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Aminosäuren

Aminosäuren

Aminosäuren, auch Aminocarbonsäuren, sind organische Verbindungen und bauen sämtliche Proteine (Eiweiße) von Lebewesen auf, sie sind also neben den Nukleinsäuren Grundbausteine des Lebens. Es handelt sich um Verbindungen mit einer Carboxylgruppe (–COOH, C-Terminus) und einer Aminogruppe (–NH₂, N-Terminus). Die verschiedenen Aminosäuren unterscheiden sich in einer Seitenkette, die auch Aminosäurerest oder kurz Rest genannt wird.

Biochemische Bedeutung

Aminosäuren sind in der Biochemie von großer Bedeutung, da sie die Bausteine von Peptiden und Proteinen (Eiweißen) sind. Im allgemeinen werden in der Literatur zwanzig so genannte proteinogene Aminosäuren genannt, d. h. solche, die im Genom für Proteine kodiert sind, allerdings sind in letzter Zeit zwei weitere (Selenocystein und Pyrrolysin) hinzugekommen (siehe unten: Proteinogene Aminosäuren). Bei diesen handelt es sich stets um α-Aminosäuren, da die Aminogruppe und die Carboxylgruppe mit demselben Kohlenstoffatom (C α) verbunden sind. Diese 20 Aminosäuren werden durch je drei Basen in der DNA kodiert. Darüber hinaus gibt es noch weitere Aminosäuren, die Bestandteile von Proteinen sind, jedoch nicht kodiert werden. Von den nicht-proteinogenen, d. h. nicht in Proteinen vorkommenden Aminosäuren sind bislang über 150 bekannt, wie etwa das Thyroxin, ein Hormon der Schilddrüse, oder das in fast allen Arten von Cyanobakterien nachgewiesene Neurotoxin Beta-Methylamino-Alanin (BMAA). Aminosäureketten werden in Abhängigkeit von ihrer Länge als Peptide oder Proteine bezeichnet. Bis zu einer Verkettung von etwa 50 Aminosäuren spricht man in der Regel von Peptiden. Die einzelnen Aminosäuren sind dabei innerhalb der Kette über die so genannte Peptidbindung (Säureamid) verknüpft. Ein automatisiertes Verfahren zur Synthese von Peptiden liefert die Merrifield-Synthese.

Essentielle Aminosäuren

Aminosäuren, die ein Organismus nicht selbst herstellen kann, heißen essentielle Aminosäuren und müssen mit der Nahrung aufgenommen werden. Für Menschen sind Valin, Cystein, Methionin, Leucin, Isoleucin, Phenylalanin, Tryptophan, Threonin und Lysin essentielle Aminosäuren. Semi-essentielle Aminosäuren müssen nur in bestimmten Situationen mit der Nahrung aufgenommen werden, z. B. während des Wachstums oder bei schweren Verletzungen. Die übrigen Aminosäuren werden entweder direkt synthetisiert oder aus anderen Aminosäuren durch Modifikation gewonnen. Methionin kann zu einem Großteil aus Cystein synthetisiert werden. Für Kinder ist zusätzlich zu den generell essentiellen Aminosäuren Tyrosin essentiell, da in diesem Lebensalter die Körperfunktion zu dessen Herstellung noch nicht ausgereift ist. Es gibt auch Erkrankungen, die den Aminosäurestoffwechsel beeinträchtigen, dann müssen unter Umständen eigentlich nicht-essentielle Aminosäuren dennoch mit der Nahrung aufgenommen werden.

Chiralität

Alle Aminosäuren, mit Ausnahme von Glycin, sind chiral gebaut. Sie besitzen ein asymmetrisches Kohlenstoffatom, das als chirales Zentrum wirkt. Daher gibt es stets zwei Enantiomere, die sich wie Bild und Spiegelbild verhalten, sich aber nicht decken. Bei chemischen Synthesen entstehen meist Racemate, bei biologischen Systemen aufgrund der Substratspezifität der beteiligten Enzyme dagegen die reinen Enantiomeren. Deshalb findet man bei Lebewesen unter den proteinogenen Aminosäuren ausschließlich nur ein Enantiomer, die L-Form. D-Aminosäuren kommen vereinzelt vor, werden dann aber unabhängig vom proteinogenen Stoffwechsel synthetisiert, z.B. in der bakteriellen Zellwand und kurzen bakteriellen Peptiden wie Valinomycin (siehe Carrier). Für die Angabe der Chiralität bei Aminosäuren eignet sich besonders die Fischernomenklatur.

Säure- und Basen-Verhalten

Nach Brønsted ist eine Säure ein chemischer Stoff, der Protonen an Reaktionspartner abgeben kann (Protonendonator), eine Base hingegen ein Stoff, der vermittels eines freien Elektronenpaars Protonen aufnehmen kann (Protonenakzeptor). Man beachte, dass bei diesen Vorgängen ein Rollenwechsel stattfindet: Protonenabgabe macht aus einer Säure eine Base, Protonenaufnahme aus einer Base eine Säure. In wässriger Lösung liegen freie Aminosäuren als Zwitterionen vor, d. h. die Aminogruppe ist protoniert und die Carboxylgruppe ist deprotoniert: H₃N⁺-CHR-COO^-. In Proteinen sind allerdings beide Gruppen an der Peptidbindung beteiligt und daher ungeladen. Eine umso größere Bedeutung hat daher der saure oder basische Charakter der Seitenketten. Die sauren Aminosäuren Asp und Glu sowie die basischen Lys und Arg sind bekannt. Beim pH-Wert der Zelle liegt die protonierte (saure) Form der Aminogruppe H₃N⁺ und die deprotonierte (basische) Form der Carboxylgruppe COO^- vor. Die geladenen Seitenketten beeinflussen zum einen das Löslichkeitsverhalten, sie machen Abschnitte eines Proteins hydrophil, zum anderen spielen sie eine wichtige Rolle bei der Anbindung und Umsetzung des Substrats.

pK_S-Werte

Da der pK_S-Wert als jener pH-Wert zu sehen ist, bei dem die protonierte bzw. deprotonierte Form zu gleichen Teilen vorliegen, gilt:
- für Asp (pK_S = 3,86) bei pH 7: die Seitenkette ist (nahezu) vollständig deprotoniert
- für Lys (pK_S = 10,53) bei pH 7: die Seitenkette ist (nahezu) vollständig protoniert. Bemerkenswert ist die Tatsache, dass die pK_S-Werte der Aminosäureseitenketten nach Einbau in ein Protein dramatisch moduliert werden können (Tabelle). Sind diese Seitenketten gar Bestandteil eines aktiven Zentrums, so werden extreme Abweichungen möglich. Beispiele sind:
- Chymotrypsin: enthält am aktiven Zentrum einen Ser-Rest, der (im Rahmen der "katalytischen Triade" aus Asp-102 - His-57 - Ser-195) als Nukleophil (scheinbarer pK_S-Wert von 7) reagieren kann;
- Papain: ist am aktiven Zentrum ähnlich aufgebaut, enthält jedoch statt einem Ser- einen Cys-Rest mit analoger Funktion;
- Ribonuklease: hat am aktiven Zentrum in der Tat einen "basischen" Lysin-Rest der (durch Einbau in einen positiv geladenen Käfig) ebenfalls als Nukleophil (pK_S ~ 7) agiert;
- Lysozym: enthält in einem nichtpolaren Abschnitt seines aktiven Zentrums eine (protonierte) Aminosäure mit pK_S ~ 5. Tabelle: pK_S-Werte von Aminosäure-Seitenketten (für die freie Aminosäuren und nach Einbau in ein Protein)

Proteinogene Aminosäuren

Lysozym Hierbei wurde das Pyrrolysin zuletzt entdeckt: In einer Mikrobe, die im Verdauungstrakt von Kühen lebt, haben Wissenschaftler von der Ohio State University (USA) den 22. bislang bekannten im Erbgut kodierten Baustein des Lebens entdeckt. Siehe auch: Phenylketonurie. Anmerkung:
Der Ladungszustand der positiv oder negativ aufladbaren Aminosäuren hängt vom jeweiligem pH-Wert des umgebenden Milieus ab:
- Ist der pH-Wert kleiner als der Isoelektrische Punkt, dann wird die negative Ladung der negativ aufladbaren Aminosäuren neutralisiert und die positive Ladung der positiv aufladbaren erscheint.
- Ist der pH-Wert größer als der Isoelektrische Punkt, dann wird die positive Ladung der positiv aufladbaren Aminosäuren neutralisiert und die negative Ladung der negativ aufladbaren erscheint.

Aminosäurestoffwechsel

In Form von Nahrung aufgenommene Proteine werden bei der Verdauung in Aminosäuren zerlegt. In der Leber werden sie weiter verstoffwechselt. Entweder werden sie zur Proteinbiosynthese verwendet oder abgebaut (siehe auch: Aminosäureindex). Die wichtigsten Mechanismen des Aminosäurenabbaus sind:
- Transaminierung
- Desaminierung
- Decarboxylierung

Literatur

- Felicitas Reglin: Bausteine des Lebens. Aminosäuren in der orthomolekularen Medizin. Ralf Reglin Verlag, 2004, ISBN 3-930620-43-X
- Uwe Gröber: Orthomolekulare Medizin. Wissenschaftliche Verlagsanstalt mbH Stuttgart, 2002, ISBN 3-8047-1927-9
- Ulrich Strunz: power eiweiß drinks.Heyne, 2003, ISBN 3-453-87309-2
- S. J. Freeland, L. D. Hurst: Der raffinierte Code des Lebens, Spektrum der Wissenschaft, S. 86 - 93, Juli 2004.
- Lei Wang, Peter G. Schultz: Die Erweiterung des genetischen Codes. Angewandte Chemie 117(1), S. 34 - 68 (2005),

Quellen

- Spiegel - 24. Mai 2002
- Bing Hao, Weimin Gong, Tsuneo K. Ferguson, Carey M. James, Joseph A. Krzycki, and Michael K. Chan. A New UAG-Encoded Residue in the structure of a Methanogen Methyltransferase. Science 2002, May 24th; 296: 1462-1466

Weblinks

- [http://www.biologie.uni-hamburg.de/b-online/d16/16j.htm Aminosäuren]
- [http://www.acibas.net/Aminosaeuren/index.shtml Tagesbedarf unterschiedlicher Personengruppen essentieller Aminosäuren]
- [http://www.chemie.fu-berlin.de/chemistry/bio/amino-acids_en.html Amino Acids, FU Berlin]
- [http://www.mathiasbader.de/studium/chemie/aminos.pl Die Namen der 20 natürlichen Aminosäuren lernen]
- [http://www.lodae.de/nawi/asrate.html Die Namen der 20 proteinogenen Aminosäuren lernen (mit 3D-Struktur)] Kategorie:Stoffgruppe Kategorie:Genetik ja:アミノ酸 ko:아미노산

Organische Chemie

Die Organische Chemie (auch kurz: Organik) ist die Lehre vom Aufbau und Verhalten von Kohlenstoff-Wasserstoff-Verbindungen, welche auch die Bausteine des derzeit bekannten Lebens sind. Sie wurde allgemein anerkannt als Ast der Chemie. Die Abgrenzung von der organischen zur anorganischen Chemie ist nicht genau festgelegt; so werden Kohlenwasserstoffverbindungen mit Heteroatomen wie Phosphor, Schwefel oder Stickstoff der organischen Chemie zugerechnet. Das Gegenstück ist die Anorganische Chemie.

