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Gley

Gley

Gleyboden ist ein vom Grundwasser beeinflusster Boden. Man unterscheidet Gley, Nassgley, Anmoorgley, Moorgley und Tundragley. Gebildet wird er durch eine Vergleyung, bei der es durch Grundwasser im Bodenkörper zu Oxidations- und Reduktionsprozessen kommt. Die typische Horizontabfolge lautet: Ah/Go/Gr, wobei Übergangshorizonte zwischen Go und Gr bestehen können, die je nach Ausprägung der Merkmale, entweder Gro oder Gor benannt werden. Der obere Bodenhorizont (A-Horizont) ist ein feuchter, gut zersetzter Mullhumus. Um einen Normgley ausgrenzen zu können, muss er mindestens 4 dm mächtig sein. Darunter folgt der Go-Horizont, der periodisch durchlüftet ist und durch Eisen(III)-Verbindungen eine rostfleckige Färbung aufweist. Der folgende Gr-Horizont weist eine blau-graue Färbung auf, da er durch das anstehende Grundwasser ständig wassergesättigt ist und das Eisen fein verteilt in reduzierter Form (Fe^II) vorliegt. Beim Aufgraben eines solchen Horizontes ist ein etwas fauliger Geruch zu bemerken, was durch die im anoxischen Milieu vorherrschenden fermentativen Umsetzungsprozesse bedingt ist. Kategorie:Bodentyp

Grundwasser

Definition

Grundwasser wird nach DIN 4049 definiert als "unterirdisches Wasser, das die Hohlräume der Erdrinde zusammenhängend ausfüllt und dessen Bewegung ausschließlich oder nahezu ausschließlich von der Schwerkraft und den durch die Bewegung selbst ausgelösten Reibungskräften bestimmt wird". Grundwasser unterliegt nur der Gravitationskraft und dem hydrostatischen Druck. Es bewegt sich (fließt) vorwiegend horizontal durch die Hohlräume des Untergrunds. Nicht zum Grundwasser zählt das hygroskopisch, durch die Oberflächenspannung sowie durch Kapillareffekte gebundene unterirdische Wasser der ungesättigten Bodenzone (Bodenfeuchte, Haftwasser). Auch das sich vorwiegend vertikal bewegende Sickerwasser in der ungesättigten Bodenzone gehört nicht zum Grundwasser. Die in der Definition genannten "Hohlräume der Erdrinde" sind je nach geologischer Beschaffenheit des Untergrunds Poren (Klastische Sedimente und Sedimentgesteine: z.B. Sand, Kies, Sandsteine), Klüfte (Festgesteine: z.B. Granit, Quarzit, Gneiss) oder durch Lösung entstandene große Hohlräume (z.B. Kalkstein). Dem entsprechend unterscheidet man Porengrundwasser, Kluftgrundwasser und Karstgrundwasser.

Grundwasserneubildung

Grundwasser entsteht dadurch, dass Niederschläge versickern oder Wasser im Uferbereich von Oberflächengewässern (Fluss, See, siehe auch Uferfiltrat) in den Untergrund infiltriert. Bei der lang andauernden Bodenpassage wird das Grundwasser durch physikalische, chemische und mikrobiologische Prozesse verändert; es stellt sich ein chemisches und physikalisches Gleichgewicht zwischen der festen und flüssigen Phase ein. Diese Prozesse sind aus wasserwirtschaftlicher Sicht überwiegend positiv für die Qualität des Grundwassers und werden daher summarisch auch als Selbstreinigung bezeichnet. Bei genügend langer Verweilzeit können pathogene Mikroorganismen (Bakterien, Viren) so weit eliminiert werden, dass sie keine Gefährdung mehr darstellen.

Hydrogeologische Begriffe

Der Gesteinskörper, in dem sich das Grundwasser aufhält und fließt, ist der Grundwasserleiter (aus dem englischen auch: Aquifer). Er wird nach unten durch einen Gesteinskörper begrenzt, der wasserundurchlässig ist oder als wasserundurchlässig angesehen werden kann, einen Grundwassernichtleiter. Bei vertikaler Abfolge von mehreren Grundwasserleitern und Grundwassernichtleitern können mehrere übereinander liegende Grundwasserstockwerke vorliegen. Die obere Begrenzung des Grundwassers in einem Grundwasserleiter ist die Grundwasseroberfläche. Liegt die Grundwasseroberfläche frei, beispielsweise in einem Brunnen oder einer Grundwassermessstelle, bezeichnet man sie als Grundwasserspiegel. Der Abstand zwischen Geländeoberkante und Grundwasseroberfläche ist der Flurabstand oder Grundwasserflurabstand. Sofern die obere Begrenzung eines Grundwasserleiters, die Grundwasserüberdeckung, keine wasserundurchlässigen Schichten sind, herrschen ungespannte Verhältnisse vor. Ist die Grundwasserüberdeckung ein Grundwassernichtleiter, können gespannte Verhältnisse vorliegen, was bedeutet, dass das sog. hydraulische Potential höher liegt als die tatsächliche Grundwasseroberfläche (artesich gespanntes Grundwasser). Wie Oberflächengewässer folgt auch Grundwasser der Schwerkraft und fließt in Richtung des größten Gefälles (Grundwassergefälle). Dieses lässt sich aus Karten ermitteln, auf denen Standrohrspiegelhöhen als Isohypsen dargestellt sind (= Grundwassergleichen bzw. Grundwassergleichenplan). Das größte Gefälle und damit die Grundwasserstromrichtung bzw. die Grundwasserstromlinien liegen immer im rechten Winkel zu den Grundwassergleichen. Im Gegensatz zu Oberflächengewässern fließt Grundwasser zumeist mit sehr viel niedrigeren Fließgeschwindigkeiten (Unterschied Filtergeschwindigkeit - Abstandsgeschwindigkeit). In Kies (Korngrößen 2 - 63 mm) beträgt die Durchgangszeit zwischen 5 - 20 m/Tag, in feinporigeren Sedimenten wie Sand (Korngrößen 0,063 - 2 mm) nur etwa 1 m/Tag, da Kapillar- und Porensaugkräfte das nutzbare Porenvolumen verringern.

Grundwasserbewirtschaftung

Wegen seiner geschützten Lage im Untergrund und wegen der bereits angesprochenen Selbstreinigungskräfte des Untergrundes hat natürliches Grundwasser eine hervorragende Qualität und wird vielfältig genutzt, insbesondere zur Trinkwassergewinnung. In Deutschland stammen rund zwei Drittel des Trinkwassers aus Grundwasser. Besonders große Grundwasservorräte enthalten Porengrundwasserleiter, z.B. Lockersedimente wie Schotter, Kies oder Sand (insbesondere alluviale und diluviale Kiese und Sande). Dem entsprechend befinden sich die größten Grundwasservorräte in Deutschland im Oberrheingraben, dem Alpenvorland und den norddeutschen Urstromtälern. Im Alpenvorland erreichen die grundwasserführenden Schichten Mächtigkeiten von bis zu 100 m. Örtlich begrenzt tritt Grundwasser in Quellen an die Erdoberfläche, die, wenn sie gefasst werden, auch zur Trinkwassergewinnung genutzt werden können. An anderen Stellen müssen zur Nutzung des Grundwassers Brunnen angelegt werden, Pumpschächte, die bis unter die Grundwasseroberfläche reichen.

