine mit kollagenähnlichen Domänen zu verzeichnen. Alle Kollagene haben gemein, dass sie aus drei Polypeptidketten aufgebaut sind, die man als α-Ketten bezeichnet und die in Form einer Tripelhelix umeinander gewunden sind. Jede α-Kette kann in Abhängigkeit des Kollagentyps aus 600 bis 3000 Aminosäuren zusammengesetzt sein und ist mit großen Domänen ausgestattet, die aus sich wiederholenden (repetitiven) G-x-y-Sequenzen aufgebaut sind. Definitionsgemäß werden nur tripelhelikale Moleküle der extrazellulären Matrix (EZM) als Kollagene bezeichnet. Die Kollagene werden in mehrere Untergruppen unterteilt. In der folgenden Zusammenstellung sind einige Mitglieder der Kollagenfamilie aufgeführt.
- Fibrilläre Kollagene Kollagene des Typs I, II, III, V und XI
- Netzbildende Kollagene Kollagene des Typs IV (Basalmembran!), VIII und X
- Fibrillenassoziierte Kollagene (FACIT) Kollagene des Typs IX, XII und XIV
- Perlenschnurartige Kollagene Kollagen Typ VI
- Verankerungsfibrillen Kollagen Typ VII
- Kollagene mit Transmembrandomänen Kollagene des Typs XIII und XVII

Spaltprodukte


- Collagen XVIII
  - Endostatin

Biochemische Informationen zu Kollagen Typ I

Kollagen Typ I, welches zu den fibrillären Kollagenen gerechnet wird, kommt ubiquitär in allen Geweben vor, am häufigsten in Haut und Knochen, aber auch in Sehnen und in der Hornhaut des Auges (Kornea). Kollagen Typ I wird u.a. von spezialisierten Zellen (Fibroblasten, Myofibroblasten und Osteoblasten) synthetisiert. Das entscheidende Merkmal eines typischen Moleküls der fibrillären Kollagene ist die lange, seilartige Tripelhelix. Die sie bildenden 3 Kollagen-Polypeptidketten sind im Falle von Kollagen Typ I die linksgängigen α-Ketten, [α1(I)]2α2(I), die sich zu einer rechtshändigen Tripelhelix umeinander winden. Die Primärstruktur der α-Ketten setzt sich aus repetitiven G-x-y-Einheiten zusammen. Somit befindet sich an jeder dritten Position ein Glycin-Rest. Die Aminosäure Prolin ist sehr häufig an Position x zu finden, während 4-Hydroxyprolin an Position y lokalisiert ist. Hierdurch wird die Rotation der Polypeptidkette limitiert. Das Gen der α1-Kette von Kollagen Typ I besteht aus 50 Exons, von denen über die Hälfte eine Länge von 54 Basenpaaren (bp) oder das zwei- bis dreifache dieser Länge besitzen. Sie codieren für die Sequenz (G-x-y)6 oder ein Vielfaches davon. Einzelne Kollagen-Polypeptidketten werden an membrangebundenen Ribosomen synthetisiert und in das Lumen des endoplasmatischen Reticulums transportiert. Dabei liegen sie in Form größerer Vorläufermoleküle, den Pro-α-Ketten, vor, die mit N- und C-terminalen Propeptiden versehen sind. Im endoplasmatischen Reticulum werden einzelne Prolin- und Lysin-Reste hydroxyliert. Durch Ausbildung von Disulfidbindungen zwischen den C-terminalen Propeptiden wird die Tripelhelixbildung eingeleitet. Drei Pro-α-Ketten formieren dabei über Wasserstoffbrücken ein dreisträngiges Helixmolekül, das Prokollagen. Die fibrillären Kollagene werden in dieser Form aus der Zelle sezerniert. Unmittelbar nach der Sekretion werden die Propeptide im extrazellulären Raum mit Hilfe von Prokollagen-Peptidasen abgespalten. Anschließend lagern sich einzelne Kollagen-Moleküle zu Kollagen-Fibrillen zusammen (Fibrillogenese). In einem weiteren Schritt kommt es dann zur Ausbildung der Kollagenfasern, wobei die Quervernetzung an bestimmten Lysin- und Hydroxylysinresten erfolgt. Vitamin C (Ascorbinsäure) ist ein wichtiger Co-Faktor bei der Modifizierung der Aminosäuren Prolin und Lysin zu Hydroxyprolin und Hydroxylysin (Hydroxylierung). Bei fehlender Hydroxylierung werden nur schadhafte Kollagenmoleküle gebildet, die ihrer Funktion als Strukturprotein nicht nachkommen können. Hierbei ist anzumerken, dass nahezu alle Symptome der Ascorbinsäure-Mangelerkrankung Skorbut auf die fehlerhafte Biosynthese des Kollagens zurückzuführen sind. In den Fibrillen sind benachbarte Kollagenmoleküle nicht bündig angeordnet, sondern um 67 nm, d.h. um etwa ein Fünftel ihrer Länge, gegeneinander versetzt. Diese Anordnung hat zur Folge, dass auf elektronenmikroskopischen Aufnahmen von Metall-kontrastierten Kollagenfibrillen eine Querstreifung zu sehen ist. Es entsteht ein charakteristisches Bänderungsmuster, das sich alle 67 nm (234 Aminosäuren) wiederholt und als D-Periode bezeichnet wird. Dadurch werden die α-Ketten in vier homologe Bereiche D1-D4 unterteilt. Die in einer D-Einheit auftretenden Banden werden mit a-e bezeichnet. Die Kollagen-Fibrillen sind geordnete Polymere, die im ausgereiften Gewebe viele Mikrometer lang werden können. Sie sind oft zu größeren, kabelartigen Bündeln, den Kollagenfasern, zusammengefasst. Bei Sehnen betragen die Kollagen Typ I Fibrillendurchmesser 50-500 nm, in der Haut 40-100 nm und in der Kornea 25 nm. Die Fibrillogenese des Kollagens wird oftmals durch kleine leucinreiche Proteoglykane reguliert, so dass in den entsprechenden Geweben Fibrillen mit definiertem Durchmesser und definierter Anordnung entstehen können.

Weblinks


- [http://www.wissenschaft.de/wissen/news/250430.html www.wissenschaft.de: Die zwei Gesichter des Kollagen VII - Die Proteinvariante macht nicht nur die Haut straff, sondern auch Hautkrebs gefährlich] Kategorie:Strukturprotein Kategorie:Chemische Verbindung ja:コラーゲン

Menschen

Der moderne Mensch (Homo sapiens) ist ein Säugetier aus der Ordnung der Primaten (Primates). Er gehört zur Unterordnung der Trockennasenaffen (Haplorhini) und dort zur Familie der Menschenaffen (Hominidae). Früher wurden Mensch (Hominidae) und Menschenaffen (Pongidae) insbesondere aufgrund der besonderen geistigen Entwicklung des Menschen als zwei getrennte Familien betrachtet, jüngere Untersuchungen sehen zwischen beiden Gruppen ein engeres Verwandtschaftsverhältnis und stellen sie daher in eine gemeinsame Familie. Der moderne Mensch ist die einzige bis heute überlebende Art der Gattung Homo. Manchmal wird für den modernen Menschen auch die wissenschaftliche Bezeichnung Homo sapiens sapiens gebraucht, die zum Ausdruck bringen soll, dass der Neanderthaler (dann Homo sapiens neanderthalensis) zur selben Art gehörte wie der moderne Mensch. Diese Ansicht gilt heute aber als sehr zweifelhaft, weswegen die moderne Bezeichnung schlicht Homo sapiens ist. Sie leitet sich aus dem Lateinischen von homo:„Mensch“ und sapiens:„weise“ ab.

Die einzigartige Stellung des Menschen im Tierreich

Wie manche andere Tiere, weist der Mensch einige hoch spezialisierte Merkmale auf. In vermutlich zwei Eigenschaften, sicher aber hinsichtlich eines Kriteriums unterscheidet er sich deutlich von den heute bekannten übrigen Tierarten: Mit Bestimmtheit lässt sich sagen, dass beim Menschen die biologische zu Gunsten einer "kulturellen" Evolution in den Hintergrund getreten ist. Aufgrund seiner intellektuellen oder auch kulturellen "Fähigkeiten" ist er in der Lage, sich veränderten Umweltbedingungen sehr viel besser und schneller anzupassen als jedes andere Tier. Die Evolution hat sich beim Menschen auf die Verbesserung seiner Kulturfähigkeiten (Schrift, gedankliche Konstrukte wie Mathematik, Religion oder Recht, Ausdruck von Gefühlen und Gedanken durch Kunst) ausgeweitet; diese Kulturtechniken durchlaufen nunmehr selbst einen Evolutionsprozess. Andere Tierarten dagegen durchlaufen nach heutigem Wissen mitsamt ihrer Kultur die Evolution. Kunst]] In diesem Zusammenhang ist festzustellen, dass andere Tiere nicht im selben Maße wie der Mensch die Fähigkeit besitzen, ihre im Phänotyp entwickelten Fähigkeiten, ihr erlerntes Wissen, auf die nachfolgenden Generationen zu übertragen. Der Mensch besitzt ein historisches Bewusstsein: Er steht nicht in der Notwendigkeit, Informationen entweder durch die genetische Vererbung zu erhalten oder Erfahrungen genauso wie seine Vorgänger immer aufs Neue selbst machen zu müssen, sondern er kann auf Handlungen und Informationen zurückgreifen, die viele Generationen vor ihm geschaffen haben (wobei es aber auch bei zahlreichen sonstigen Tierarten zur Traditionsbildung kommt, beispielsweise bei Menschenaffen). Der Mensch ist vermutlich viel stärker als jedes andere Tier in der Lage, in seinem zeitlichen Bewusstsein Vergangenheit, Gegenwart und die Zukunft in kausale Zusammenhänge zu bringen. Somit kann er seine Handlungen vergleichen, um "viele Ecken herum" planen (Kreativität) und somit teilweise eine Zukunft entwerfen, die er durch seine absichtlichen Handlungen schaffen sollte. Der Mensch ist in der Lage, die Lebensbedingungen seiner Art durch Arbeit bewusst zu gestalten, solange er sich seine Arbeit aussuchen kann und ihn keine sonstigen Hindernisse daran hindern. Zum zweiten sind sich menschliche Individuen – vermutlich als einzige Lebewesen auf der Erde – sich selbst und ihrer eigenen Sterblichkeit bewusst. Durch das absehbare Sterben ergibt sich nur für den Menschen die Frage nach dem Sinn des Lebens und dem Leben nach dem Tod. Diese Fragen sind in der Philosophie und der Religion zentralständige Themen. Nicht allein typisch für den Menschen, jedoch bei ihm besonders stark ausgeprägt, ist seine Eigenschaft, sich hochorganisiert in größeren Gruppen zusammenzuschließen, was man in einer sehr abgeschwächteren Form auch bei anderen Tieren wie zum Beispiel Wölfen oder Affen beobachten kann. Dies wird begünstigt durch die im Vergleich zu anderen Tieren komplexe Sprache des Menschen, die eine fortschreitende Arbeitsteilung ermöglicht. Auf der anderen Seite steht zu vermuten, dass die Entwicklung der Zivilisation auch die Entwicklung der Sprache in enger Wechselwirkung förderte und beides letztlich zu den hoch entwickelten Kulturen führte, die die Menschheit heute besitzt.