Allgemeines

Die Organische Chemie umfasst praktisch alle 15 Millionen bekannten Verbindungen des Kohlenstoffs und Wasserstoffs. Bestimmte Verbindungen werden sowohl von der Organischen als auch Anorganischen Chemie behandelt: Oxalsäure und deren Salze Oxalate, Blausäure und deren Salze Cyanide. Organische Substanzen sind sehr stark durch das jeweilige Molekül bestimmt (organische Salze wie Acetat werden auch deutlich durch die Molekülform bestimmt). In der Anorganischen Chemie kommen meist nur die allgemeinen Eigenschaften von Festkörpern und/oder Ionen zu Tragen. Die Synthesestrategien unterscheiden sich oft, da organische Molekühle meist Stück für Stück aufgebaut werden.

Geschichte

Bereits im 18. Jahrhundert war eine beträchtliche Zahl von Organischen Substanzen als Reinstoff isoliert worden. Beispiele sind der Harnstoff (1773, Rouelle) und viele Säuren, wie die von Ameisen erhaltene Ameisensäure (1749, Marggraf), die Äpfelsäure aus Äpfeln, und die aus dem Weinstein gewonnene Weinsäure (1769, Scheele). Ursprünglich bezeichnete man mit "Organischer Substanz" tatsächlich nur solche Stoffe, die man aus Pflanzen- oder Tiergewebe o.ä. gewonnen hatte und die nicht in der unbelebten Natur vorkommen. Daher auch der Name der Organischen Chemie. Es gelang zunächst nicht, diese im Labor herzustellen, so dass die Meinung entstand, solche Stoffe könnten nur von Lebewesen (Organismen) hergestellt werden, da zu ihrer Entstehung eine besondere 'Lebenskraft' (vis vitalis) notwendig sei. Die Herstellung von Harnstoff durch Erhitzen von Ammoniumcyanat im Jahr 1828 durch Friedrich Wöhler konnte diese Annahme widerlegen. Mit zunehmendem Geschick der Chemiker - etwa bei der Analyse und Synthese der Zuckerarten durch Fischer - gelang es, eine immer größere Zahl von organischen Substanzen durch Totalsynthese aus anorganischen Grundsubstanzen zu synthetisieren. Zudem wurden dabei aus den Natursubstanzen auch Abkömmlinge (Derivate) hergestellt, die in der Natur nicht vorkommen (wie etwa die Hydrazone und Phenylhydrazone der Kohlenhydrate). Auch völlig unnatürlich wirkende Stoffe, wie Kunststoffe und Erdöl, zählen zu den Organischen Verbindungen, da sie wie die Substanzen von Lebensformen aus Kohlenstoffverbindungen bestehen. Erdöl, der Ausgangsstoff für viele synthetische Produkte, ist letzten Endes auch organischen Ursprungs. Die in Lebewesen ablaufenden Stoffwechselprozesse werden nun in der Biochemie behandelt, die auf der Organischen Chemie beruht.

Bedeutung der Organischen Chemie

Die wichtigsten Moleküle des Lebens, darunter Aminosäuren, Proteine, Kohlehydrate und die DNA, sind organisch, und so ist ein Großteil der Biochemie nichts anderes als organische Chemie. Daraus ergibt sich auch eine große Bedeutung für die Biologie und für die Medizin, etwa bei der Entwicklung und Herstellung von Arzneimitteln, sowie für die Lebensmittelchemie. Technisch wichtige Bereiche der organischen Chemie sind die Petrochemie, die Kunststoffe, viele Klebstoffe, Farben und Lacke.

Stoffgruppen der Organischen Chemie

- Kohlenwasserstoffe bilden die Grundlage der Nomenklatur. ::Alkan - Alken - Alkine
- Alkohol - Aldehyd - Amin - Ether - Ester - Carbonsäure
- Aromaten - Aliphat
- acyclische und cyclische Verbindungen
- Aminosäure, Protein, Kohlenhydrate
- Metallorganische Verbindungen, beispielsweise Ferrocen

Reaktionen

Siehe Reaktionsmechanismus Die Reaktionen in der organischen Chemie lassen sich größtenteils in die folgenden Grundtypen einordnen:
- Radikalische Substitution (S_R)
- Nucleophile Substitution (S_N):
- Aliphatische nucleophile Substitution
- Aromatische nucleophile Substitution
- Elektrophile Substitution (S_E):
- Aliphatische elektrophile Substitution
- Elektrophile aromatische Substitution
- Eliminierung
- Nucleophile Addition
- Elektrophile Addition
- Radikalische Addition
- Perizyklische Reaktionen
- Umlagerung (sofern sie nicht zu den obigen Reaktionstypen gehören)
- Oxidation sowie Reduktion Darüber hinaus sind viele Reaktionen unter dem Namen ihres Entdeckers bekannt (siehe: Namensreaktionen).

weblinks

- [http://timms.uni-tuebingen.de/List/List01.aspx?rpattern=UT_2002_____00%5B12%5D_chemorg_000_ Mittschnitte von Vorlesungen der Universität Tübingen, Experimentalchemie II, Organische Chemie, Sommersemester 2002, 52 Stunden] Kategorie:Teilgebiet der Chemie ! ja:有機化学 ko:유기 화학 ms:Kimia organik simple:Organic chemistry

Proteine

Proteine, umgangssprachlich auch Eiweiße genannt, sind Makromoleküle, die aus Kohlenstoff, Wasserstoff, Sauerstoff und Stickstoff aufgebaut sind. Sie gehören zu den Grundbausteinen aller Zellen. Proteine bestehen aus einzelnen Bausteinen, 20 verschiedenen (proteinogenen=proteinaufbauenden) Aminosäuren, die durch Peptidbindungen zu Ketten verbunden sind. Die saure Hydrolyse (das intensive Kochen in starken Säuren) zerlegt die Ketten in ihre Aminosäuren. Die Länge dieser Aminosäureketten reicht von unter 20 bis über 1.000 Aminosäuren. Die molekulare Größe eines Proteins wird in der Regel in Kilo-Dalton (kDa) angegeben. Titin, das mit 3,7 Mio kDa größte bekannte menschliche Protein, besteht aus über 30.000 Aminosäuren und beinhaltet 320 Proteindomänen. Die Kombinationsmöglichkeiten sind hierbei gigantisch. Bei 20 verschiedenen Typen von Aminosäuren, von denen in einem kleinen Protein lediglich 100 in beliebiger Reihenfolge aneinander geknüpft werden, ergeben sich 20¹⁰⁰ bzw. 10¹³⁰ Verknüpfungsmöglichkeiten. Diese unvorstellbare Vielzahl an Verknüpfungsmöglichkeiten übersteigt sogar die Anzahl aller Atome in Verbindungen des Universums welches "nur" 6·10⁷⁹ Teilchen besitzt! Der Name Protein wurde 1838 von Jöns Jakob Berzelius von den griechischen Wörtern protos („erstes, wichtigstes“) und proteuo („ich nehme den ersten Platz ein“) abgeleitet, um dadurch die Bedeutung der Proteine für das Leben zu unterstreichen.

Bedeutung für den Organismus

Die Aufgaben der Proteine im Organismus sind vielfältig. Als Beispiele seien genannt:
- Als Strukturproteine bestimmen sie den gesamten Körperaufbau und die Beschaffenheit von Geweben, beispielsweise der Haarstruktur.
- Als Enzyme ermöglichen und beschleunigen sie chemische Reaktionen.
- Als Hormone steuern sie Vorgänge im Körper.
- In den Muskeln verändern bestimmte Proteine ihre Form und sorgen so für die Kontraktion der Muskeln und damit für Bewegung.
- Als Transportproteine übernehmen sie den Transport körperwichtiger Substanzen wie z.B. Hämoglobin, das im Blut für den Sauerstofftransport zuständig ist, oder Transferrin, das Eisen in unserem Blut transportiert.