Gefahren für das Grundwasser und Grundwasserschutz

Menschliche Aktivitäten gefährden Qualität und Quantität des Grundwassers. Nur lokal von Bedeutung sind mengenmäßige Engpässe durch übermäßige Grundwasserentnahme. Gefahren für die Grundwasserqualität sind beispielsweise die Deposition und Bodenpassage von Luftschadstoffen, die übermäßige Ausbringung von Dünge- und Pflanzenschutzmitteln durch die Landwirtschaft oder hochkonzentrierte Schadstofffahnen aus Altlasten. Der vorbeugende (kurative) und wiederherstellende (sanierende) Grundwasserschutz hat daher eine wichtige Bedeutung im Umweltschutz. Zum vorbeugenden Grundwasserschutz zählt die Ausweisung von Wasserschutzzonen im Einzugsgebiet von Wasserwerken. Die Sanierung von Grundwasserschäden ist meist teuer und zeitaufwändig.

Literatur

- G. Mattheß & K. Ubell: Lehrbuch der Hydrogeologie, Band 1: Allgemeine Hydrogeologie, Grundwasserhaushalt. 1983, Gebr. Borntraeger, Berlin/Stuttgart, ISBN 3-443-01005-9.
- B. Hölting: Hydrogeologie. seit 1980 mehrere Auflagen, Ferdinand Enke Verlag, Stuttgart, ISBN 3-432-90793-1.
- Gudrun Preuß, Horst Kurt Schminke: Grundwasser lebt! Chemie in unserer Zeit 38(5), S. 340 - 347 (2004), .
- R. Schleyer & H. Kerndorff: Die Grundwasserqualität westdeutscher Trinkwasserressourcen. 1992, VCH, Weinheim, ISBN 3-527-28527-X.
- Werner Aeschbach-Hertig: Klimaarchiv im Grundwasser. Physik in unserer Zeit 33(4), 160 - 166 (2002), .

Weblinks

- [http://www3.stzh.ch/internet/wvz/home/wasserwerke/grund.html Grundwasserwerk Hardhof in Zürich] ([http://www.martinsteiger.ch/files/mensa_ch/wvz_2005/ Bilder]) Kategorie:Wasser Kategorie:Hydrologie ja:地下水 ko:지하수

Vergleyung

Als Vergleyung versteht man in der Bodenkunde Prozesse, bei denen es durch Grund- und Stauwasser im Boden zu Oxidationen und Reduktionen kommt. Auf diese Weise entstehen Bodentypen wie der Gley (bei Grundwasser) oder der Pseudogley und der Stagnogley (bei Stauwasser) Kategorie:Bodenkunde

Oxidation

Die Oxidation ist eine chemische Reaktion. Bei diesem Vorgang gibt der zu oxidierende Stoff (Elektronendonator) Elektronen an das Oxidationsmittel (Elektronenakzeptor) ab. Dieser wird durch die Elektronenaufnahme reduziert (Reduktion). Mit der Oxidation ist also immer auch eine Reduktion verbunden. Beide Reaktionen zusammen werden als Teilreaktionen einer Redoxreaktion betrachtet.
-

\mathrm

:Oxidation: Stoff A gibt ein Elektron ab.
-

\mathrm

:Reduktion: Das Elektron wird von Stoff B aufgenommen.
-

\mathrm

:Redoxreaktion: Stoff A gibt ein Elektron an Stoff B ab. Die Oxidation ist nicht zwangsläufig mit einer vollständigen Abgabe von Elektronen und damit der Ionisation der beteiligten Stoffe verbunden.

Geschichte

Der Begriff Oxidation wurde ursprünglich von Antoine Laurent de Lavoisier geprägt, der damit die Vereinigung von Elementen und chemischen Verbindungen mit dem Element Sauerstoff (Oxygenium), also die Bildung von Oxiden beschreiben wollte. Später erfolgte eine Erweiterung des Begriffes, indem man Reaktionen, bei denen Wasserstoff-Atome einer Verbindung entzogen wurden (Dehydrierung), mit einbezog. Auf Grundlage der Ionentheorie und des Bohrschen Atommodells konnte die Oxidation schließlich unter elektronentheoretischen Gesichtspunkten interpretiert und verallgemeinert werden. Das Charakeristische an diesem Vorgang wird nun in der Elektronenabgabe eines chemischen Stoffes gesehen.

Oxidation durch Sauerstoff

Als Oxidation im ursprünglichen Sinn bezeichnete man früher die chemische Reaktion eines Stoffes mit Sauerstoff. Aber auch heute noch assoziiert man mit diesem Begriff vielfach die Umsetzung mit Sauerstoff und die Bildung von Oxiden. Jedoch ist im Rahmen der allgemeineren Definition diese Reaktion nur eine von vielen, die sich mit Hilfe der Valenzelektronentheorie erklären lässt. Reagiert z. B. ein Metallatom mit einem Sauerstoff-Atom, so kann man die Oxidation des Metalls und somit die Metalloxidbildung anhand folgender Reaktionsgleichungen nachvollziehen:
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\mathrm

:Oxidation: Das Metall M gibt zwei Elektronen ab.
-

\mathrm

:Reduktion: Sauerstoff (O) nimmt zwei Elektronen auf.
-

\mathrm

:Redoxreaktion: Sauerstoff oxidiert das Metall und wird dabei selbst reduziert. Sauerstoff hat in diesem Fall das Bestreben, durch Aufnahme von zwei Elektronen eine stabile Valenzelektronenschale mit insgesamt acht Elektronen aufzubauen (Oktettregel). Das Metall wiederum kann durch Abgabe der Elektronen teilbesetzte Schalen auflösen und so die nächst niedrigere stabile Elektronenkonfiguration erreichen.

Beispiele

- Ein klassisches Beispiel für die Oxidation durch Sauerstoff sind alle Arten der Verbrennung von kohlenstoffhaltigen Stoffen unter Luftsauerstoff, z.B. Verbrennung von Kohle, Waldbrände, Benzin im Motor, Kerzen usw.. Ausgehend von Kohle (reiner Kohlenstoff) gibt jedes Kohlenstoff-Atom vier Elektronen an zwei Sauerstof-Atome zur Ausbildung von zwei Doppelbindungen ab. Es entsteht Kohlendioxid (CO₂). :

\mathrm

:Kohlenstoff + Sauerstoff → Kohlenstoffdioxid
- Nahrung wird im Körper in den vielen Schritten des biochemischen Stoffwechsels u.a. zu körpereigenen Stoffen, Kohlenstoffdioxid (CO₂) und Wasser oxidiert. Nicht nur in vivo, auch in vitro können organische Stoffe auf vielfältige Weise mit Sauerstoff reagieren: Ein primärer Alkohol (Alkanol) wird sanft oxidiert. Dabei entsteht zunächst ein Aldehyd (Alkanal), bei nochmaliger Oxidation eine Carbonsäure (Alkansäure). Bei heftiger Oxidation kann der Schritt zum Aldehyd übersprungen werden. Wird ein sekundärer Alkohol oxidiert, so bildet sich dabei ein Keton (Alkanon). Tertiäre Alkohole können auf Grund ihrer bereits vorhandenen drei C-Bindungen nicht oxidiert werden.
- Eisen rostet (korrodiert) unter dem Einfluss von Sauerstoff und bildet verschiedene Eisenoxide (Rost: Fe₂O₃, Fe₃O₄, FeO).
- Bei der Reaktion von Wasserstoff mit Sauerstoff (Knallgas) entsteht Wasserstoffoxid, besser bekannt als Wasser (H₂O): :

\mathrm

:Wasserstoff + Sauerstoff → Wasserstoffoxid

Oxidation ohne Sauerstoff

Der Begriff der Oxidation wurde später auf Reaktionen erweitert, die nach dem gleichen chemischen Prinzip ablaufen, auch wenn kein Sauerstoff daran beteiligt ist. Im weiteren Sinne bedeutet Oxidation das Abgeben von Elektronen. Zum Beispiel gibt bei der Reaktion von Natrium und Chlor zu Kochsalz das Natriumatom ein Elektron an das Chloratom ab, Natrium wird also oxidiert. Im Gegenzug wird Chlor dabei reduziert.
-