Entwicklung

Mit der Entwicklungsgeschichte der Menschheit von ihren Anfängen bis zum heutigen Jetzt-Menschen beschäftigt sich die Paläanthropologie, deren wichtigste Datenquellen die Archäologie liefert. Noch immer sind die Vorgänge der Menschwerdung aus affenartigen Vorfahren, vermutlich im Osten Afrikas, nicht endgültig aufgeklärt. Der gegenwärtige Stand der Erkenntnisse wird im Artikel Hominisation aufgezeigt. Neben der biologischen Entwicklung ist für den Menschen jedoch auch seine kulturelle Entwicklung maßgeblich, welche auf die Entwicklung der Sprache zurückzuführen ist, mit der es dem Menschen erst möglich wurde Ideen auszutauschen. Der kulturelle Entwicklungsstand des Menschen war zunächst über Jahrhunderttausende hinweg nahezu konstant. Mit der Entstehung des modernen Menschen und seiner nachfolgenden Auswanderung aus Afrika beschleunigte sich jedoch die kulturelle Innovation, bis seit Ende der letzten Eiszeit mit dem Aufkommen von Ackerbau und Viehzucht der Mensch erstmals großräumig gestaltend in seine Umgebung eingriff. Seit dieser Zeit besitzt der Mensch eine über weitaus mehr als ein paar Generationen zurückreichende Geschichte, auf deren Grundlage die Individuen agieren müssen. Typische Merkmale des modernen Menschen im Vergleich:
- Das Gehirnvolumen von Homo sapiens ist etwas kleiner als das des Neandertalers.
- Die Stirn ist am steilsten von allen Hominiden ausgeprägt
- Ober- und Unterkiefer sind leicht reduziert Als Vorfahren des Homo sapiens kommen insbesondere die afrikanischen Populationen von Homo ergaster und Homo erectus in Frage. Die Zuordnung der Fossilfunde zu einzelnen Arten ist allerdings umstritten. Der wissenschaftliche Begriff Homo sapiens wird nicht selten in leicht humoristischer Anspielung als Vorlage für die Kreation neuer Begriffe benutzt, die Eigenschaften des Homo sapiens darstellen, beispielsweise
- Homo oeconomicus
- Homo reziprocans
- Homo faber (Roman von Max Frisch)
- Homo ludens
- Homo sociologicus
- Homo ötzi Die Entwicklung des Menschen muss auch deutlich im Zusammenhang mit der Entwicklung unseres Planeten, der Erde, gesehen werden. So zwangen die vielen Eiszeiten den Menschen, sich auf die neuen Gegebenheiten einzustellen. Der Mensch war also in der Lage, sich immer wieder anzupassen und er kam und kommt mit den verschiedensten Lebensbedingungen zurecht. Im Gegensatz dazu sind die meisten Tiere auf einen Lebensraum beschränkt.

Verbreitung des modernen Menschen über den Globus

Alle heute lebenden Menschen sind sehr nahe miteinander verwandt, wie molekularbiologische Untersuchungen an der ribosomalen RNA und mitochondrialen DNA gezeigt haben. Die größten Unterschiede finden sich innerhalb der afrikanischen Populationen. Die Populationen außerhalb Afrikas sind – mit Ausnahme einiger später aus Afrika ausgewanderter Gruppen – genetisch sehr uniform. Moderne Funde unterstützen die „Out of Africa“-These, also die Ausbreitung des modernen Menschen vom afrikanischen Kontinent aus. Fossilien, die dem biologisch modernen Menschen zugerechnet werden, gibt es seit etwa 160.000 Jahren, verstärkt seit ca. 100.000 Jahren. Lange Zeit lebte die Art in Afrika zeitparallel zum primär europäischen Neandertaler, der besonders an das Leben im eiszeitlichen Klima angepasst war. Im Nahen Osten, später auch in Europa, kamen beide gleichzeitig gemeinsam vor. Es ist unklar, ob sich beide Arten vermischt haben, die Mehrzahl der Fossilien weist deutlich erkennbare morphologische Unterschiede auf. Molekulargenetische DNA-Analysen sprechen gegen eine Vermischung beider Arten. Die Menschheit kann auf genetischer Basis in zahlreiche Gruppen unterteilt werden. Diese konnten entstehen, da es früher aufgrund von geographischen Distanzen und kultureller Differenzen keinen kontinuierlichen Genfluss aller Populationen gab. So können die verwandtschaftlichen Beziehungen zwischen den menschlichen Populationen relativ genau ermittelt werden. Das Genographic Project untersucht mit Hilfe moderner Methoden, wie sich die Menschheit als sie von Afrika den Rest der Welt besiedelte in immer mehr Gruppen aufspaltete. Dabei kann jeder an dem Projekt teilnehmen, indem er seine DNA Probe untersuchen lässt. Auf diese Weise kann man herausfinden, woher die eigenen Vorfahren stammen. Zuerst teilten sich die Menschen vor etwa 65.000 Jahren in die folgenden drei heute noch lebenden Gruppen auf: #Nicht-Afrikaner #Afrikaner außer San #San und Khoi Khoi Die beiden Gruppen der Afrikaner blieben auf ihrem Heimatkontinent während die Nichtafrikaner nach Asien auswanderten. Die San und Khoi Khoi leben heute im südlichen Afrika, sie unterscheiden sich von allen anderen Afrikanern genetisch und durch ihre Sprache (Klicklaute). Auch die Nichtafrikaner teilten sich nicht lange nach ihrer Auswanderung vor etwa 55.000 Jahren wieder in eine nördliche und eine südliche Gruppe auf. Die südliche Gruppe spaltete sich wenige Jahrtausende später weiter in Australier (heutige Aborigines, Tasmanier und Papuas), Negritos (heute Andamaner, Aeta, Semang, Senoi) und Südasiaten (heute: Südchinesen, Thai, Khmer, Indonesier, Philipinos, Polynesier und andere Bewohner Ozeaniens) auf. Die nördliche Gruppe teilte sich vor etwa 45.000 Jahren in "Weiße" (dunkelhäutige Inder, südwestasiatische Völker, Araber, Nordafrikaner, hellhäutige Menschen europäischer Abstammung) und Nordasiaten (heute: Mongolen, Tibetaner, Sibirische Bevölkerung, Nordchinesen, Japaner, Ainu, Koreaner, Inuit) auf. Von den Nordasiaten trennten sich zwischen 30.000 und 14.000 Jahren dann die Indianer (Nord- und Südamerika) ab. In prähistorischen Zeiten haben sich die unterschiedlichen Populationen der Menschheit an den regionalen Grenzen ihres Verbreitungsgebietes immer wieder vermischt, wobei dieser Effekt lange Zeit nur gering war. Heute ist der Mensch mit über 6 Milliarden Individuen bis auf einige Wüsten- und Bergregionen, einige Inseln und die Antarktis auf dem ganzen Globus anzutreffen. Durch die zunehmende Mobilität vermischen sich die unterschiedlichen genetischen Gruppen immer mehr, nachdem sie früher durch geographische Distanz oder kulturelle Unterschiede genetisch voneinander getrennt blieben. So bilden sich immer mehr neue Ethnien (z.B. Farbige in den USA). Andere Gruppen wie z.B. die San und Khoi Khoi sind dagegen dabei ganz zu verschwinden, da ihre Kultur immer mehr zerstört wird und sie in Städte wandern und sich dort vermischen.

Biologie

Anatomie

Der menschliche Körper ist ein kompliziertes Gebilde, das zu 60 bis 70% aus Wasser, etwa 20% Proteinen, 15% Fetten und 5% Mineralen und anorganischen Stoffen besteht. Ein erwachsener Mensch hat eine typische Körpergröße zwischen 150 cm und 200 cm. Die Anatomie des Körpers ist im Artikel Anatomie des Menschen detailliert beschrieben: Wie bei anderen Wirbeltieren auch, lässt sich der Körper strukturieren in einen Stütz- und Bewegungsapparat, die inneren Organe, das Nervensystem und die Sinnesorgane. Doch greift die Reduktion auf eine rein funktionale Betrachtung des Körpers zu kurz, der Körper des Menschen stellt als Grundbedingung für die Existenz des Menschen einen unabdingbaren Rahmen für seinen Geist und sein Erleben der Welt dar.

Genetische Verwandtschaft

Das menschliche Genom enthält sowohl kodierende als auch nicht-kodierende DNA-Sequenzen, die denjenigen anderer Lebewesen erkennbar homolog sind und mit DNA-Sequenzen sehr nahe verwandter Arten wie der anderer Menschenaffen sogar völlig übereinstimmen. Anhand quantitativer Messungen der Ähnlichkeit dieser Basenpaarketten kann man umgekehrt auf die Verwandtschaftsverhältnisse zurückschließen. Dies bestätigt Schimpansen, Gorillas und Orang-Utans in dieser Reihenfolge als nächste menschliche Verwandte.

Soziologie

Die Soziologie beschäftigt sich nahezu ausschließlich mit dem Menschen, obwohl es in den 1920er Jahren Versuche gab, eine "Tiersoziologie", sogar eine "Pflanzensoziologie" zu etablieren. Warum das biologisch erschlossene Tier "Mensch" besondere Eigenarten hat, untersuchen beziehungsweise beantworten i. w. S. die Anthropologie, sodann die Soziobiologie und die Biosoziologie. Daher nimmt dann die Soziologie ihre Axiome, wenn nicht Soziologen selber soweit ausgreifen. Der Versuch, schon einmal eine Soziologie für extraterrestrischer Lebewesen mit menschenähnlicher geistiger Entwicklung zu entwerfen, wie beispielsweise die 'Exosoziologie', sind so lange rein spekulativ, bis sie empirisch geprüft werden können.

Recht

Rechtlich gesehen ist der Mensch zumeist eine ("natürliche") Person, deren Status je nach Staat unterschiedlich festgelegt ist, jedenfalls ist er rechtsfähig. Im "Bürgerlichen Gesetzbuch" der Bundesrepublik Deutschland heißt es dementsprechend in § 1: Die Rechtsfähigkeit des Menschen beginnt mit der Vollendung seiner Geburt. Es gibt Gesellschaften, in denen das nicht jeder Mensch ist: In Stammesgesellschaften beispielsweise kann ein Neugeborenes bis zur Anerkennung durch den Vater ohne Rechtsfähigkeit sein; in Staaten mit Sklaverei gelten Sklaven zuweilen als "Sachen" u. a. Die Allgemeine Erklärung der Menschenrechte der Vereinten Nationen soll in jedem Staat einen Grundstatus vorgeben. Gemäß diesem Menschenbild besitzt jeder einzelne Mensch von Geburt an eine besondere, unantastbare und unveräußerliche Würde. Aus diesem Grund hat jeder Einzelne bestimmte Rechte, zum Beispiel das Recht auf Leben, auf körperliche Unversehrtheit, auf Religionsfreiheit und auf Meinungsfreiheit sowie auf einen angemessenen Arbeitslohn. Dieses Ideal ist aber nicht überall verwirklicht, denn in vielen Staaten werden Leute ohne Gerichtsverfahren eingesperrt, Gefangene gefoltert, Frauen und Kinder unterdrückt und Menschen leben in Armut. Ferner wird das Grundrecht auf Leben, obgleich mit dem Begriff der Würde eng verknüpft, in keinem Land als unantastbar angesehen, da eine solche Unantastbarkeit mit jeglicher Bewaffnung (Armee, Polizei usw.) im Widerspruch stünde. Manche Kulturkreise und Religionen kennen keine allgemein gültigen Menschenrechte. Insbesondere der Islam, die indische und die chinesische Kultur machen einen Unterschied zwischen "Gläubigen" und "Ungläubigen" oder zwischen den Rechten des Mannes und denen der Frau.

Religion

Der Mensch handelt selbst sowohl als glaubendes, betendes, Riten ausübendes Subjekt, als auch als Objekt religiöser Riten und Anbetungen. Nicht in allen Religionen gilt er als direkte Schöpfung eines oder mehrerer Götter. Religionen und religiöse Motive haben nahezu die gesamte bekannte Geschichte des Menschen begleitet, zuerst als Verehrung von Naturkräften, dann als Anbetung mehrerer Götter und schließlich als Monotheismus. Dies führte zu der philosophischen Frage, in wieweit die Religion zu den spezifischen Merkmalen des Menschen gehöre. Das Christentum, das Judentum und der Islam betrachten die Entwicklung des Menschen, wie auch die gesamte Schöpfung als Werk Gottes. Für die großen christlichen Religionsgemeinschaften bestehen dabei keine Widersprüche zwischen dem wissenschaftlich Bewiesenem und dem christlichen Glauben, weil nach ihrer Auffassung Theologie und Wissenschaft unterschiedliche Fragestellungen behandeln. Aus Sicht christlicher Kreationisten, die vor allem in den USA ein umfangreiches Unterstützerfeld haben, wird die Vorstellung, der Mensch habe sich über Jahrmillionen aus tierischen Vorfahren entwickelt, in wörtlicher Auslegung der biblischen Schöpfungsgeschichte entschieden abgelehnt.