Räumlicher Aufbau

Transferrin Für die Wirkungsweise der Proteine ist ihre räumliche Struktur besonders wichtig. Die Proteinstruktur lässt sich auf vier Betrachtungsebenen beschreiben:
- Als Primärstruktur eines Proteins wird die Abfolge der einzelnen Aminosäuren innerhalb der Polypeptidkette bezeichnet. Vereinfacht gesagt könnte man sich eine Kette vorstellen, in der jede Perle eine Aminosäure darstellt (Schreibweise: AS1 – AS2 – AS3 – AS4 – AS1 – AS1 – AS3 – usw.). Die Primästruktur stellt lediglich die Aminosäurensequenz, jedoch nicht den räumlichen Aufbau dar. Sie findet demnach nur für einfachere Zwecke Verwendung.
- Als Sekundärstruktur wird die räumliche Anordnung der Aminosäuren eines Proteins bezeichnet. Man unterscheidet dabei zwischen folgenden Strukturtypen: Alpha-Helix, Beta-Faltblatt, Beta-Turn und ungeordnete, so genannte Random-Coil-Strukturen. Diese Strukturen ergeben sich durch Wasserstoffbrückenbindungen zwischen den Peptidbindungen des Polypeptid-Rückgrates.
- Die Tertiärstruktur ist eine der Sekundärstruktur übergeordnete räumliche Anordnung der Polypeptidkette. Sie wird von den Kräften und Bindungen zwischen den Resten (d. h. den Seitenketten) der Aminosäuren bestimmt. Als Bindungskräfte, die diese dreidimensionale Struktur stabilisieren, wirken beispielsweise Disulfidbrücken, (kovalente Bindungen zwischen den Schwefelatomen zweier Cysteinreste) oder vor allem nicht-kovalente Wechselwirkungen wie die zuvor genannten Wasserstoffbrückenbindungen. Zusätzlich spielen hydrophobe, ionische und Van-der-Waals-Wechselwirkungen eine wichtige Rolle. Durch diese Kräfte und Bindungen faltet sich das Protein weiter.
- Viele Proteine müssen sich, um funktionsfähig sein zu können, zu einem Proteinkomplex zusammenlagern, der so genannten Quartärstruktur. Dies kann entweder eine Zusammenlagerung von unterschiedlichen Proteinen sein oder ein Verband aus zwei oder mehr Polypeptidketten die aus ein und derselben Polypeptidkette, dem sog. Precursor, hervorgegangen sind (vgl.: Insulin). Dabei sind die einzelnen Proteine häufig durch Wasserstoffbrücken und Salzbrücken aber auch durch kovalente Bindungen miteinander verknüpft. Die einzelnen Untereinheiten eines solchen Komplexes werden als Protomere bezeichnet. Einige Protomere können ihre Funktion auch als eigenständige Proteine besitzen, aber viele erreichen ihre Funktionalität nur im Komplex. Als Beispiel für aus mehreren Proteinen zusammengelagerte Komplexe können die Immunglobuline (Antikörper) dienen, bei denen jeweils zwei identische schwere und zwei identische leichte Proteine über insgesamt vier Disulfidbrücken zu einem funktionsfähigen Antikörper verbunden sind. Man unterscheidet zwei Hauptgruppen von Proteinen:
- die globulären Proteine, deren Tertiär- oder Quartärstruktur annähernd kugel- oder birnenförmig aussieht und die meist in Wasser oder Salzlösungen gut löslich sind (beispielsweise das Protein des Eiklars, Ov-Albumin genannt),
- die fibrillären Proteine, die eine fadenförmige oder faserige Struktur besitzen, meist unlöslich sind und zu den Stütz- und Gerüstsubstanzen gehören (beispielsweise die Keratine in den Haaren und Fingernägeln, Kollagen, Actin und Myosin für die Muskelkontraktion).

Proteinoberfläche

Muskelkontraktion Zur Bestimmung der Proteinstruktur wird hauptsächlich das Rückgrat (Backbone) des Proteins betrachtet. Zum Verständnis der Funktion ist jedoch auch die Oberfläche des Proteins von großer Bedeutung. Da die charakteristischen Seitenketten der Aminosäuren vom Rückgrat aus in den Raum ragen, kann die Oberfläche durchaus von der Struktur des Rückgrates abweichen.

Denaturierung

Sowohl durch chemische Einflüsse, wie zum Beispiel Säuren und Salze, als auch durch physikalische Einwirkungen, wie hohe oder tiefe Temperaturen oder auch Druck, können sich die Sekundär- und Tertiärstruktur und damit auch die Quartärstruktur von Proteinen ändern, ohne dass sich die Reihenfolge der Aminosäuren (Primärstruktur) ändert. Dieser Vorgang heißt Denaturierung und ist in der Regel nicht umkehrbar; der ursprüngliche dreidimensionale räumliche Aufbau kann nicht wiederhergestellt werden. Bekanntestes Beispiel dafür ist das Eiweiß im Hühnerei, das beim Kochen fest wird, weil sich der räumliche Aufbau der Proteinmoleküle geändert hat. Der ursprüngliche flüssige Zustand kann nicht mehr hergestellt werden. Das Wiederherstellen des ursprünglichen Zustandes des denaturierten Proteins heißt demnach Renaturieren. Menschen denaturieren ihre Speisen, um sie leichter verdaulich zu machen. Durch die Denaturierung ändern sich die physikalischen und physiologischen Eigenschaften der Proteine. Hohes Fieber kann daher lebensgefährlich werden: Durch eine zu hohe Temperatur werden körpereigene Proteine denaturiert und können somit ihre Aufgaben im Organismus nicht mehr erfüllen. Einige Proteine der roten Blutkörperchen denaturieren beispielsweise bereits bei 42 °C. Die bei chemischer Spaltung der Proteinketten (Proteolyse) entstehenden Teilstücke nennt man Peptone.

Eiweißmangel

Eiweiß hat eine große Anzahl von Aufgaben in unserem Körper. Ein erwachsener Mensch benötigt etwa 1 Gramm Eiweiß pro Kilogramm Körpergewicht am Tag. Es dient zum Aufbau und zum Erhalt der Körperzellen, auch zur Heilung von Wunden und Krankheiten. Ein Mangel kann schlimme Folgen haben:
- Haarausfall (Haare bestehen zu 97-100% aus Proteinen - Keratin)
- Antriebsarmut
- Im schlimmsten Fall kommt es zur Eiweißmangelkrankheit Kwashiorkor. Menschen (meist Kinder), die an Kwashiorkor leiden, erkennt man an ihren dicken Bäuchen. Der Organismus versucht durch Wasser den Eiweißmangel abzudecken, sodass sich das Wasser nach einiger Zeit im Körper ablagert(Ödem). Weitere Symptome sind:
- Muskelschwäche
- Wachstumsstörungen
- Fettleber
- Ödeme
- Andauernder Eiweißmangel führt zum Marasmus und zum Tod. Zu Eiweißmangel kommt es in den Industrieländern allerdings höchst selten und auch nur bei extremen Ernährungsformen, etwa bei streng vegan essenden Menschen, die den Mangel an Fleisch, Fisch, Ei- und Milchprodukten nicht mit genügend pflanzliche Eiweißen kompensieren. Die durchschnittliche deutsche Mischkost dagegen enthält mit 100 Gramm Eiweiß pro Tag mehr als genug Proteine. Obwohl häufig in der Werbung Eiweißpulver als essentiel notwendig für Breitensportler angepriesen werden, deckt "Unsere übliche Ernährung... auch den Eiweißbedarf von Sportlern ab", heißt es dazu in einem Bericht des Ministeriums für Ernährung und Ländlichen Raum Baden-Württembergs.
Beispiel:
der typische Ernährungsplan eines Sportlers (80kg) könnte etwa so aussehen:
- morgens: eine Schale Müsli (100g) mit Milch (50g) einer Banane (120g) enthält 14g Eiweiß
- vormittag: eine Scheibe Volkornbrot (70g) mit Käse (30g) enthält 9g Eiweiß
- mittags: Nudel (200g) mit Gemüse (200g) enthalten 28,4g Eiweiß
- nachmittags: 100g Magerquark enthält 13,5g Eiweiß
- abends: 2 Scheiben Brot (140g) mit 100g Hering enthalten 28g Eiweiß. Damit ergibt sich eine aufgenommene Eiweißmenge von insgesamt 92,9g. Umgerechnet auf die Körpermaße ergibt dies 1,2g Eiweiß/pro kg und Tag. Die benötigte tägliche Eiweißmenge wird mit 0,8 bis 1,2g Eiweiß/pro kg und Tag angegeben.

Proteinbiosynthese

Mit der Nahrung nehmen wir Proteine auf. Bei unserer Verdauung werden diese Proteine in ihre Bestandteile zerlegt - die Aminosäuren. Auf acht Aminosäuren (von 22, die insgesamt benötigt werden) ist der menschliche Organismus besonders angewiesen, denn sie sind essentiell, das bedeutet, dass der Körper sie nicht selbst herstellen kann. Mit dem Stoffwechsel werden sie in jede Zelle transportiert. Die Aminosäurensequenz ist in der Desoxyribonukleinsäure (DNA) kodiert. In den Ribosomen, der "Proteinproduktionsmaschinerie" der Zelle, wird diese Information verwendet, um aus einzelnen Aminosäuren ein Proteinmolekül zusammenzusetzen, wobei die Aminosäuren in einer ganz bestimmten, von der DNA vorgegebenen Reihenfolge verknüpft werden.

Proteinlieferanten

Sehr proteinhaltige Nahrungsmittel sind:
- Fleisch
- Fisch
- Milchprodukte
- Käse
- Nüsse
- Getreide
- Hülsenfrüchte (Soja: 36%)
- Kartoffeln (lediglich 2%, dafür sehr viele essentielle Aminosäuren!)

