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Aminosäure

Aminosäure

Aminosäuren, auch Aminocarbonsäuren, sind organische Verbindungen und bauen sämtliche Proteine (Eiweiße) von Lebewesen auf, sie sind also neben den Nukleinsäuren Grundbausteine des Lebens. Es handelt sich um Verbindungen mit einer Carboxylgruppe (–COOH, C-Terminus) und einer Aminogruppe (–NH2, N-Terminus). Die verschiedenen Aminosäuren unterscheiden sich in einer Seitenkette, die auch Aminosäurerest oder kurz Rest genannt wird.

Biochemische Bedeutung

Aminosäuren sind in der Biochemie von großer Bedeutung, da sie die Bausteine von Peptiden und Proteinen (Eiweißen) sind. Im allgemeinen werden in der Literatur zwanzig so genannte proteinogene Aminosäuren genannt, d. h. solche, die im Genom für Proteine kodiert sind, allerdings sind in letzter Zeit zwei weitere (Selenocystein und Pyrrolysin) hinzugekommen (siehe unten: Proteinogene Aminosäuren). Bei diesen handelt es sich stets um α-Aminosäuren, da die Aminogruppe und die Carboxylgruppe mit demselben Kohlenstoffatom (C α) verbunden sind. Diese 20 Aminosäuren werden durch je drei Basen in der DNA kodiert. Darüber hinaus gibt es noch weitere Aminosäuren, die Bestandteile von Proteinen sind, jedoch nicht kodiert werden. Von den nicht-proteinogenen, d. h. nicht in Proteinen vorkommenden Aminosäuren sind bislang über 150 bekannt, wie etwa das Thyroxin, ein Hormon der Schilddrüse, oder das in fast allen Arten von Cyanobakterien nachgewiesene Neurotoxin Beta-Methylamino-Alanin (BMAA). Aminosäureketten werden in Abhängigkeit von ihrer Länge als Peptide oder Proteine bezeichnet. Bis zu einer Verkettung von etwa 50 Aminosäuren spricht man in der Regel von Peptiden. Die einzelnen Aminosäuren sind dabei innerhalb der Kette über die so genannte Peptidbindung (Säureamid) verknüpft. Ein automatisiertes Verfahren zur Synthese von Peptiden liefert die Merrifield-Synthese.

Essentielle Aminosäuren

Aminosäuren, die ein Organismus nicht selbst herstellen kann, heißen essentielle Aminosäuren und müssen mit der Nahrung aufgenommen werden. Für Menschen sind Valin, Cystein, Methionin, Leucin, Isoleucin, Phenylalanin, Tryptophan, Threonin und Lysin essentielle Aminosäuren. Semi-essentielle Aminosäuren müssen nur in bestimmten Situationen mit der Nahrung aufgenommen werden, z. B. während des Wachstums oder bei schweren Verletzungen. Die übrigen Aminosäuren werden entweder direkt synthetisiert oder aus anderen Aminosäuren durch Modifikation gewonnen. Methionin kann zu einem Großteil aus Cystein synthetisiert werden. Für Kinder ist zusätzlich zu den generell essentiellen Aminosäuren Tyrosin essentiell, da in diesem Lebensalter die Körperfunktion zu dessen Herstellung noch nicht ausgereift ist. Es gibt auch Erkrankungen, die den Aminosäurestoffwechsel beeinträchtigen, dann müssen unter Umständen eigentlich nicht-essentielle Aminosäuren dennoch mit der Nahrung aufgenommen werden.

Chiralität

Alle Aminosäuren, mit Ausnahme von Glycin, sind chiral gebaut. Sie besitzen ein asymmetrisches Kohlenstoffatom, das als chirales Zentrum wirkt. Daher gibt es stets zwei Enantiomere, die sich wie Bild und Spiegelbild verhalten, sich aber nicht decken. Bei chemischen Synthesen entstehen meist Racemate, bei biologischen Systemen aufgrund der Substratspezifität der beteiligten Enzyme dagegen die reinen Enantiomeren. Deshalb findet man bei Lebewesen unter den proteinogenen Aminosäuren ausschließlich nur ein Enantiomer, die L-Form. D-Aminosäuren kommen vereinzelt vor, werden dann aber unabhängig vom proteinogenen Stoffwechsel synthetisiert, z.B. in der bakteriellen Zellwand und kurzen bakteriellen Peptiden wie Valinomycin (siehe Carrier). Für die Angabe der Chiralität bei Aminosäuren eignet sich besonders die Fischernomenklatur.

Säure- und Basen-Verhalten

Nach Brønsted ist eine Säure ein chemischer Stoff, der Protonen an Reaktionspartner abgeben kann (Protonendonator), eine Base hingegen ein Stoff, der vermittels eines freien Elektronenpaars Protonen aufnehmen kann (Protonenakzeptor). Man beachte, dass bei diesen Vorgängen ein Rollenwechsel stattfindet: Protonenabgabe macht aus einer Säure eine Base, Protonenaufnahme aus einer Base eine Säure. In wässriger Lösung liegen freie Aminosäuren als Zwitterionen vor, d. h. die Aminogruppe ist protoniert und die Carboxylgruppe ist deprotoniert: H3N+-CHR-COO-. In Proteinen sind allerdings beide Gruppen an der Peptidbindung beteiligt und daher ungeladen. Eine umso größere Bedeutung hat daher der saure oder basische Charakter der Seitenketten. Die sauren Aminosäuren Asp und Glu sowie die basischen Lys und Arg sind bekannt. Beim pH-Wert der Zelle liegt die protonierte (saure) Form der Aminogruppe H3N+ und die deprotonierte (basische) Form der Carboxylgruppe COO- vor. Die geladenen Seitenketten beeinflussen zum einen das Löslichkeitsverhalten, sie machen Abschnitte eines Proteins hydrophil, zum anderen spielen sie eine wichtige Rolle bei der Anbindung und Umsetzung des Substrats.

pKS-Werte

Da der pKS-Wert als jener pH-Wert zu sehen ist, bei dem die protonierte bzw. deprotonierte Form zu gleichen Teilen vorliegen, gilt:
- für Asp (pKS = 3,86) bei pH 7: die Seitenkette ist (nahezu) vollständig deprotoniert
- für Lys (pKS = 10,53) bei pH 7: die Seitenkette ist (nahezu) vollständig protoniert. Bemerkenswert ist die Tatsache, dass die pKS-Werte der Aminosäureseitenketten nach Einbau in ein Protein dramatisch moduliert werden können (Tabelle). Sind diese Seitenketten gar Bestandteil eines aktiven Zentrums, so werden extreme Abweichungen möglich. Beispiele sind:
- Chymotrypsin: enthält am aktiven Zentrum einen Ser-Rest, der (im Rahmen der "katalytischen Triade" aus Asp-102 - His-57 - Ser-195) als Nukleophil (scheinbarer pKS-Wert von 7) reagieren kann;
- Papain: ist am aktiven Zentrum ähnlich aufgebaut, enthält jedoch statt einem Ser- einen Cys-Rest mit analoger Funktion;
- Ribonuklease: hat am aktiven Zentrum in der Tat einen "basischen" Lysin-Rest der (durch Einbau in einen positiv geladenen Käfig) ebenfalls als Nukleophil (pKS ~ 7) agiert;
- Lysozym: enthält in einem nichtpolaren Abschnitt seines aktiven Zentrums eine (protonierte) Aminosäure mit pKS ~ 5. Tabelle: pKS-Werte von Aminosäure-Seitenketten (für die freie Aminosäuren und nach Einbau in ein Protein)

Proteinogene Aminosäuren

Lysozym Hierbei wurde das Pyrrolysin zuletzt entdeckt: In einer Mikrobe, die im Verdauungstrakt von Kühen lebt, haben Wissenschaftler von der Ohio State University (USA) den 22. bislang bekannten im Erbgut kodierten Baustein des Lebens entdeckt. Siehe auch: Phenylketonurie. Anmerkung:
Der Ladungszustand der positiv oder negativ aufladbaren Aminosäuren hängt vom jeweiligem pH-Wert des umgebenden Milieus ab:
- Ist der pH-Wert kleiner als der Isoelektrische Punkt, dann wird die negative Ladung der negativ aufladbaren Aminosäuren neutralisiert und die positive Ladung der positiv aufladbaren erscheint.
- Ist der pH-Wert größer als der Isoelektrische Punkt, dann wird die positive Ladung der positiv aufladbaren Aminosäuren neutralisiert und die negative Ladung der negativ aufladbaren erscheint.

Aminosäurestoffwechsel

In Form von Nahrung aufgenommene Proteine werden bei der Verdauung in Aminosäuren zerlegt. In der Leber werden sie weiter verstoffwechselt. Entweder werden sie zur Proteinbiosynthese verwendet oder abgebaut (siehe auch: Aminosäureindex). Die wichtigsten Mechanismen des Aminosäurenabbaus sind:
- Transaminierung
- Desaminierung
- Decarboxylierung

Literatur


- Felicitas Reglin: Bausteine des Lebens. Aminosäuren in der orthomolekularen Medizin. Ralf Reglin Verlag, 2004, ISBN 3-930620-43-X
- Uwe Gröber: Orthomolekulare Medizin. Wissenschaftliche Verlagsanstalt mbH Stuttgart, 2002, ISBN 3-8047-1927-9
- Ulrich Strunz: power eiweiß drinks.Heyne, 2003, ISBN 3-453-87309-2
- S. J. Freeland, L. D. Hurst: Der raffinierte Code des Lebens, Spektrum der Wissenschaft, S. 86 - 93, Juli 2004.
- Lei Wang, Peter G. Schultz: Die Erweiterung des genetischen Codes. Angewandte Chemie 117(1), S. 34 - 68 (2005),

Quellen


- Spiegel - 24. Mai 2002
- Bing Hao, Weimin Gong, Tsuneo K. Ferguson, Carey M. James, Joseph A. Krzycki, and Michael K. Chan. A New UAG-Encoded Residue in the structure of a Methanogen Methyltransferase. Science 2002, May 24th; 296: 1462-1466

Weblinks


- [http://www.biologie.uni-hamburg.de/b-online/d16/16j.htm Aminosäuren]
- [http://www.acibas.net/Aminosaeuren/index.shtml Tagesbedarf unterschiedlicher Personengruppen essentieller Aminosäuren]
- [http://www.chemie.fu-berlin.de/chemistry/bio/amino-acids_en.html Amino Acids, FU Berlin]
- [http://www.mathiasbader.de/studium/chemie/aminos.pl Die Namen der 20 natürlichen Aminosäuren lernen]
- [http://www.lodae.de/nawi/asrate.html Die Namen der 20 proteinogenen Aminosäuren lernen (mit 3D-Struktur)] Kategorie:Stoffgruppe Kategorie:Genetik ja:アミノ酸 ko:아미노산

Chemische Verbindung

In der Chemie bezeichnet man mit Verbindung eine Substanz, die aus zwei oder mehr verschiedenen chemischen Elementen besteht, welche in einem festen Massenverhältnis zueinander stehen. Das Charakteristische ist die chemische Formel, mit der man unter Verwendung des Molgewichts z.B. die Menge an Produkten einer chemischen Reaktion errechnen kann. Somit zählen Legierungen (z.B. Messing) oder andere Stoffgemische (etwa Schokolade) nicht zu den chemischen Verbindungen. Allerdings ist es bei Legierungen und Intermetallischen Verbindungen nicht immer einfach festzustellen, ob eine Verbindungsbildung stattfindet oder nicht.

Elektronenverteilung

Eine Verbindung ist in jedem Falle elektronenarm, wenn es sich hierum um ein Kation handelt, da solche Verbindungen weniger Elektronen als Protonen enthalten. Als elektronenreich wird eine chemische Verbindung bezeichnet, wenn es sich hierbei um ein Anion handelt, da solche Verbindungen mehr Elektronen als Protonen enthalten. Alle neutralen Verbindungen sind in sich zunächst elektroneutral. Innerhalb einer Verbindung kann allerdings die Elektronenverteilung sehr ungleichmäßig sein, so dass man hier von elektronenreichen und elektronenarmen Bereichen spricht. Elektronenreiche Bereiche sind potentiell nucleophil - elektronenarme Bereiche sind dagegen potentiell electrophil.