\mathrm

:Teilreaktion Oxidation: Natrium gibt ein Elektron ab.
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\mathrm

:Teilreaktion Reduktion: Im Gegenzug wird Chlor durch Aufnahme eines Elektrons reduziert.
-

\mathrm

:Gesamtreaktion: Natrium und Chlor reagieren in einer Redoxreaktion miteinander. Da Chlor nur molekular als Cl₂ in die Reaktion eingeht, schreibt man genauer
-

\mathrm

Oxidationszahl

Bei der Oxidation wird die Oxidationszahl erhöht (Na⁰ → Na^+I). Oxidationszahlen Bei einem Molekül wird/werden das/die bindende(n) Elektronenpaar(e) dem Atom zugesprochen, dessen Elektronegativität höher ist. Zahlen gleichartiger Atomverbindungen werden untereinander gleich aufgeteilt. Ionen haben als Summe ihrer Oxidationszahlen ihre Ladungszahl, Moleküle die Summe 0. Bedeutend sind die Oxidationszahlen jener Atome, die Bestandteil einer funktionellen Gruppe sind.

Oxidation in der Biologie

Vor allem in der Biologie definiert man Oxidation als "Abgabe von Wasserstoff". Bei vielen biochemischen Vorgängen in der Zelle, z.B. der Glycolyse werden organischen Verbindungen Wasserstoffatome durch bestimmte Coenzyme (NAD, NADP, FAD) "entrissen".
Kategorie:Chemische Reaktion ja:酸化 simple:Oxidation

Bodenhorizont

Bodenhorizont ist ein Begriff aus der Bodenkunde sowie der Geologie, insbesondere der Quartärgeologie sowie der physischen Geografie. Die Bodenhorizonte lassen sich grob wie folgt einteilen:

Organische Bodenhorizonte

Organische Bodenhorizonte werden definiert durch mehr als 30 Masse-% (=ca. Vol. 60%) organischer Substanz
- H - Organischer Horizont aus Resten torfbildender Pflanzen an der Oberfläche entstanden. Der Abbau wird durch Wasser gehemmt (Torf). Humus.
- O - Organischer Auflagehorizont
- O_l - Streuzone (engl. litter = Streu) mit geringem Zersetzungsgrad
- O_f - Fermentationszone
- O_h - Humuszone
- L - Organischer Auflagehorizont aus Ansammlung von nicht bzw. wenig zersetzter Pflanzensubstanz (Förna) mit weniger als 10 Vol.-% Feinsubstanz. Litter.

Mineralische Bodenhorizonte

Definiert durch weniger als 30 Masse-% organischer Substanz. Die "klassische" Einteilung ist die nach A-, B-, und C- Horizont, wobei A die oberste, B die mittlere, und C die am tiefsten liegende Schicht ist.

A-Horizont

- Als A-Horizont wird in der Bodenkunde die oberste Bodenschicht bezeichnet. Dieser Oberboden ist gemischt mit Humus und besonders reich an organischem Material aber mineralarm. Der A-Horizont ist der mineralische Oberbodenhorizont mit Akkumulation organ. Substanz und/oder Verarmung an mineral. Substanz und/oder an Humus.
- A_h - mit Einarbeitung von bis zu 30% Humus
- A_i - nur geringe Akkumulation organischer Substanz
- A_e - Auswaschungshorizont (eluvial), s. Podsol
- A_p - Horizont wurde regelmäßig landwirtschaftlich bearbeitet

B-Horizont

- Der B-Horizont ist der mineralischer Unterbodenhorizont mit Veränderung des Stoffbestandes und der Farbe verglichen mit dem Ausgangsgestein durch Verwitterung, Verlehmung und/oder Stoffanreicherung. Hier befinden sich Akkumulationen (Anreicherungen) von eingelagerten Stoffen aus dem Oberboden und/oder durch Verwitterung entstandene Bestandteile. Typischerweise mit weniger als 75 Volumsprozenten Festgesteinsresten.
- B_v - Verbraunung
- B_s - mit Sesquioxiden durch Umlagerung angereichter Ablagerungshorizont (illuvial), s. Ortstein

C-Horizont

- Der C-Horizont ist das Gestein, das unter dem Boden liegt, in der Regel das Ausgangsgestein, aus dem der Boden entstanden ist.
- C_v - Verwitterungshorizont

Weitere mineralische Bodenhorizonte

- S - Mineralbodenhorizont mit Stauwassereinfluss, zeitweilig oder ständig luftarm
- G - Mineralbodenhorizont mit Grundwassereinfluss und i.d.R. dadurch verursachten bestimmten hydromorphen Merkmalen
- G_o - oxidiert, bis zu 10 % Rostflecken
- G_r - reduzierte Verhältnisse, wenig Rostflecken
- P - Mineralischer Unterbodenhorizont aus Ton- oder Tonmergelgestein
- T - Mineralischer Unterbodenhorizont aus Lösungsrückstand von Carbonatgesteinen mit mehr als 75 Masse-% Carbonat, meist fossil in Deutschland
- M - Mineralbodenhorizont aus kontinuierlich sedimentiertem holozänem Solummaterial
- E - Mineralbodenhorizont aus aufgetragenem Plaggenmaterial entstanden.
- R - Mineralischer Mischhorizont durch unregelmäßiges Pflügen bzw. tiefreichende bodenvermischende Meliorationsmaßn. (Rigolen, Tiefumbruch) entstanden.
- Y - Horizont, geprägt durch Reduktgas (CO₂, CH₄, H₂S) mit höheren Volumen-Gehalten in der Bodenluft

Subhydrische Bodenhorizonte

Horizont am Gewässergrund mit in der Regel mehr als 1 Masse-% organischer Substanz
- F - Bodenhorizont am Gewässergrund Aus der Folge anzutreffender Horizonte ergibt sich in Abhängigkeit von den Bodenarten der Bodentyp, z.B. kann (die relativ einfache) Horizontschichtung A_h/C_v/C je nach Substrat den Bodentyp Ranker oder Rendzina ergeben. An den Bodenhorizonten lassen sich bodenchemische wie -biologische Prozesse ablesen (Humusbildung und -einarbeitung, Versauerung, reduzierende und oxidierende Bedingungen, ...), unter denen zudem Rückkopplungprozesse bestehen. Praktische Anwendung findet die Interpretation der vorhandenen Bodenhorizonte unter anderem im Rahmen der forstwirtschaftlichen Standorterkundung bei der Entscheidung zur geeigneten Baumartenwahl. = Weblinks =
- [http://hypersoil.uni-muenster.de/0/04/06.htm Bodenhorizonte und Bodenprofil]
- [http://nibis.ni.schule.de/~trianet/soil/boden3.htm Bodenhorizonte]
- [http://www.bodenwelten.de/ Bodenwelten] Kategorie:Bodenkunde

Anoxisches Milieu

Anoxisch (manchmal auch "anoxysch" geschrieben) bedeutet "nicht oxidierend" oder als etwas engerer Begriff „keinen Sauerstoff enthaltend“. Der Ausdruck wird besonders zur Charakterisierung der Umgebung von Lebewesen (Gewässer, Gewässersedimente, Böden, künstliche Anlagen) verwendet. In einem anoxischen Milieu können nur Organismen aktiv sein, die nicht auf Sauerstoff angewiesen sind (Anaerobier). Der Gegensatz ist oxisch (manchmal auch "oxysch" geschrieben), das bedeuted oxidierend bzw. Sauerstoff enthaltend. Die Eigenschaft eines Milieus, oxidierend oder reduzierend zu wirken, kann durch das Redoxpotential quantifiziert werden: niedriges Redoxpotential - anoxisch, hohes Redoxpotential - oxisch. Ein anoxisches Milieu in einem Abwasser ist bei Abwesenheit von frei verfügbarem, gelöstem Sauerstoff (und Anwesenheit von Nitrat und/oder Nitrit) gegeben. Dieser anoxische Zustand ist bei der Abwasserreinigung eine Voraussetzung für den Beginn der Denitrifikation. Bei der Denitrifikation wird Nitrat in gasförmigen molekularen Stickstoff (N₂) umgewandelt, wobei der in der Stickstoffverbindung gebundene Sauerstoff von den Bakterien "veratmet" wird.. Kategorie:Wasserwirtschaft Kategorie:Limnologie