Siehe auch

Glykoproteine, Eiweißsynthese, Proteinabbau, Enzym, Metalloenzym, Metalloprotein, Peptid, Peptidbindung, Polypeptid, Xantoproteinreaktion, Biuretreaktion, Yeast-2-Hybrid-Systeme, Proteomik, Proteom, Hitzeschockprotein, Chaperon, Proteindomäne, Histonoctamer, Intein
- Proteinbestimmung nach Bradford

Literatur

- Hubert Rehm: Der Experimentator: Proteinbiochemie/Proteomics. 4. Auflage. Spektrum Akademischer Verlag, Heidelberg 2002, ISBN 3-82-741195-5

Weblinks

- http://www.body-attack.de/html.php4?textid=11 Informationen über Proteine und weitere Nahrungsergänzungen
- http://www.foerstner.org/konrad/bco/grundlagen/proteine.html Aminosäuren und Proteine
- http://www.biokurs.de/skripten/bs11-7.htm Bau von Proteinen
- http://www.biologie.uni-hamburg.de/b-online/d17/17d.htm Peptide, Polypeptide (Proteine)
- http://www.pdb.org Protein Database (Aminosäurensequenzen, 3D-Strukturen,...)
- [http://www.biochem.szote.u-szeged.hu/astrojan/protein2.htm Proteinbilder] Kategorie:Stoffgruppe Kategorie:Biomolekülgruppe Kategorie:Biophysik ! Kategorie:Zellbiologie ja:蛋白質 ko:단백질 simple:Protein th:โปรตีน zh-min-nan:Nn̄g-pe̍h-chit

Carboxylgruppe

Die Carboxylgruppe (auch Carboxygruppe) ist die charakteristische funktionelle Gruppe der Carbonsäuren. Sie hat die Formel -COOH. An das Kohlenstoff-Atom der Carboxylgruppe ist über eine Doppelbindung ein Sauerstoff-Atom und über eine Einfachbindung eine Hydroxylgruppe gebunden. Da das Sauerstoff-Atom auf Grund seiner starken Elektronegativität einen elektronenziehenden Effekt (-I-Effekt) auf das Kohlenstoff-Atom ausübt, wird das Kohlenstoff-Atom positiv polarisiert, es erhält eine positive Partialladung. Der partielle Elektronenmangel am C-Atom bewirkt, dass die polare Atombindung zwischen dem Sauerstoff- und dem Wasserstoff-Atom der Hydroxylgruppe noch stärker polarisiert wird, so dass das positiv polarisierte Wasserstoff-Atom in wässriger Lösung leicht als Proton auf ein Wasser-Molekül unter Bildung eines Oxonium-Ions übertragen werden kann. Das Proton der Carboxylgruppe kann somit leichter abgespalten werden, als das Proton einer Hydroxylgruppe. Zudem ist die entstehende, negativ geladene Carboxylatgruppe resonanzstabilisiert, da die negative Ladung über das C-Atom und die zwei O-Atome delokalisiert ist. So erklärt sich die höhere Acidität (Säurestärke) der Carbonsäuren gegenüber den Alkoholen. Kategorie:Funktionelle Gruppe ja:カルボキシル基

C-Terminus

Carboxyl-Terminus (C-Terminus) bezeichnet das Ende eines Proteins oder Polypeptides. Die letzte (das heißt die "C-terminale") Aminosäure trägt eine freie Carboxylgruppe (COOH). Mit dem C-Terminus endet die Proteinbiosynthese. Damit hat das Protein einen unterscheidbaren Anfang und ein Ende: Durch die Peptidbindung, bei der immer eine Carboxylgruppe mit einer Aminogruppe verknüpft wird, bleibt am Anfang eine Aminogruppe und am Ende eine Carboxylgruppe frei. Siehe auch: Amino-Terminus Kategorie:Biochemie

N-Terminus

Amino-Terminus (N-Terminus) bezeichnet den Anfang eines Proteins oder eines Polypeptides. Er besteht aus einer Aminosäure und einer freien Aminogruppe (NH₂). Mit dem N-Terminus startet die Proteinbiosynthese am Ribosom. Die Aminogruppe bleibt frei, während die Carboxylgruppe durch eine Peptidbindung an die nächste Aminosäure geknüpft wird. Die freie Aminogruppe gibt dem N-Terminus den Namen. Siehe auch: Carboxyl-Terminus Kategorie:Biochemie

Peptid

Ein Peptid ist eine organische chemische Verbindung, die aus einer Verknüpfung mehrerer Aminosäuren (AS) hervorgegangen ist. Dabei sind die einzelnen AS in einer definierten Reihenfolge zu einer, meist unverzweigten, Kette verbunden. Die Aminosäuren in einem Peptid sind über eine Amidbindung miteinander verknüpft. Wegen der grossen Bedeutung der Peptide in der Biochemie und organischen Chemie wird diese Form der Bindung häufig auch Peptidbindung genannt. Als Peptide bezeichnet man relativ kurze Aminosäurenketten bis zu ungefähr 50 (maximal 100) Aminosäuren. Peptide unterscheiden sich von Proteinen allein durch ihre Größe. Die Trennung zwischen Peptiden und Proteinen ist nicht scharf und ist mehr oder weniger willkürlich gewählt. Die Grenze liegt ungefähr bei 100 Aminosäuren. In der Natur werden Peptide vorwiegend durch die Proteinbiosynthese gebildet. Die Information über die Sequenz, also Abfolge der Aminosäuren, ist in der DNA codiert. Peptide erfüllen eine grosse Anzahl an Funktionen. Die Wirkungsweise ist dabei jedoch in den meisten Fällen nur ansatzweise verstanden. Es gibt Beispiele für Peptide die als Hormone wirken, andere wiederum zeigen eine entzündungshemmende oder entzündungsfördernde Wirkung, darüberhinaus gibt es antibiotische und antivirale Peptide. Darüberhinaus ist beschrieben, dass einige in der Nahrung häufig auftretende Proteine wie Gluten, Kasein oder einige in Ei oder Spinat vorhandene Eiweiße durch die Verdauungsprozesse zu sogenannten opioiden Peptiden umgesetzt werden. Diese Peptide wirken in ähnlicher Weise wie Morphin auf den Körper. Personen die nicht in der Lage sind diese Peptide weiter zu verstoffwechseln, können Anzeichen körperlicher und geistiger Krankheit entwickeln.

Struktur

Bei der Kondensation von Aminosäuren reagiert die Carboxyl-Gruppe der einen Aminosäure formal unter Wasseraustritt mit der Aminogruppe der anderen Aminosäure zur Säureamidgruppierung -CO-NH- (Peptidbildung). Die freie Aminogruppe an einem Ende des Peptids nennt man N-Terminus, die freie Carboxylgruppe am anderen Ende wird C-Terminus genannt.

Einteilung

Generell bezeichnet man die Anzahl der Aminosäuren, aus denen ein Peptidmolekül besteht, auch als Kettenlänge. Anhand der Kettenlänge differenziert man in
- Oligopeptide enthalten bis zu 10 Aminosäuren :
- Dipeptide mit 2 Aminosäuren :
- Tripeptide mit 3 Aminosäuren und
- Polypeptide enthalten mehr als 10 Aminosäuren :
- Makropeptide mit mehr als 100 Aminosäuren, wobei die eingerückten Peptidgruppen nur eine feinere Einteilung der Oligo- und Polypeptiden darstellt. Die Abgrenzung zwischen Oligo- und Polypeptiden einerseits und zwischen Polypeptiden und Proteinen andererseits ist dabei nicht scharf; die angegebenen Grenzen der Kettenlängen sind vielmehr grobe Richtwerte.

Oligopeptide

Als Oligopeptide werden chemische Verbindungen bezeichnet, die aus bis zu zehn Aminosäuren bestehen, die untereinander über Peptidbindungen verknüpft sind. Gebildet wird ein Oligopeptid dadurch, dass unter Wasserabspaltung die Aminogruppe der ersten Aminosäure mit der Carboxylgruppe der folgenden Aminosäure reagiert und dann einige weitere Aminosäuren nach dem gleichen Prinzip angehängt werden, so dass eine kurze Kette von Aminosäuren entsteht, die über Peptidbindungen miteinander verbunden sind. Oligopeptide spielen z.B. als Bestandteile von Enzymen bei Entgiftungs-, Transport- und Stoffwechselprozessen eine Rolle.

Dipeptide

Ein Dipeptid ist eine chemische Verbindung, die aus zwei Aminosäureresten zusammengesetzt ist und durch Hydrolyse in zwei Aminosäuren gespalten wird. Die Bindung zwischen der Aminosäureresten wird als Peptidbindung bezeichnet. Die zu den Oligopeptiden gehörenden Dipeptide entstehen als Zwischenprodukte bei der enzymatischen gesteuerten Verdauung von Proteinen (Polypeptiden). Sie werden von Dipeptidasen in Aminosäuren zerlegt.

Polypeptide

Dipeptidase Ein Polypeptid ist ein Peptid, das aus mindestens 10 Aminosäuren besteht, kürzere Polypeptide werden als Oligopeptid bezeichnet. Die Aminosäuren sind durch Peptidbindungen verbunden. Polypeptide können sowohl natürlichen als auch synthetischen Ursprungs sein. Polypeptide mit über 100 Aminosäuren werden in der Regel als Proteine bezeichnet; allerdings sind für ein Protein weitere Voraussetzungen notwendig, so etwa eine definierte Proteinfaltung. In der Natur werden Polypeptide durch die Mechanismen der Proteinbiosynthese aufgrund der Bauvorschrift, die in der DNA codiert ist, gebildet. Sind hochmolekulare Makropeptide durch Wasserstoff- oder Disulfidbrücken verbunden, nennt man diese Proteine. Je nach geschichtlicher Einordnung werden auch einige Aminosäurenketten mit über 100 Aminosäuren als Peptide bezeichnet.