Siehe auch:

Organische Verbindung, Chemikalienliste, R- und S-Sätze, Gefahrstoff, Global harmonisiertes System zur Einstufung und Kennzeichnung von Chemikalien, Dendrimer

Weblinks


- [http://www.chem.ox.ac.uk/inorganicchemistry3/index.html Einige chemische Verbindungen nach ihren Hauptelementen] Kategorie:Chemie ja:化合物 ko:화합물 simple:Chemical compound th:สารประกอบเคมี

Nukleinsäuren

Nukleinsäuren (engl. Nucleic Acid)

Allgemeines

Die bekanntesten Nukleinsäuren sind DNA (dt.: DNS) und RNA (dt.: RNS). Nukleinsäuren bestehen aus Nukleotid-Untereinheiten, die wiederum aus jeweils einer Nukleinbase (Nukleinbasen), einem Phosphat und einem Zucker (Ribose bei RNA und Desoxyribose bei DNA) aufgebaut sind. Die Bindung zwischen den Nukleotiden erfolgt zwischen dem Zucker des einen mit dem Phosphat des folgenden Nukleotids (Genau: Es kommt jeweils zu einer Phosphodiesterbindung vom 3'-C-Atom (Kohlenstoff) des ersten Zuckers zum Phosphat und vom Phospat zum 5'-C-Atom des zweiten Zuckers). Das Resultat ist eine Kette, in der sich Zucker- und Phosphatuntereinheiten abwechseln. Die zu jedem Nukleotid gehörende Nukleinbase hängt ebenfalls an dem (Desoxy-)Ribose Zucker. Sie ist mit dem 1'-C-Atom des Zuckers verbunden und zweigt von der Zucker-Phosphat-Kette ab. Der offensichtlichste molekulare Unterschied zwischen DNA und RNA besteht in der Form des Auftretens. Während RNA hauptsächlich in der beschriebenen Kettenform als Einzelstrang auftritt, sind in der DNA jeweils zwei Nukleinsäureketten über ihre Basen miteinander verbunden. Man spricht hier von einem Doppelstrang. Das resultierende Molekül ist ein Polynukleotid, dessen Länge grob gesagt von der Menge an Information abhängt, die darauf gespeichert ist. In Fall von RNA, die hauptsächlich in der Proteinbiosynthese auftritt, besteht ein Molekül aus wenigen bis wenigen tausend Nukleotiden. Im Fall der DNA, die meist das Genom eines Organismus repräsentiert, ist ein Nukleinsäuremolekül zwischen ca. 10.000 Nukleotiden (Virusgenome) und 10 Millarden Nukleotiden (Chromosom von Pflanzen) groß. Der Einfachheit wegen bestimmt man im Fall der DNA die Größe des Moleküls meist in Basenpaaren (bp) oder Kilobasenpaaren (kb). Aufgrund der hohen Molekülgröße und des Molekulargewichts zählt man Nukleinsäuren zu den Makromolekülen.

Natürlich vorkommende Nukleinsäuren

Je nach dem Zuckertyp in den Nukleotiden (Ribose oder Desoxyribose), unterscheidet man zwischen den beiden Klassen der Ribonukleinsäuren

Synthetische Nukleinsäuren

Eine in der Natur nicht auftretende, in der Biotechnologie allerdings interessante Nukleinsäure ist die Peptid-Nukleinsäure (abgekürzt PNA, vom englischen Peptide Nucleic Acid). Darüber hinaus wurden zahlreiche Nukleinsäurevarianten entwickelt, deren Bausteine auf den ersten Blick nicht mehr als Ribo- (im Fall von RNA) oder Desoxyribonukleotide (im Fall von DNA) erkennbar sind:
- Phosphorthioat-Desoxyribonukleinsäure
- Cyclohexen-Nukleinsäuren (CeNA)
- N3'-P5'-Phosphoramidate (NP)
- Locked-Nukleinsäuren (LNA)
- Tricyclo-Desoxyribonukleinsäuren (tcDNA)
- Morpholino-Phosphoramidate (MF)

Funktion von Nukleinsäuren

Nukleinsäuren sind die Träger des Erbguts (→ DNA) oder dienen als Blaupause für die Proteinbiosynthese in der Zelle (→ RNA). Kurze Nukleinsäurefragmente (Oligonukleotide) spielen ein große Rolle in der Nukleinsäureprozessierung oder zellinternen Signalverarbeitung (siehe dazu: Ribozym, Antisense-Oligonukleotid, siRNA).

Siehe auch


- FISH Technik zur Chromosomanalyse

Weblinks


- http://www.foerstner.org/konrad/bco/grundlagen/nukleinsaeuren.html Kategorie:Genetik Kategorie:Stoffgruppe Kategorie:Biomolekülgruppe ja:核酸 ko:핵산

Carboxylgruppe

Die Carboxylgruppe (auch Carboxygruppe) ist die charakteristische funktionelle Gruppe der Carbonsäuren. Sie hat die Formel -COOH. An das Kohlenstoff-Atom der Carboxylgruppe ist über eine Doppelbindung ein Sauerstoff-Atom und über eine Einfachbindung eine Hydroxylgruppe gebunden. Da das Sauerstoff-Atom auf Grund seiner starken Elektronegativität einen elektronenziehenden Effekt (-I-Effekt) auf das Kohlenstoff-Atom ausübt, wird das Kohlenstoff-Atom positiv polarisiert, es erhält eine positive Partialladung. Der partielle Elektronenmangel am C-Atom bewirkt, dass die polare Atombindung zwischen dem Sauerstoff- und dem Wasserstoff-Atom der Hydroxylgruppe noch stärker polarisiert wird, so dass das positiv polarisierte Wasserstoff-Atom in wässriger Lösung leicht als Proton auf ein Wasser-Molekül unter Bildung eines Oxonium-Ions übertragen werden kann. Das Proton der Carboxylgruppe kann somit leichter abgespalten werden, als das Proton einer Hydroxylgruppe. Zudem ist die entstehende, negativ geladene Carboxylatgruppe resonanzstabilisiert, da die negative Ladung über das C-Atom und die zwei O-Atome delokalisiert ist. So erklärt sich die höhere Acidität (Säurestärke) der Carbonsäuren gegenüber den Alkoholen. Kategorie:Funktionelle Gruppe ja:カルボキシル基

C-Terminus

Carboxyl-Terminus (C-Terminus) bezeichnet das Ende eines Proteins oder Polypeptides. Die letzte (das heißt die "C-terminale") Aminosäure trägt eine freie Carboxylgruppe (COOH). Mit dem C-Terminus endet die Proteinbiosynthese. Damit hat das Protein einen unterscheidbaren Anfang und ein Ende: Durch die Peptidbindung, bei der immer eine Carboxylgruppe mit einer Aminogruppe verknüpft wird, bleibt am Anfang eine Aminogruppe und am Ende eine Carboxylgruppe frei. Siehe auch: Amino-Terminus Kategorie:Biochemie

Aminogruppe

Als Aminogruppe wird in der organischen Chemie die funktionelle Gruppe (-NH2) der primären Amine und Aminosäuren verstanden. Die Aminogruppe ist eine basische funktionelle Gruppe, da das freie Elektronenpaar am Stickstoff-Atom analog zu dem im Ammoniak-Molekül ein Proton von einer Säure aufnehmen kann. Dadurch geht sie in den positiv geladenen Zustand über:
R-NH_2 + HA \rightarrow R-NH_3^+ + A^-
Kategorie:Chemie Kategorie:Funktionelle Gruppe ja:アミノ基

N-Terminus

Amino-Terminus (N-Terminus) bezeichnet den Anfang eines Proteins oder eines Polypeptides. Er besteht aus einer Aminosäure und einer freien Aminogruppe (NH2). Mit dem N-Terminus startet die Proteinbiosynthese am Ribosom. Die Aminogruppe bleibt frei, während die Carboxylgruppe durch eine Peptidbindung an die nächste Aminosäure geknüpft wird. Die freie Aminogruppe gibt dem N-Terminus den Namen. Siehe auch: Carboxyl-Terminus Kategorie:Biochemie

Peptid

Ein Peptid ist eine organische chemische Verbindung, die aus einer Verknüpfung mehrerer Aminosäuren (AS) hervorgegangen ist. Dabei sind die einzelnen AS in einer definierten Reihenfolge zu einer, meist unverzweigten, Kette verbunden. Die Aminosäuren in einem Peptid sind über eine Amidbindung miteinander verknüpft. Wegen der grossen Bedeutung der Peptide in der Biochemie und organischen Chemie wird diese Form der Bindung häufig auch Peptidbindung genannt. Als Peptide bezeichnet man relativ kurze Aminosäurenketten bis zu ungefähr 50 (maximal 100) Aminosäuren. Peptide unterscheiden sich von Proteinen allein durch ihre Größe. Die Trennung zwischen Peptiden und Proteinen ist nicht scharf und ist mehr oder weniger willkürlich gewählt. Die Grenze liegt ungefähr bei 100 Aminosäuren. In der Natur werden Peptide vorwiegend durch die Proteinbiosynthese gebildet. Die Information über die Sequenz, also Abfolge der Aminosäuren, ist in der DNA codiert. Peptide erfüllen eine grosse Anzahl an Funktionen. Die Wirkungsweise ist dabei jedoch in den meisten Fällen nur ansatzweise verstanden. Es gibt Beispiele für Peptide die als Hormone wirken, andere wiederum zeigen eine entzündungshemmende oder entzündungsfördernde Wirkung, darüberhinaus gibt es antibiotische und antivirale Peptide. Darüberhinaus ist beschrieben, dass einige in der Nahrung häufig auftretende Proteine wie Gluten, Kasein oder einige in Ei oder Spinat vorhandene Eiweiße durch die Verdauungsprozesse zu sogenannten opioiden Peptiden umgesetzt werden. Diese Peptide wirken in ähnlicher Weise wie Morphin auf den Körper. Personen die nicht in der Lage sind diese Peptide weiter zu verstoffwechseln, können Anzeichen körperlicher und geistiger Krankheit entwickeln.

Struktur

Bei der Kondensation von Aminosäuren reagiert die Carboxyl-Gruppe der einen Aminosäure formal unter Wasseraustritt mit der Aminogruppe der anderen Aminosäure zur Säureamidgruppierung -CO-NH- (Peptidbildung). Die freie Aminogruppe an einem Ende des Peptids nennt man N-Terminus, die freie Carboxylgruppe am anderen Ende wird C-Terminus genannt.

Einteilung

Generell bezeichnet man die Anzahl der Aminosäuren, aus denen ein Peptidmolekül besteht, auch als Kettenlänge. Anhand der Kettenlänge differenziert man in
- Oligopeptide enthalten bis zu 10 Aminosäuren :
- Dipeptide mit 2 Aminosäuren :
- Tripeptide mit 3 Aminosäuren und
- Polypeptide enthalten mehr als 10 Aminosäuren :
- Makropeptide mit mehr als 100 Aminosäuren, wobei die eingerückten Peptidgruppen nur eine feinere Einteilung der Oligo- und Polypeptiden darstellt. Die Abgrenzung zwischen Oligo- und Polypeptiden einerseits und zwischen Polypeptiden und Proteinen andererseits ist dabei nicht scharf; die angegebenen Grenzen der Kettenlängen sind vielmehr grobe Richtwerte.

Oligopeptide

Als Oligopeptide werden chemische Verbindungen bezeichnet, die aus bis zu zehn Aminosäuren bestehen, die untereinander über Peptidbindungen verknüpft sind. Gebildet wird ein Oligopeptid dadurch, dass unter Wasserabspaltung die Aminogruppe der ersten Aminosäure mit der Carboxylgruppe der folgenden Aminosäure reagiert und dann einige weitere Aminosäuren nach dem gleichen Prinzip angehängt werden, so dass eine kurze Kette von Aminosäuren entsteht, die über Peptidbindungen miteinander verbunden sind. Oligopeptide spielen z.B. als Bestandteile von Enzymen bei Entgiftungs-, Transport- und Stoffwechselprozessen eine Rolle.