Ferment

, eine stilisierte Darstellung der Proteinstruktur, gewonnen durch Röntgenstrukturanalyse. Die TIM gilt als katalytisch perfektes Enzym (siehe Enzymkinetik).]] Ein Enzym (von griechisch εν~, en~ „in” und ζύμη, zýme „Sauerteig”, veraltet: Ferment) ist ein Protein, welches eine chemische Reaktion katalysiert. Enzyme spielen eine tragende Rolle im Stoffwechsel aller lebenden Organismen, fast sämtliche biochemischen Reaktionen, von der Verdauung (Beispiel: Pepsin) bis hin zum Kopieren der Erbinformation (DNA-Polymerase), werden von Enzymen katalysiert und gesteuert. Als Katalysatoren beschleunigen Enzyme chemische Reaktionen, indem sie die Aktivierungsenergie herabsetzen, die überwunden werden muss, damit es zu einer Stoffumsetzung kommt. Theoretisch ist eine enzymatische Umsetzung reversibel, d. h. die Produkte können wieder in die Ausgangsstoffe umgewandelt werden. Die Ausgangsstoffe (Edukte) einer Enzymreaktion, die Substrate, werden im so genannten aktiven Zentrum des Enzyms gebunden, es bildet sich ein Enzym-Substrat-Komplex. Das Enzym ermöglicht nun die Umwandlung der Substrate in die Reaktionsprodukte, die anschließend aus dem Komplex freigesetzt werden. Wie alle Katalysatoren liegt das Enzym nach der Reaktion wieder in der Ausgangsform vor. Enzyme zeichnen sich durch hohe Substrat- und Wirkungsspezifität aus, unter zahlreichen Stoffen wählen sie nur die passenden Substrate aus und katalysieren genau eine von vielen denkbaren Reaktionen. Nicht selten benötigen Enzyme Cofaktoren wie Metall-Ionen oder Vitamin-Derivate (Coenzyme), um funktionsfähig zu sein. Zur Namensgebung der Enzyme dienen oft der Name des Substrates und die Endung „-ase”. Lactase zum Beispiel ist das Enzym, das die Spaltung des Milchzuckers (Lactose) katalysiert. Enzyme sind wertvolle Werkzeuge der Biotechnologie. Ihre Einsatzmöglichkeiten reichen von der Käseherstellung (Labferment) bis hin zur Gentechnik. Für bestimmte Anwendungen entwickeln Wissenschaftler heute gezielt leistungsfähigere Enzyme durch Protein-Engineering. Zudem konstruierte man eine neuartige Form katalytisch aktiver Proteine, die katalytischen Antikörper, die aufgrund ihrer Ähnlichkeit zu den Enzymen Abzyme genannt wurden. Auch Ribonukleinsäuren (RNA) können katalytisch aktiv sein; diese werden dann als Ribozyme bezeichnet.

Benennung und Einteilung

Nomenklatur nach IUPAC und IUBMB

Die IUPAC und International Union of Biochemistry and Molecular Biology (IUBMB [http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/]) haben zusammen eine Nomenklatur der Enzyme erarbeitet, die diese heterogene und zahlreiche Vertreter enthaltende Gruppe der Moleküle klassifiziert. Hierzu erarbeitete die IUPAC Prinzipien der Nomenklatur:
- Enzymnamen enden auf -ase, wenn es sich nicht um mehrere Enzyme in einem System handelt. (Beispiel: Hydrolase.)
- Der Enzymname soll erklärend sein, also die Reaktion, die das Enzym katalysiert, beschreiben (Beispiel: Cholinesterase: ein Enzym, das die Estergruppe im Cholin-Molekül hydrolysiert.)
- Der Enzymname soll seine Klassifikation (siehe oben) enthalten. (Beispiel: Cholinesterase.) Außerdem wurde ein Codesystem (siehe EC-Nummern) entwickelt, in dem die Enzyme unter einem Zahlencode aus vier Ziffern zu finden sind. Die erste Ziffer bezeichnet die Enzymklasse. Listen aller erfassten Enzyme gewährleisten ein schnelleres Auffinden des angegebenen Enzymcodes. Zwar orientieren sich die Codes an Eigenschaften der Reaktion, die das Enzym katalysiert, in der Praxis erweisen sich Zahlencodes jedoch als unhandlich. Häufiger gebraucht werden systematische Namen, die nach den oben genannten Regeln konzipiert wurden. Probleme der Nomenklatur ergeben sich etwa bei Enzymen, die mehrere Reaktionen katalysieren. Für sie existieren deshalb manchmal mehrere Namen. Einige Enzyme tragen Trivialnamen, die nicht erkennen lassen, dass es sich bei der genannten Substanz um Enzyme handelt. Da diese Namen aber traditionell eine breite Verwendung fanden, wurden sie teilweise beibehalten. (Beispiele: die Verdauungsenzyme Trypsin und Pepsin des Menschen.) Weitere Informationen zur Nomenklatur von Enzymen: [http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/]

Klassifikation nach IUPAC und IUBMB

Enzyme werden entsprechend der von ihnen katalysierten Reaktion in sechs Enzymklassen eingeteilt (siehe auch EC-Nummer): # Oxidoreduktasen, die Redoxreaktionen katalysieren. # Transferasen, die funktionelle Gruppen von einem Substrat auf ein anderes übertragen. # Hydrolasen, die Bindungen unter Einsatz von Wasser spalten. # Lyasen, auch Synthasen genannt, die die Spaltung oder Synthese komplexerer Produkte aus einfachen Substraten katalysieren, allerdings ohne Spaltung von ATP. # Isomerasen, die die Umwandlung von chemischen Isomeren beschleunigen. # Ligasen oder Synthetasen, die die Bildung von Substanzen katalysieren, die chemisch komplexer sind als die benutzten Substrate, allerdings im Unterschied zu den Synthasen nur unter Energieverbrauch, das heißt durch ATP-Spaltung, enzymatisch wirksam sind. Manche Enzyme sind in der Lage mehrere, zum Teil sehr unterschiedliche Reaktionen zu katalysieren. Ist dies der Fall, so werden diese mehreren Enzymklassen zugerechnet.

Aufbau

Enzyme lassen sich anhand ihres Aufbaus unterscheiden. Während viele Enzyme aus nur einer Proteinkette bestehen (Monomere), bilden andere Enzyme Oligomere aus mehreren Proteinketten. Einige Enzyme lagern sich mit weiteren Enzymen zu so genannten Multienzymkomplexen zusammen und kooperieren miteinander oder regulieren sich gegenseitig. Umgekehrt gibt es auch einzelne Proteinketten, welche mehrere Enzymaktivitäten enthalten (multifunktionelle Enzyme). Eine weitere mögliche Einteilung berücksichtigt das Vorhandensein von Cofaktoren:
- Reine Protein-Enzyme bestehen ausschließlich aus Protein, das aktive Zentrum wird nur aus Aminosäureresten und dem Peptidrückrad gebildet. Zu dieser Gruppe gehören beispielsweise das Verdauungsenzym Chymotrypsin und die Triosephosphatisomerase (TIM) der Glycolyse.
- Holoenzyme bestehen aus einem Proteinanteil, dem Apoenzym, sowie aus einem Cofaktor. Beide zusammen sind für die Funktion des Enzyms wichtig. Organische Moleküle als Cofaktoren werden Coenzyme genannt und sind oft Abkömmlinge von Vitaminen. Sind sie kovalent an das Apoenzym gebunden, nennt man sie prosthetische Gruppen. Benötigt ein Enzym Metallionen (z. B. Eisen-, Zink- oder Kupferionen) als Cofaktoren, spricht man von einem Metalloenzym.