Peptidsynthese

Chemische oder enzymkatalysierte Synthese von Peptiden. Erfolgt heute zumeist mittels Festphasensynthese. siehe auch: Pepton, Pepzym, Resistin, Protein, Eiweißsynthese

Weblinks

- [http://web.mit.edu/esgbio/www/lm/proteins/peptidebond.html The Peptide Bond] Kategorie:Stoffgruppe Kategorie:Biomolekülgruppe Kategorie:Genetik ja:ペプチド ko:펩타이드

Protein

Bedeutung für den Organismus

Räumlicher Aufbau

Proteinoberfläche

Denaturierung

Eiweißmangel

Proteinbiosynthese

Proteinlieferanten

Siehe auch

Literatur

- Hubert Rehm: Der Experimentator: Proteinbiochemie/Proteomics. 4. Auflage. Spektrum Akademischer Verlag, Heidelberg 2002, ISBN 3-82-741195-5

Weblinks

Pyrrolysin

Pyrrolysin ist eine natürlich auftretende genetisch codierte Aminosäure. Strukturell handelt es sich um N6-[(2R,3R)-3-methyl-3,4-dihydro-2H-pyrrol-2-ylcarbonyl]-L-Lysin. Die Abkürzung lautet Pyl. Pyrrolysin ist ein Derivat des Lysins, das vom UAG-Codon der Methylamin-Methyltransferase-Gene des Bakteriums Methanosarcina barkeri codiert wird. Pyrrolysin wird von einigen Bakterien und Archaeen als Teil von Enzymen des Methan-Stoffwechsels verwendet. Es wird vom UAG-Stop-Codon codiert, dessen normale Funktion durch die Anwesenheit einer besonderen Gen-Sequenz modifiziert ist, wodurch erst die Bildung des Pyrrolysins ermöglicht wird. Siehe auch: Selenocystein

Weblinks

- [http://researchnews.osu.edu/archive/aminoacd.htm Pressemeldung der Ohio State University zur Entdeckung] Kategorie:Aminosäure

Aminogruppe

Als Aminogruppe wird in der organischen Chemie die funktionelle Gruppe (-NH₂) der primären Amine und Aminosäuren verstanden. Die Aminogruppe ist eine basische funktionelle Gruppe, da das freie Elektronenpaar am Stickstoff-Atom analog zu dem im Ammoniak-Molekül ein Proton von einer Säure aufnehmen kann. Dadurch geht sie in den positiv geladenen Zustand über:

R-NH_2 + HA \rightarrow R-NH_3^+ + A^-

Kategorie:Chemie Kategorie:Funktionelle Gruppe ja:アミノ基

Carboxylgruppe

Desoxyribonukleinsäure

Die Desoxyribonukleinsäure (DNS), meist nach der englischen Bezeichnung deoxyribonucleic acid mit DNA abgekürzt, ist ein Makromolekül, das in der Vererbung als Träger der Information dient. Anhand dieser Information, die in einer bestimmten Form, dem genetischen Code, in die DNA eingeschrieben ist, werden Proteine synthetisiert. Das Makromolekül ist aus den chemischen Elementen Kohlenstoff, Wasserstoff, Sauerstoff, Phosphor und Stickstoff zusammengesetzt. Die DNA ist eine Nukleinsäure. Die deutsche Abkürzung DNS wird im wissenschaftlichen Sprachgebrauch und zunehmend auch in der Umgangssprache wegen der international gebräuchlichen englischen Abkürzung DNA seltener verwendet. Die internationale Abkürzung vermeidet zudem Verwechslungen mit dem Domain Name System (DNS) des Internets.

Der Aufbau der DNA

Die Struktur der DNA wurde 1953 von James Watson und Francis Crick aufgeklärt, die 1962 dafür mit Maurice Wilkins den Nobelpreis für Medizin erhielten. Rosalind Franklin, deren Röntgenbeugungsdiagramme wesentlich zur Entschlüsselung der DNA-Struktur beigetragen hatten, war zum Zeitpunkt der Nobelpreisverleihung bereits verstorben. Entdeckt wurde die DNA allerdings schon 1869 von Friedrich Miescher, der in Zellkernen das Nuklein vorfand, jedoch die Funktion dieser Substanz noch nicht sicher bestimmen konnte . Zellkern Die Desoxyribonukleinsäure ist ein langes Polymer, das heißt, ein Kettenmolekül aus vielen Einzelbausteinen, die man Desoxyribonukleotide nennt. Es gibt vier verschiedene Bausteine dieser Art: Jedes Nukleotid ist eine Verbindung aus dem Zucker Desoxyribose, einer heterozyklischen Nukleobase (Adenin (A), Thymin (T), Guanin (G) oder Cytosin (C) und einem Phosphorsäure-Molekül. (Siehe zu den üblichen Abkürzungen A, T, G und C auch: Nukleinsäure-Nomenklatur.) Die Desoxyribose- und Phosphorsäure-Untereinheiten sind bei jedem Nukleotid gleich; die vier verschiedenen Nukleotide unterscheiden sich nur durch ihre Base. Die fünf Kohlenstoffatome einer Desoxyribose sind von 1' (sprich Eins Strich) bis 5' nummeriert. Bei dem letzen in der DNA vorkommenden Nukleotid sitzen am 5'-Ende der Desoxyribose ein Triphosphat, am 3'-Ende eine OH-Gruppe. Letztere reagiert bei der Verknüpfung der Nukleotide mit der Phosphatgruppe des jeweils nächsten Nukleotids, so dass Pyrophosphat frei wird. Nach dem Modell von Watson und Crick ist die DNA insgesamt aus zwei gegenläufigen DNA-Einzelsträngen aufgebaut, die je ein 5'-Ende mit einer Phosphat-Gruppe und ein 3'-Ende mit einer OH-Gruppe besitzen. Die beiden Holme der Strickleiter werden aus Hunderttausenden sich abwechselnder Zucker- (Desoxyribose-) und Phosphat-Bausteine gebildet, die innerhalb jedes DNA-Einzelstrangs (Holms) über feste Atombindungen miteinander verknüpft sind. Diese beiden Einzelstränge sind außerdem nach Art einer Strickleiter miteinander verbunden, wobei die zwei Holme der Leiter zusätzlich um eine gedachte Achse schraubenförmig gewunden sind (Doppelhelixstruktur). Die Sprossen der Strickleiter bestehen aus je zwei organischen Basen (einem so genannten Basenpaar), die über Wasserstoffbrücken (schwächere Bindungskräfte) miteinander verbunden sind und so dafür sorgen, dass die beiden Holme auch im schraubenförmigen Zustand der Strickleiter verknüpft bleiben und im gleichen Abstand nebeneinander liegen. Normalerweise ist DNA rechtshändig gedreht. Neben dieser, auch B-DNA genannten, Konformation wurde 1979 von Alexander Rich und seinen Kollegen am MIT erstmals auch eine linkshändige sogenannte Z-DNA untersucht. MIT Die in der DNA vorliegenden Basenpaare werden von den jeweils komplementären Basen Adenin und Thymin sowie Guanin und Cytosin gebildet. Zwischen Adenin und Thymin bilden sich dabei zwei Wasserstoffbrücken aus; Cytosin und Guanin sind über drei Wasserstoffbrücken miteinander verknüpft. Das Riesenmolekül DNA ist demzufolge aus einer Vielzahl von vier verschiedenen Nukleotiden „zusammengesteckt“, die in einem DNA-Einzelstrang in beliebiger Reihenfolge aneinander gebunden werden können und sich dadurch unterscheiden, dass sie jeweils nur eine von vier möglichen organischen Basen enthalten. Bestimmte Abschnitte der DNA, die so genannten Gene, kodieren genetische Informationen. Gene enthalten "Baupläne" für Proteine oder Moleküle, welche bei der Proteinsynthese oder Regulation des Stoffwechsels einer Zelle beteiligt sind. Die Reihenfolge der Basen bestimmt dabei die genetische Information. Diese Basensequenz kann mittels Sequenzierung z.B. über die Sanger-Methode ermittelt werden. Die Basenabfolge (Basensequenz) eines Genabschnitts der DNA wird zunächst durch die Transkription in die komplementäre Basensequenz eines so genannten Ribonukleinsäure-Moleküls überschrieben (abgekürzt RNA, selten auch deutsch RNS). RNA enthält im Unterschied zu DNA Ribose anstelle von Desoxyribose und die Base Uracil anstelle von Thymin. Organisiert ist die DNA in der eukaryotischen Zelle in Chromosomen. Ein Chromosom ist jeweils ein langer, kontinuierlicher DNA-Doppelstrang, der um eine Vielzahl von Histonen (Kernproteinen) herumgewickelt und mehrfach zu einer kompakten Form spiralisiert werden kann. Chromosomen liegen in verschiedenen Spiralisierungszuständen vor. Während der Zellkernteilung (Mitose) werden sie so kompakt verdichtet, dass sie anfärbbar und im Lichtmikroskop bereits bei geringerer Vergrößerung erkennbar sind. In prokaryotischen Zellen liegt die DNA dagegen zirkulär vor, d.h. das 5'-Ende ist mit dem 3'-Ende des DNA-Stranges verbunden. Diese werden je nach Länge der Sequenz als Bakterienchromosom oder Plasmid bezeichnet.

Verdopplung der DNA (DNA-Replikation)