Verwandte Themen


- Anatomie des Menschen
- Anthropologie
- Menschheitsgeschichte
- Hominisation
- Humanismus
- Körpergröße
- Daten des menschlichen Körpers
- Kreativität
- Menschenbild
- Menschenrechte
- Philosophische Anthropologie
- Psychologie
- Schwanzmensch
- Soziologie
- Weltbevölkerung

Literatur


- Friedemann Schrenk, Timothy G. Bromage, Henrik Kaessmann: Die Frühzeit des Menschen: Zurück zu den Wurzeln. Biologie in unserer Zeit 32(6), S. 352 - 359 (2002),
- Walfried Linden, Alfred Fleissner: Geist, Seele und Gehirn. Entwurf eines gemeinsamen Menschenbildes von Neurobiologen und Geisteswissenschaftlern, LIT-Verlag Münster 2004, ISBN 3825879739

Weblinks


- [http://www-users.med.cornell.edu/%7Espon/picu/calc/bsacalc.htm Body Surface Area Calculator] - Tool zur Berechnung der Körperoberfläche eines Menschen (engl.)
- [http://www.med-rz.uni-sb.de/med_fak/anatomie/bock/3dstart.htm 3D Anatomie]
- [http://caliban.mpiz-koeln.mpg.de/~stueber/darwin/werke05/index.html Charles Darwin: Die Abstammung des Menschen] (in der ersten deutschen Übersetzung (1875) des englischen Originaltextes)
- [http://www.tgs-chemie.de/evolution_des_menschen.htm Vergleich von Menschenaffen und Menschen]
- [http://clv.dyndns.info/pdf/255649.pdf Faszination Mensch - Buch im PDF-Format] (stark religiös motiviert) Kategorie:Primaten Kategorie:Anthropologie Kategorie:Menschenrechte ko:사람 ms:Manusia ja:人間 nb:Menneske simple:Human zh-min-nan:Lâng

Strukturprotein

Als Strukturproteine bezeichnet man Eiweißmoleküle, die in erster Linie als Gerüststoffe in Geweben oder Zellen von Lebewesen dienen. Sie haben häufig keine katalytische Funktion, wirken also nicht als Enzyme, sondern sind u.a. massgeblich daran beteiligt, Zellen ihre Form und Geweben ihre Festigkeit und Elastizität zu geben. Typische Strukturproteine sind
- das Keratin, aus dem Haare, Nägel, Hufe und Hörner von Tieren bestehen,
- das Kollagen des Bindegewebes, aus denen z.B. Faserknorpel besteht,
- fibrilläre (faserige) Strukturproteine wie Actin, Myosin und Tropomyosin, die die Kontraktion der Muskelzellen bewirken. Die meisten Strukturproteine zeichnen sich in ihrer Zusammensetzung dadurch aus, dass gewisse Aminosäuren in der Primärstruktur regelmäßig wiederkehrende Sequenzen bilden. Kategorie:Zellbiologie Kategorie:Biochemie

Bindegewebe

Das Bindegewebe rechnet man zu der Grundgewebeart des Binde- und Stützgewebes. In diesem Artikel geht es um das Bindegewebe im engeren Sinne, während zur Grundgewebeart auch noch das Stützgewebe, Knorpel und Knochen, gezählt wird. Für die allgemeine Betrachtung, Einteilung, Entwicklung und gemeinsame Eigenschaften dieses Grundgewebetyps sei auf den Artikel zum Binde- und Stützgewebe verwiesen; hier sollen nur die Gewebetypen des Bindegewebes im eigentlichen oder engeren Sinne besprochen werden. Das embryonale Bindegewebe ist das Mesenchym, von ihm leitet sich alles Binde- und Stützgewebe ab. Spezifisch für die Nabelschnur ist das gallertige Bindegewebe. Im entwickelten Körper am weitesten verbreitet ist das kollagene Bindegewebe in seinen verschiedenen Formen, weitere Formen sind das elastische, das retikuläre und das spinozelluläre Bindegewebe. Schließlich nimmt das Fettgewebe in dieser Reihe eine gewisse Sonderstellung ein. Die Zellen der meisten hier besprochenen Gewebe werden als Fibroblasten und Fibrozyten bezeichnet. Eigentlich bezeichnet der Fibroblast die aktive, Extrazellulärmatrix sezernierende Form, während der Fibrozyt eine ruhende, inaktive Zelle bezeichnet. Weil beide Formen aber fließend ineinander übergehen und eine Unterscheidung meist nicht möglich ist, werden beide Begriffe je nach Literatur auch synonym gebraucht. In diesem Artikel wird nur von Fibrozyten gesprochen. Im Folgenden werden die in den Artikeln zur Extrazellularmatrix und zum Binde- und Stützgewebe beschriebenen Begriffe vorausgesetzt.

Einteilung

Mesenchym

Das Mesenchym, das embryonale Bindegewebe, ist als pluripotentes Gewebe in der Ontogenese das Ausgangsgewebe für alle Binde- und Stützgewebsarten, selbst sowie des Muskelgewebes. Außerdem ist es an der Entstehung von Muskelgewebe, Endothel, Mesothel und des Dentins beteiligt. Die Zellen des Mesenchyms sind mit dünnen Fortsätzen miteinander vernetzt und durch Gap junctions verbunden. Die Matrix ist weitgehend frei von Fasern und enthält hauptsächlich Hyaluronsäure. Dieses Glykosaminoglykan bindet sehr viel Wasser, wodurch im skelettlosen embryonalen Körper der Turgor aufrecht erhalten bleibt.

Gallertiges Bindegewebe

Das gallertige Bindegewebe ist typisch für die Nabelschnur (hier auch Wharton-Sulze genannt), tritt aber auch in der embryonalen Haut auf. Die Zellen sind flache, verzweigte Fibrozyten, die miteinander ein weitmaschiges Netzwerk bilden. Die Extrazellulärmatrix enthält feine kollagene und retikuläre Fasern sowie nichtsulfatierte Glykosaminoglykane, insbesondere Hyaluronsäure. Hauptaufgabe dieses Gewebes ist es, die Gefäße der Nabelschnur vor Abschnürung zu schützen, ohne dass die Nabelschnur in ihrer Flexibilität eingeschränkt wird.

Kollagenes Bindegewebe

Lockeres kollagenes Bindegewebe

Das lockere kollagene oder auch interstitielle Bindegewebe ist der häufigste Bindegewebstyp des Körpers. Es erfüllt überall im Körper in jedem Maßstab die Lücken, bildet das Stroma oder stabilisiert die Wände der Organe, findet sich in Muskeln, Sehnen, unter dem Epithel der Schleimhäute und Drüsen, in und unter der Haut (Dermis, Subkutis), sowie um Nerven und Gefäßbahnen. Funktionell dient es nicht nur als Füllmaterial, sondern auch als Wasserspeicher, Verschiebeschicht und als Aufenthaltsraum für zahlreiche freie Zellen. Die Fibrozyten liegen isoliert in recht großen Abständen zueinander. Vorherrschend sind lockere und in alle Richtungen angeordnete wellige Bündel kollagener Fasern. Auch retikuläre Fasern und elastische Fasern sind vorhanden, letztere sorgen für die wellige Anordnung der Kollagenfasern.

Straffes kollagenes Bindegewebe

Das straffe kollagene Bindegewebe entsteht dort, wo kollagenes Bindegewebe auf Zug beansprucht wird. Fast der ganze Interzellularraum ist von Kollagenfasern ausgefüllt, die für die Zugfestigkeit sorgen. Nur wenige elastische Fasern und Proteoglykane sind vorhanden. Dabei sind die Kollagenfasern immer in Richtung der Belastung ausgerichtet:
- Wird das Gewebe in alle Richtungen belastet, sind auch die Fasern geflechtartig in alle Richtungen ausgerichtet. Beispiele sind die Muskelfaszien, Gelenk- und Organkapseln, das Periost und das Perichondrium, die Lederhaut der Dermis, Sklera und Kornea des Auges, und die Dura mater, die harte Hirnhaut.
- Bei gerichteter Belastung in einer Richtung sind alle Fasern parallel ausgerichtet. Dieser Fall tritt bei Sehnen und Bändern ein, die ja mit erheblicher Kraft in einer Richtung belastet sind. Speziell die Zellen der Sehnen werden auch als Tenozyten oder auch Flügelzellen bezeichnet. Sie besitzen flache und flächige, dreidimensional flügelähnliche Ausläufer, zwischen denen und an denen entlang sich die Kollagenfaserbündel ausrichten.

Retikuläres Bindegewebe

Das retikuläre Bindegewebe kommt nur in den sekundären lymphatischen Organen (Lymphknoten, Milz, Mukosa-assozierte lymphatische Gewebe/MALT, siehe auch Immunsystem, Lymphozyten) und im Knochenmark vor. Einzige Aufgabe dieses Gewebes ist es, freien Zellen, vor allem Zellen des Immunsystems, einen Aufenthaltsraum zur Verfügung zu stellen. Die Zellen dieses Gewebetyps sind die Retikulumzellen. Sie bilden ein weites dreidimensionales Netz, in dem sich die freien Zellen aufhalten können. Das Grundgerüst dieses Netzwerks besteht aus retikulären Fasern, an denen die Retikulumzellen mit Adhäsionsproteinen befestigt sind. Dabei werden die Fasern von den Retikulumzellen vollständig umhüllt, da die Fasern nicht mit den freien Zellen in Berührung kommen dürfen. Die Nomenklatur verleitet hier zu einem Missverständnis. Das retikuläre Gewebe ist ein spezielles Gewebe, in dem retikuläre Fasern vorkommen. Retikuläre Fasern finden sich aber auch in vielen anderen Geweben.

Spinozelluläres Bindegewebe

Das spinozelluläre, zellige oder auch zellreiche Bindegewebe kommt in der Rinde des Eierstocks vor. Die Zellen sind noch differenzierungsfähig, liegen dicht und häufig fischzugartig. Es ist eine gewisse Menge von retikulären Fasern vorhanden. Diese Zellen können sich noch zu Granulosazellen und Luteinzellen entwickeln. Kategorie:Histologie

Protein

Proteine, umgangssprachlich auch Eiweiße genannt, sind Makromoleküle, die aus Kohlenstoff, Wasserstoff, Sauerstoff und Stickstoff aufgebaut sind. Sie gehören zu den Grundbausteinen aller Zellen. Proteine bestehen aus einzelnen Bausteinen, 20 verschiedenen (proteinogenen=proteinaufbauenden) Aminosäuren, die durch Peptidbindungen zu Ketten verbunden sind. Die saure Hydrolyse (das intensive Kochen in starken Säuren) zerlegt die Ketten in ihre Aminosäuren. Die Länge dieser Aminosäureketten reicht von unter 20 bis über 1.000 Aminosäuren. Die molekulare Größe eines Proteins wird in der Regel in Kilo-Dalton (kDa) angegeben. Titin, das mit 3,7 Mio kDa größte bekannte menschliche Protein, besteht aus über 30.000 Aminosäuren und beinhaltet 320 Proteindomänen. Die Kombinationsmöglichkeiten sind hierbei gigantisch. Bei 20 verschiedenen Typen von Aminosäuren, von denen in einem kleinen Protein lediglich 100 in beliebiger Reihenfolge aneinander geknüpft werden, ergeben sich 20100 bzw. 10130 Verknüpfungsmöglichkeiten. Diese unvorstellbare Vielzahl an Verknüpfungsmöglichkeiten übersteigt sogar die Anzahl aller Atome in Verbindungen des Universums welches "nur" 6·1079 Teilchen besitzt! Der Name Protein wurde 1838 von Jöns Jakob Berzelius von den griechischen Wörtern protos („erstes, wichtigstes“) und proteuo („ich nehme den ersten Platz ein“) abgeleitet, um dadurch die Bedeutung der Proteine für das Leben zu unterstreichen.