Dipeptide

Ein Dipeptid ist eine chemische Verbindung, die aus zwei Aminosäureresten zusammengesetzt ist und durch Hydrolyse in zwei Aminosäuren gespalten wird. Die Bindung zwischen der Aminosäureresten wird als Peptidbindung bezeichnet. Die zu den Oligopeptiden gehörenden Dipeptide entstehen als Zwischenprodukte bei der enzymatischen gesteuerten Verdauung von Proteinen (Polypeptiden). Sie werden von Dipeptidasen in Aminosäuren zerlegt.

Polypeptide

Dipeptidase Ein Polypeptid ist ein Peptid, das aus mindestens 10 Aminosäuren besteht, kürzere Polypeptide werden als Oligopeptid bezeichnet. Die Aminosäuren sind durch Peptidbindungen verbunden. Polypeptide können sowohl natürlichen als auch synthetischen Ursprungs sein. Polypeptide mit über 100 Aminosäuren werden in der Regel als Proteine bezeichnet; allerdings sind für ein Protein weitere Voraussetzungen notwendig, so etwa eine definierte Proteinfaltung. In der Natur werden Polypeptide durch die Mechanismen der Proteinbiosynthese aufgrund der Bauvorschrift, die in der DNA codiert ist, gebildet. Sind hochmolekulare Makropeptide durch Wasserstoff- oder Disulfidbrücken verbunden, nennt man diese Proteine. Je nach geschichtlicher Einordnung werden auch einige Aminosäurenketten mit über 100 Aminosäuren als Peptide bezeichnet.

Peptidsynthese

Chemische oder enzymkatalysierte Synthese von Peptiden. Erfolgt heute zumeist mittels Festphasensynthese. siehe auch: Pepton, Pepzym, Resistin, Protein, Eiweißsynthese

Weblinks


- [http://web.mit.edu/esgbio/www/lm/proteins/peptidebond.html The Peptide Bond] Kategorie:Stoffgruppe Kategorie:Biomolekülgruppe Kategorie:Genetik ja:ペプチド ko:펩타이드

Protein

Proteine, umgangssprachlich auch Eiweiße genannt, sind Makromoleküle, die aus Kohlenstoff, Wasserstoff, Sauerstoff und Stickstoff aufgebaut sind. Sie gehören zu den Grundbausteinen aller Zellen. Proteine bestehen aus einzelnen Bausteinen, 20 verschiedenen (proteinogenen=proteinaufbauenden) Aminosäuren, die durch Peptidbindungen zu Ketten verbunden sind. Die saure Hydrolyse (das intensive Kochen in starken Säuren) zerlegt die Ketten in ihre Aminosäuren. Die Länge dieser Aminosäureketten reicht von unter 20 bis über 1.000 Aminosäuren. Die molekulare Größe eines Proteins wird in der Regel in Kilo-Dalton (kDa) angegeben. Titin, das mit 3,7 Mio kDa größte bekannte menschliche Protein, besteht aus über 30.000 Aminosäuren und beinhaltet 320 Proteindomänen. Die Kombinationsmöglichkeiten sind hierbei gigantisch. Bei 20 verschiedenen Typen von Aminosäuren, von denen in einem kleinen Protein lediglich 100 in beliebiger Reihenfolge aneinander geknüpft werden, ergeben sich 20100 bzw. 10130 Verknüpfungsmöglichkeiten. Diese unvorstellbare Vielzahl an Verknüpfungsmöglichkeiten übersteigt sogar die Anzahl aller Atome in Verbindungen des Universums welches "nur" 6·1079 Teilchen besitzt! Der Name Protein wurde 1838 von Jöns Jakob Berzelius von den griechischen Wörtern protos („erstes, wichtigstes“) und proteuo („ich nehme den ersten Platz ein“) abgeleitet, um dadurch die Bedeutung der Proteine für das Leben zu unterstreichen.

Bedeutung für den Organismus

Die Aufgaben der Proteine im Organismus sind vielfältig. Als Beispiele seien genannt:
- Als Strukturproteine bestimmen sie den gesamten Körperaufbau und die Beschaffenheit von Geweben, beispielsweise der Haarstruktur.
- Als Enzyme ermöglichen und beschleunigen sie chemische Reaktionen.
- Als Hormone steuern sie Vorgänge im Körper.
- In den Muskeln verändern bestimmte Proteine ihre Form und sorgen so für die Kontraktion der Muskeln und damit für Bewegung.
- Als Transportproteine übernehmen sie den Transport körperwichtiger Substanzen wie z.B. Hämoglobin, das im Blut für den Sauerstofftransport zuständig ist, oder Transferrin, das Eisen in unserem Blut transportiert.

Räumlicher Aufbau

Transferrin Für die Wirkungsweise der Proteine ist ihre räumliche Struktur besonders wichtig. Die Proteinstruktur lässt sich auf vier Betrachtungsebenen beschreiben:
- Als Primärstruktur eines Proteins wird die Abfolge der einzelnen Aminosäuren innerhalb der Polypeptidkette bezeichnet. Vereinfacht gesagt könnte man sich eine Kette vorstellen, in der jede Perle eine Aminosäure darstellt (Schreibweise: AS1 – AS2 – AS3 – AS4 – AS1 – AS1 – AS3 – usw.). Die Primästruktur stellt lediglich die Aminosäurensequenz, jedoch nicht den räumlichen Aufbau dar. Sie findet demnach nur für einfachere Zwecke Verwendung.
- Als Sekundärstruktur wird die räumliche Anordnung der Aminosäuren eines Proteins bezeichnet. Man unterscheidet dabei zwischen folgenden Strukturtypen: Alpha-Helix, Beta-Faltblatt, Beta-Turn und ungeordnete, so genannte Random-Coil-Strukturen. Diese Strukturen ergeben sich durch Wasserstoffbrückenbindungen zwischen den Peptidbindungen des Polypeptid-Rückgrates.
- Die Tertiärstruktur ist eine der Sekundärstruktur übergeordnete räumliche Anordnung der Polypeptidkette. Sie wird von den Kräften und Bindungen zwischen den Resten (d. h. den Seitenketten) der Aminosäuren bestimmt. Als Bindungskräfte, die diese dreidimensionale Struktur stabilisieren, wirken beispielsweise Disulfidbrücken, (kovalente Bindungen zwischen den Schwefelatomen zweier Cysteinreste) oder vor allem nicht-kovalente Wechselwirkungen wie die zuvor genannten Wasserstoffbrückenbindungen. Zusätzlich spielen hydrophobe, ionische und Van-der-Waals-Wechselwirkungen eine wichtige Rolle. Durch diese Kräfte und Bindungen faltet sich das Protein weiter.
- Viele Proteine müssen sich, um funktionsfähig sein zu können, zu einem Proteinkomplex zusammenlagern, der so genannten Quartärstruktur. Dies kann entweder eine Zusammenlagerung von unterschiedlichen Proteinen sein oder ein Verband aus zwei oder mehr Polypeptidketten die aus ein und derselben Polypeptidkette, dem sog. Precursor, hervorgegangen sind (vgl.: Insulin). Dabei sind die einzelnen Proteine häufig durch Wasserstoffbrücken und Salzbrücken aber auch durch kovalente Bindungen miteinander verknüpft. Die einzelnen Untereinheiten eines solchen Komplexes werden als Protomere bezeichnet. Einige Protomere können ihre Funktion auch als eigenständige Proteine besitzen, aber viele erreichen ihre Funktionalität nur im Komplex. Als Beispiel für aus mehreren Proteinen zusammengelagerte Komplexe können die Immunglobuline (Antikörper) dienen, bei denen jeweils zwei identische schwere und zwei identische leichte Proteine über insgesamt vier Disulfidbrücken zu einem funktionsfähigen Antikörper verbunden sind. Man unterscheidet zwei Hauptgruppen von Proteinen:
- die globulären Proteine, deren Tertiär- oder Quartärstruktur annähernd kugel- oder birnenförmig aussieht und die meist in Wasser oder Salzlösungen gut löslich sind (beispielsweise das Protein des Eiklars, Ov-Albumin genannt),
- die fibrillären Proteine, die eine fadenförmige oder faserige Struktur besitzen, meist unlöslich sind und zu den Stütz- und Gerüstsubstanzen gehören (beispielsweise die Keratine in den Haaren und Fingernägeln, Kollagen, Actin und Myosin für die Muskelkontraktion).

Proteinoberfläche

Muskelkontraktion Zur Bestimmung der Proteinstruktur wird hauptsächlich das Rückgrat (Backbone) des Proteins betrachtet. Zum Verständnis der Funktion ist jedoch auch die Oberfläche des Proteins von großer Bedeutung. Da die charakteristischen Seitenketten der Aminosäuren vom Rückgrat aus in den Raum ragen, kann die Oberfläche durchaus von der Struktur des Rückgrates abweichen.

Denaturierung

Sowohl durch chemische Einflüsse, wie zum Beispiel Säuren und Salze, als auch durch physikalische Einwirkungen, wie hohe oder tiefe Temperaturen oder auch Druck, können sich die Sekundär- und Tertiärstruktur und damit auch die Quartärstruktur von Proteinen ändern, ohne dass sich die Reihenfolge der Aminosäuren (Primärstruktur) ändert. Dieser Vorgang heißt Denaturierung und ist in der Regel nicht umkehrbar; der ursprüngliche dreidimensionale räumliche Aufbau kann nicht wiederhergestellt werden. Bekanntestes Beispiel dafür ist das Eiweiß im Hühnerei, das beim Kochen fest wird, weil sich der räumliche Aufbau der Proteinmoleküle geändert hat. Der ursprüngliche flüssige Zustand kann nicht mehr hergestellt werden. Das Wiederherstellen des ursprünglichen Zustandes des denaturierten Proteins heißt demnach Renaturieren. Menschen denaturieren ihre Speisen, um sie leichter verdaulich zu machen. Durch die Denaturierung ändern sich die physikalischen und physiologischen Eigenschaften der Proteine. Hohes Fieber kann daher lebensgefährlich werden: Durch eine zu hohe Temperatur werden körpereigene Proteine denaturiert und können somit ihre Aufgaben im Organismus nicht mehr erfüllen. Einige Proteine der roten Blutkörperchen denaturieren beispielsweise bereits bei 42 °C. Die bei chemischer Spaltung der Proteinketten (Proteolyse) entstehenden Teilstücke nennt man Peptone.