Plasmid Die DNA ist in der Lage, sich mit Hilfe von Enzymen selbst zu verdoppeln. Sie wird nach dem so genannten semikonservativen Prinzip repliziert. Die doppelsträngige Helix wird zunächst durch das Enzym Helicase aufgetrennt. Ein Einzelstrang dient als Matrize (Vorlage) für den zu synthetisierenden komplementären Gegenstrang, d. h. die replizierte DNA besteht jeweils aus einem alten und einem neu synthetisierten komplementären Einzelstrang. Der Vorgang der DNA-Synthese, d. h. die Bindung der zu verknüpfenden Nukleotide, wird durch Enzyme aus der Gruppe der DNA-Polymerasen vollzogen. Ein zu verknüpfendes Nukleotid muss in der Triphosphat-Verbindung – also als Desoxyribonukleotidtriphosphat – vorliegen. Durch Abspaltung zweier Phosphatteile wird die für den Bindungsvorgang benötigte Energie frei. Im Bereich der durch das Enzym Helicase gebildeten Replikationsgabel (das heißt, zweier auseinander laufender DNA-Einzelstränge) markiert zunächst ein RNA-Primer, der durch das Enzym Primase synthetisiert wird, den Startpunkt der DNA-Neusynthese. An das RNA-Molekül hängt die DNA-Polymerase dann ein zum Nukleotid des alten DNA-Einzelstrangs komplementäres Nukleotid, daran wieder ein weiteres neues passendes Nukleotid usw., bis die DNA wieder zu einem Doppelstrang komplettiert wurde. Dies geschieht an beiden geöffneten Einzelsträngen. Dennoch entsteht dabei ein Problem: Die Verknüpfung der neuen Nukleotide zu einem komplementären DNA-Einzelstrang verläuft nur in 5'→3' Richtung, d. h. kontinuierlich den alten 3'→5'-Strang entlang (und dabei diesen ablesend) in Richtung der sich immer weiter öffnenden Replikationsgabel ohne Pause in einem Schritt durch. Die Synthese des zweiten neuen Stranges am alten 5'→3'-Strang dagegen kann nicht kontinuierlich in Richtung der Replikationsgabel, sondern nur von dieser weg ebenfalls in 5'→3' Richtung erfolgen. Die Replikationsgabel ist aber zu Beginn der Replikation nur ein wenig geöffnet, weshalb an diesem Strang – in 'unpassender' Gegenrichtung – immer nur ein kurzes Stück neuer komplementärer DNA entstehen kann. Da hier jeweils eine DNA-Polymerase nur ca. 1000 Nukleotide verknüpft, ist es notwendig, den gesamten komplementären Strang stückchenweise zu synthetisieren. Bei etwas weiter geöffnetem Zustand der Replikationsgabel lagert sich daher ein neuer RNA-Primer wieder direkt an der Gabelungsstelle an den DNA-Einzelstrang an, und die nächste DNA-Polymerase beginnt – sich von der Replikationsgabel entfernend – erneut ca. 1000 Nukleotide an den RNA-Primer zu hängen. Derselbe Vorgang wird laufend wiederholt, d. h. der komplementäre DNA-Strang entsteht nach und nach häppchenweise. Bei der Synthese des 3'→5'-Stranges wird also pro DNA-Syntheseeinheit jeweils ein neuer RNA-Primer benötigt. Primer und zugehörige Syntheseeinheit bezeichnet man als Okazaki-Fragment. Die für den Replikations-Start benötigten RNA-Primer werden enzymatisch abgebaut. Dadurch entstehen Lücken im neuen DNA-Strang, welche durch spezielle DNA-Polymerasen mit DNA-Nukleotiden aufgefüllt werden. Zum Abschluss verknüpft das Enzym Ligase die noch nicht miteinander verbundenen neuen DNA-Abschnitte zu einem einzigen, langen, komplementären Doppelstrang. Nach Abschluss der Replikation wurden also zwei DNA-Einzelstränge in etwas unterschiedlicher Weise jeweils wieder zu einem Doppelstrang ergänzt. Aus einem DNA-Molekül sind somit zwei entstanden.

Andere Funktionen der DNA

DNA-Moleküle spielen als Informationsträger und „Andockstelle“ eine wichtige Rolle für Enzyme, die für die Transkription zuständig sind. Weiterhin ist die Information bestimmter DNA-Abschnitte, wie sie etwa in operativen Einheiten wie dem Operon vorliegt, wichtig für Regulationsprozesse innerhalb der Zelle. Mutationen von DNA-Abschnitten – z. B. Austausch von Basen gegen andere oder Änderungen in der Basensequenz – führen zu Veränderungen des Erbgutes, die zum Teil tödlich (letal) für den betroffenen Organismus sein können. Gelegentlich sind solche Mutationen aber auch von Vorteil; sie bilden dann den Ausgangspunkt für die Veränderung von Lebewesen im Rahmen der Evolution. Mittels der Rekombination bei der geschlechtlichen Fortpflanzung wird diese Veränderung der DNA sogar zu einem entscheidenden Faktor bei der Evolution: Die eukaryotische Zelle besitzt in der Regel mehrere Chromosomensätze, d.h. ein DNA-Doppelstrang liegt mindestens zwei Mal vor. Durch wechselseitigen Austausch von Teilen dieser DNA-Stränge, dem Crossing-over bei der Meiose, können so neue Eigenschaften entstehen.

DNA-Schäden

DNA-Moleküle können durch verschiedene Einflüsse beschädigt werden. UV- oder γ-Strahlung, Alkylierung sowie Oxidation können die DNA-Basen chemisch verändern oder zum Strangbruch führen. Diese chemischen Änderungen beinträchtigen unter Umständen die Paarungseigenschaften der betroffenen Basen. Dieses Prinzip ist eine wesentliche Ursache für Mutationen während der Replikation. Einige häufige DNA-Schäden sind:
- die Bildung von Uracil aus Cytosin unter spontanem Verlust einer Aminogruppe durch Hydrolyse: Uracil ist wie Thymin komplementär zu Adenin.
- Thymin-Thymin-Dimerschäden (verursacht durch photochemische Reaktion zweier aufeinander folgender Thyminbasen im DNA-Strang durch UV-Strahlung, z.B. aus Sonnenlicht. Diese Schäden sind wahrscheinlich eine wesentliche Ursache für die Entstehung von Hautkrebs).
- die Entstehung von 8-oxo-Guanin durch Oxidation von Guanin: 8-oxo-Guanin ist sowohl zu Cytosin als auch zu Adenin komplementär. Während der Replikation können beide Basen gegenüber 8-oxo-Guanin eingebaut werden. Aufgrund ihrer mutagenen Eigenschaften und ihres häufigen Auftretens (Schätzungen belaufen sich auf 10⁴-10⁶ neue Schäden pro Zelle und Tag) müssen DNA-Schäden rechtzeitig aus dem Genom entfernt werden. Zellen verfügen dafür über ein effizientes DNA-Reparatursystem. Dieses beseitigt Schäden mit Hilfe folgender Strategien:
- Direkte Schadensreversion: Ein Enzym macht die chemische Änderung an der DNA-Base rückgängig.
- Basenexcisionsreparatur: Die fehlerhafte Base, z. B. 8-oxo-Guanin, wird aus dem Genom ausgeschnitten. Die entstandene freie Stelle wird anhand der Information im Gegenstrang neu synthetisiert.
- Nukleotidexcisionsreparatur: Ein größerer Teilstrang, der den Schaden enthält, wird aus dem Genom ausgeschnitten. Dieser wird anhand der Information im Gegenstrang neu synthetisiert.
- Homologe Rekombination: Sind beide DNA-Stränge beschädigt, wird die genetische Information aus dem zweiten Chromosom des homologen Chromosomenpaars für die Reparatur verwendet.
- Replikation mit speziellen Polymerasen: DNA-Polymerase η kann z. B. fehlerfrei über einen TT-Dimerschaden replizieren. Menschen, bei denen Polymerase η nicht oder nur eingeschränkt funktioniert, leiden häufig an Xeroderma Pigmentosum, einer Erbkrankheit, die zu extremer Sonnenlichtempfindlichkeit führt.

Packung (supercoiling) der DNA

Da die DNA als lange Kette betrachtet mehrere Meter lang sein kann, im Zellkern aber nur wenige µm Platz ist, muss die DNA „verpackt“ bzw. gepackt werden. Dies geschieht in Eukaryoten mittels basischer Proteine (Histone), um die die DNA herumgewickelt wird. Siehe: Chromatin. In Prokaryoten wird die DNA-Helix mit Hilfe von Enzymen (z.B. Topoisomerasen und Gyrasen) zu einfachen Supercoils aufgewickelt, die man sich wie eine verdrehte Telefonschnur vorstellen kann, also nochmals um sich selbst gedrehte Helizes.

Siehe auch

- Ikone (Medien)

Referenzen

# http://www.heise.de/tp/deutsch/inhalt/lis/17128/1.html

Literatur

- Chris R. Calladine et al.: DNA - Das Molekül und seine Funktionsweise. 3. Aufl. Spektrum Akademischer Verlag 2005, ISBN 3-8274-1605-1
- Terence A. Brown: Moderne Genetik. 2. Aufl. Spektrum Akademischer Verlag 1999, ISBN 3827403065
- Ernst Peter Fischer: Am Anfang war die Doppelhelix. Ullstein 2004, ISBN 3548366732
- Ernst Peter Fischer: Das Genom. Fischer-Taschenbuch 2002, ISBN 359615362X
- James D. Watson: Die Doppelhelix. Rowohlt-Taschenbuch 1997, ISBN 3499602555
- James D. Watson: Gene, Girls und Gamov. Piper 2003, ISBN 3-492-04428-X
- James D. Watson: Am Anfang war die Doppelhelix Ullstein 2003, ISBN 3-550-07566-9
- James D. Watson, M. Gilman, J. Witkowski und M. Zoller: Rekombinierte DNA. 2. Aufl. Spektrum Akademischer Verlag 1993, ISBN 3860250728
- Thomas Lindahl: Instability and decay of the primary structure of DNA. Nature, 1993, 362, 709-715.
- W. Wayt Gibbs: Preziosen im DNA-Schrott. Spektrum der Wissenschaft, Februar 2004, S. 68 - 75,
- W. Wayt Gibbs: DNA ist nicht alles. Spektrum der Wissenschaft, März 2004, S. 68 - 75,

Weblinks

- [http://www.abi-bayern.de/bio/mol_01_dns.htm Ausführliche Erklärung auf www.abi-bayern.de]
- [http://biocrs.biomed.brown.edu/Books/Chapters/Ch%208/DH-Paper.html Watson/Crick: A structure for Desoxyribose Nucleic Acid]
- [http://www.schule-bw.de/unterricht/faecher/biologie/dna/ Deutsche Fassung von "DNA from the Beginning" des Dolan DNA Learning Center]
- [http://www.lebendiger-unterricht.de/BIOLOGIE/Experimente/DNA-Isolierung/dna-isolierung.html DNA-Isolierung "in der Küche"]
- [http://www.biokular.de/1999/DNA.html Das Leben hängt an einem Faden: Über den Aufbau und die Funktion der Desoxyribonukleinsäure]
- [http://www.dnai.org/index.htm DNA Interactive – Seite des Cold Spring Harbor Institute und des Howard Hughes Medical Institute: eine exzellente Einführung in die Thematik] (engl.) - siehe auch: [http://www.dnaftb.org/dnaftb/ DNA from the Beginning]
- [http://www.foerstner.org/konrad/bco/grundlagen/nukleinsaeuren.html Nukleinsäuren]
- [http://www.3sat.de/nano/bstuecke/45640/ 3sat: Nano: Die größte biologische Entdeckung: 50 Jahre DNA-Struktur]
- [http://sina.eetezadi.de/inhalt/referate/dna-replikation-pcr DNA – Aufbau und Vervielfältigung ] – Bestandteile & Aufbau der DNA, Replikation und PCR Kategorie:Nukleinsäure Desoxyribonukleinsäure (DNS) Kategorie:Chemische Verbindung ja:デオキシリボ核酸 ko:DNA ms:DNA simple:DNA th:ดีเอ็นเอ