Bedeutung für den Organismus

Die Aufgaben der Proteine im Organismus sind vielfältig. Als Beispiele seien genannt:
- Als Strukturproteine bestimmen sie den gesamten Körperaufbau und die Beschaffenheit von Geweben, beispielsweise der Haarstruktur.
- Als Enzyme ermöglichen und beschleunigen sie chemische Reaktionen.
- Als Hormone steuern sie Vorgänge im Körper.
- In den Muskeln verändern bestimmte Proteine ihre Form und sorgen so für die Kontraktion der Muskeln und damit für Bewegung.
- Als Transportproteine übernehmen sie den Transport körperwichtiger Substanzen wie z.B. Hämoglobin, das im Blut für den Sauerstofftransport zuständig ist, oder Transferrin, das Eisen in unserem Blut transportiert.

Räumlicher Aufbau

Transferrin Für die Wirkungsweise der Proteine ist ihre räumliche Struktur besonders wichtig. Die Proteinstruktur lässt sich auf vier Betrachtungsebenen beschreiben:
- Als Primärstruktur eines Proteins wird die Abfolge der einzelnen Aminosäuren innerhalb der Polypeptidkette bezeichnet. Vereinfacht gesagt könnte man sich eine Kette vorstellen, in der jede Perle eine Aminosäure darstellt (Schreibweise: AS1 – AS2 – AS3 – AS4 – AS1 – AS1 – AS3 – usw.). Die Primästruktur stellt lediglich die Aminosäurensequenz, jedoch nicht den räumlichen Aufbau dar. Sie findet demnach nur für einfachere Zwecke Verwendung.
- Als Sekundärstruktur wird die räumliche Anordnung der Aminosäuren eines Proteins bezeichnet. Man unterscheidet dabei zwischen folgenden Strukturtypen: Alpha-Helix, Beta-Faltblatt, Beta-Turn und ungeordnete, so genannte Random-Coil-Strukturen. Diese Strukturen ergeben sich durch Wasserstoffbrückenbindungen zwischen den Peptidbindungen des Polypeptid-Rückgrates.
- Die Tertiärstruktur ist eine der Sekundärstruktur übergeordnete räumliche Anordnung der Polypeptidkette. Sie wird von den Kräften und Bindungen zwischen den Resten (d. h. den Seitenketten) der Aminosäuren bestimmt. Als Bindungskräfte, die diese dreidimensionale Struktur stabilisieren, wirken beispielsweise Disulfidbrücken, (kovalente Bindungen zwischen den Schwefelatomen zweier Cysteinreste) oder vor allem nicht-kovalente Wechselwirkungen wie die zuvor genannten Wasserstoffbrückenbindungen. Zusätzlich spielen hydrophobe, ionische und Van-der-Waals-Wechselwirkungen eine wichtige Rolle. Durch diese Kräfte und Bindungen faltet sich das Protein weiter.
- Viele Proteine müssen sich, um funktionsfähig sein zu können, zu einem Proteinkomplex zusammenlagern, der so genannten Quartärstruktur. Dies kann entweder eine Zusammenlagerung von unterschiedlichen Proteinen sein oder ein Verband aus zwei oder mehr Polypeptidketten die aus ein und derselben Polypeptidkette, dem sog. Precursor, hervorgegangen sind (vgl.: Insulin). Dabei sind die einzelnen Proteine häufig durch Wasserstoffbrücken und Salzbrücken aber auch durch kovalente Bindungen miteinander verknüpft. Die einzelnen Untereinheiten eines solchen Komplexes werden als Protomere bezeichnet. Einige Protomere können ihre Funktion auch als eigenständige Proteine besitzen, aber viele erreichen ihre Funktionalität nur im Komplex. Als Beispiel für aus mehreren Proteinen zusammengelagerte Komplexe können die Immunglobuline (Antikörper) dienen, bei denen jeweils zwei identische schwere und zwei identische leichte Proteine über insgesamt vier Disulfidbrücken zu einem funktionsfähigen Antikörper verbunden sind. Man unterscheidet zwei Hauptgruppen von Proteinen:
- die globulären Proteine, deren Tertiär- oder Quartärstruktur annähernd kugel- oder birnenförmig aussieht und die meist in Wasser oder Salzlösungen gut löslich sind (beispielsweise das Protein des Eiklars, Ov-Albumin genannt),
- die fibrillären Proteine, die eine fadenförmige oder faserige Struktur besitzen, meist unlöslich sind und zu den Stütz- und Gerüstsubstanzen gehören (beispielsweise die Keratine in den Haaren und Fingernägeln, Kollagen, Actin und Myosin für die Muskelkontraktion).

Proteinoberfläche

Muskelkontraktion Zur Bestimmung der Proteinstruktur wird hauptsächlich das Rückgrat (Backbone) des Proteins betrachtet. Zum Verständnis der Funktion ist jedoch auch die Oberfläche des Proteins von großer Bedeutung. Da die charakteristischen Seitenketten der Aminosäuren vom Rückgrat aus in den Raum ragen, kann die Oberfläche durchaus von der Struktur des Rückgrates abweichen.

Denaturierung

Sowohl durch chemische Einflüsse, wie zum Beispiel Säuren und Salze, als auch durch physikalische Einwirkungen, wie hohe oder tiefe Temperaturen oder auch Druck, können sich die Sekundär- und Tertiärstruktur und damit auch die Quartärstruktur von Proteinen ändern, ohne dass sich die Reihenfolge der Aminosäuren (Primärstruktur) ändert. Dieser Vorgang heißt Denaturierung und ist in der Regel nicht umkehrbar; der ursprüngliche dreidimensionale räumliche Aufbau kann nicht wiederhergestellt werden. Bekanntestes Beispiel dafür ist das Eiweiß im Hühnerei, das beim Kochen fest wird, weil sich der räumliche Aufbau der Proteinmoleküle geändert hat. Der ursprüngliche flüssige Zustand kann nicht mehr hergestellt werden. Das Wiederherstellen des ursprünglichen Zustandes des denaturierten Proteins heißt demnach Renaturieren. Menschen denaturieren ihre Speisen, um sie leichter verdaulich zu machen. Durch die Denaturierung ändern sich die physikalischen und physiologischen Eigenschaften der Proteine. Hohes Fieber kann daher lebensgefährlich werden: Durch eine zu hohe Temperatur werden körpereigene Proteine denaturiert und können somit ihre Aufgaben im Organismus nicht mehr erfüllen. Einige Proteine der roten Blutkörperchen denaturieren beispielsweise bereits bei 42 °C. Die bei chemischer Spaltung der Proteinketten (Proteolyse) entstehenden Teilstücke nennt man Peptone.

Eiweißmangel

Eiweiß hat eine große Anzahl von Aufgaben in unserem Körper. Ein erwachsener Mensch benötigt etwa 1 Gramm Eiweiß pro Kilogramm Körpergewicht am Tag. Es dient zum Aufbau und zum Erhalt der Körperzellen, auch zur Heilung von Wunden und Krankheiten. Ein Mangel kann schlimme Folgen haben:
- Haarausfall (Haare bestehen zu 97-100% aus Proteinen - Keratin)
- Antriebsarmut
- Im schlimmsten Fall kommt es zur Eiweißmangelkrankheit Kwashiorkor. Menschen (meist Kinder), die an Kwashiorkor leiden, erkennt man an ihren dicken Bäuchen. Der Organismus versucht durch Wasser den Eiweißmangel abzudecken, sodass sich das Wasser nach einiger Zeit im Körper ablagert(Ödem). Weitere Symptome sind:
  - Muskelschwäche
  - Wachstumsstörungen
  - Fettleber
  - Ödeme
- Andauernder Eiweißmangel führt zum Marasmus und zum Tod. Zu Eiweißmangel kommt es in den Industrieländern allerdings höchst selten und auch nur bei extremen Ernährungsformen, etwa bei streng vegan essenden Menschen, die den Mangel an Fleisch, Fisch, Ei- und Milchprodukten nicht mit genügend pflanzliche Eiweißen kompensieren. Die durchschnittliche deutsche Mischkost dagegen enthält mit 100 Gramm Eiweiß pro Tag mehr als genug Proteine. Obwohl häufig in der Werbung Eiweißpulver als essentiel notwendig für Breitensportler angepriesen werden, deckt "Unsere übliche Ernährung... auch den Eiweißbedarf von Sportlern ab", heißt es dazu in einem Bericht des Ministeriums für Ernährung und Ländlichen Raum Baden-Württembergs.
Beispiel:
der typische Ernährungsplan eines Sportlers (80kg) könnte etwa so aussehen:
- morgens: eine Schale Müsli (100g) mit Milch (50g) einer Banane (120g) enthält 14g Eiweiß
- vormittag: eine Scheibe Volkornbrot (70g) mit Käse (30g) enthält 9g Eiweiß
- mittags: Nudel (200g) mit Gemüse (200g) enthalten 28,4g Eiweiß
- nachmittags: 100g Magerquark enthält 13,5g Eiweiß
- abends: 2 Scheiben Brot (140g) mit 100g Hering enthalten 28g Eiweiß. Damit ergibt sich eine aufgenommene Eiweißmenge von insgesamt 92,9g. Umgerechnet auf die Körpermaße ergibt dies 1,2g Eiweiß/pro kg und Tag. Die benötigte tägliche Eiweißmenge wird mit 0,8 bis 1,2g Eiweiß/pro kg und Tag angegeben.

Proteinbiosynthese

Mit der Nahrung nehmen wir Proteine auf. Bei unserer Verdauung werden diese Proteine in ihre Bestandteile zerlegt - die Aminosäuren. Auf acht Aminosäuren (von 22, die insgesamt benötigt werden) ist der menschliche Organismus besonders angewiesen, denn sie sind essentiell, das bedeutet, dass der Körper sie nicht selbst herstellen kann. Mit dem Stoffwechsel werden sie in jede Zelle transportiert. Die Aminosäurensequenz ist in der Desoxyribonukleinsäure (DNA) kodiert. In den Ribosomen, der "Proteinproduktionsmaschinerie" der Zelle, wird diese Information verwendet, um aus einzelnen Aminosäuren ein Proteinmolekül zusammenzusetzen, wobei die Aminosäuren in einer ganz bestimmten, von der DNA vorgegebenen Reihenfolge verknüpft werden.

Proteinlieferanten

Sehr proteinhaltige Nahrungsmittel sind:
- Fleisch
- Fisch
- Milchprodukte
- Käse
- Nüsse
- Getreide
- Hülsenfrüchte (Soja: 36%)
- Kartoffeln (lediglich 2%, dafür sehr viele essentielle Aminosäuren!)