Eiweißmangel

Eiweiß hat eine große Anzahl von Aufgaben in unserem Körper. Ein erwachsener Mensch benötigt etwa 1 Gramm Eiweiß pro Kilogramm Körpergewicht am Tag. Es dient zum Aufbau und zum Erhalt der Körperzellen, auch zur Heilung von Wunden und Krankheiten. Ein Mangel kann schlimme Folgen haben:
- Haarausfall (Haare bestehen zu 97-100% aus Proteinen - Keratin)
- Antriebsarmut
- Im schlimmsten Fall kommt es zur Eiweißmangelkrankheit Kwashiorkor. Menschen (meist Kinder), die an Kwashiorkor leiden, erkennt man an ihren dicken Bäuchen. Der Organismus versucht durch Wasser den Eiweißmangel abzudecken, sodass sich das Wasser nach einiger Zeit im Körper ablagert(Ödem). Weitere Symptome sind:
  - Muskelschwäche
  - Wachstumsstörungen
  - Fettleber
  - Ödeme
- Andauernder Eiweißmangel führt zum Marasmus und zum Tod. Zu Eiweißmangel kommt es in den Industrieländern allerdings höchst selten und auch nur bei extremen Ernährungsformen, etwa bei streng vegan essenden Menschen, die den Mangel an Fleisch, Fisch, Ei- und Milchprodukten nicht mit genügend pflanzliche Eiweißen kompensieren. Die durchschnittliche deutsche Mischkost dagegen enthält mit 100 Gramm Eiweiß pro Tag mehr als genug Proteine. Obwohl häufig in der Werbung Eiweißpulver als essentiel notwendig für Breitensportler angepriesen werden, deckt "Unsere übliche Ernährung... auch den Eiweißbedarf von Sportlern ab", heißt es dazu in einem Bericht des Ministeriums für Ernährung und Ländlichen Raum Baden-Württembergs.
Beispiel:
der typische Ernährungsplan eines Sportlers (80kg) könnte etwa so aussehen:
- morgens: eine Schale Müsli (100g) mit Milch (50g) einer Banane (120g) enthält 14g Eiweiß
- vormittag: eine Scheibe Volkornbrot (70g) mit Käse (30g) enthält 9g Eiweiß
- mittags: Nudel (200g) mit Gemüse (200g) enthalten 28,4g Eiweiß
- nachmittags: 100g Magerquark enthält 13,5g Eiweiß
- abends: 2 Scheiben Brot (140g) mit 100g Hering enthalten 28g Eiweiß. Damit ergibt sich eine aufgenommene Eiweißmenge von insgesamt 92,9g. Umgerechnet auf die Körpermaße ergibt dies 1,2g Eiweiß/pro kg und Tag. Die benötigte tägliche Eiweißmenge wird mit 0,8 bis 1,2g Eiweiß/pro kg und Tag angegeben.

Proteinbiosynthese

Mit der Nahrung nehmen wir Proteine auf. Bei unserer Verdauung werden diese Proteine in ihre Bestandteile zerlegt - die Aminosäuren. Auf acht Aminosäuren (von 22, die insgesamt benötigt werden) ist der menschliche Organismus besonders angewiesen, denn sie sind essentiell, das bedeutet, dass der Körper sie nicht selbst herstellen kann. Mit dem Stoffwechsel werden sie in jede Zelle transportiert. Die Aminosäurensequenz ist in der Desoxyribonukleinsäure (DNA) kodiert. In den Ribosomen, der "Proteinproduktionsmaschinerie" der Zelle, wird diese Information verwendet, um aus einzelnen Aminosäuren ein Proteinmolekül zusammenzusetzen, wobei die Aminosäuren in einer ganz bestimmten, von der DNA vorgegebenen Reihenfolge verknüpft werden.

Proteinlieferanten

Sehr proteinhaltige Nahrungsmittel sind:
- Fleisch
- Fisch
- Milchprodukte
- Käse
- Nüsse
- Getreide
- Hülsenfrüchte (Soja: 36%)
- Kartoffeln (lediglich 2%, dafür sehr viele essentielle Aminosäuren!)

Siehe auch

Glykoproteine, Eiweißsynthese, Proteinabbau, Enzym, Metalloenzym, Metalloprotein, Peptid, Peptidbindung, Polypeptid, Xantoproteinreaktion, Biuretreaktion, Yeast-2-Hybrid-Systeme, Proteomik, Proteom, Hitzeschockprotein, Chaperon, Proteindomäne, Histonoctamer, Intein
- Proteinbestimmung nach Bradford

Literatur


- Hubert Rehm: Der Experimentator: Proteinbiochemie/Proteomics. 4. Auflage. Spektrum Akademischer Verlag, Heidelberg 2002, ISBN 3-82-741195-5

Weblinks


- http://www.body-attack.de/html.php4?textid=11 Informationen über Proteine und weitere Nahrungsergänzungen
- http://www.foerstner.org/konrad/bco/grundlagen/proteine.html Aminosäuren und Proteine
- http://www.biokurs.de/skripten/bs11-7.htm Bau von Proteinen
- http://www.biologie.uni-hamburg.de/b-online/d17/17d.htm Peptide, Polypeptide (Proteine)
- http://www.pdb.org Protein Database (Aminosäurensequenzen, 3D-Strukturen,...)
- [http://www.biochem.szote.u-szeged.hu/astrojan/protein2.htm Proteinbilder] Kategorie:Stoffgruppe Kategorie:Biomolekülgruppe Kategorie:Biophysik ! Kategorie:Zellbiologie ja:蛋白質 ko:단백질 simple:Protein th:โปรตีน zh-min-nan:Nn̄g-pe̍h-chit

Pyrrolysin

Pyrrolysin ist eine natürlich auftretende genetisch codierte Aminosäure. Strukturell handelt es sich um N6-[(2R,3R)-3-methyl-3,4-dihydro-2H-pyrrol-2-ylcarbonyl]-L-Lysin. Die Abkürzung lautet Pyl. Pyrrolysin ist ein Derivat des Lysins, das vom UAG-Codon der Methylamin-Methyltransferase-Gene des Bakteriums Methanosarcina barkeri codiert wird. Pyrrolysin wird von einigen Bakterien und Archaeen als Teil von Enzymen des Methan-Stoffwechsels verwendet. Es wird vom UAG-Stop-Codon codiert, dessen normale Funktion durch die Anwesenheit einer besonderen Gen-Sequenz modifiziert ist, wodurch erst die Bildung des Pyrrolysins ermöglicht wird. Siehe auch: Selenocystein

Weblinks


- [http://researchnews.osu.edu/archive/aminoacd.htm Pressemeldung der Ohio State University zur Entdeckung] Kategorie:Aminosäure

Aminogruppe

Als Aminogruppe wird in der organischen Chemie die funktionelle Gruppe (-NH2) der primären Amine und Aminosäuren verstanden. Die Aminogruppe ist eine basische funktionelle Gruppe, da das freie Elektronenpaar am Stickstoff-Atom analog zu dem im Ammoniak-Molekül ein Proton von einer Säure aufnehmen kann. Dadurch geht sie in den positiv geladenen Zustand über:
R-NH_2 + HA \rightarrow R-NH_3^+ + A^-
Kategorie:Chemie Kategorie:Funktionelle Gruppe ja:アミノ基

Base

Die Base bezeichnet:
- verwandtschaftlich (germanisch)
  - heute weniger gebräuchliche Bezeichnung für einen weiblichen Verwandten mit dem Verwandtschaftsgrad Kusine (Schweiz: Cousine).
  - früher auch die Tante und weibliche entferntere Verwandte
- einen im Deutschen selteneren, alternativen Begriff für die Basis in etwas anderen Bedeutungszusammenhängen (von griechisch βάση, wássi - die Ausgangs-, Grundlage, das Fundament):
- in der Chemie das Gegenteil einer Säure: siehe Base (Chemie)
  - in der Biochemie: siehe basische Aminosäuren (Biochemie)
  - in der Genetik einen Einzelbaustein der Erbsubstanz Desoxyribonukleinsäure (DNA), dort präziser "organische Basen" oder "Nukleobase"
- im Tabletop-Bereich eine Plattform auf der ein Modell steht: siehe Base (Tabletop)
- beim Fallschirmspringen - oft in Großbuchstaben (BASE) - eine Aufzählung der Anfangsbuchstaben verschiedener englischsprachiger Objektbezeichnungen, die bei der Sonderform des BASE-Jumping mögliche Absprungorte bezeichnen.
- Ecke des Infields beim Baseball
- eine wissenschaftliche Suchmaschine: siehe BASE (Suchmaschine)
- den belgischen Mobilfunknetzbetreiber BASE, der zum KPN-Konzern gehört.
- eine Marke des deutschen Mobilfunknetzbetreibers E-Plus (Namenswahl in Anlehnung an den belgischen Mobilfunkknetzbetreiber gleichen Namens).
- die Datenbankkomponente des OpenOffice-Paketes

Desoxyribonukleinsäure

Die Desoxyribonukleinsäure (DNS), meist nach der englischen Bezeichnung deoxyribonucleic acid mit DNA abgekürzt, ist ein Makromolekül, das in der Vererbung als Träger der Information dient. Anhand dieser Information, die in einer bestimmten Form, dem genetischen Code, in die DNA eingeschrieben ist, werden Proteine synthetisiert. Das Makromolekül ist aus den chemischen Elementen Kohlenstoff, Wasserstoff, Sauerstoff, Phosphor und Stickstoff zusammengesetzt. Die DNA ist eine Nukleinsäure. Die deutsche Abkürzung DNS wird im wissenschaftlichen Sprachgebrauch und zunehmend auch in der Umgangssprache wegen der international gebräuchlichen englischen Abkürzung DNA seltener verwendet. Die internationale Abkürzung vermeidet zudem Verwechslungen mit dem Domain Name System (DNS) des Internets.

Der Aufbau der DNA

Die Struktur der DNA wurde 1953 von James Watson und Francis Crick aufgeklärt, die 1962 dafür mit Maurice Wilkins den Nobelpreis für Medizin erhielten. Rosalind Franklin, deren Röntgenbeugungsdiagramme wesentlich zur Entschlüsselung der DNA-Struktur beigetragen hatten, war zum Zeitpunkt der Nobelpreisverleihung bereits verstorben. Entdeckt wurde die DNA allerdings schon 1869 von Friedrich Miescher, der in Zellkernen das Nuklein vorfand, jedoch die Funktion dieser Substanz noch nicht sicher bestimmen konnte . Zellkern Die Desoxyribonukleinsäure ist ein langes Polymer, das heißt, ein Kettenmolekül aus vielen Einzelbausteinen, die man Desoxyribonukleotide nennt. Es gibt vier verschiedene Bausteine dieser Art: Jedes Nukleotid ist eine Verbindung aus dem Zucker Desoxyribose, einer heterozyklischen Nukleobase (Adenin (A), Thymin (T), Guanin (G) oder Cytosin (C) und einem Phosphorsäure-Molekül. (Siehe zu den üblichen Abkürzungen A, T, G und C auch: Nukleinsäure-Nomenklatur.) Die Desoxyribose- und Phosphorsäure-Untereinheiten sind bei jedem Nukleotid gleich; die vier verschiedenen Nukleotide unterscheiden sich nur durch ihre Base. Die fünf Kohlenstoffatome einer Desoxyribose sind von 1' (sprich Eins Strich) bis 5' nummeriert. Bei dem letzen in der DNA vorkommenden Nukleotid sitzen am 5'-Ende der Desoxyribose ein Triphosphat, am 3'-Ende eine OH-Gruppe. Letztere reagiert bei der Verknüpfung der Nukleotide mit der Phosphatgruppe des jeweils nächsten Nukleotids, so dass Pyrophosphat frei wird. Nach dem Modell von Watson und Crick ist die DNA insgesamt aus zwei gegenläufigen DNA-Einzelsträngen aufgebaut, die je ein 5'-Ende mit einer Phosphat-Gruppe und ein 3'-Ende mit einer OH-Gruppe besitzen. Die beiden Holme der Strickleiter werden aus Hunderttausenden sich abwechselnder Zucker- (Desoxyribose-) und Phosphat-Bausteine gebildet, die innerhalb jedes DNA-Einzelstrangs (Holms) über feste Atombindungen miteinander verknüpft sind. Diese beiden Einzelstränge sind außerdem nach Art einer Strickleiter miteinander verbunden, wobei die zwei Holme der Leiter zusätzlich um eine gedachte Achse schraubenförmig gewunden sind (Doppelhelixstruktur). Die Sprossen der Strickleiter bestehen aus je zwei organischen Basen (einem so genannten Basenpaar), die über Wasserstoffbrücken (schwächere Bindungskräfte) miteinander verbunden sind und so dafür sorgen, dass die beiden Holme auch im schraubenförmigen Zustand der Strickleiter verknüpft bleiben und im gleichen Abstand nebeneinander liegen. Normalerweise ist DNA rechtshändig gedreht. Neben dieser, auch B-DNA genannten, Konformation wurde 1979 von Alexander Rich und seinen Kollegen am MIT erstmals auch eine linkshändige sogenannte Z-DNA untersucht. MIT Die in der DNA vorliegenden Basenpaare werden von den jeweils komplementären Basen Adenin und Thymin sowie Guanin und Cytosin gebildet. Zwischen Adenin und Thymin bilden sich dabei zwei Wasserstoffbrücken aus; Cytosin und Guanin sind über drei Wasserstoffbrücken miteinander verknüpft. Das Riesenmolekül DNA ist demzufolge aus einer Vielzahl von vier verschiedenen Nukleotiden „zusammengesteckt“, die in einem DNA-Einzelstrang in beliebiger Reihenfolge aneinander gebunden werden können und sich dadurch unterscheiden, dass sie jeweils nur eine von vier möglichen organischen Basen enthalten. Bestimmte Abschnitte der DNA, die so genannten Gene, kodieren genetische Informationen. Gene enthalten "Baupläne" für Proteine oder Moleküle, welche bei der Proteinsynthese oder Regulation des Stoffwechsels einer Zelle beteiligt sind. Die Reihenfolge der Basen bestimmt dabei die genetische Information. Diese Basensequenz kann mittels Sequenzierung z.B. über die Sanger-Methode ermittelt werden. Die Basenabfolge (Basensequenz) eines Genabschnitts der DNA wird zunächst durch die Transkription in die komplementäre Basensequenz eines so genannten Ribonukleinsäure-Moleküls überschrieben (abgekürzt RNA, selten auch deutsch RNS). RNA enthält im Unterschied zu DNA Ribose anstelle von Desoxyribose und die Base Uracil anstelle von Thymin. Organisiert ist die DNA in der eukaryotischen Zelle in Chromosomen. Ein Chromosom ist jeweils ein langer, kontinuierlicher DNA-Doppelstrang, der um eine Vielzahl von Histonen (Kernproteinen) herumgewickelt und mehrfach zu einer kompakten Form spiralisiert werden kann. Chromosomen liegen in verschiedenen Spiralisierungszuständen vor. Während der Zellkernteilung (Mitose) werden sie so kompakt verdichtet, dass sie anfärbbar und im Lichtmikroskop bereits bei geringerer Vergrößerung erkennbar sind. In prokaryotischen Zellen liegt die DNA dagegen zirkulär vor, d.h. das 5'-Ende ist mit dem 3'-Ende des DNA-Stranges verbunden. Diese werden je nach Länge der Sequenz als Bakterienchromosom oder Plasmid bezeichnet.