Funktion

Katalytische Wirksamkeit

Energetische Grundlagen der Katalyse

Metalloenzym Die meisten biochemischen Reaktionen würden ohne Enzyme praktisch überhaupt nicht ablaufen oder nur extrem langsam. Enzyme erhöhen die Reaktionsgeschwindigkeit solcher Reaktionen um mehrere Größenordnungen, sie ermöglichen somit erst einen funktionierenden Stoffwechsel. Wichtig ist aber folgendes: Ein Enzym kann auf keinen Fall Reaktionen stattfinden lassen, die energetisch verboten sind, das heißt deren Produkte energetisch höher stehen als die Ausgangsstoffe (Substrate). Wie bei jeder spontan ablaufenden Reaktion muss die freie Reaktionsenthalpie (

\Delta G

) negativ sein. Das chemische Gleichgewicht wird durch das Enzym nicht verändert, wohl aber die Geschwindigkeit, mit der es sich einstellt. Die katalytische Wirksamkeit eines Enzyms beruht einzig auf seiner Fähigkeit, die Aktivierungsenergie

(\Delta G^)

einer chemischen Reaktion zu senken. Die Aktivierungsenergie ist der Energiebetrag, der zunächst überwunden werden muss, um die Reaktion in Gang zu setzen. Während der Reaktion wird das Substrat zunehmend verändert, es nimmt einen energetisch ungünstigen Übergangszustand ein. Die Aktivierungsenergie ist nun der Energiebetrag der benötigt wird, um das Substrat in den Übergangszustand zu zwingen. Hier setzt die katalytische Wirkung des Enzyms an: Durch nicht-kovalente Wechselwirkungen mit dem Übergangszustand stabilisiert es diesen, so dass weniger Energie benötigt wird, um das Substrat in den Übergangszustand zu bringen. Das Substrat kann wesentlich schneller in das Reaktionsprodukt umgewandelt werden, da ihm gewissermaßen ein Weg „geebnet” wird.

Das Aktive Zentrum - strukturelle Grundlage für Katalyse und Spezifität

Für die katalytische Wirksamkeit eines Protein-Enzyms ist das aktive Zentrum verantwortlich. An dieser Stelle bindet das Substrat und wird danach „aktiv” umgewandelt. Das aktive Zentrum besteht aus gefalteten Teilen der Polypeptidkette oder reaktiven Nicht-Eiweiß-Anteilen (Kofaktoren) des Enzymmoleküls. Eine spezielle Hohlstruktur im Enzym bewirkt, dass das aktive Zentrum mit einem strukturell passenden Substrat in Kontakt treten kann. Es kommt zur Bildung eines Enzym-Substrat-Komplexes. Wie ein Schlüssel in das zugehörige Schloss, so passt ein bestimmtes Substrat zum entsprechenden Enzym (Schlüssel-Schloss-Prinzip). Hierin liegt auch der „Schlüssel” zu der hohen Substratspezifität der Enzyme. Bereits kleine strukturelle Unterschiede können dazu führen, dass ein dem Substrat ähnlicher Stoff nicht mehr als Substrat erkannt wird. Hexokinase beispielsweise akzeptiert Glucose als Substrat, die verwandte Galactose jedoch nicht. Andere Enzyme besitzen eine breitere Substratspezifität, z. B. bauen Alkohol-Dehydrogenasen neben Ethanol auch andere Alkohole ab. Die Erkennung und Bindung des Subtrats gelingt durch nicht-kovalente Wechselwirkungen (Wasserstoffbrücken, elektrostatische Wechselwirkung oder hydrophobe Effekte) zwischen Teilen des Enzyms und des Substrats. Fälschlicherweise vermittelt das Schlüssel-Schloss-Modell die Vorstellung, Substrat und Enzym seien starre Gebilde. Tatsächlich verändert das Enzym bei der Bindung des Substrats oft seine Gestalt, wobei die Bindungspartner erst in die nötige Nähe und räumliche Lage zueinander kommen. Man spricht bei dieser Art der Erkennung von induced fit oder induzierter Anpassung. Die Bindung des Substrats muss stark genug sein, um das oft gering konzentrierte Substrat (mikro- bis millimolare Konzentrationen) zu binden, sie darf jedoch nicht zu stark sein, da die Reaktion nicht mit der Bindung des Substrates endet. Wichtig ist eine noch stärkere Bindung des Übergangszustandes der Reaktion und damit dessen Stabilisierung. Nicht selten nehmen zwei Substrate an einer Reaktion teil, das Enzym muss dann die richtige Orientierung der Reaktionspartner zueinander garantieren. Letztere mechanistischen Eigenheiten einer enzymatischen Reaktion sind die Grundlage der Wirkungsspezifität eines Enzyms. Es katalysiert immer nur eine von vielen denkbaren Reaktionen der Substrate.

Katalytische Strategien

Obwohl die Mechanismen enzymatischer Reaktionen im Detail vielgestaltig sind, nutzen Enzyme in der Regel eine oder mehrere der folgenden katalytischen Strategien: :
- Bevorzugte Bindung des Übergangszustandes: Die Bindung des Übergangszustandes ist stärker als die Bindung der Substrate und Produkte, daraus resultiert eine Stabilisierung des Übergangszustandes. :
- Orientierung und Annäherung von Substraten. Die Bindung zweier Substrate in der richtigen Orientierung und Konformation kann die Reaktionsgeschwindigkeit erheblich erhöhen, da die reakiven Gruppen der Moleküle in die richtige Lage zueinander kommen und für die Reaktion günstige Konformationen der Moleküle stabilisiert werden. :
- Allgemeine Säure-Basen-Katalyse: Aminosäurereste z. B. von Histidin reagieren als Säure oder Base, indem sie während einer Reaktion Protonen aufnehmen oder abgeben. :
- Kovalente Katalyse: Aminosäurereste oder Coenzyme gehen kovalente Bindungen mit einem Substrat ein und bilden ein kurzlebiges Intermediat (Zwischenprodukt). In der Regel sind bei solchen Reaktionen nukleophile Aminosäure-Seitenketten (beispielsweise Lysin-Seitenketten mit Aminogruppe) oder Coenzyme wie Pyridoxalphosphat beteiligt. :
- Metallionen-Katalyse: Metallionen können als strukturstabilisierende Koordinationszentren, Redox-Partner (oft Eisen- oder Kupfer-Ionen) oder als Lewis-Säuren (häufig Zink-Ionen) die Katalyse unterstützen. Sie können negative Ladungen stabilisieren bzw. abschirmen oder Wassermoleküle aktivieren.

Enzymkinetik

Die Enzymkinetik beschäftigt sich mit den Gesetzen, die den zeitlichen Verlauf enzymatischer Reaktionen beschreiben. Eine zentrale Größe hierbei ist die Reaktionsgeschwindigkeit, die von zahlreichen Faktoren abhängig ist. Neben Temperatur, Salzkonzentration und pH-Wert der Lösung, hängt sie von den Konzentrationen des Enzyms, der Substrate und Produkte sowie vom Vorhandensein von Effektoren (Aktivatoren oder Inhibitoren) ab. Ein bewährtes Modell zur Beschreibung einfacher Enzymreaktionen ist die Michaelis-Menten-Theorie.