Siehe auch

Glykoproteine, Eiweißsynthese, Proteinabbau, Enzym, Metalloenzym, Metalloprotein, Peptid, Peptidbindung, Polypeptid, Xantoproteinreaktion, Biuretreaktion, Yeast-2-Hybrid-Systeme, Proteomik, Proteom, Hitzeschockprotein, Chaperon, Proteindomäne, Histonoctamer, Intein
- Proteinbestimmung nach Bradford

Literatur


- Hubert Rehm: Der Experimentator: Proteinbiochemie/Proteomics. 4. Auflage. Spektrum Akademischer Verlag, Heidelberg 2002, ISBN 3-82-741195-5

Weblinks


- http://www.body-attack.de/html.php4?textid=11 Informationen über Proteine und weitere Nahrungsergänzungen
- http://www.foerstner.org/konrad/bco/grundlagen/proteine.html Aminosäuren und Proteine
- http://www.biokurs.de/skripten/bs11-7.htm Bau von Proteinen
- http://www.biologie.uni-hamburg.de/b-online/d17/17d.htm Peptide, Polypeptide (Proteine)
- http://www.pdb.org Protein Database (Aminosäurensequenzen, 3D-Strukturen,...)
- [http://www.biochem.szote.u-szeged.hu/astrojan/protein2.htm Proteinbilder] Kategorie:Stoffgruppe Kategorie:Biomolekülgruppe Kategorie:Biophysik ! Kategorie:Zellbiologie ja:蛋白質 ko:단백질 simple:Protein th:โปรตีน zh-min-nan:Nn̄g-pe̍h-chit

Knochen

Der Knochen (lateinisch-anatomisch das Os, Plural Ossa, griechisch-klinisch-pathologisch meist Ost~, Oste~ oder Osteo~, von οστούν - der Knochen) oder das Knochengewebe (auch das Bein aus alter germanischer Wortwurzel, vergleiche Brustbein, Beinhaus etc.) bezeichnet ein besonders hartes, skelettbildendes Stützgewebe der Wirbeltiere. Das menschliche Skelett besteht aus 208 bis 214 Knochen. Die Anzahl variiert von Person zu Person, da unterschiedlich viele Kleinknochen in Fuß und Wirbelsäule vorhanden sein können. Alle Tiere mit einer Wirbelsäule stützen ihren Körper von innen durch ein Skelett, das aus einer Vielzahl von Knochen gebildet wird. Die einzelnen Knochen sehen je nach Lage und Funktion ganz unterschiedlich aus. Gleichzeitig schützen die Knochen innere Organe, wie z.B. die Schädelknochen das Gehirn und der Brustkorb Herz und Lungen. Außerdem bilden sich im roten Knochenmark die roten Blutkörperchen, die Blutplättchen und die weißen Blutkörperchen. Die Größe variiert zwischen dem nur einige Millimeter großen Gehörknöchelchen einiger Kleinsäuger bis zu den meterlangen Bein- und Rippenknochen der Dinosaurier.

Knochenarten

Die Osteologie als Teilbereich der Anatomie unterscheidet 3 Knochenarten.
- ossa longa: Die langen Knochen oder Röhrenknochen z.B. Femur (Oberschenken), Humerus (Oberarm), Radius (Speiche des Unterarm), Ulna (Elle des Unterarm), Tibia und Fibula (Schien- und Wadenbein des Unterschenkel), Phalanges digitorum (Fingerknochen)
- ossa plana: Die Plattenknochen z.B. Schädeldecke, Costae (Rippen), Sacapula (Schulterblatt), Sternum (Brustbein), Os Coxae (Becken)
- ossa brevia: Die ungeformten Knochen (auch kurze Knochen) z.B. die Wirbel der Wirbelsäule, Handwurzelknochen

Zusammensetzung der Knochen

Das Knochengewebe ist nicht etwa tot, wie man annehmen könnte, sondern unterliegt einem ständigen Ab- und Neuaufbau. Es besteht aus
- Knochenzellen
- Grundsubstanz. Die Knochenzellen (Osteozyten) sind durch Zellfortsätze untereinander verbunden und in die Grundsubstanz eingebettet. Osteozyten entsprechen zytologisch den knochenbildenden Zellen, sie sind jedoch vollständig in die von ihnen selbst produzierte Matrix eingemauert. Ein eigenes Blutgefäßsystem versorgt die Knochenzellen mit Nährstoffen und Sauerstoff. Den Abbau des Knochengewebes übernehmen Osteoklasten, mit Hilfe von Knochenbildungszellen (Osteoblasten) wird es wieder neu aufgebaut. Die Grundsubstanz der Knochen besteht etwa zu 70% aus Mineralien und anorganischem Material, zu ca.5% aus Wasser und zu 25% aus organischer Substanz. Der Hauptanteil der Mineralien sind Calciumverbindungen: zu 95% Calciumphosphat (Ca-Hydroxylapatit, Ca-Carbonatapatit) und zu 5%, zunehmend bei älteren Knochen, aus Karbonaten (Chlorid, Fluorid). Dieser anorganische Bestandteil der Knochen sorgt für deren Stabilität. Die organische Substanz besteht zu 95% aus Kollagen des Typ I, sowie 5% anderen Proteinen und auch Fetten. Der organische Anteil garantiert dem Knochen Elastizität. Siehe auch: Spongiosa

Knochenwachstum

Bisher haben Mediziner angenommen, dass es sich beim Knochenwachstum um einen Prozess handelt, der gleichmäßig über Tag und Nacht verteilt stattfindet - schubweise an manchen Tagen mehr und an anderen weniger. Dies scheint jedoch nach den Ergebnissen der Untersuchungen von amerikanischen Forschern der Universität in Madison nicht korrekt zu sein. Nach deren Erkenntnissen wachsen Knochen hauptsächlich nachts, wenn kein Druck auf ihnen lastet. Unter Belastung wie sie beim Stehen oder bei Bewegungen auftritt, wachsen Knochen dagegen kaum. Vermutlich hemmt der Druck, der im Stehen auf den Knorpelschichten der Knochen lastet, das Wachstum. Die Tatsache, dass Wachstumsschmerzen hauptsächlich nachts auftreten, könnte ein weiterer Hinweis für das nächtliche Wachstum von jungen Knochen sein; unter Wachstumsschmerzen leiden etwa ein Drittel aller Kinder zwischen drei und zwölf Jahren (Publikation im Fachmagazin Journal of Pediatric Orthopaedics, Ausg. 24, Nr. 6, S. 726, 2005; siehe auch: [http://www.wissenschaft.de/wissen/news/248730.html wissenschaft.de - Nachtaktive Spezies: Knochen]).

Knochenbruch

Wenn ein Knochen durch äußeren Einfluss oder mangels Knochenmasse bricht, spricht man von einer Fraktur.

Siehe auch

Vogelskelett, Wirbeltiere, Ossifikation, Fibrodysplasia Ossificans Progressiva, Knochen des Menschen

Literatur


- Dieter Felsenberg: Struktur und Funktion des Knochens. Pharmazie in unserer Zeit 30(6), S. 488 - 493 (2001), ISSN 0048-3664

Weblinks


- [http://www.osteoporose.de www.osteoporose.de] - Wissenschaftliche Infos zu "Knochen" und "Knochenschwund"
- [http://www.medizinfo.com/annasusanna/osteoporose/knochenstoffw.htm Osteoporose: Stoffwechsel der Knochen]
- [http://www.quarks.de/dyn/4594.phtml Das Leben des Skeletts]
- [http://depts.washington.edu/bonebio/ASBMRed/ASBMRed.html Hervorragende amerikanische Seite über Knochen]
- [http://www.wissenschaft.de/wissen/news/249599.html www.wissenschaft.de: Zweites Leben für tote Knochen] Nach einer Transplantation wird das abgestorbene Material dank Gentechnik wieder neu durchblutet (28. Februar 2005) Kategorie:Histologie Kategorie:Knochen ! ja:骨 simple:Bone

Sehne (Anatomie)

Eine Sehne (lateinisch: tendo, englisch: tendon) ist jener stützgewebige Teil des Muskels, mit dem dieser mit einem Knochen verbunden ist. Eine Ausnahme bilden die Zwischensehnen, die zwei oder mehrere Muskelbäuche eines Muskels verbinden. Sehnen können relativ kurz oder auch sehr lang sein (wie bei den langen Fingermuskeln). Um Platz am Erfolgsorgan zu sparen, sind deren Muskelbäuche im Unterarm lokalisiert, während die Sehnen selbst - zum großen Teil in so genannten Sehnenscheiden verlaufend, erst an den Endgliedern der Fingerknochen ansetzen. Sehnen bestehen wie alles Binde- und Stützgewebe aus fixen Zellen und einer Interzellularsubstanz, in die hauptsächlich kollagene Fasern eingelagert sind und damit den Sehnen ihre Festigkeit geben. Umgeben sind sie von der Sehnenhaut (lat.: Peritendineum) Eine Sehne besteht immer aus nebeneinander verlaufenden und fest unter sich verkitteten Bindegewebsfasern, die zu Bündeln vereinigt sind. Es sind nur wenige Nerven und Blutgefäße in den Sehnen vorhanden. Man unterscheidet zweierlei Arten Sehnen: flache, dünne, breite, mehr hautähnliche, welche sich meist an flachen Muskeln vorfinden, die so genannten Sehnenhäute oder Aponeurosen, und rundliche, strangförmige, die eigentlichen Sehnen. Am menschlichen Körper sind die stärksten Sehnen das so genannte Kniescheibenband (Patellarsehne) und die Achillessehne. Weitere Sehnen: Bizepssehne, Rotatorenmanschettensehne, Supraspinatussehne, Quadricepssehne, Fingersehne, Plantarissehne, Peronealsehne Kategorie:Skelettmuskel

Band (Anatomie)

Bänder oder Ligamente (lat. Ligamenta, Singular Ligamentum) sind dehnbare, faserartige Bindegewebsstränge, die bewegliche Teile des Knochenskeletts flexibel verbinden, aber die Beweglichkeit auf ein funktionell sinnvolles Maß einschränken. Bänder verbinden Knochen mit Knochen, wogegen Sehnen Knochen mit Muskeln verbinden. Bänder bestehen im Wesentlichen aus Collagen. Werden Bänder über ihr natürliches Maß hinaus gedehnt (z. B. bei Umknicken eines Gelenks), kann es zu Bänderdehnungen oder Bänderrissen kommen. In der Biologie wird die Verbindung der beiden Schalenteile bei Muscheln auch als Ligament oder Schlossband bezeichnet. Kategorie:Anatomie Kategorie:Gelenk

Endoplasmatisches Retikulum

Das Endoplasmatische Reticulum (endoplasmatisch = "im Cytosol"; retikulum bzw. reticulum = "kleines Netz"; abgekürzt ER) ist ein nur elektonenmikroskopisch sichtbares, reich verzweigtes System flächiger Hohlräume (Zisternen), die von Membranen umschlossen sind. Man findet das ER in allen eukaryotischen Zellen; je nach Zelltyp ist es unterschiedlich stark entwickelt. Auch die Kernhülle ist Teil des endoplasmatischen Reticulums. Man unterscheidet zwischen dem rauen und dem glatten endoplasmatischen Reticulum. Die Membranen des rauen ER sind mit Ribosomen besetzt, die Membranen des glatten ER sind ribosomenfrei. Am und im ER finden Translation, Proteinfaltung, posttranslationale Modifikationen von Proteinen und Proteintransport von Transmembranproteinen und sekretorischen Proteinen (→ Exocytose) statt. Außerdem dient das ER als intrazellulärer Calcium-Speicher und hat damit eine Schlüsselrolle in der Signaltransduktion. Das ER besteht aus einem weit verzweigten Membran-Netzwerk aus Röhren und Zisternen (Sack-ähnlichen Strukturen), die von der ER-Membran umgeben werden. Die ER-Membran schließt das Innere des ERs, das ER-Lumen, vom Cytosol ab. Der Raum zwischen den beiden Schichten der Membran dient als Übergang zwischen dem Cytosol und dem Inneren der Zisternen.
Je nach Lage im Zellinneren unterscheidet man zwischen der Kernhülle und dem so genannten peripheren ER. Kernhülle und peripheres ER stellen ein morphologisches Kontinuum dar, das heißt sowohl die Membranen als auch das Lumen beider gehen ohne Unterbrechung ineinander über. Die Struktur des ER ist dynamisch und einer stetigen Reorganisation unterworfen. Dazu gehören die Verlängerung oder auch Retraktion von Membrantubuli, ihre Verzweigung, Verschmelzung oder Aufspaltung. Diese Motilität des ER ist abhängig vom Cytoskelett. In Pflanzenzellen und Hefe spielt vor allem F-Actin dabei eine wichtige Rolle. In tierischen Zellen dagegen erfolgt der Auf- und Umbau des ER unter dem dominierenden Einfluss der Mikrotubuli. Vor kurzem wurde gezeigt, dass ein Vertreter der Actin-verwandten Proteinfamilie Myosin V für die "Vererbung" des peripheren ER an die Tochterzellen bei der Zellteilung verantwortlich ist. Teile des ER, raues ER genannt, sind auf ihren Membranflächen mit Ribosomen besetzt; andere Bereiche sind glatt und ribosomenfrei. Raues und glattes ER unterscheiden sich in ihrer Funktion. Während das raue ER Transmembran- und sekretorische Proteine herstellt, spielt das glatte ER eine wichtige Rolle in mehreren metabolischen Prozessen. Es wird für die Synthese verschiedener Lipide und Steroide (Hormone) benötigt, sowie für den Kohlenstoffmetabolismus, die Entgiftung der Zelle, und zur Einlagerung von Calcium, weswegen man in Nebennierenzellen und Leberzellen vorwiegend glattes ER findet.

