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Glycin

Glycin

Name

Glycin, auch Glykokoll, Glykoll oder Aminoessigsäure genannt, ist ein weißer Feststoff. Es gehört zu den natürlich vorkommenden Aminosäuren und ist ein Baustein der Proteine (Eiweißstoffe) der lebenden Organismen einschließlich Mensch und Tier. Glycin ist die einfachste und leichteste Aminosäure (Aminocarbonsäure). Es ist als einzige proteinogene Aminosäure nicht chiral und damit nicht optisch aktiv (in speziellen Proteinen - z.B. Peptid-Antibiotika - werden achirale, disubstituierte Aminosäuren wie Aminoisobuttersäure [AIB] gefunden).

Eigenschaften

Glycin ist sehr gut wasserlöslich (bei 20 °C lösen sich 225 g pro Liter Wasser).

Synthese

Siehe Genetischer Code Glycin entsteht bei der Reaktion von Methanal (Formaldehyd), Cyanwasserstoff (Blausäure) und Wasser:

\mathrm

Methanal und Blausäure (Cyanwasserstoff) bildeten sich aus der sogenannten Uratmosphäre, die hier vor ca. 3,9 Mrd. Jahren bestand und sich hauptsächlich aus Methan (CH4), Wasserstoff (H2) und Ammoniak (NH3) zusammensetzte (Wasser ist in der Atmosphäre sowieso reichlich enthalten).

Funktionen

Glycin ist sehr gut in Wasser löslich. Glycin wirkt im Zentralnervensystem als inhibitorischer Neurotransmitter über einen ähnlichen Mechanismus, wie der γ-Aminobuttersäure-A-Rezeptor, also über die Öffnung von ligandengesteuerten Chlorid-Kanälen und führt so zu einem Inhibitorischen Postsynaptischen Potential (IPSP). Kategorie:Aminosäure Kategorie:Chemische Verbindung Kategorie:Biomolekül ja:グリシン

Feststoff

In Physik und Chemie bezeichnet der Begriff Festkörper Materie im festen Aggregatzustand. Dies ist ein Spezialfall der kondensierten Materie. Im engeren Sinne versteht man hierunter auch einen Stoff, welcher bei einer Temperatur von 20 °C einen festen Aggregatzustand aufweist, wobei die Bezeichnung Feststoff in diesem Fall stoffspezifisch, jedoch nicht temperaturspezifisch ist. Die Physik und Chemie der Festkörper unterscheiden sich aufgrund der gegenseitigen Wechselwirkung der Bausteine der Materie erheblich von der Physik und Chemie freier Teilchen oder in Lösung. Besonderes Kennzeichen von Festkörpern ist die Beständigkeit der Ordnung (amorph oder kristallin) ihrer Bausteine.

Aufbau von Festkörpern

Festkörper haben im technischen Sprachgebrauch eine gewisse Mindest-Ausdehnung, die aber nicht scharf definiert ist. Sie sind demnach makroskopische Körper - im Gegensatz zu mikroskopischen Körpern. Zum Beispiel gilt im Regelfall ein Makromolekül für sich allein noch nicht als Festkörper. Alle Festkörper kann man sich aus Bausteinen zusammengesetzt vorstellen. Ein Baustein kann dabei ein einzelnes Atom oder Molekül, aber auch eine Gruppe davon sein. Sind alle Bausteine gleichartig, so spricht man von Monostrukturen, andernfalls von Heterostrukturen.

Typen

Man unterscheidet zwischen amorphen (im kleinsten "gestaltlosen") und kristallinen Festkörpern. Die Festkörperphysik beschäftigt sich vorwiegend mit den Eigenschaften kristalliner Festkörper. Darunter wird - wie in der Geologie - ein feines Gefüge verstanden, wie es beispielsweise beim Marmor am Funkeln kleinster Körner erkennbar ist. Das Wort kristallin bedeutet quasi Miniaturkristalle. Im Gegensatz zu Gesteinen ist jedoch dieses Gefüge bei den meisten in Festkörper- oder Geophysik, Industrie und Technik betrachteten oder verwendeten Festkörpern viel feiner und selbst im Mikroskop bei stärkster Vergrößerung kaum erkennbar. Eine Ausnahme davon sind beispielsweise die Weißschen Bezirke von Metallen, die für den Ferromagnetismus verantwortlich sind. ; Einkristalle : Kennzeichnendes Merkmal von Kristallen ist die regelmäßige Anordnung ihrer Bausteine. Die Art der zugrundeliegenden Struktur ist verantwortlich für viele Eigenschaften eines Festkörpers. Beispielsweise besitzt Kohlenstoff zwei verschiedene Kristallstrukturen -- Graphit und Diamant -- welche völlig verschiedene elektrische Leitfähigkeiten haben (Graphit ist ein Halbmetall, Diamant ein Isolator). ; Amorphe Festkörper : Die Physik der amorphen Festkörper ist vielschichtig, weil hierunter alle Festkörper zusammengefasst werden, die keine regelmäßige Struktur besitzen. Wassereis, Gläser oder erstarrte Flüssigkeiten sind nur einige Vertreter dieser Gattung. Mit dem Verlust einer makroskopischen Struktur gehen auch viele typische Eigenschaften eines Kristalls verloren. Beispielsweise sind die meisten amorphen Festkörper schlechte elektrische Leiter. Dennoch stellt dieses Gebiet ein interessantes Thema in der Forschung dar, da ein Fehlen der Kristallstruktur auch ein Fehlen von Anisotropie-Effekten bedeutet. ; Polykristalline Festkörper : Kristallin und amorph sind nicht die einzigmöglichen Erscheinungsformen von Festkörpern. Dazwischen gibt es einen Bereich, der gewissermaßen eine Mischform darstellt: Die polykristallinen Festkörper. Diese bestehen aus einer Ansammlung von kleinen Einkristallen, die ungeordnet zu einem großen Ganzen verbaut sind.