Thyroxin

Thyroxin, kurz T4 genannt, (gr. thyriodes - schildartig) ist eines von drei sehr wichtigen Hormonen im Körper von Menschen und Säugetieren, die in der Schilddrüse gebildet werden. Schilddrüse

Bildung und Freisetzung

Das Thyroxin-Molekül ist an vier Stellen mit Iod besetzt. Die Schilddrüse setzt etwa 90-95% T4 und nur eine geringe Menge T3 (Triiodthyronin) frei. Davon befinden sich etwa 80% in der Blutbahn und Leber. Gebildet werden die Hormone in der Drüse durch Anlagerung von Iod an die zuerst synthetisierten und mit einem Kohlenhydratanteil versehenen Aminosäuren. Thyroxin hat eine Halbwertzeit im Körper von ca. 8 Tagen. Das Iod wird von der Schilddrüse aus dem Blut abgefangen und konzentriert. Die "Iodierung" erfolgt stufenweise und stets am Rest der Aminosäure Tyrosin. Die vorletzte Stufe ist T3 und die letzte T4. Zur Speicherung werden die Hormone an Globuline (Transporteiweiße), auch Thyreoglobuline genannt, gebunden. Im Normalfall wird das Iod durch den Abbau der Hormone durch Darm und Niere wieder ausgeschieden. Deswegen ist der gesunde Körper auf ständige, ausreichende Iodzufuhr angewiesen. Die Ausschüttung von Thyroxin wird verstärkt, wenn der Thyroxinspiegel im Blutplasma zu stark absinkt und umgekehrt. Die Aufrechterhaltung des Schilddrüsenhormonspiegels wird dadurch geregelt.

Der hormonelle Regelkreis der Schilddrüse

Der Hypothalamus schüttet das TRH (Thyreorelin oder Thyreotropin-Releasinghormon) aus. TRH regt die Hypophyse zur Ausschüttung von TSH (Thyreotropin oder Thyroidea stimulierendes Hormon) an. Das TSH der Hypophyse bewirkt eine verstärkte Bildung der Schilddrüsenhormone T3 und T4. Die Schilddrüsenhormone gelangen über die Blutbahn an die Zielzellen und entfalten dort ihre Wirkung. Über die Blutbahn gelangen die Hormone auch in den Bereich von Hypothalamus und Hypophyse. Diese können mit speziellen Rezeptoren den T3 und T4 Blutspiegel wahrnehmen. Je nach Lage wird dann die Bildung von TRH und TSH gehemmt oder angeregt

Wirkungsweise

Beim Gesunden dienen die Schilddrüsenhormone der Aufrechterhaltung einer ausgeglichenen Energiebilanz des Organismus. Sie ermöglichen, dass der Stoffwechsel dem jeweiligen Bedarf angepasst wird. Im Kindesalter regen die Hormone die Tätigkeit der Körperzellen aller Organe an. Sie fördern in diesem Lebensabschnitt das Wachstum. Im Erwachsenenalter haben sie auf die Gewebe des Gehirns, der Hoden und der Milz keinen Einfluss, in allen anderen Geweben steigern sie den Stoffwechsel. Die biochemische Wirkung in der einzelnen Körperzelle ist noch nicht ganz genau geklärt. Wichtig ist aber, dass die Schilddrüsenhormone auf die Tätigkeit anderer endokrinen Drüsen einwirken. So fördern sie die Abgabe des Wachstumshormons STH durch die Hypophyse, greifen in den Glukosestoffwechsel über Steigerung der Insulinfreisetzung aus der Bauchspeicheldrüse ein und regen die Tätigkeit der Nebenniere, besonders der Nebennierenrinde an. Eine Wechselwirkung mit den Sexualhormonen ist ebenfalls bekannt. Die Wirkungsweise lässt sich gut anhand der Symptome der Schilddrüsenüberfunktion (Hyperthyreose) oder der Schilddrüsenunterfunktion (Hypothyreose) erkennen.

Normwerte im Blutserum

Im allgemeinen wird nur noch das freie Thyroxin gemessen und in der Regel erfolgt gleichzeitig eine Bestimmung des freien T3 und des TSH Wertes.
- freies T4: 0,8-1,8 ng/dl oder 10-23 pmol/l
- T4: 5,5-11,0 µg/dl oder 77-142 nmol/l ACHTUNG! Die Normwerte können von Labor zu Labor unterschiedlich sein, daher sind die hier genannten Normwerte nur als Anhaltspunkt zu sehen!

Therapeutische Anwendung

Thyroxin wird zur Behandlung der Schilddrüsenunterfunktion (Hypothyreose) gebraucht. Menschen mit dieser Krankheiten brauchen in der Regel einen lebenslangen Hormonersatz. Dabei wird Thyroxin als Tablette nüchtern circa 30 Minuten vor dem Frühstück eingenommen. Die Dosis liegt meist in einem Bereich zwischen 50 und 200 mikrog/ Tag. Für die Behandlung des schweren hypothyreoten Comas gibt es auch eine intravenöse Form von Thyroxin. Neben seiner Anwendung bei der Hypothyreose kann man Thyroxin in Ergänzung einer ausreichenden Iodversorgung zur Behandlung eines Kropfes einsetzen. Bei der Hyperthyreose ist die Gabe von Thyroxin kontraindiziert. Thyroxin wird mißbräuchlich auch als Schlankheitspille eingesetzt. Für diese Indikation besteht weder eine Zulassung noch ein Wirknachweis.

Links

- http://www.netdoktor.de/laborwerte/fakten/schilddruese/t3_t4.htm
- http://www.madeasy.de/6/euthyrox.htm
- http://www.aerzteblatt.de/v4/archiv/treffer.asp?archivSchlagwort1=Thyroxin
- [http://www.sd-bv.de Schilddrüsenbundesverband] - Selbsthilfeorganisation für Patienten mit Schilddrüsenerkrankungen Kategorie:Hormon ja:甲状腺ホルモン

Schilddrüse

Die Schilddrüse (Glandula thyr(e)oidea) ist eine wichtige Hormondrüse bei den Wirbeltieren und gehört zu den endokrinen Drüsen. Sie befindet sich bei Säugetieren am Hals unterhalb des Kehlkopfes vor der Luftröhre. Beim Menschen hat sie die Form eines Schmetterlings und liegt schildartig vor der Luftröhre, was Anlass für ihre Benennung war.

Entwicklung

Embryonal entsteht die Schilddrüse aus einer Aussprossung vom Boden des Kopfdarms im Bereich der Kiemenbogen. Dieser Ductus thyroglossus verschliesst sich aber normalerweise, so dass die definitive Schilddrüse keine Verbindung mehr zum Kopfdarm hat. In die Schilddrüsenanlage wandern zudem bei den Säugetieren noch Zellen aus der 5. Schlundtasche ein, aus denen sich die C-Zellen entwickeln. Diese bilden bei den übrigen Wirbeltierklassen noch ein eigenes Organ (Ultimobranchialer Körper). Bei den Manteltieren (Tunicata) und den Schädellosen (Acrania) wird das Endostyl als Homologon zur Schilddrüse der Chordatiere angesehen. Das Endostyl ist eine im Kiemendarm liegende, drüsenreiche Struktur, die einen iodhaltigen Schleim absondert.

Anatomie

Die schildförmige Erscheinung ist nur für den Menschen und das Schwein typisch. Bei den meisten Säugetieren besteht die Schilddrüse aus zwei Lappen (Lobus dexter und sinister) seitlich und oberhalb der Luftröhre (Trachea), die durch einen schmalen Streifen (Isthmus) verbunden sind. Bei Vögeln liegen beide Schilddrüsen als kleine Knötchen an der Trachea vor dem Brusteingang, also am anderen Ende des Halses. Bei Fischen liegt das Schilddrüsengewebe im Bereich der Kiemen, bei Amphibien liegen die beiden Schilddrüsen seitlich am Larynx. Bei Reptilien ist die Schilddrüse unpaar und liegt an der Aufspaltung der großen Halsgefäße. Histologisch besteht die Schilddrüse aus mikroskopisch kleinen Bläschen (Follikeln), in deren Inneren die Hormone in inaktiver Form als Kolloid gespeichert werden. Zwischen den Follikelepithelzellen und ihrer Basalmembran liegen bei Säugetieren die parafollikulären C-Zellen. Diese reichen nicht bis an das Lumen der Follikel.

Hormone

Ohne Schilddrüsenhormone kann man nicht leben. Die Schilddrüsenhormone (Trijodthyronin T3 und Thyroxin T4) sind jodhaltig. Sie werden von den Follikelepithelzellen gebildet. Sie wirken in fast allen Körperzellen und regen dort den Energiestoffwechsel an (allgemeine Wirkung: z.B. Erhöhung des Pulses und Blutdrucks, Gefäßerweiterung, Anstieg der Körpertemperatur), außerdem sind sie für Wachstum und Differenzierung notwendig. Die Funktion der Schilddrüse wird durch das glandotrope Hormon TSH (Thyreoidea stimulierendes Hormon) im Rahmen des thyreotropen Regelkreises gesteuert. Die parafollikulären C-Zellen bilden das Calcitonin. Es spielt eine (allerdings untergeordnete) Rolle in der Steuerung des Calciumstoffwechsels.