Rolle des ER bei der Proteinsynthese

Man unterscheidet zwischen einem cotranslationalen Mechanismus, bei dem Proteine während ihrer Synthese an ER-membrangebundenen Ribosomen durch die Membran gelangen, und einem posttranslationalen Mechanismus, bei dem zuerst vollständig im Cytoplasma synthetisierte Proteine durch die ER-Membran transportiert werden. In beiden Fällen werden die transportierten Proteine anschließend im Lumen des ER posttranslational modifiziert und an den Golgi-Apparat weitergeleitet. 1999 erhielt Günter Blobel den Nobelpreis für Physiologie oder Medizin für seine 1975 gemachte Entdeckung, dass Proteine durch endogene Protein-Signale (Signalsequenzen) vom ER aus in verschiedene Zellkompartimente zielgerichtet weitergeleitet werden.
Als Signalsequenz in diesem Sinne wird eine bestimmte N-terminale Peptidsequenz bezeichnet, die nach dem Transport durch die Membran des ER durch die Signalpeptidase abgespalten wird. Proteine, die für Ziele außerhalb des ERs bestimmt sind, werden anschließend in Transport-Vesikel verpackt und entlang des Cytoskeletts zu ihrem Bestimmungsort weitergeleitet.

Rolle des ER bei der Proteinfaltung und Proteindegradation

Die linearen Aminosäureketten werden nach der Translokation in das ER gefaltet, erhalten also ihre dreidimensionale Struktur. Dieser Prozess wird von anderen Proteinen im ER unterstützt (Chaperone) und kontrolliert. Fehlgefaltete Proteine werden umgehend retranslokiert, d.h. zurück ins Zytosol transportiert und dort durch das Proteasom degradiert. Das Cholera-Bakterium nutzt diesen Mechanismus, um sein Toxin über diesen Prozess in das Zytosol zu bringen, wo es aber der Degradation durch das Proteasom entkommt und seine toxische Wirkung entfalten kann.

Rolle des ER als intrazellulärer Kalzium-Speicher

Im Lumen des ER erreicht die Kalzium-Konzentration millimolare Werte (ca. 10^ M). Im Cytosol beträgt die Konzentration freier Kalzium-Ionen in Ruhe dagegen nur ca. 100-150 nM (also etwa 10^ M). Damit besteht über die Membran des ER ein Konzentrationsgradient von vier Größenordnungen. Sowohl die Aufnahme von Kalzium in das ER als auch die Freisetzung von Kalzium-Ionen aus dem ER unterliegt unter physiologischen Bedingungen einer feinen Regulation. Die Freisetzung von Kalzium aus dem ER und SR (sarkoplasmatisches Retikulum)
Da Kalzium-Ionen im Cytosol ein wichtiger sogenannter second messenger sind, spielt die regulierte Freisetzung von Kalzium aus dem ER eine Schlüsselrolle in der intrazellulären Signalgebung. Die Wirkungen einer durch Freisetzung aus dem ER erfolgten Erhöhung der intrazellulären Kalziumkonzentration sind vielfältig: Enzyme werden aktiviert oder gehemmt, die Genexpression wird reguliert, in Neuronen wird die synaptische Plastizität beeinflusst, in der Muskulatur kontrahieren die Muskelfasern (Kalzium-Ionen werden aus dem sarkoplasmatischen Retikulum (SR) freigesetzt), Zellen des Immunsystems setzen Antikörper frei usw. usf.
Kalzium-Ionen verlassen das ER durch zwei Arten von Kalziumkanälen: die IP3- und die Ryanodin-Rezeptoren.
Die Abkürzung IP_3 steht für Inositoltrisphosphat, welches ebenfalls ein second messenger ist. Es ist ein Produkt der Phospholipase C, die durch bestimmte G-Proteine aktiviert wird. Das geschieht, wenn ein mit diesem G-Protein gekoppelter metabotroper Rezeptor in der Plasmamembran angeregt wird. IP_3 bindet an seinen spezifischen Rezeptor in der Membran des ER, woraufhin sich die Kalzium-Konzentration im Cytoplasma durch den Ausstrom aus dem ER durch die Kanäle der IP_3 erhöht. In dieser Signalkette (metabotroper Rezeptor - G-Protein - Phospholipase C - IP_3 - IP_3-Rezeptor - Kalzium-Freisetzung) kann Kalzium auch als tertiärer Bote angesehen werden.
Dir Ryanodin-Rezeptoren sind Kalzium-sensitive Kalziumkanäle. Sie sind also einerseits permeabel für Kalzium und werden andererseits durch Kalzium-Ionen aktiviert. Das geschieht, wenn im Cytosol die Kalziumkonzentration ansteigt. Kalzium-Ionen binden an die Ryanodin-Rezeptoren, diese öffnen sich, und Kalzium-Ionen strömen durch sie aus dem ER in das Cytosol. Diesen Prozess nennt man "Kalzium-induzierte Kalziumfreisetzung" (engl. "CICR" - calcium-induced calcium release). Am bekanntesten ist die Rolle von CICR bei der Kontraktion der Herzmuskelzellen. Die Aufnahme von Kalzium in das ER
In der Membran des ER befinden sich Kalzium-ATPasen vom SERCA-Typ. SERCA steht für sarko/endoplasmatisches Retikulum-ATPase. Da bei der Aufnahme von Kalzium-Ionen aus dem Cytosol in das ER ein steiler Konzentrationsgradient überwunden werden muss, kann dieser Transportvorgang nur unter ATP-Verbrauch stattfinden. Es handelt sich also um einen primär aktiven Transport.

Siehe auch

Transport (Biologie) Kategorie:Zellbiologie ja:小胞体

Helix

Mit Helix (Plural: Helices; griech. hélix Windung, Spirale) bezeichnet man eine geordnete Struktur, die entweger ähnlich einem Korkenzieher oder einer Wendeltreppe wendelförmig oder ähnlich einer Kuchen-Schnecke spiralförmig aufgebaut ist (Schrauben-, Schnecken- oder Spiralform). Je nach Windungsrichtung der Helix unterscheidet man zwischen rechtsgängiger und linksgängiger Helix. Im deutschen Sprachgebrauch unterscheidet man 'Schraube' und 'Spirale'. In der Physik wird z.B. Wendelfeder gesagt. Die DNA-Helix ist eine Schraube. Das Schneckenhaus z. B. der Weinbergschnecke (Helix pomatia) ist dagegen eine Spirale. Weitgehend aus dem Bewußtsein ist die Spiralfeder von mechanischen Uhren oder Blechspielzeug verschwunden. Beispiele für eine Helix-Struktur:
- Das bekannteste schraubig aufgebaute Biopolymer ist die DNA, die wegen der zwei umeinanderlaufenden, komplementären DNA-Einzelstränge auch als Doppelhelix bezeichnet wird.
- Teilabschnitte vieler Proteine, vor allem auch solcher, die in Biomembranen integriert sind (integrale Proteine), sind helikal aufgebaut. Diesen Strukturtyp der Sekundärstruktur bezeichnet man als Alpha-Helix.
- Auch das aus α-D-Glucose aufgebaute Polysaccharid Amylose, enthalten in Stärke und Amylopektin, ist wie eine Schraube gewunden.
- der äußere Rand der Ohrmuschel

Weblinks


- [http://www.wissenschaft.de/wissen/news/249340.html www.wissenschaft.de: Warum die Natur die Helix so liebt] Kategorie:Genetik Kategorie:Geometrie

Primärstruktur

Unter Primärstruktur versteht man in der Biochemie die unterste Ebene der Strukturinformation eines Biopolymers, d.h. die Sequenz der einzelnen Bausteine. Bei Proteinen ist dies die Abfolge der einzelnen Aminosäuren, bei DNA und RNA die Anordnung der Basenpaare. Zwar gibt die Primärstruktur von Proteinen keine direkte Auskunft darüber, wie die resultierende Kette räumlich angeordnet ist, in der Regel lassen sich meist jedoch aus Erfahrungswerten sowohl Voraussagen über weitere Strukturelemente als auch über die Funktion des Proteins treffen. Aus der Primärsequenz von DNA kann - da der genetische Code bekannt ist, und jedes Codon für eine Aminosäure codiert - die Primärsequenz des resultierenden Proteins ermittelt werden. Umgekehrt ist das nicht ohne weiteres möglich, da die meisten Aminosäuren mehr als nur ein Codon haben. Man sagt aus diesem Grund auch, der genetische Code ist degeneriert. Für die Angabe der Primärstruktur existieren vereinbarte Konventionen:
- Proteine werden vom N-Terminalen Ende (links) zum C-Terminalen Ende (rechts) geschrieben.
- Bei DNA und RNA beginnt man beim 5'-Phosphatende (links) und endet mit dem 3'Hydroxyende. Siehe auch: Sekundärstruktur, Tertiärstruktur, Quartärstruktur

Ermittlung der Primärstruktur bei Proteinen

Die klassische Methode zur Sequenzierung von Proteinen wurde von Pehr Edman entwickelt. Der Edman-Abbau hat im wesentlichen drei Schritte: # Markierung der ersten N-terminalen Aminosäure durch Phenylisothiocyanat. # Abspaltung der markierten Aminosäure. # Identifikation der abgespalteten Aminosäure, z.B. durch HPLC oder durch Ionenaustauschchromatographie Dann beginnt ein neuer Zyklus. Die Methode wurde weitgehend automatisiert und funktioniert für Peptide bis zu einer Länge von ca. 50 Aminosäuren. Größere Proteine werden vor der Analyse in Fragmente gespaltet, die getrennt sequenziert werden. In letzter Zeit gewinnen auch verstärkt massenspektroskopische Methoden an Bedeutung in diesem Bereich.

Ermittlung der Primärstruktur von DNA

Eine Methode zur DNA-Sequenzierung wurde 1965 von Frederick Sanger entwickelt und wird auch Didesoxy- bzw. Kettenabbruchmethode genannt. Der Einbau von Didesoxy-Nukleotiden führt zum Abbruch der Synthesereaktion - wenn man nun vier Reaktionsansätze macht, in denen zusätzlich jeweils eine Art von Didesoxy-Nukleotid eingesetzt wird, erhält man z.B. im Ansatz wo Didesoxy-Cytosin verwendet wurde ausschließlich Fragmente die mit Cytosin enden. Die entstandenen Fragmente können nun durch parallele Agarose-Gelelektrophorese nach ihrer Länge aufgetrennt werden. Das Fragment das am weitesten läuft, ist das kürzeste - befindet es sich z.B. in der Gelspur des Ansatzes mit Didesoxy-Cytosin, so ist die erste Base Cytosin. Auch dieses Verfahren wurde weitgehend automatisiert - hier erfolgt die Auftrennung durch Elektrophorese meist in einer gemeinsamen Gelspur, die Unterscheidung der Fragmente erfolgt durch Fluoreszenzmarkierungen, die durch einen Laser detektiert werden. Kategorie:Biochemie

Glycin

Name

Glycin, auch Glykokoll, Glykoll oder Aminoessigsäure genannt, ist ein weißer Feststoff. Es gehört zu den natürlich vorkommenden Aminosäuren und ist ein Baustein der Proteine (Eiweißstoffe) der lebenden Organismen einschließlich Mensch und Tier. Glycin ist die einfachste und leichteste Aminosäure (Aminocarbonsäure). Es ist als einzige proteinogene Aminosäure nicht chiral und damit nicht optisch aktiv (in speziellen Proteinen - z.B. Peptid-Antibiotika - werden achirale, disubstituierte Aminosäuren wie Aminoisobuttersäure [AIB] gefunden).