Michaelis-Menten-Theorie

Die Michaelis-Menten-Theorie (MM-Theorie) liefert einen Zusammenhang zwischen der Anfangsgeschwindigkeit v₀ einer Enzymreaktion sowie der Enzym- und Substratkonzentration [E₀] und [S]. Als Anfangsgeschwindigkeit (Initiationsgeschwindigkeit) bezeichnet man die Reaktionsgeschwindigkeit, die beobachtet wird, bevor sich nennenswerte Mengen an Produkt gebildet haben. Die MM-Gleichung lautet wie folgt:

v_0=

Die Parameter K_m (Michaeliskonstante) und k_cat (Wechselzahl) sind geeignet, Enzyme kinetisch zu charakterisieren, d. h. Aussagen über ihre katalytische Effizienz zu treffen. Ein wichtiges Ergebnis der MM-Theorie ist das Auftreten einer Sättigung: Mit zunehmenden Substratkonzentrationen steigt die Anfangsgeschwindigkeit zunächst an, nähert sich jedoch irgendwann einem oberen Grenzwert an (hyperbolischer Verlauf). Im Zustand der Sättigung sind alle aktiven Zentren der Enzyme „ausgelastet”. hyperbolischer Verlauf Die MM-Theorie beruht auf einem einfachen Modell des Enzym-Substrat-Komplexes: Enzymkinetik: k₂ = k_cat Ein (einziges) Substrat S reagiert in einer Gleichgewichtsreaktion mit dem freien Enzym E zu einem Enzym-Substrat-Komplex ES. Die Größe k₁ bezeichnet die Bildungsrate, k_-1 die Verfallsrate des Komplexes. Der ES-Komplex zerfällt zudem mit der Rate k₂, wobei neben dem Produkt P das Enzym in seiner Ausgangsform freigesetzt wird. Eine Rückreaktion des Produktes wird nicht berücksichtigt, da wie bereits erwähnt die Anfangsgeschwindigkeit der Reaktion bestimmt werden soll. Um aus der dargestellten Flussgleichung einen mathematischen Zusammenhang in Form der Michaelis-Menten-Gleichung herzuleiten, bedient man sich einer Vereinfachung: Die Konzentration des ES-Komplexes wird als konstant während der Reaktion angenommen (Fließgleichgewicht,auch steady-state). Für die Parameter K_m und k_cat gilt dann:

k_=k_2

und

K_m=

. Obwohl das MM-Modell eine starke Vereinfachung der tatsächlichen Reaktionsmechanismen darstellt, ist es in der Praxis sehr brauchbar, um eine Vielzahl von Enzymen zu charakterisieren. Auch die Wirkung von Hemmstoffen lässt sich im Rahmen des MM-Modells diskutieren.

Katalytische Effizienz

Die katalytische Effizienz eines Enzyms kann im Rahmen des Michaelis-Menten-Modells durch verschiedene Größen charakterisiert werden. Die Wechselzahl k_cat entspricht der Zahl der umgesetzten Substratmoleküle pro Sekunde und Enzymmolekül unter Substratsättigung. Die Katalase setzt unter „voller Auslastung” beispielsweise ca. 10.000.000 Moleküle pro Sekunde um . Das Produkt aus Enzymkonzentration und Wechselzahl liefert die maximale Geschwindigkeit

v_ = k_ - [E_0]

. Bei geringen Substratkonzentrationen ist die Spezifitätskonstante

k_\over K_m

ein geeigneteres Maß für die katalytische Effizienz. Erreicht sie Werte von mehr als

10^8

bis

10^9 M^ s^

, wird die Reaktionsgeschwindigkeit nur noch durch die Diffusion der Substrat- und Enzymmoleküle begrenzt. Jeder zufällige Kontakt von Enzym und Substrat führt zu einer Reaktion. Enzyme, die eine solche Effizienz erreichen, nennt man „katalytisch perfekt”. Neben der Katalase seien als Beispiele die Triosephosphatisomerase und die Acetylcholinesterase genannt. Da das aktive Zentrum nur einen kleinen Teil der Enzymoberfläche ausmacht, vermutet man Mechanismen, die das Substrat in das aktive Zentrum dirigieren. Ein solcher „Anlock-Mechanismus” wird in Anlehnung an die griechische Sagenwelt als Circe-Effekt bezeichnet und ist möglicherweise bei der Superoxiddismutase vorhanden. In der lebenden Zelle werden Stoffwechselwege oft durch Substratkanalisierung beschleunigt. Wie am „Fließband” werden Stoffe innerhalb von Multienzymkomplexen von einem Enzym zum nächsten weitergereicht.

Kooperativität und Allosterie

Einige Enzyme zeigen nicht die hyperbolische Sättigungskurve, wie sie die Michaelis-Menten-Theorie vorhersagt, sondern ein sigmoides Sättigunsverhalten. Sigmoides Bindeverhalten wurde erstmals bei Bindeproteinen wie dem Hämoglobin beschrieben und wird als positive Kooperativität mehrerer Bindungsstellen gedeutet: Die Bindungsstellen, oft lokalisiert in verschiedenen Untereinheiten, beeinflussen sich gegenseitig in ihrer Bindungsfähigkeit (Affinität). Bei einer positiven Kooperativität verstärkt die Bindung des Liganden die Affinität weiterer Bindungsstellen. Ein Bindeprotein mit vielen freien Bindungsstellen hat eine schwächere Affinität als ein größtenteils besetzes Protein. Bindet derselbe Ligand an alle Bindungszentren, spricht man von einem homotropen Effekt. Die Kooperativität ist bei Enzymen eng mit dem Begriff der Allosterie verknüpft. Unter Allosterie versteht man das Vorhandensein weiterer Bindungsstellen in einem Enzym, abgesehen vom aktiven Zentrum, den allosterischen Zentren. Binden regulatorische Substanzen (Effektoren), die vom Substrat verschieden sind, an allosterische Zentren, liegt ein heterotroper Effekt vor. Die Allosterie ist zwar begrifflich von den kooperativen Phänomenen zu unterscheiden, dennoch treten sie oft gemeinsam auf. Die allosterischen Enzyme sind wichtige Schaltstellen bei der Regulation und Kontrolle der Enzymaktivität im Organismus.

Mehrsubstrat-Reaktionen

Die bisherigen Überlegungen gelten nur für Reaktionen, an denen nur ein Substrat beteiligt ist. Viele Enzyme katalysieren jedoch die Reaktion zweier oder mehrerer Substrate bzw. Kosubstrate. Dasselbe gilt für die Produktseite, es können also auch mehrere Produkte gebildet werden. Bei reversiblen Reaktionen ist die Unterscheidung zwischen Substrat und Produkt ohnehin relativ. Die Michaelis-Menten-Theorie gilt für eines von mehreren Substraten nur, wenn das Enzym mit den anderen Substraten gesättigt ist. Regulation und Kontrolle der Enzymaktivität im Organismus Für Mehrsubstrat-Reaktionen sind folgende Mechanismen vorstellbar: :
- Sequentielle Mechanismen: Die Substrate binden nacheinander an das Enzym. Haben alle Substrate gebunden, liegt ein zentraler Komplex vor. In diesem findet die Umwandlung der Substrate zu den Produkten statt, welche anschließend der Reihe nach aus dem Komplex entlassen werden. Man unterscheidet dabei zwischen: :
- Zufalls-Mechanismen (engl. random): Die Reihenfolge der Substratbindung ist zufällig. :
- Geordnete Mechanismen (engl. ordered): Die Reihenfolge der Bindung ist festgelegt. :
- Ping-Pong-Mechanismen: Die Bindung von Substrat und die Freisetzung von Produkt erfolgen abwechselnd. Zunächst bindet beispielsweise Substrat A an das Enzym, und wird in das erste Produkt P umgewandelt, wobei ein Teil des Substrats A am Enzym verbleibt und P das Enzym verlässt. Dann wird das zweite Substrat B aufgenommen und reagiert mit dem Enzym-gebundenen Rest von A zu einem zweiten Produkt Q, weches als letztes freigesetzt wird.