Verdopplung der DNA (DNA-Replikation)

Plasmid Die DNA ist in der Lage, sich mit Hilfe von Enzymen selbst zu verdoppeln. Sie wird nach dem so genannten semikonservativen Prinzip repliziert. Die doppelsträngige Helix wird zunächst durch das Enzym Helicase aufgetrennt. Ein Einzelstrang dient als Matrize (Vorlage) für den zu synthetisierenden komplementären Gegenstrang, d. h. die replizierte DNA besteht jeweils aus einem alten und einem neu synthetisierten komplementären Einzelstrang. Der Vorgang der DNA-Synthese, d. h. die Bindung der zu verknüpfenden Nukleotide, wird durch Enzyme aus der Gruppe der DNA-Polymerasen vollzogen. Ein zu verknüpfendes Nukleotid muss in der Triphosphat-Verbindung – also als Desoxyribonukleotidtriphosphat – vorliegen. Durch Abspaltung zweier Phosphatteile wird die für den Bindungsvorgang benötigte Energie frei. Im Bereich der durch das Enzym Helicase gebildeten Replikationsgabel (das heißt, zweier auseinander laufender DNA-Einzelstränge) markiert zunächst ein RNA-Primer, der durch das Enzym Primase synthetisiert wird, den Startpunkt der DNA-Neusynthese. An das RNA-Molekül hängt die DNA-Polymerase dann ein zum Nukleotid des alten DNA-Einzelstrangs komplementäres Nukleotid, daran wieder ein weiteres neues passendes Nukleotid usw., bis die DNA wieder zu einem Doppelstrang komplettiert wurde. Dies geschieht an beiden geöffneten Einzelsträngen. Dennoch entsteht dabei ein Problem: Die Verknüpfung der neuen Nukleotide zu einem komplementären DNA-Einzelstrang verläuft nur in 5'→3' Richtung, d. h. kontinuierlich den alten 3'→5'-Strang entlang (und dabei diesen ablesend) in Richtung der sich immer weiter öffnenden Replikationsgabel ohne Pause in einem Schritt durch. Die Synthese des zweiten neuen Stranges am alten 5'→3'-Strang dagegen kann nicht kontinuierlich in Richtung der Replikationsgabel, sondern nur von dieser weg ebenfalls in 5'→3' Richtung erfolgen. Die Replikationsgabel ist aber zu Beginn der Replikation nur ein wenig geöffnet, weshalb an diesem Strang – in 'unpassender' Gegenrichtung – immer nur ein kurzes Stück neuer komplementärer DNA entstehen kann. Da hier jeweils eine DNA-Polymerase nur ca. 1000 Nukleotide verknüpft, ist es notwendig, den gesamten komplementären Strang stückchenweise zu synthetisieren. Bei etwas weiter geöffnetem Zustand der Replikationsgabel lagert sich daher ein neuer RNA-Primer wieder direkt an der Gabelungsstelle an den DNA-Einzelstrang an, und die nächste DNA-Polymerase beginnt – sich von der Replikationsgabel entfernend – erneut ca. 1000 Nukleotide an den RNA-Primer zu hängen. Derselbe Vorgang wird laufend wiederholt, d. h. der komplementäre DNA-Strang entsteht nach und nach häppchenweise. Bei der Synthese des 3'→5'-Stranges wird also pro DNA-Syntheseeinheit jeweils ein neuer RNA-Primer benötigt. Primer und zugehörige Syntheseeinheit bezeichnet man als Okazaki-Fragment. Die für den Replikations-Start benötigten RNA-Primer werden enzymatisch abgebaut. Dadurch entstehen Lücken im neuen DNA-Strang, welche durch spezielle DNA-Polymerasen mit DNA-Nukleotiden aufgefüllt werden. Zum Abschluss verknüpft das Enzym Ligase die noch nicht miteinander verbundenen neuen DNA-Abschnitte zu einem einzigen, langen, komplementären Doppelstrang. Nach Abschluss der Replikation wurden also zwei DNA-Einzelstränge in etwas unterschiedlicher Weise jeweils wieder zu einem Doppelstrang ergänzt. Aus einem DNA-Molekül sind somit zwei entstanden.

Andere Funktionen der DNA

DNA-Moleküle spielen als Informationsträger und „Andockstelle“ eine wichtige Rolle für Enzyme, die für die Transkription zuständig sind. Weiterhin ist die Information bestimmter DNA-Abschnitte, wie sie etwa in operativen Einheiten wie dem Operon vorliegt, wichtig für Regulationsprozesse innerhalb der Zelle. Mutationen von DNA-Abschnitten – z. B. Austausch von Basen gegen andere oder Änderungen in der Basensequenz – führen zu Veränderungen des Erbgutes, die zum Teil tödlich (letal) für den betroffenen Organismus sein können. Gelegentlich sind solche Mutationen aber auch von Vorteil; sie bilden dann den Ausgangspunkt für die Veränderung von Lebewesen im Rahmen der Evolution. Mittels der Rekombination bei der geschlechtlichen Fortpflanzung wird diese Veränderung der DNA sogar zu einem entscheidenden Faktor bei der Evolution: Die eukaryotische Zelle besitzt in der Regel mehrere Chromosomensätze, d.h. ein DNA-Doppelstrang liegt mindestens zwei Mal vor. Durch wechselseitigen Austausch von Teilen dieser DNA-Stränge, dem Crossing-over bei der Meiose, können so neue Eigenschaften entstehen.

DNA-Schäden

DNA-Moleküle können durch verschiedene Einflüsse beschädigt werden. UV- oder γ-Strahlung, Alkylierung sowie Oxidation können die DNA-Basen chemisch verändern oder zum Strangbruch führen. Diese chemischen Änderungen beinträchtigen unter Umständen die Paarungseigenschaften der betroffenen Basen. Dieses Prinzip ist eine wesentliche Ursache für Mutationen während der Replikation. Einige häufige DNA-Schäden sind:
- die Bildung von Uracil aus Cytosin unter spontanem Verlust einer Aminogruppe durch Hydrolyse: Uracil ist wie Thymin komplementär zu Adenin.
- Thymin-Thymin-Dimerschäden (verursacht durch photochemische Reaktion zweier aufeinander folgender Thyminbasen im DNA-Strang durch UV-Strahlung, z.B. aus Sonnenlicht. Diese Schäden sind wahrscheinlich eine wesentliche Ursache für die Entstehung von Hautkrebs).
- die Entstehung von 8-oxo-Guanin durch Oxidation von Guanin: 8-oxo-Guanin ist sowohl zu Cytosin als auch zu Adenin komplementär. Während der Replikation können beide Basen gegenüber 8-oxo-Guanin eingebaut werden. Aufgrund ihrer mutagenen Eigenschaften und ihres häufigen Auftretens (Schätzungen belaufen sich auf 104-106 neue Schäden pro Zelle und Tag) müssen DNA-Schäden rechtzeitig aus dem Genom entfernt werden. Zellen verfügen dafür über ein effizientes DNA-Reparatursystem. Dieses beseitigt Schäden mit Hilfe folgender Strategien:
- Direkte Schadensreversion: Ein Enzym macht die chemische Änderung an der DNA-Base rückgängig.
- Basenexcisionsreparatur: Die fehlerhafte Base, z. B. 8-oxo-Guanin, wird aus dem Genom ausgeschnitten. Die entstandene freie Stelle wird anhand der Information im Gegenstrang neu synthetisiert.
- Nukleotidexcisionsreparatur: Ein größerer Teilstrang, der den Schaden enthält, wird aus dem Genom ausgeschnitten. Dieser wird anhand der Information im Gegenstrang neu synthetisiert.
- Homologe Rekombination: Sind beide DNA-Stränge beschädigt, wird die genetische Information aus dem zweiten Chromosom des homologen Chromosomenpaars für die Reparatur verwendet.
- Replikation mit speziellen Polymerasen: DNA-Polymerase η kann z. B. fehlerfrei über einen TT-Dimerschaden replizieren. Menschen, bei denen Polymerase η nicht oder nur eingeschränkt funktioniert, leiden häufig an Xeroderma Pigmentosum, einer Erbkrankheit, die zu extremer Sonnenlichtempfindlichkeit führt.

Packung (supercoiling) der DNA

Da die DNA als lange Kette betrachtet mehrere Meter lang sein kann, im Zellkern aber nur wenige µm Platz ist, muss die DNA „verpackt“ bzw. gepackt werden. Dies geschieht in Eukaryoten mittels basischer Proteine (Histone), um die die DNA herumgewickelt wird. Siehe: Chromatin. In Prokaryoten wird die DNA-Helix mit Hilfe von Enzymen (z.B. Topoisomerasen und Gyrasen) zu einfachen Supercoils aufgewickelt, die man sich wie eine verdrehte Telefonschnur vorstellen kann, also nochmals um sich selbst gedrehte Helizes.