Eigenschaften

Glycin ist sehr gut wasserlöslich (bei 20 °C lösen sich 225 g pro Liter Wasser).

Synthese

Siehe Genetischer Code Glycin entsteht bei der Reaktion von Methanal (Formaldehyd), Cyanwasserstoff (Blausäure) und Wasser: \mathrm Methanal und Blausäure (Cyanwasserstoff) bildeten sich aus der sogenannten Uratmosphäre, die hier vor ca. 3,9 Mrd. Jahren bestand und sich hauptsächlich aus Methan (CH4), Wasserstoff (H2) und Ammoniak (NH3) zusammensetzte (Wasser ist in der Atmosphäre sowieso reichlich enthalten).

Funktionen

Glycin ist sehr gut in Wasser löslich. Glycin wirkt im Zentralnervensystem als inhibitorischer Neurotransmitter über einen ähnlichen Mechanismus, wie der γ-Aminobuttersäure-A-Rezeptor, also über die Öffnung von ligandengesteuerten Chlorid-Kanälen und führt so zu einem Inhibitorischen Postsynaptischen Potential (IPSP). Kategorie:Aminosäure Kategorie:Chemische Verbindung Kategorie:Biomolekül ja:グリシン

Glycin

Name

Glycin, auch Glykokoll, Glykoll oder Aminoessigsäure genannt, ist ein weißer Feststoff. Es gehört zu den natürlich vorkommenden Aminosäuren und ist ein Baustein der Proteine (Eiweißstoffe) der lebenden Organismen einschließlich Mensch und Tier. Glycin ist die einfachste und leichteste Aminosäure (Aminocarbonsäure). Es ist als einzige proteinogene Aminosäure nicht chiral und damit nicht optisch aktiv (in speziellen Proteinen - z.B. Peptid-Antibiotika - werden achirale, disubstituierte Aminosäuren wie Aminoisobuttersäure [AIB] gefunden).

Eigenschaften

Glycin ist sehr gut wasserlöslich (bei 20 °C lösen sich 225 g pro Liter Wasser).

Synthese

Siehe Genetischer Code Glycin entsteht bei der Reaktion von Methanal (Formaldehyd), Cyanwasserstoff (Blausäure) und Wasser: \mathrm Methanal und Blausäure (Cyanwasserstoff) bildeten sich aus der sogenannten Uratmosphäre, die hier vor ca. 3,9 Mrd. Jahren bestand und sich hauptsächlich aus Methan (CH4), Wasserstoff (H2) und Ammoniak (NH3) zusammensetzte (Wasser ist in der Atmosphäre sowieso reichlich enthalten).

Funktionen

Glycin ist sehr gut in Wasser löslich. Glycin wirkt im Zentralnervensystem als inhibitorischer Neurotransmitter über einen ähnlichen Mechanismus, wie der γ-Aminobuttersäure-A-Rezeptor, also über die Öffnung von ligandengesteuerten Chlorid-Kanälen und führt so zu einem Inhibitorischen Postsynaptischen Potential (IPSP). Kategorie:Aminosäure Kategorie:Chemische Verbindung Kategorie:Biomolekül ja:グリシン

Gelatine

Gelatine ist ein geruch- und geschmackloser "Leim". Sie ist ein Biopolymer, das in Bindegeweben beziehungsweise den Kollagenen von Säugetieren enthalten ist. Gelöst werden kann sie durch Kochen oder durch Aufschluss mit Säuren und Basen. Gelatine bildet mit Wasser unter Quellung gallertartige Lösungen. Gelatine wird hauptsächlich zum Gelieren von Nahrungsmitteln (Speisegelatine) verwendet. Außerdem verwendet man sie zur Herstellung von Filmschichten, und auch die Kapseln von Medikamenten bestehen meist aus Gelatine. Ein weiterer Verwendungszweck für Ballistische Gelatine ist der Bereich der Wundballistik und Waffenforschung. Gelatine ist für eine vegetarische Ernährung ungeeignet, da sie aus Tierteilen hergestellt wird. Eine vegetarische Alternative zur Gelatine ist Agar-Agar, das aus Algen hergestellt wird, oder Pektin.

Herstellung

In Europa verwendete Speisegelatine ist zu mindestens 60 Prozent aus Schweineschwarten hergestellt. Höchstens 40 Prozent des Rohstoffs stammen vom Rind. Hierbei handelt es sich in erster Linie um Rinderspalt (Mittelschicht der Haut). Für die Herstellung des restlichen Anteils der Speisegelatine werden Rinder- und Schweineknochen verwendet. Die Knochen werden geschrotet und entfettet und während der Mazeration von Kalziumcarbonat, Kalziumphosphat und Kalziumfluorid befreit. Die entmineralisierte Substanz nennt man Ossein. Die im Ossein und den Rinderspalten vorhandenen Bindungen werden nun basisch mit Kalkmilch über einen Zeitraum von drei Monaten aufgelöst. Mit Natronlauge lässt sich das Verfahren verkürzen. Dabei werden auch andere störende Stoffe entfernt. Nach dem Auswaschen verbleibt die reine Gelatine, die dann nur noch entwässert werden muss. Die Gelatine wird entweder als Blattgelatine vor allem für den Haushaltsgebrauch hergestellt oder als Pulvergelatine für die Weiterverarbeitung in der photographischen- oder Pharmaindustrie. Wegen der BSE-Krise wurden im Jahr 1999 von der EU-Kommission strenge Richtlinien für die Herstellung von Gelatine festgelegt.

Verwendung

Gelatine wird in Halbfettprodukten und Lightprodukten wie Halbfettmargarine, Halbfettbutter und fettreduzierten Käsesorten verwendet, außerdem in Süßwaren wie Gummibärchen, Weingummis, Weichkaramellen, Marshmallows, Schaumwaffeln, Lakritz oder Schokoküssen. Des weiteren kommt sie in Backwaren, Milchprodukten und Desserts sowie Quark und Kefir, und in Fleisch-, Fisch- und Wurstwaren wie zum Beispiel Sülze und Aspik, Pfefferminzbonbons, aber auch in Getränken wie Wein, Apfelwein, Fruchtsäften in manchen Ländern sogar im Bier als Schönungsmittel zum Einsatz. Gelatine ist auch in den meisten Filmen und Fotopapieren enthalten. Zudem wird sie zum Beispiel bei der Sportart Paintball als Hülle für umweltverträgliche und biologisch abbaubare Munition verwendet. Bei der Gelatineherstellung entstehen außer der Gelatine Nebenprodukte, die weiter genutzt werden: Fleischknochenmehl (zum Beispiel als Tierfutter oder Dünger), Knochenfett (zum Beispiel zur Seifenherstellung) und Kalziumkarbonat (zum Beispiel für die Zahnpastaherstellung).

Literatur


- Wilfried Babel: Gelatine - ein vielseitiges Biopolymer. Chemie in unserer Zeit 30, S. 86 - 95 (1996), ISSN 0009-2851

Weblinks


- [http://www.gelatine.org/de/ Verband der europ. Gelatinehersteller] Kategorie:Lebensmittel Kategorie: Tierprodukt ja:ゼラチン

Endostatin

Als Endostatin wird ein 20 kDa schweres Spaltprodukt von Kollagen XVIII, bezeichnet, das 1997 erstmals von O'Reilly et al. als Produkt von Hämangioendotheliom-Zellen isoliert wurde.

Wirkung

Endostatin ist ein direkter endogener Angiogenese-Inhibitor, der in vitro die Proliferation und Migration von Endothelien und in vivo das Wachstum von Lewis-Lung-Xenograft-Tumoren in Mäusen stoppen konnte.
In das Protein werden große therapeutische Hoffnungen gesetzt. Die genauen Wirkmechanismen (Rezeptoren?) werden zur Zeit (2004) intensiv erforscht. In klinischen Phase I-Studien konnte keine unerwünschten Wirkungen beobachtet werden, noch kam es zu einer Resistenz-Bildung. Allerdings blieb auch der Behandlungserfolg unter den Erwartungen. Widersprüchliche Ergebnisse boten auch verschiedene neue Ansätze der experimentellen Therapie, wie z.B. Gentherapie.

Perspektiven

Aktuelle Veröffentlichungen (Kalluri, Molecular Cell, 2004) leuchten ins Innere des Netzwerkes der Endostatin-Wirkung. Es zeichnet sich ab, dass der Therapieerfolg entscheidend von der richtigen Dosierung und - wie bei vielen anderen Krebstherapien - von der Tumorentität abhängt.

Weblinks


- [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?cmd=Retrieve&db=pubmed&dopt=Abstract&list_uids=15050911 Benezra R et al. Endostatin's endpoints-Deciphering the endostatin antiangiogenic pathway. Cancer Cell. 2004 Mar;5(3):205-6 (englisch)]
- [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?cmd=Retrieve&db=pubmed&dopt=Abstract&list_uids=12516034 Folkman J. Role of angiogenesis in tumor growth and metastasis. Semin Oncol. 2002 Dec;29(6 Suppl 16):15-8 (englisch)]
- [http://www3.mdanderson.org/focus/endostatin/ Endostatin-Seite des MD Anderson Cancer Center, University of Texas (englisch)] Kategorie:Strukturprotein Kategorie:Chemische Verbindung

Vitamin C

Namen

Ascorbinsäure ist der chemische Name von Vitamin C, einem wasserlöslichen, leicht oxidierbaren Vitamin.
Der offizielle Name gemäß IUPAC-Regeln ist (R)-5-[(S)-1,2-Dihydroxyethyl]-3,4-dihydroxy-5H-furan-2-on. Vitamin-C ist eine Hexuronsäure. Der pKS-Wert liegt bei 4,2, die Löslichkeit in Wasser (20 °C) bei 333 g/l. Die molare Masse beträgt 176,13 g/mol. Die E-Nummer von Ascorbinsäure, wie man sie in Zutatenlisten bei Lebensmitteln findet, ist E 300. Die chemische Summenformel lautet C6H8O6. Der Schmelzpunkt liegt bei 190-192 °C. Ein Siedepunkt kann nicht angegeben werden, da sich die Substanz bereits ab dem Schmelzpunkt zersetzt. Von der Ascorbinsäure existieren 4 verschiedene stereoisomere Formen, die optische Aktivität aufweisen, da das 4. und 5. C-Atom jeweils ein Asymmetriezentrum ist.:
- L-Ascorbinsäure (auch 2,3-Endiol-L-Gluconsäure-γ-Lacton, (R)-5-[(S)-1,2-Dihydroxyethyl]-3,4-dihydroxy-5H-furan-2-on)
- D-Ascorbinsäure
- L-Isoascorbinsäure
- D-Isoascorbinsäure Die Moleküle L- und D-Ascorbinsäure verhalten sich wie Bild und Spiegelbild zu einander, sie sind Enantiomere, ebenso L- und D-Isoascorbinsäure. L-Ascorbinsäure und D-Isoascorbinsäure sowie D-Ascorbinsäure und L-Isoascorbinsäure sind Epimere, sie unterscheiden sich jeweils in der Konfiguration nur eines C-Atoms. Vitamin C ist der Gattungsname für alle Verbindungen, die die gleiche biologische Wirkung wie die L-Ascorbinsäure aufweisen. D-Ascorbinsäure und L-Isoascorbinsäure sind biologisch inaktiv, D-Isoascorbinsäure weist nur eine geringe biologische Wirksamkeit auf. Die Dehydro-L-Ascorbinsäure gehört zur Gruppe der Vitamin-C-Verbindungen, da sie im Körper zu L-Ascorbinsäure reduziert wird. Epimere

Bedeutung

Vitamin C ist ein Radikalfänger und hat eine antioxidative Wirkung (Reduktionsmittel). Es ist ein wichtiger Cofaktor bei der Hydroxylierungsreaktion und steuert damit die körpereigene Herstellung von Collagen. Darüber hinaus spielt es eine wichtige Rolle beim Aufbau von Aminosäuren. Wegen seiner reduzierenden Eigenschaft wird es auch vereinzelt als Entwicklungssubstanz in photographischen Entwicklern eingesetzt und findet als Antioxidans auch in der Lebensmittelherstellung Verwendung.