Enzymhemmung

Als Enzymhemmung (Inhibition) bezeichnet man die Herabsetzung der katalytischen Aktivität eines Enzyms durch einen spezifischen Hemmstoff (Inhibitor). Es gibt verschiedene Typen der Enzymhemmung, die sich in ihrem Wirkmechanismus unterscheiden.

Irreversible Hemmung

Einige Arzneimittel und Gifte hemmen ein Enzym dauerhaft und unumkehrbar, man spricht auch von irreversibler Hemmung. Die Bindung des Inhibitors kann kovalenter Natur sein oder eine sehr starke nicht-kovalente Bindung. Bei den sogenannten Selbstmord-Inhibitoren handelt es sich um Substanzen, welche zunächst vom Enzym als Substrat erkannt und in das aktive Zentrum aufgenommen werden. Dort gehen sie jedoch eine feste kovalente Bindung mit Aminosäureresten des aktiven Zentrums ein, wodurch dieses dauerhaft blockiert wird. Bildlich gesprochen hat das Enzym durch die Aufnahme des Inhibitors „Selbstmord” begangen. Ein bekannter Selbstmord-Inhibitor ist das Antibiotikum Penicillin, welches ein Enzym der bakteriellen Zellwandsynthese irreversibel ausschalten kann.

Reversible Hemmung

Die sogenannte reversible Enzymhemmung ist grundsätzlich umkehrbar und spielt bei der Feinregulation des Stoffwechsels in lebenden Organismen eine entscheidende Rolle. Ein reversibler Inhibitor bildet mit dem Enzym in einer Gleichgewichtsreaktion einen Enzym-Inhibitor-Komplex. Dieser zeigt entweder verminderte Aktivität (partielle Hemmung) oder keine Aktivität (vollständige Hemmung). Auf Grund verschiedener Mechanismen lässt sich die (vollständige) reversible Hemmung in weitere Untertypen einteilen:
- Kompetitive Hemmung :Bei der kompetitiven Hemmung konkurriert das Substrat mit dem Hemmstoff um die Bindung an das aktive Zentrum des Enzyms. Beide können nicht gleichzeitig an das Enzym binden. Der Inhibitor ist im Gegensatz zum Substrat aber nicht enzymatisch umsetzbar und stoppt dadurch die Enzymarbeit. Zunehmende Konzentrationen des Inhibitors führen zu einer zunehmenden Verdrängung des Substrats und damit zu einer Verminderung der Enzymaktivität. Eine Erhöhung der Substratkonzentration dreht diesen Vorgang um und ermöglicht eine vermehrte Substratumsetzung.
- Unkompetitive Hemmung :Der Hemmstoff kann ausschließlich an den Enzym-Substratkomplex binden, nicht an das freie Enzym. Bindung des Hemmstoffes verhindert die katalytische Umsetzung des Substrates zum Produkt.
- Nicht-kompetitive Hemmung :Der Hemmstoff bindet sowohl an das freie Enzym als auch an den Enzym-Substrat-Komplex. Der Enzym-Substrat-Inhibitor-Komplex ist katalytisch inaktiv. Eine andere Einteilung, die neben der oben diskutierten mechanistischen Einteilung steht, betrachtet die Bindungsstelle des Inhibitors:
- Isosterische Hemmung : Der Hemmstoff bindet an das aktive Zentrum des Enzyms. Die kompetitive Hemmung ist in der Regel isosterisch.
- Allosterische Hemmung : Während der allosterischen Hemmung bindet der Hemmstoff an eine zweite Bindungsstelle im Enzym, die vom aktiven Zentrum verschieden ist, ein allosterisches Zentrum. Die Bindung des Hemmstoffes an das allosterische Zentrum stabilisiert eine Konformation des Enzyms mit herabgesetzter oder stillgelegter katalytischer Aktivität. Die allosterische Hemmung ist von großer Bedeutung bei der Stoffwechselregulation. Bei der als Endprodukt-Hemmung (Feedback-Hemmung) bekannten Regulation wirkt das Endprodukt eines Stoffwechselweges als allosterischer Inhibitor des ersten Enzyms desselben Weges.

Regulation und Kontrolle der Enzymaktivität im Organismus

Enzyme wirken im lebenden Organismus in einem komplexen Geflecht von Stoffwechselwegen zusammen. Um sich schwankenden inneren und äußeren Bedingungen optimal anpassen zu können, ist eine feine Regulation und Kontrolle des Stoffwechsels und der zugrundeliegenden Enzyme nötig. Unter Regulation versteht man Vorgänge, die der Aufrechterhaltung stabiler innerer Bedingungen bei wechselnden Umweltbedingungen (Homöostase) dienen. Als Kontrolle bezeichnet man Veränderungen, die auf Grund von externen Signalen (z. B. Hormonen) stattfinden. Es gibt schnelle/kurzfristige, mittelfristige sowie langsame/langfristige Regulations- und Kontrollvorgänge im Stoffwechsel:

Kurzfristige Anpassung

Schnelle Veränderungen der Enzymaktivität erfolgen als direkte Antwort der Enzyme auf veränderte Konzentrationen von Stoffwechselprodukten, wie Substrate, Produkte oder Effektoren (Aktivatoren und Inhibitoren). Enzymreaktionen, die nahe am Gleichgewicht liegen, reagieren empfindlich auf Veränderungen der Substrat- und Produktkonzentrationen. Anhäufung von Substrat beschleunigt die Hinreaktion, Anhäufung von Produkt hemmt die Hinreaktion und fördert die Rückreaktion (kompetitive Produkthemmung). Allgemein wird aber den irreversiblen Enzymreaktionen eine größere Rolle bei der Stoffwechselregulation und Kontrolle zugeschrieben. Von großer Bedeutung ist die allosterische Regulation. Substrat- oder Effektormoleküle, die im Stoffwechsel anfallen, binden an allosterische Zentren des Enzyms und verändern seine katalytische Aktivität. Allosterische Enzyme bestehen aus mehreren Untereinheiten (entweder aus gleichen oder auch aus verschiedenen Proteinmolekülen). Die Bindung von Substrat- oder Hemmstoff-Molekülen an eine Untereinheit führt zu Konformationsänderungen im gesamten Enzym, welche die Affinität der übrigen Bindungsstellen für das Substrat verändern. Eine Endprodukt-Hemmung (Feedback-Hemmung) entsteht, wenn das Produkt einer Reaktionskette auf das Enzym am Anfang dieser Kette allosterisch hemmend wirkt. Dadurch entsteht automatisch ein Regelkreis.

Mittelfristige Anpassung

Eine häufige Form der Stoffwechselkontrolle ist die kovalente Modifikation von Enzymen, besonders die Phosphorylierung. Wie durch einen molekularen Schalter kann das Enzym beispielsweise nach einem hormonellen Signal durch phosphat-übertragende Enzyme (Kinasen) ein- oder ausgeschaltet werden. Die Einführung einer negativ geladenen Phosphatgruppe zieht strukturelle Änderungen im Enzym nach sich und kann prinzipiell aktive als auch inaktive Konformationen begünstigen. Die Abspaltung der Phosphatgruppe durch Phosphatasen kehrt diesen Vorgang um, so dass eine flexible Anpassung des Stoffwechsels an wechselnde physiologische Anforderungen möglich ist.