Siehe auch


- Ikone (Medien)

Referenzen

# http://www.heise.de/tp/deutsch/inhalt/lis/17128/1.html

Literatur


- Chris R. Calladine et al.: DNA - Das Molekül und seine Funktionsweise. 3. Aufl. Spektrum Akademischer Verlag 2005, ISBN 3-8274-1605-1
- Terence A. Brown: Moderne Genetik. 2. Aufl. Spektrum Akademischer Verlag 1999, ISBN 3827403065
- Ernst Peter Fischer: Am Anfang war die Doppelhelix. Ullstein 2004, ISBN 3548366732
- Ernst Peter Fischer: Das Genom. Fischer-Taschenbuch 2002, ISBN 359615362X
- James D. Watson: Die Doppelhelix. Rowohlt-Taschenbuch 1997, ISBN 3499602555
- James D. Watson: Gene, Girls und Gamov. Piper 2003, ISBN 3-492-04428-X
- James D. Watson: Am Anfang war die Doppelhelix Ullstein 2003, ISBN 3-550-07566-9
- James D. Watson, M. Gilman, J. Witkowski und M. Zoller: Rekombinierte DNA. 2. Aufl. Spektrum Akademischer Verlag 1993, ISBN 3860250728
- Thomas Lindahl: Instability and decay of the primary structure of DNA. Nature, 1993, 362, 709-715.
- W. Wayt Gibbs: Preziosen im DNA-Schrott. Spektrum der Wissenschaft, Februar 2004, S. 68 - 75,
- W. Wayt Gibbs: DNA ist nicht alles. Spektrum der Wissenschaft, März 2004, S. 68 - 75,

Weblinks


- [http://www.abi-bayern.de/bio/mol_01_dns.htm Ausführliche Erklärung auf www.abi-bayern.de]
- [http://biocrs.biomed.brown.edu/Books/Chapters/Ch%208/DH-Paper.html Watson/Crick: A structure for Desoxyribose Nucleic Acid]
- [http://www.schule-bw.de/unterricht/faecher/biologie/dna/ Deutsche Fassung von "DNA from the Beginning" des Dolan DNA Learning Center]
- [http://www.lebendiger-unterricht.de/BIOLOGIE/Experimente/DNA-Isolierung/dna-isolierung.html DNA-Isolierung "in der Küche"]
- [http://www.biokular.de/1999/DNA.html Das Leben hängt an einem Faden: Über den Aufbau und die Funktion der Desoxyribonukleinsäure]
- [http://www.dnai.org/index.htm DNA Interactive – Seite des Cold Spring Harbor Institute und des Howard Hughes Medical Institute: eine exzellente Einführung in die Thematik] (engl.) - siehe auch: [http://www.dnaftb.org/dnaftb/ DNA from the Beginning]
- [http://www.foerstner.org/konrad/bco/grundlagen/nukleinsaeuren.html Nukleinsäuren]
- [http://www.3sat.de/nano/bstuecke/45640/ 3sat: Nano: Die größte biologische Entdeckung: 50 Jahre DNA-Struktur]
- [http://sina.eetezadi.de/inhalt/referate/dna-replikation-pcr DNA – Aufbau und Vervielfältigung ] – Bestandteile & Aufbau der DNA, Replikation und PCR Kategorie:Nukleinsäure Desoxyribonukleinsäure (DNS) Kategorie:Chemische Verbindung ja:デオキシリボ核酸 ko:DNA ms:DNA simple:DNA th:ดีเอ็นเอ

Thyroxin

Thyroxin, kurz T4 genannt, (gr. thyriodes - schildartig) ist eines von drei sehr wichtigen Hormonen im Körper von Menschen und Säugetieren, die in der Schilddrüse gebildet werden. Schilddrüse

Bildung und Freisetzung

Das Thyroxin-Molekül ist an vier Stellen mit Iod besetzt. Die Schilddrüse setzt etwa 90-95% T4 und nur eine geringe Menge T3 (Triiodthyronin) frei. Davon befinden sich etwa 80% in der Blutbahn und Leber. Gebildet werden die Hormone in der Drüse durch Anlagerung von Iod an die zuerst synthetisierten und mit einem Kohlenhydratanteil versehenen Aminosäuren. Thyroxin hat eine Halbwertzeit im Körper von ca. 8 Tagen. Das Iod wird von der Schilddrüse aus dem Blut abgefangen und konzentriert. Die "Iodierung" erfolgt stufenweise und stets am Rest der Aminosäure Tyrosin. Die vorletzte Stufe ist T3 und die letzte T4. Zur Speicherung werden die Hormone an Globuline (Transporteiweiße), auch Thyreoglobuline genannt, gebunden. Im Normalfall wird das Iod durch den Abbau der Hormone durch Darm und Niere wieder ausgeschieden. Deswegen ist der gesunde Körper auf ständige, ausreichende Iodzufuhr angewiesen. Die Ausschüttung von Thyroxin wird verstärkt, wenn der Thyroxinspiegel im Blutplasma zu stark absinkt und umgekehrt. Die Aufrechterhaltung des Schilddrüsenhormonspiegels wird dadurch geregelt.

Der hormonelle Regelkreis der Schilddrüse

Der Hypothalamus schüttet das TRH (Thyreorelin oder Thyreotropin-Releasinghormon) aus. TRH regt die Hypophyse zur Ausschüttung von TSH (Thyreotropin oder Thyroidea stimulierendes Hormon) an. Das TSH der Hypophyse bewirkt eine verstärkte Bildung der Schilddrüsenhormone T3 und T4. Die Schilddrüsenhormone gelangen über die Blutbahn an die Zielzellen und entfalten dort ihre Wirkung. Über die Blutbahn gelangen die Hormone auch in den Bereich von Hypothalamus und Hypophyse. Diese können mit speziellen Rezeptoren den T3 und T4 Blutspiegel wahrnehmen. Je nach Lage wird dann die Bildung von TRH und TSH gehemmt oder angeregt

Wirkungsweise

Beim Gesunden dienen die Schilddrüsenhormone der Aufrechterhaltung einer ausgeglichenen Energiebilanz des Organismus. Sie ermöglichen, dass der Stoffwechsel dem jeweiligen Bedarf angepasst wird. Im Kindesalter regen die Hormone die Tätigkeit der Körperzellen aller Organe an. Sie fördern in diesem Lebensabschnitt das Wachstum. Im Erwachsenenalter haben sie auf die Gewebe des Gehirns, der Hoden und der Milz keinen Einfluss, in allen anderen Geweben steigern sie den Stoffwechsel. Die biochemische Wirkung in der einzelnen Körperzelle ist noch nicht ganz genau geklärt. Wichtig ist aber, dass die Schilddrüsenhormone auf die Tätigkeit anderer endokrinen Drüsen einwirken. So fördern sie die Abgabe des Wachstumshormons STH durch die Hypophyse, greifen in den Glukosestoffwechsel über Steigerung der Insulinfreisetzung aus der Bauchspeicheldrüse ein und regen die Tätigkeit der Nebenniere, besonders der Nebennierenrinde an. Eine Wechselwirkung mit den Sexualhormonen ist ebenfalls bekannt. Die Wirkungsweise lässt sich gut anhand der Symptome der Schilddrüsenüberfunktion (Hyperthyreose) oder der Schilddrüsenunterfunktion (Hypothyreose) erkennen.

Normwerte im Blutserum

Im allgemeinen wird nur noch das freie Thyroxin gemessen und in der Regel erfolgt gleichzeitig eine Bestimmung des freien T3 und des TSH Wertes.
- freies T4: 0,8-1,8 ng/dl oder 10-23 pmol/l
- T4: 5,5-11,0 µg/dl oder 77-142 nmol/l ACHTUNG! Die Normwerte können von Labor zu Labor unterschiedlich sein, daher sind die hier genannten Normwerte nur als Anhaltspunkt zu sehen!

Therapeutische Anwendung

Thyroxin wird zur Behandlung der Schilddrüsenunterfunktion (Hypothyreose) gebraucht. Menschen mit dieser Krankheiten brauchen in der Regel einen lebenslangen Hormonersatz. Dabei wird Thyroxin als Tablette nüchtern circa 30 Minuten vor dem Frühstück eingenommen. Die Dosis liegt meist in einem Bereich zwischen 50 und 200 mikrog/ Tag. Für die Behandlung des schweren hypothyreoten Comas gibt es auch eine intravenöse Form von Thyroxin. Neben seiner Anwendung bei der Hypothyreose kann man Thyroxin in Ergänzung einer ausreichenden Iodversorgung zur Behandlung eines Kropfes einsetzen. Bei der Hyperthyreose ist die Gabe von Thyroxin kontraindiziert. Thyroxin wird mißbräuchlich auch als Schlankheitspille eingesetzt. Für diese Indikation besteht weder eine Zulassung noch ein Wirknachweis.

Links


- http://www.netdoktor.de/laborwerte/fakten/schilddruese/t3_t4.htm
- http://www.madeasy.de/6/euthyrox.htm
- http://www.aerzteblatt.de/v4/archiv/treffer.asp?archivSchlagwort1=Thyroxin
- [http://www.sd-bv.de Schilddrüsenbundesverband] - Selbsthilfeorganisation für Patienten mit Schilddrüsenerkrankungen Kategorie:Hormon ja:甲状腺ホルモン

Cyanobakterien

Cyanobakterien bilden eine Abteilung der Domäne Bacteria. Sie zeichnen sich vor allen anderen Bakterien durch ihre Fähigkeit zur oxygenen Photosynthese aus. Sie wurden deshalb früher als Algen angesehen und als Blaualgen bezeichnet, besitzen jedoch keinen echten Zellkern und gehören somit als Prokaryoten nicht zu den Algen. Es sind etwa 2.000 Arten von Cyanobakterien bekannt, die in fünf Hauptgruppen (taxonomisch vorläufig als Ordnungen eingestuft) eingeteilt werden können. Nach neuer Taxonomie werden sie in fünf Unterabteilungen eingeteilt, jedoch ist das so aufgestellte System noch unbefriedigend.

Merkmale

Die Photosynthese der Cyanobakterien findet an bzw. in deren Thylakoidmembranen statt und läuft dort ähnlich wie in den Thylakoiden der Chloroplasten der eukaryotischen Algen, Moose, Farne und Samenpflanzen ab. Die Cyanobakterien nutzen für ihre Photosynthese nicht nur den Teil des Lichtspektrums, den auch die grünen Pflanzen verwenden, sondern sie haben neben Chlorophyll a einen zusätzlichen Antennenkomplex, so genannte Phycobilisomen, in denen Phycobiline, nämlich Phycocyanin (blau) oder Phycoerythrin (rot), enthalten sind. Phycocyanin verleiht vielen Cyanobakterien ihre bläuliche Färbung, manchen (z. B. Spirulina) verleiht Phycoerythrin eine rote Färbung. Da das Verhältnis der einzelnen Pigmente zueinander stark schwanken kann, erscheinen Cyanobakterien mitunter auch grün oder sogar schwarz ('Tintenstriche'). Phycobiline ermöglichen die Nutzung eines größeren Bereichs des Lichtspektrums (in der so genannten Grünlücke der Pflanzen, dem Wellenlängenbereich von ca. 500 bis 600 nm). Nach der Endosymbiontenhypothese waren Vorfahren der heutigen Cyanobakterien die Vorläufer der Chloroplasten in grünen Pflanzen. Cyanobakterien sind gram negativ und ein- bis vielzellig. Bei mehrzelligen Cyanobakterien ist die Anordnung der Zellen hintereinander in langen Fäden (zum Beispiel Anabaena), flächig (zum Beispiel Merismopedia) oder räumlich (zum Beispiel Pleurocapsa).

Stoffwechsel

Viele Cyanobakterien können Stickstofffixierung betreiben: sie wandeln in Heterozysten elementaren Stickstoff (N2) in Ammonium (NH4+) um. Es wurde nachgewiesen, dass fast alle Arten sehr unterschiedliche Toxine produzieren. Darüber hinaus konnte selbst in nicht verwandten Arten ein Neurotoxin, die giftige Aminosäure β-Methylamino-alanin (BMAA) nachgewiesen werden. Ausgehend von einem vermehrten Auftreten der Cyanobakterien bei der sog. Algenblüte gelangen über die Nahrungskette durch den Verzehr von Fischen diese Toxine und auch BMAA in den menschlichen Organismus.