Jodmangel

Durch eine angemessene Jodversorgung der Bevölkerung kann z. B. die Kropfbildung (Struma diffusa) vermieden werden. Die Jodierung von Lebensmitteln und Futtermitteln, wie sie in Deutschland, der Schweiz oder in Österreich seit mehr als zehn Jahren üblich ist, bringt große Vorteile in der Prophylaxe gegen die Kropfbildung. Deutschland zählt jedoch nicht generell zu den Jodmangelgebieten und es ist gesichert, dass die Iodierung bei Menschen, die nicht an einem Iodmangel leiden, ein Auslöser von Autoimmunerkrankungen der Schilddrüse wie Hashimoto-Thyreoiditis (Autoimmune Thyreoiditis) oder Morbus Basedow sein kann. Jahrzehntelange Erfahrungen in den Ländern mit einer Trinkwasserjodierung (Schweiz, Schweden, USA) zeigen, dass diese Befürchtungen berechtigt sind.

Untersuchungsmethoden der Schilddrüse

- Beschwerden des Patienten erfragen (Anamnese)
- Inspektion und tastende Untersuchung des Halses
- Laborwerte
- Freie T3- und T4-Spiegel
- TSH-Spiegel
- SPINA
- Schilddrüsenantikörper (TRAK, Tg-AK, TPO-AK)
- Thyreoglobulin
- Ultraschall der Schilddrüse
- Szintigrafie der Schilddrüse
- Feinnadelpunktion der Schilddrüse (Zytologie)
- Biopsie der Schilddrüse (Histologie)
- Computertomografie der Schilddrüse
- Kernspintomografie der Schilddrüse
- Andere Untersuchungsverfahren
- Röntgen der Luftröhre
- EKG
- Langzeit-EKG
- Kernspintomographie der Hypophyse
- Hypophysen- und Hypothalamusdiagnostik

Krankheiten der Schilddrüse

Schilddrüsenerkrankungen äußern sich als morphologische Veränderungen (Vergrößerung oder Knotenbildung), Funktionsstörungen (Über- oder Unterfunktion), Entzündungen, bösartige Entartungen oder als Kombination der genannten Formen. Folgende Krankheiten bzw. Krankeitssymptome der Schilddrüse sind bekannt:
- Struma (Kropfbildung; eine Vergrößerung der Schilddrüse)
- Euthyreote Struma (normale Hormonlage)
- Hyperthyreote Struma (mit Überfunktion)
- Hypothyreote Struma (mit Unterfunktion)
- Knoten in der Schilddrüse
- Kalter Knoten (malignitätsverdächtig; Schilddrüsenkrebs)
- Heißer Knoten (Autonomes Adenom)
- Überfunktion der Schilddrüse (Hyperthyreose)
- Autonomes Adenom (überproduzierender Knoten)
- Morbus Basedow (autoimmune Überfunktion, Autoimmunthyreopathie Typ 3)
- Unterfunktion der Schilddrüse (Hypothyreose)
- Struma durch Iodmangel
- Hashimoto-Thyreoiditis (Autoimmune Schilddrüsenentzündung, Autoimmunthyreopathie Typ 1A und 2A)
- Ord-Thyreoiditis (Atrophische Schilddrüsenentzündung, Autoimmunthyreopathie Typ 1B und 2B)
- Weitere Schilddrüsenentzündungen
- Riedel Struma
- De Quervain Thyreoiditis
- Schilddrüsenkrebs
- Medulläres Schilddrüsenkarzinom
- Papilläres Schilddrüsenkarzinom
- Follikuläres Schilddrüsenkarzinom
- Anaplastisches Schilddrüsenkarzinom
- Sarkome (selten, gehen vom Bindegewebe aus)
- Aplasie und Hypoplasie

Siehe auch

Nebenschilddrüse, TSH, TRH, Zungengrundstruma Kategorie:Endokrines Organ ja:甲状腺

Cyanobakterien

Cyanobakterien bilden eine Abteilung der Domäne Bacteria. Sie zeichnen sich vor allen anderen Bakterien durch ihre Fähigkeit zur oxygenen Photosynthese aus. Sie wurden deshalb früher als Algen angesehen und als Blaualgen bezeichnet, besitzen jedoch keinen echten Zellkern und gehören somit als Prokaryoten nicht zu den Algen. Es sind etwa 2.000 Arten von Cyanobakterien bekannt, die in fünf Hauptgruppen (taxonomisch vorläufig als Ordnungen eingestuft) eingeteilt werden können. Nach neuer Taxonomie werden sie in fünf Unterabteilungen eingeteilt, jedoch ist das so aufgestellte System noch unbefriedigend.

Merkmale

Die Photosynthese der Cyanobakterien findet an bzw. in deren Thylakoidmembranen statt und läuft dort ähnlich wie in den Thylakoiden der Chloroplasten der eukaryotischen Algen, Moose, Farne und Samenpflanzen ab. Die Cyanobakterien nutzen für ihre Photosynthese nicht nur den Teil des Lichtspektrums, den auch die grünen Pflanzen verwenden, sondern sie haben neben Chlorophyll a einen zusätzlichen Antennenkomplex, so genannte Phycobilisomen, in denen Phycobiline, nämlich Phycocyanin (blau) oder Phycoerythrin (rot), enthalten sind. Phycocyanin verleiht vielen Cyanobakterien ihre bläuliche Färbung, manchen (z. B. Spirulina) verleiht Phycoerythrin eine rote Färbung. Da das Verhältnis der einzelnen Pigmente zueinander stark schwanken kann, erscheinen Cyanobakterien mitunter auch grün oder sogar schwarz ('Tintenstriche'). Phycobiline ermöglichen die Nutzung eines größeren Bereichs des Lichtspektrums (in der so genannten Grünlücke der Pflanzen, dem Wellenlängenbereich von ca. 500 bis 600 nm). Nach der Endosymbiontenhypothese waren Vorfahren der heutigen Cyanobakterien die Vorläufer der Chloroplasten in grünen Pflanzen. Cyanobakterien sind gram negativ und ein- bis vielzellig. Bei mehrzelligen Cyanobakterien ist die Anordnung der Zellen hintereinander in langen Fäden (zum Beispiel Anabaena), flächig (zum Beispiel Merismopedia) oder räumlich (zum Beispiel Pleurocapsa).

Stoffwechsel

Viele Cyanobakterien können Stickstofffixierung betreiben: sie wandeln in Heterozysten elementaren Stickstoff (N₂) in Ammonium (NH₄⁺) um. Es wurde nachgewiesen, dass fast alle Arten sehr unterschiedliche Toxine produzieren. Darüber hinaus konnte selbst in nicht verwandten Arten ein Neurotoxin, die giftige Aminosäure β-Methylamino-alanin (BMAA) nachgewiesen werden. Ausgehend von einem vermehrten Auftreten der Cyanobakterien bei der sog. Algenblüte gelangen über die Nahrungskette durch den Verzehr von Fischen diese Toxine und auch BMAA in den menschlichen Organismus.

Siehe auch

Algenfarngewächse

Literatur

- Thomas Börner: Die Toxine der Cyanobakterien: Neue bioaktive Verbindungen. Biologie in unserer Zeit 31(2), S. 108 - 115 (2001), Algenfarngewächse Kategorie:Archaeen und Bakterien Kategorie:Genetik ja:藍藻

Peptidbindung

Eine Peptidbindung (-NH-CO-) ist eine amidartige Bindung zwischen der Carboxylgruppe einer und der Aminogruppe einer zweiten Aminosäure. Zwei Aminosäuren können (formal) unter Wasserabspaltung zu einem Dipeptid kondensieren. Im Beispiel reagieren zwei Moleküle der einfachsten Aminosäure Glycin zu einem Dipeptid: Amidbindung Da die Aminogruppe zu schwach nukleophil ist, um direkt mit der Carboxylgruppe ein Amid zu liefern, liegt das Gleichgewicht unter Normbedingungen ganz auf der linken Seite, d. h. das Dipeptid bildet sich nicht spontan und die chemische Reaktion ist endergonisch. Sowohl bei der Laborsynthese von Peptiden als auch bei der biologischen Synthese von Peptiden und Proteinen müssen die reaktiven Gruppen zuerst aktiviert werden. Dies geschieht durch vorherige Umwandlung in reaktionsfähigere Verbindungen. Durch mehrfache Kondensation bilden sich Tripeptide, Polypeptide und schließlich Proteine, kettenförmige, aus Aminosäuren aufgebaute Makromoleküle. Polypeptidketten (bzw. Proteinketten) bilden das primäre Strukturelement der Proteine. Die Röntgenanalyse von Aminosäuren und Dipeptiden zeigt, dass die Amid-Gruppe planar gebaut ist, d. h. alle am Aufbau der Verbindung beteiligten Atome liegen in einer Ebene. Der Diederwinkel (HNCO) liegt daher bei 180° und die Atome können nicht gegeneinander verdreht werden. Die Bindungslängen sind zwischen Stickstoff und Carbonyl-Kohlenstoff 132 pm, zwischen Stickstoff und Seitenketten-Kohlenstoff 147 pm, zwischen Carbonyl-Kohlenstoff und Seitenketten-Kohlenstoff 153 pm und zwischen Carbonyl-Kohlenstoff und Sauerstoff 124 pm. Die geringere Länge der C-N-Bindung in der Amidbindung im Vergleich zur normalen C-N-Bindung weist darauf hin, dass sie Doppelbindungscharakter besitzt. Diese Besonderheit findet ihre Erklärung in der Mesomerie der Peptidbindung. Die Bindungswinkel um den Carbonyl-Kohlenstoff sind:
- (NCO) 125°
- (NCC) 114°
- (CCO) 121° Um den Amid-Stickstoff:
- (Seitenketten-CNH) 114°
- (CNC) 123°
- (Carbonyl-CNH) 123° Und um den Seitenketten-Kohlenstoff:
- (NCC) 110° Kategorie:Biochemie ja:ペプチド結合

Lebewesen

Lebewesen sind physikalisch strukturierte materielle Objekte aus vo

Aminosäuren

Biochemische Bedeutung

Essentielle Aminosäuren

Chiralität

Säure- und Basen-Verhalten

pKS-Werte

Proteinogene Aminosäuren

Aminosäurestoffwechsel

Literatur

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Organische Chemie

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N-Terminus

Peptid

Struktur

Einteilung

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Peptidsynthese

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Protein

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Proteinoberfläche

Denaturierung

Eiweißmangel

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Der Aufbau der DNA

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