Langfristige Anpassung

Als langfristige Reaktion auf geänderte Anforderungen an den Stoffwechsel werden Enzyme gezielt abgebaut oder neugebildet. Die Neubildung von Enzymen wird über die Expression ihrer Gene gesteuert. Eine solche Art der genetischen Regulation bei Bakterien beschreibt das Operon-Modell von Jacob und Monod. Der kontrollierte Abbau von Enzymen in eukaryontischen Zellen kann durch Ubiquitinierung realisiert werden. Das Anheften von Polyubiquitin-Ketten an Enzyme, katalysiert durch spezifische Ubiquitin-Ligasen, markiert diese für den Abbau im Proteasom, einem „Müllschlucker” der Zelle.

Vorkommen und Verwendung von Enzymen

In unserem Körper wirken Hunderte von verschiedenen Enzymen. Viele Enzyme befinden sich im Cytoplasma der Zellen. Zahlreiche von ihnen sitzen in den Biomembranen, die dieses Cytoplasma durchziehen. Andere können auch außerhalb der Zellen in Körperhohlräumen wirken, so wie die Verdauungsenzyme im Darmtrakt. Fehlt ein Enzym oder ist es etwa durch Vitaminmangel nicht aktiv, kann es zu schweren Stoffwechselstörungen kommen. Enzyme werden aber auch von der Industrie benötigt. Waschmitteln fügt man Lipasen (Fett spaltende Enzyme), Proteasen (Eiweiß spaltende Enzyme) und Amylasen (Stärke spaltende Enzyme) zur Erhöhung der Reinigungsleistung hinzu, weil diese Enzyme die entsprechenden Flecken zersetzen. Enzyme werden auch zur Herstellung einiger Medikamente und Insektenschutzmittel verwendet. Bei der Käseherstellung wirkt das Labferment mit, ein Enzym, das aus Kälbermägen gewonnen wurde. Viele Enzyme können heute mit Hilfe von gentechnisch veränderten Mikroorganismen hergestellt werden. In der Medizin spielen Enzyme eine wichtige Rolle. Viele Arzneimittel hemmen Enzyme oder verstärken ihre Wirkung, um eine Krankheit zu heilen. Prominentester Vertreter solcher Arzneistoffe ist wohl die Acetylsalicylsäure, die das Enzym Cyclooxygenase hemmt und somit unter anderem schmerzlindernd wirkt. Die Diagnostik verwendet Enzyme, um Krankheiten zu entdecken. In den Teststreifen für Diabetiker befindet sich zum Beispiel ein Enzymsystem, das unter Einwirkung von Blutzucker einen Stoff produziert, dessen Gehalt gemessen werden kann. So wird indirekt der Blutzuckerspiegel gemessen. Viele Vergiftungen sind auf die Hemmung von Enzymen zurück zu führen. Die meisten Schwermetalle wirken giftig durch ihre hemmende Wirkung auf Enzyme. Auch das wohl bekannteste Gift Cyankali wirkt hemmend auf ein Enzymsystem.

Immobilisierung von Enzymen in der Biotechnologie

Ein immobilisiertes Enzym ist ein Enzym, das in besonderer Weise chemisch gebunden vorliegt, durch Adsorption an einem Trägermaterial haftet oder in Membranen oder Mikrokapseln eingeschlossen ist. Letztere sind für das Enzym undurchlässig, aber erlauben trotzdem einen stetigen Austausch von Substrat und Produkt. (Vorteile: garantiert längere Halbwertszeit der Enzymaktivität, einfache Abtrennung des Reaktionsprodukts, kontinuierliche Arbeitsweise. Nachteile: erhöhte Herstellungskosten, Aktivitätsverlust, Massentransfer limitiert.) Man unterscheidet grob zwischen drei verschiedenen Immobilisierungstechniken:
- Adsorption: Bei dieser Technik adsorbieren die Enzyme am Trägermaterial mit großen Oberflächen (zum Beispiel Silicagele oder modifizierte Dextrane) oder werden über ionische Kräfte zwischen der Oberfläche und geladenen Gruppen des Enzyms gebunden.
- Kovalente Bindung: Bei dieser Technik findet eine echte Bindung zwischen der Trägeroberfläche und dem Enzym statt. Meistens wird ein aktivierter Träger verwendet, der mit funktionellen Gruppen der Aminosäuren reagiert.
- Immobiliserung durch Einschluss: Hier werden durch gezielte Polymerisation die Enzyme in eine kugel- oder schlauchförmige Matrix, in Mikrokapseln oder Membranen eingeschlossen.

Literatur

Allgemein:
- Berg, Tymoczko, Stryer: Biochemie. 5. Auflage. Spektrum Akademischer Verlag, Heidelberg Berlin 2003, ISBN 3-8274-1303-6
- Donald Voet, Judith G. Voet: Biochemistry, 3rd edition (Wiley International Edition), John Wiley & Sons Inc., USA 2004, ISBN 0-471-39223-5 Enzymkinetik und Enzymhemmung:
- Hans Bisswanger: Enzymkinetik. 3. Auflage. WILEY-VCH Verlag, Weinheim 2000, ISBN 3-527-30096-1 Regulation und Kontrolle:
- David Fell: Understanding the Control of Metabolism. Portland Press Ltd, London 1997 Reprinted 2003, ISBN 1-85578-047-X

Weblinks

- [http://www.brenda.uni-koeln.de/ BRENDA] umfangreiche Enzymdatenbank
- [http://www.ebi.ac.uk/thornton-srv/databases/enzymes/ PDBsum] bekannte 3D Strukturen von Enzymen in der "Protein Data Bank (PDB)"
- [http://www.tgs-chemie.de/biochemie.htm Aufbau und Wirkungsweise von Enzymen]
- [http://www.u-helmich.de/bio/stw/enz/enz.htm Enzymatik]
- [http://www.biologie.uni-hamburg.de/b-online/d18_1/ec.htm Enzyme: EC Nomenklatur - 1. Ebene: Reaktionstypen der Enzyme]
- [http://www.expasy.org/enzyme/ Enzymnomenklatur]
- [http://www.expasy.org ExPASy Proteindatenbank]
- [http://www.organic-chemistry.org/pdf/Art/Enzym.pdf Enzymkatalyse in der organischen Synthese]
- http://www.sfichtner.de/Bio/Enzyme.html
- [http://www.medi-pro.info/enzyme.php Ausführliche Informationen über aufgeschlossene Enzyme]
- [http://bioinformatics.weizmann.ac.il/cards/ Weizmann Institute's Genecards Database], große Datenbank von Proteineigenschaften und der zugehörigen Gene.
- [http://drnelson.utmem.edu/CytochromeP450.html Cytochrome P450 Enzyme] über 4000 P450 Enzyme. Kategorie:Enzym Kategorie:Biochemie Kategorie:Biomolekülgruppe Kategorie:Lebensmittelindustrie ja:酵素 ko:효소 ms:Enzim simple:Enzyme

Kategorie:Bodentyp

In diese Kategorie bitte nur tatsächliche Bodentypen einordnen, keine Bodenarten. Kategorie:Bodenkunde

Holwell, Dorset

Holwell is a village in north west Dorset, England, situated in the Blackmore Vale five miles south east of Sherborne. The village has a population of 380 (2001).

External links

- [http://www1.dorsetcc.gov.uk/LIVING/FACTS/Census2001.nsf/6cadf4da179fc19500256663004afece/40c9e38d2c686dfa80256ec8004c2a4d?OpenDocument Census data] Category:Villages in Dorset

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Number of Measures: 53
- Key: D-flat Major Time Signature: 4:4; 2:4; and 3:4 (see “chord changes”) Suggested Speed: Andante Range in Song: A1 to A5
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