Siehe auch

Algenfarngewächse

Literatur


- Thomas Börner: Die Toxine der Cyanobakterien: Neue bioaktive Verbindungen. Biologie in unserer Zeit 31(2), S. 108 - 115 (2001), Algenfarngewächse Kategorie:Archaeen und Bakterien Kategorie:Genetik ja:藍藻

Peptidbindung

Eine Peptidbindung (-NH-CO-) ist eine amidartige Bindung zwischen der Carboxylgruppe einer und der Aminogruppe einer zweiten Aminosäure. Zwei Aminosäuren können (formal) unter Wasserabspaltung zu einem Dipeptid kondensieren. Im Beispiel reagieren zwei Moleküle der einfachsten Aminosäure Glycin zu einem Dipeptid: Amidbindung Da die Aminogruppe zu schwach nukleophil ist, um direkt mit der Carboxylgruppe ein Amid zu liefern, liegt das Gleichgewicht unter Normbedingungen ganz auf der linken Seite, d. h. das Dipeptid bildet sich nicht spontan und die chemische Reaktion ist endergonisch. Sowohl bei der Laborsynthese von Peptiden als auch bei der biologischen Synthese von Peptiden und Proteinen müssen die reaktiven Gruppen zuerst aktiviert werden. Dies geschieht durch vorherige Umwandlung in reaktionsfähigere Verbindungen. Durch mehrfache Kondensation bilden sich Tripeptide, Polypeptide und schließlich Proteine, kettenförmige, aus Aminosäuren aufgebaute Makromoleküle. Polypeptidketten (bzw. Proteinketten) bilden das primäre Strukturelement der Proteine. Die Röntgenanalyse von Aminosäuren und Dipeptiden zeigt, dass die Amid-Gruppe planar gebaut ist, d. h. alle am Aufbau der Verbindung beteiligten Atome liegen in einer Ebene. Der Diederwinkel (HNCO) liegt daher bei 180° und die Atome können nicht gegeneinander verdreht werden. Die Bindungslängen sind zwischen Stickstoff und Carbonyl-Kohlenstoff 132 pm, zwischen Stickstoff und Seitenketten-Kohlenstoff 147 pm, zwischen Carbonyl-Kohlenstoff und Seitenketten-Kohlenstoff 153 pm und zwischen Carbonyl-Kohlenstoff und Sauerstoff 124 pm. Die geringere Länge der C-N-Bindung in der Amidbindung im Vergleich zur normalen C-N-Bindung weist darauf hin, dass sie Doppelbindungscharakter besitzt. Diese Besonderheit findet ihre Erklärung in der Mesomerie der Peptidbindung. Die Bindungswinkel um den Carbonyl-Kohlenstoff sind:
- (NCO) 125°
- (NCC) 114°
- (CCO) 121° Um den Amid-Stickstoff:
- (Seitenketten-CNH) 114°
- (CNC) 123°
- (Carbonyl-CNH) 123° Und um den Seitenketten-Kohlenstoff:
- (NCC) 110° Kategorie:Biochemie ja:ペプチド結合

Merrifield-Synthese

Die Merrifield-Synthese ist ein von Robert Bruce Merrifield entwickeltes Verfahren zur Synthese von Peptiden aus einzelnen Aminosäuren. Er erhielt dafür 1984 den Nobelpreis für Chemie. Das Verfahren kann automatisiert werden. Der Zeitaufwand für die Verlängerung des Peptids um eine Aminosäureneinheit liegt in der Größenordnung von Stunden. Bei der Proteinbiosynthese liegt sie bei Sekunden. Mit dem Verfahren nach Merrifield wurde die erste Totalsynthese von Insulin durchgeführt.

Allgemeines

Das Verfahren bedient sich einer festen Phase aus Polystyrol, das an der Oberfläche CH_2Cl-Gruppen trägt. Das Verfahren besteht aus mehreren einleitenden Schritten, Propagationsschritten und einem abschließendem Reaktionsschritt. Während die klassische Solid-Phase-Peptide-Synthesis (SPPS) nach Merrifield eine sehr arbeits- und zeitaufendige Prozedur darstellt, hat seit 2003 ein deutlicher Fortschritt durch den Einsatz der Mikrowellentechnik eingesetzt. Die einzelnen Reaktionsschritte können in einem Monomode-Mikrowellengerät binnen 30 s durchgeführt werden. Neben der Reaktionsbeschleunigung wird auch eine erhöhte Reinheit verzeichnet.

Einleitende Reaktion

Im ersten Schritt wird eine am N-Terminus geschützte Aminosäure am C-Terminus an die Oberfläche der festen Phase gebunden. Dabei wird ein Molekül Chlorwasserstoff (HCl) abgespalten. Da die Aminosäure nun fest an das Substrat gebunden ist, wird gespült, um Reaktionsprodukte und überschüssige Aminosäure zu entfernen. Im nächsten Schritt wird die Schutzgruppe abgespalten. Die an das Substrat gebundene Aminosäure besitzt nun einen reaktiven N-Terminus. Es wird ein weiteres mal gespült.

Peptidpropagation

Nun setzt man wiederum eine am N-Terminus geschützte Aminosäure hinzu, welche mit der bereits gebundenen unter Ausbildung einer Peptidbindung reagiert. Es folgt wiederum eine Spülung. Dann wird die Schutzgruppe der neu hinzugefügten Aminosäure entfernt. Daraufhin kann man wieder eine N-geschützte Aminosäure zusetzen und so das Peptid beliebig verlängern.

Abbruch-Reaktion

Mit Hilfe von Bromwasserstoffsäure und Trifluoressigsäure wird die als erstes eingeführte Aminosäure vom Substrat entfernt und protoniert, so dass man das fertige Peptid erhält. Kategorie:Chemisch-technisches Verfahren Kategorie:Biochemie

Lebewesen

Lebewesen sind physikalisch strukturierte materielle Objekte aus vorwiegend organisch-chemischen Substanzen, die durch einen Satz von Merkmalen beschreibbar sind, die als notwendige Kriterien für Leben erachtet werden. Rezente Lebewesen stammen immer von anderen Lebewesen ab. Über die Entstehung von Leben aus nicht lebenden Vorformen wird intensiv geforscht. Die Biologie befasst sich wissenschaftlich mit allen bekannten Lebewesen, ihren Abwandlungen und Vorläufern sowie mit Grenzformen des Lebens (z.B. Viren). Verwandte Begriffe: Lebensform, Kreatur, Organismen.

Eigenschaften von Lebewesen

Einzelne der die Lebewesen kennzeichnenden Merkmale findet man also auch bei technischen, physikalischen und chemischen Systemen. #Auf alle lebenden Organismen (Lebewesen) müssen zumindest auf der Ebene der Zelle alle Kennzeichen zutreffen. #Tote Organismen wiesen in ihrer Vergangenheit alle Kennzeichen auf. #Latentes Leben haben Organismen, die zwar nicht alle Kennzeichen aufweisen, also toten Organismen oder unbelebten Gegenständen ähnlich sind, jederzeit aber zu lebenden Organismen werden können. (Beispiele: Sporen von Bakterien oder Pilzen). #Unbelebte Gegenstände zeigen zur Zeit ihrer Existenz nicht alle Kennzeichen. Drei wesentliche Eigenschaften haben sich aber herauskristallisiert, die für alle Lebewesen als Definitionskriterien gelten sollen :
- a) Stoffwechsel (Metabolismus) während zumindest einer Lebensphase,
- b) Fähigkeit zur Selbstreproduktion, und
- c) die mit der Selbstreproduktion verbundene genetische Variabilität als Bedingung evolutionärer Entwicklung. Diese Einschränkung würde aber viele hypothetische Frühstadien der Entwicklung des Lebens sowie rezente Grenzformen des Lebens, wie Viren, kategorisch ausschließen.

Zeitablauf

Lebewesen haben einen Zeitablauf (Ontologie): Sie werden geboren, sie wachsen, sie verändern sich, pflanzen sich fort, sie altern und sterben. Bei vielen Einzellern ist potentielle Unsterblichkeit möglich, da aus einer Mutterzelle ohne Substanzverlust zwei (sozusagen erwachsene) Tochterzellen hervorgehen. Über die Keimbahn betrachtet besitzen das Potential der Unsterblichkeit jedoch alle Lebewesen. Diese Betrachtung ist ein logisches Gedankenspiel ohne wissenschaftliche Aussage.

Aufbau von Lebewesen

Alle Lebewesen (Pflanzen, Tiere, Pilze, Bakterien, Archaeen und Protisten) sind aus Zellen oder Syncytien (mehrkernigen Zellverschmelzungen, z.B. Ciliaten und viele Pilze) aufgebaut. Sowohl die einzelne Zelle als auch die Gesamtheit der Zellen (eines mehrzelligen Organismus) sind strukturiert und kompartimentiert, das heißt, sie bilden ein komplex aufgebautes System von einander abgegrenzter Reaktionsräume. Sie sind untereinander und zur Außenwelt hin durch Biomembranen abgetrennt. Jede Zelle enthält in ihrem Erbgut (Desoxyribonukleinsäure) alle zum Wachstum und für die vielfältigen Lebensprozesse notwendigen Anweisungen.

Chemie der Lebewesen

Elemente

Lebewesen bestehen vorwiegend aus Wasser, organischen Kohlenstoffverbindungen und häufig aus mineralischen oder mineralisch verstärkten Schalen und Gerüststukturen (Skelette). Neben Kohlenstoff (C), Wasserstoff (H) und Sauerstoff (O) als Hauptelementen des Grundgerüsts der Biomoleküle kommen die Elemente Stickstoff (N), Phosphor (P), Schwefel (S), Eisen (Fe), Magnesium (Mg), Kalium (K), Natrium (Na) und Calcium (Ca) in den Lebewesen vor. Ferner kommen Chlor (Cl), Iod (I), Kupfer (Cu), Selen (Se), Kobalt (Co), Molybdän (Mo) und einige andere Elemente zwar nur in Spuren vor, sind aber dennoch essenziell. Die weitaus häufiger als Kohlenstoff in der Erdkruste vorkommenden Elemente Silizium und Aluminium werden aufgrund ihrer eingeschränkten Verbindungsmöglichkeiten nicht als Bausteine des Lebens genutzt. Edelgase und Elemente schwerer als Iod (Ordnungszahl 53) - treten nicht als funktionelle Bausteine von Lebewesen auf.

Biochemische Bestandteile

Lebewesen sind vor allem durch den Besitz reproduzierender Moleküle gekennzeichnet. Auf der Erde sind dies die Polynukleotide DNA und RNA. Ferner enthalten sie Eiweiße (Proteine), makromolekulare Kohlenhydrate (Polysaccharide) sowie komplexe Moleküle wie Lipide und Steroide. Alle diese Makromoleküle und komplexen Moleküle kommen nicht in der unbelebten Natur vor, sie können von unbelebten Systemen nicht hergestellt werden. Kleinere Bausteine wie Aminosäuren und Nukleotide dagegen sind auch in der unbelebten Natur, zum Beispiel in interstellaren Gasen oder in Meteoriten, zu finden und können auch abiotisch entstehen. Daneben enthalten die Zellen der Lebewesens zu einem großen Teil Wasser und darin gelöste anorganische Stoffe. Alle Lebensvorgänge finden in Anwesenheit von Wasser statt.