Aufgabe / Funktion

Der Name Ascorbinsäure leitet sich von der Krankheit Skorbut ab, die durch Ascorbinsäure verhindert und geheilt werden kann. Mit Niacin und Vitamin B6 steuert Vitamin C die Produktion von L-Carnitin, das für die Fettverbrennung in der Muskulatur benötigt wird. Weiterhin begünstigt es die Eisenresorption im Dünndarm. Vitamin C wird auch bei Erkältungen eingesetzt. Eine Metaanalyse von 55 Studien zeigt jedoch, dass entgegen dem weit verbreiteten Glauben, Vitamin C Erkältungskrankheiten nicht verhindern kann. Allenfalls bei Menschen, die - wie manche Extremsportler - starken körperlichen Anstrengungen oder extremer Kälte ausgesetzt sind, scheint Vitamin C eine leicht vorbeugende Wirkung zu haben. Immerhin gibt es Hinweise darauf, dass sich die Dauer einer Erkältung durch das Vitamin geringfügig verringern lässt (R. Douglas & H. Hemilä: PLoS Medicine, Bd. 2, Nr. 6, S. e168, 2005). Neuerdings wird Vitamin C auch zur Vorbeugung und Behandlung der Reisekrankeit (Kinetosen) eingesetzt.

Vorkommen

ReisekrankeitIn der Nahrung kommt Vitamin C vor allem in Obst, Gemüse und Grüntee vor, sein Gehalt sinkt jedoch bei den Zubereitungsarten Kochen, Trocknen oder Einweichen sowie bei Lagerhaltung. Zitrusfrüchte wie Orangen, Zitronen und Grapefruits enthalten - in reifem Zustand unmittelbar nach der Ernte - viel Vitamin C. Grünkohl hat den höchsten Vitamin-C-Gehalt aller Kohlarten (105-120 mg/100 g verzehrbare Substanz). In Kohlgemüse ist Ascorbinsäure in Form von Ascorbigen A und B gebunden. Wird das Gemüse gekocht, zerfallen die Moleküle in L-Ascorbinsäure und Indol, so dass es in gekochtem Zustand mehr Vitamin C enthalten kann als im rohen Zustand. Durch zu langes Kochen wird das Vitamin jedoch teilweise zerstört. Rotkraut, Weißkraut/Sauerkraut sind ebenfalls Vitamin-C-Lieferanten (50 mg, 45 mg beziehungsweise 20 mg/100 g). Die höchsten natürlichen Vitamin C-Konzentrationen hat man in Camu-Camu und in der Acerolakirsche gefunden. Vitamingehalt in mg pro 100 g: Acerolakirsche
- Acerolakirsche 1300-1700
- Ananas 20
- Avocado 13
- Banane 10-11
- Birne 5
- Camu-Camu 2000
- Erdbeere 50-80
- Ebereschenfrucht 98
- Guave 300
- Grünkohl 105-150
- Hagebutte 1250
- Heidelbeere 22
- Kiwi 80
- Kulturapfel 12
- Paprika 100
- Pfirsich 10
- Orange (Apfelsine) 50
- Rosenkohl 90-150
- Sanddornbeere 200-800
- Schwarze Johannisbeere 189
- Spinat 50-90
- Zitrone 53

Bedarf

In weiten Teilen der Welt ist die Versorgung mit Vitamin C relativ gut, der Tagesbedarf eines Erwachsenen beträgt laut Empfehlung der Deutschen Gesellschaft für Ernährung 100 mg. Die Meinungen hierüber sind jedoch weit gestreut, die Empfehlungen anderer Gruppierungen liegen zwischen einem Bruchteil (z.B. Hälfte) und einem Vielfachen dieses Wertes (z.B. "so viel wie möglich"). Fest steht, dass Mengen bis zu 5000 mg kurzzeitig als unbedenklich gelten. Überschüssige Mengen werden vom Körper über den Urin ausgeschieden da Vitamin C gut wasserlöslich ist. Bei einer ausgewogenen Mischkost kann in Deutschland davon ausgegangen werden, dass dem Körper alle lebensnotwendigen Vitamine, und daher auch Vitamin C in ausreichendem Maße zugeführt werden. Vitaminpräparate sind für einen gesunden Menschen, der sich abwechslungsreich und vollwertig ernährt überflüssig. Für Vergleichszwecke interessant ist, dass für Meerschweinchen eine Tagesdosis von 10-30mg empfohlen wird (bei einem Gewicht von ca. 0.8-1.5kg).

Mangelerscheinungen (Hypovitaminose)

Albert von Szent-Györgyi Nagyrapolt, ein ungarischer Wissenschaftler, identifizierte 1933 das Vitamin C als wirksame Substanz gegen Skorbut. Volle Wirksamkeit entfaltet das Vitamin C aber nur in Gegenwart eines Flavanols, das als Vitamin C2 bezeichnet wird. Keiner der beiden Stoffe kann allein Skorbut heilen, in Kombination sind sie aber schon in geringen Mengen wirksam. Nur der Mensch und wenige Wirbeltiere, darunter Primaten, Schweine und Meerschweinchen sind nicht zur Biosynthese von Ascorbinsäure aus Glucuronsäure befähigt, ihnen fehlt die L-Gluconolacton-Oxidase. Darum muss der Bedarf beim Menschen über die Nahrung oder mit Nahrungsergänzungsmitteln gedeckt werden. Mangelerscheinungen führen langfristig zu Skorbut. Sie können bei Fehl- und Mangelernährung wie falschen Diäten und Alkoholismus beziehungsweise bei erhöhtem Bedarf (Schwangerschaft, Rauchen) auftreten. Biologische Aktivität besitzt nur die L(+)-Ascorbinsäure. Der stark saure Charakter ist durch die Hydroxylgruppe am C3-Atom (pKs = 4,2) bedingt. Deprotoniert ergibt es ein resonanzstabilisiertes Anion. Die andere enolische OH-Gruppe hat keine sauren Eigenschaften (pKs = 11,8). Durch seine antioxidative Wirkung schützt es andere sehr wichtige Metaboliten wie z.B. Glutathion (Zellteilungs-Kontrolle = Krebs-»Schutz«) vor Oxidation. Mangelerscheinungen führen zur Schwächung des Bindegewebes.

Überdosierung (Hypervitaminose)

Zwar sind für Vitamin C keine Hypervitaminosen wie zum Beispiel für Vitamin A bekannt, da der Körper einen Überschuss an Ascorbinsäure wieder ausscheidet. Allerdings wurde festgestellt, dass sie in sehr hohen Dosen Vitamin B12 zerstören kann. Hohe Einzeldosen (5–10 g) können vorübergehend Schlaflosigkeit (ähnlich Koffein) und Durchfall auslösen. Säuglingsskorbut tritt dann auf, wenn während der Schwangerschaft sehr große Mengen an Vitamin C aufgenommen werden. Die Ausscheidung überschüssiger Ascorbinsäure erfolgt über eigene Kanal-Proteine in der Niere. Bei hoher Konzentration werden diese vermehrt, was auch beim Embryo erfolgt. Nach der Geburt scheidet der Säugling deshalb zu viel Vitamin C aus, das durch die normale Menge in der Babynahrung nicht mehr ersetzt wird.

Vitamin C und Krebs

Vitamin C wird von den meisten Lebewesen selbst hergestellt. Ausnahmen bilden Menschen, Affen, Meerschweinchen und einige Fisch- und Vogelarten. Nach bisherigen ernstzunehmenden wissenschaftlichen Studien konnte für Vitamin C kein krebshemmendes Potential nachgewiesen werden. Für die Krebsprophylaxe kommt es daher nicht in Frage. Vitamin C stärkt sowohl die zelluläre Immunabwehr, indem es die Lymphozyten und die Makrophagen aktiviert als auch die hormonelle Abwehr, weil es die Serumkonzentrationen der Immunglobuline erhöht. Einige Studien zeigen einen durchgängigen Zusammenhang zwischen niedrigen Plasmaspiegeln von Vitamin C und erhöhtem Vorkommen bestimmter Krebsarten. Neuere Forschungsergebnisse zeigen, das Vitamin C in solch hohen Konzentrationen verabreicht werden müsste, wie sie beim Menschen nur durch eine Infusion direkt in die Venen erreicht werden kann. Die Ascorbinsäure führe zur Bildung von Wasserstoffperoxid, welches den Tod der Krebszellen verursache. Siehe http://www.pnas.org/cgi/content/abstract/102/38/13604. Dies ist ein Zeichen für die zusätzliche Bildung von freien Radikalen bei Gabe von hohen Dosen an Vitamin C. Die Schutzwirkung des Vitamin C vor unerwünschten Oxidationen ist an die eigene Oxidation gekoppelt, damit wird das Molekül aber selbst unwirksam, kann aber von anderen Reduktionsmitteln (z.B. Vitamin E) regeneriert werden. Daher müssen für eine ausreichende Schutzwirkung auch diese reduzierenden Substanzen in ausreichender Konzentration vorhanden sein, der alleinige Gebrauch der AscorbinsäureAuch ist daher fraglich und müsste lebenslang erfolgen und bereits ab der Kindheit einsetzen. Ausserdem muss das Antioxidans Vitamin C in niedriger Dosierung zugeführt werden. In hohen (Mega-) Dosen wirken Antioxidantien stets prooxidativ: sie beschleunigen radikalische Reaktionen. Zu hohe Dosen führen zu einem Ansteigen der Konzentrationen an Radikalen insbesondere in Anwesenheit von Eisen (typisch für Raucher). Der Chemiker Linus Pauling vertrat dagegen die Ansicht, dass hohe Dosen von Vitamin C nicht nur dem Krebs vorbeugen, sondern ihn unter Umständen sogar heilen können. Das von ihm gegründete Linus Pauling Institute of Science and Medicine ist inzwischen jedoch von den massiven Dosen Vitamin C wieder abgekommen, unter anderem weil derart hohe Mengen an Vitamin C aufgrund seines sauren Charakters zu einer Azidose (= Übersäuerung des Organismus) führen und eben deswegen andere - basische - Stoffe in Übermengen zum Ausgleich aufgenommen werden müssen, deren (Neben-)Wirkungen insbesondere im Zusammenspiel mit Vitamin C noch nicht bekannt sind. Tadeus Reichstein behauptete bis in sein hohes Alter, dass Vitamin-C-Dosen auch vorbeugend gegen Krebs wirken sollen. Forschung in den USA zeigt dass Vitamin C nicht nur als Radikalfänger zellschützend wirken kann, sondern auch die DNA (Erbgut) schädigt. (siehe Science 292, 2001, 2083). Die Forscher verwendeten in ihren Versuchen Vitamindosen von 200mg (0,2 gr) täglich. Auch Nature berichtete 1998, dass hohe Vitamin-C-Dosen Schäden am Erbgut verursachen können. Siehe dazu auch http://www.thenutritionreporter.com/vita-c.html.

Der weltweite Vitamin C Markt

Die Jahresproduktion für Ascorbinsäure leigt bei etwa 110000 Tonnen. Marktführer war lange Zeit die schweizer Hoffman LaRoche (30% Weltumsatz) gefolgt vom BASF - NPEG Kartell (auch etwa 30%) und der Firma