Evolution

Das Leben auf der Erde nimmt einen historisch einmaligen Verlauf. Auch wenn man die Ausgangsbedingungen wiederherstellen könnte, würde sich vielleicht ein ähnlicher Ablauf ergeben, aber nicht derselbe, der bis heute stattgefunden hat. Der Grund dafür ist die Vielzahl von Zufallsentscheidungen, die seit dem Beginn des Lebens bis heute erfolgten. Diese Zufallsentscheidungen werden durch Selektions- und Anpassungsprozesse teilweise wieder ausgeglichen, trotzdem ist eine genau identische Entwicklung unter realen Bedingungen nicht vorstellbar. Die Entwicklung der verschiedenen Arten von Lebewesen wird in der Evolutionstheorie behandelt. Dieser von Charles Darwin begründete Zweig der Biologie erklärt die Vielfalt der Lebensformen durch Variation, Mutation, Vererbung und Selektion. Die Evolutionstheorie behandelt die Veränderung von Lebensformen im Laufe der Zeit und die Entstehung der ersten Lebensformen. Hierzu gibt es eine Reihe von Konzepten und Hypothesen (beispielsweise RNA-Welt, siehe auch Chemische Evolution). Die ältesten bisher gefundenen fossilen Spuren von Lebewesen sind mikroskopische 'Fäden', die als Überreste von Cyanobakterien gelten. Allerdings werden diese in 3,5 Mrd. Jahre alten Gesteinen gefundenen Ablagerungen nicht allgemein als Spuren von Leben angesehen. Neuere Ansätze zur Evolutionstheorie gehen davon aus, dass die Evolution nicht an der Art, sondern am Individuum und seinen Genen ansetzt. (Siehe Soziobiologie und Verhaltensbiologie)

Grenzfragen

Wird die Zelle als grundlegendes Kennzeichen von Lebewesen angesehen, werden Viren nicht zu den Lebewesen gerechnet, da sie keine Zellen sind und nicht aus Zellen aufgebaut sind. Sie haben keinen eigenen Stoffwechsel und pflanzen sich auch nicht selbständig fort. Ihre Vermehrung erfolgt durch Wirtszellen. Viren lassen sich beispielsweise kristallisieren. Sie bestehen aus Proteinhülle und Nukleinsäurekern. Es gibt unter geeigneten Versuchsbedingungen die Degeneration von Viren zu Viroiden. Diese bestehen dann nur noch aus vermehrungsfähiger Nukleinsäure. Man könnte diese Viroide als "nackte" Viren bezeichnen. Mischt man solche Viroide und ihre Mutterviren in einem Gefäß, dem man permanent frische Nukleinsäuren und Aminosäuren hinzufügt, so vermehren sich die Viroide schneller als die echten Viren. Um infektiös zu bleiben, ist die Proteinhülle für sie nicht mehr nötig. Aus dem Virusgenom geht der Teil, der die Hülle kodiert, verloren. Allerdings sind Viren durch Mutationen und Selektion der Evolution unterworfen, was im weiteren Sinne wiederum auch für viele Nicht-Lebewesen gilt: So unterliegen laut der umstrittenen Mem-Theorie auch die nicht-physischen Ideen und Gedanken der Evolution, was auch für physische, nicht-lebendige Werkzeuge und Maschinen gilt. Die Existenz der Viren könnte in der Evolution auf einen Übergang von "noch nicht lebendig" zu "lebendig" hinweisen. Allerdings könnten sich die Viren auch aus "echten" Lebewesen wie den Bakterien entwickelt haben. Mittlerweile ist es gelungen, die Sequenz des Kinderlähmungsvirus in einem DNA-Syntheseapparat künstlich zu erzeugen. (Auf die gleiche Weise hat man bereits viele weitere DNA- und RNA-Abschnitte für gentechnische Experimente erzeugt). Den DNA-Strang hat man dann in Zellen eingeschleust und es entstanden komplette, künstliche Polioviren.

Systematik der Lebewesen

Die biologische Systematik versucht, eine sinnvolle Gruppierung aller Lebewesen zu erstellen. Die oberste Stufe wird dabei von den Domänen gebildet. Man unterscheidet nach molekularbiologischen Kriterien drei Domänen: die eigentlichen Bakterien (Bacteria), die Archaeen (Archaea), früher auch Archaebakterien genannt und die Eukaryoten (Eucaryota). Die letztgenannte Domäne umfasst die uns vertrauten Tiere, Pflanzen und Pilze sowie die Protisten.

Lebewesen als Systeme

Das genetische Programm

Wie die komplexen physikalischen Systeme der unbelebten Natur (wie zum Beispiel das Sonnensystem) entstehen auch bei Lebewesen Strukturen durch Selbstorganisation. Darüber hinaus fehlt aber allen Systemen der unbelebten Natur und der Technik ein Element, das nur Lebewesen aufweisen: Das genetische Programm. Durch dieses Programm werden Lebensvorgänge ausgelöst, gesteuert und geregelt. Dazu gehört auch die Reproduktion dieses Programms. Dieses Programm ist teleonomisch, ohne teleologisch sein zu können: Es gibt die Richtung der ontogonetischen Entwicklung und des Verhaltens der Organismen vor und grenzt sie in einem gewissen Rahmen von anderen Entwicklungsmöglichkeiten und Verhaltensweisen ab. Fehlen Teile des Programms oder weisen sie Fehlfunktionen auf, können sich – innerhalb eines Toleranzbereiches – keine lebensfähigen Organismen entwickeln. Zwar weisen auch technische Systeme Programme auf, die sie befähigen, ihr Verhalten selbsttätig zu steuern. Diese Programme werden aber stets von externen Programmierern entwickelt und implementiert. Auch wenn es in der Zukunft möglich sollte, sich selbst reproduzierende Automaten zu konstruieren, deren Programm sich durch natürliche Evolution, also ohne Eingriff des Menschen, weiter entwickelt, wird dieses technische Programm doch stets vom genetischen Programm durch seine, von systemfremden „Programmierern“ unabhängige, Entwicklung im Laufe von 3,8 Milliarden Jahren zu unterscheiden sein.

Eigenschaften von Lebewesen

Diese Eigenschaften können auch unbelebten Systemen der Natur und der Technik zu eigen sein. Lebewesen sind in der Terminologie der Systemtheorie
- offen: Sie stehen in lebenslangem Energie-, Stoff- und Informationsaustausch mit der Umwelt.
- dynamisch: Sie sind zumindest auf der biochemischen Ebene dauernden Veränderungen unterworfen, können aber zeitweise einen stationären Zustand einnehmen, weisen also eine Konstanz von Struktur und Leistung auf. Diese Veränderungen sind einerseits auf dem System innewohnende Bedingungen zurückzuführen (Beispiel: Erzeugung genetischer Variation durch Rekombination bei der Fortpflanzung), andererseits durch Umwelteinflüsse. Lebewesen wirken wiederum auf ihre Umwelt verändernd zurück. (Beispiel: Veränderung der Zusammensetzung der Atmosphäre durch die Photosynthese.)
- deterministisch: Auch wenn alle Eigenschaften der Lebewesen durch die Naturgesetze bestimmt sind, lassen sich auf Grund ihrer Komplexität vor allem für emergente Eigenschaften kaum mathematisch exakte Aussagen über die Vorhersagbarkeit ihrer Eigenschaften und Entwicklung und ihres Verhaltens machen: Durch die für wissenschaftliche Untersuchungen notwendige Reduktion lassen sich zwar Gesetzmäßigkeiten für einzelne Elemente ermitteln. Daraus lassen sich aber nicht immer Gesetzmäßigkeiten für das Gesamtsystem ableiten.
- stabil und adaptiv: Lebewesen können trotz störender Einflüsse aus der Umwelt ihre Struktur und ihr inneres Milieu für längere Zeit aufrecht erhalten. Anderseits können sie sich auch in Struktur und Verhalten verändern und Umweltänderungen anpassen.
- autopoietisch: Lebewesen sind sich selbst replizierende Systeme, wobei einerseits die Kontinuität von Struktur und Leistung über lange Zeiträume hinweg gewährleistet ist, andererseits durch die Ungenauigkeit der Replikation Möglichkeiten zur evolutionären Anpassung an Umweltänderungen bestehen.
- autark: Lebewesen sind bis zu einem gewissen Grad von der Umwelt unabhängig. (Siehe dazu die Erörterung der Problematik der Autarkie.)

Organisation

Diese Organisationsformen können auch unbelebten Systemen der Natur und der Technik zu eigen sein.
- Als komplexe, heterogene Systeme bestehen Lebewesen aus vielen Elementen unterschiedlicher Struktur und Funktion, die durch zahlreiche, unterschiedliche Wechselwirkungen miteinander verknüpft sind.
- Lebewesen sind selbstähnlich strukturiert: Sie bestehen aus zahlreichen unterschiedlich Elementen (Subsystemen), die durch zahlreiche Beziehungen miteinander verknüpft sind und selbst wieder aus zahlreichen Untereinheiten bestehen. die selbst wieder Systeme darstellen und aus Subsystemen bestehen (zum Beispiel Organe bestehen aus Zellen, diese enthalten Organelle, welche aus Biomoleküle aufgebaut sind)
- Sie sind auch selbst wieder Elemente von komplexen Systemen höherer Ordnung (zum Beispiel Familienverband, Population, Biozönose), sind also ebenfalls mit zahlreichen weiteren Systemen (andere Lebwesen, unbelebte und technische Systeme) miteinander verknüpft
- Alle Lebewesen sind Systeme mit speziellen Informationsbahnen und Informationsspeichern.

Problemkreise

Definition der Grenzen

Natürliche Grenzen ergeben sich bei der Betrachtung von Individuen als System. Hier ist die äußerste Grenze letztlich die Zellmembran, die Pellikula, die Zellwand oder eine andere einhüllende und begrenzende Struktur. Bei höheren Organisationsstufen übernehmen Abschluss- und Deckgewebe (Epidermis, Epithel, Haut, Rinde) diese Funktion. Viele Organismen geben Stoffe an die Umwelt ab und schaffen sich damit eine eigene Umwelt im Nahbereich, ein Mikromilieu. Beispiel: Schleimkapsel von Pneumococcus. Hier hängt die Abgrenzung des Systems von der Fragestellung ab.

Definition des Individuums

Der Begriff Individuum bedeutet nach seiner lateinischen Herkunft ein Unteilbares. In dieser Bedeutung ist der Begriff nicht für alle Lebewesen praktikabel. Die meisten höheren Tiere kann man nicht teilen, ohne sie oder den abgetrennten Teil damit zu töten. Einen Hund als Individuum anzusprechen ist daher kein Problem. Von einem "individuellen" Baum kann man dagegen einen Ableger abteilen und diesen zu einem neuen Exemplar heranwachsen lassen. Viele Pflanzen bedienen sich dieses Verfahrens der Ausbreitung sogar systematisch, z.B. durch Ableger. Oft wachsen so ganze Rasen oder Wälder heran, die eigentlich einem einzigen zusammenhängenden Exemplar angehören, das aber jederzeit an beliebiger Stelle geteilt werden könnte. Durch die Möglichkeit des Klonens entsteht die logische Fähigkeit zur Abtrennung eines neuen lebensfähigen Exemplars auch sogar für Säugetiere. Damit wird der Begriff Individuum für die Biologie mehr oder weniger hinfällig und müsste durch ein anderes Wort ersetzt weden, das besser trifft, was gemeint war, etwa "Exemplar". Bei Schleimpilzen und kolonienbildenden Einzellern (Beispiel Eudorina), lassen sich individuelle, autarke Zellen unterscheiden. Sie gehen aber zumindest zeitweise Verbindungen miteinander ein, in welcher sie ihre Individualität und Unabhängigkeit aufgeben, also einem mehrzelligen Organismus gleichen.

Autarkie

Auf Grund der komplexen Wechselwirkungen von Organismen mit ihrer Umwelt kann man nur eingeschränkt von Autarkie sprechen:
- So sind Lebewesen bezüglich der Energie nie autark, sie sind immer auf eine externe Energiequelle angewiesen, die letztlich durch die Sonne gegeben ist. Organismen, die als Energiequelle nur Licht oder die chemische Energie anorganischer Stoffe benötigen, also nicht auf andere Lebewesen als Energielieferanten angewiesen sind, können als energetisch autark betrachtet werden.
- Autotrophe Organismen sind in dem Sinne stofflich autark, als sie aus anorganischen Stoffen körpereigene organische Stoffe herstellen und diese im Stoffwechsel wieder zu anorganischen Stoffen abbauen. So lässt sich eine photosynthetisch aktive Pflanze in einem von der Umgebungsluft abgeschlossenen Glasgefäß bei ausreichender Beleuchtung am Leben erhalten, da sich ein Gleichgewicht zwischen Photosynthese und Atmung einstellen kann. Wachstum und Vermehrung sind in diesem System allerdings nur so lange möglich wie der Vorrat an Wasser und Nährsalzen ausreicht. Heterotrophe Organismen sind in diesem Sinne nicht autark, da sie auf die von anderen Lebewesen vorgefertigten Nährstoffe angewiesen sind.
- Übergeordnete Systeme wie zum Beispiel eine Lebensgemeinschaft (Biozönose) können wiederum energetische und stoffliche Autarkie erreichen, wenn bestimm