Bindungen

Der Zusammenhalt eines Festkörpers beruht auf einer attraktiven Wechselwirkungen zwischen den Atomen bzw. Molekülen auf großen Distanzen und einer repulsiven auf kurzen. Den energetisch günstigsten Abstand nennt man Gleichgewichtsabstand. Ist die thermische Energie der Atome zu niedrig um dieser Potenzialfalle zu entkommen, so bilden sich starre Anordnungen aus – die Atome sind aneinander gebunden. Es gibt im wesentlichen vier Bindungsarten, welche den Aufbau und die Eigenschaften eines Festkörpers maßgeblich beeinflussen. ; Ionenbindung : Diese Art der Bindung tritt – zumindest anteilig – immer auf, wenn der Festkörper aus unterschliedlichen Elementen aufgebaut ist, welche eine unterschiedliche Elektronegativität besitzen. Dabei gibt das eine Element dem anderen ein Elektron ab, also das eine zum Anion und das andere zum Kation wird. Die unterschiedlichen Ladungen bewirken eine elektrostatische Anziehung. Salze sind ein typischer Vertreter dieser Bindungsart. ; Atombindung : Diese, auch kovalent genannte, Bindung beruht auf einem Absenken der elektronischen Energie. Das Prinzip das gleiche wie bei der Bildung von Molekülen wie z.B. O₂. Elemente der vierten Hauptgruppe (Kohlenstoff, Silizium, Germanium) sind auf diese Art gebunden. ; Metallbindung : Die Metallbindung ist ein Extremfall der Atombindung. Auch diese Bindung ist durch eine Absenkung der elektronischen Energie bedingt. Nur ist hier der Überlapp der Orbitale der Atome so groß, dass diese auch noch mit denen seinen übernächsten (oder noch mehr) Nachbarn wechselwirken. Man kann es sich so vorstellen, dass die Ionenrümpfe der Atome in einen Elektronensee eingebettet sind. Wie der Name bereits andeutet, bilden Metalle diese Bindung aus. ;Van-der-Waals-Bindung : Die Van-der-Waals-Bindung tritt grundsätzlich immer auf, ist allerdings so schwach, das sie sich nur bei Abwesenheit einer anderen Bindungsart bemerkbar macht. Die anziehende Kraft ist eine elektrostatische, wird hier jedoch durch induzierte Dipolmomente verursacht. Edelgas- und Molekülkristalle werden nur von diesen zusammengehalten. Diese Bindungsarten sind keineswegs isolierte Fälle, die nur entweder-oder auftreten. Der Übergang von ionischer zu kovalenter zu metallischer Bindung ist fließend. Zudem können in Festkörpern verschiedene Bindungen nebeneinander auftreten. Graphit z.B. besteht aus Schichten kovalent gebundener Kohlenstoffatome, während die Schichten als Ganzes untereinander über Van-der-Waals Bindungen zusammenhalten. Da letztere Bindung so schwach ist, nutzt man Graphit als Bleistiftminen – beim Reiben über Papier reißen die Bindungen bereits auf.

Oberflächen

Mit der Oberfläche meint man die abschließenden 1–3 Atomlagen an der Grenze zum Vakuum. Das Fehlen von Bindungspartnern zu einer Seite zieht für Atome dieser Schichten überlichlicherweise eine Relaxation oder Rekombination nach sich. Dabei versuchen die Atome durch Ändern ihrer Bindungslänge zu tieferliegenden Schichten (Relaxation) oder durch Umordnung ihrer Positionen und Absättigen offener Bindungen (Rekombination) einen energetisch günstigeren Zustand einzunehmen. Das Resultat sind neue Oberflächenstrukturen, die eine andere Periodizität als das Substrat (tieferliegende Schichten) aufweisen können. Eine weitere Besonderheit ist das Auftreten von Oberflächenzuständen. Das bedeutet, dass in den sonst für energetisch verbotenen Bereichen -- den Bandlücken -- erlaubte Energiezustände für Elektronen entstehen können. Bei Halbleitern sorgen diese neuen Zustände für eine Verbiegung der Bänder und damit einer Veränderung der elektrischen Leitfähigkeit. Es können so Leitungskanäle entstehen, was zum Beispiel für Feldeffekttransistoren genutzt wird.

Eigenschaften von Festkörpern

Elektrische Leitfähigkeit

Alle Festkörper können nach ihrer Fähigkeit, elektrischen Strom zu leiten, den Leitern, Halbleitern oder Nichtleitern zugeordnet werden. Diese Einteilung wurde historisch so festgelegt. Eine Erklärung für die Unterschiede der Leitfähigkeit konnte jedoch erst das Bändermodell liefern. Heutzutage wird daher die Gruppenzuordnung durch die Größe der Bandlücke festgelegt. ; Leiter : Fast alle Metalle zählen zu den elektrisch guten Leitern. Die Leitungselektronen verhalten sich so, als ob sie sich frei im Festkörper bewegen können. Bei steigender Temperatur nimmt die Leitfähigkeit jedoch ab, was mit vermehrten Stößen der Elektronen untereinander und an Fehlstellen in der Kristallstruktur begründet werden kann. ; Halbleiter : Auffälligstes Merkmal der Leitfähigkeit von Halbleitern ist ihre starke Abhängigkeit von inneren (Reinheitsgrad) wie auch äußeren Parametern (Temperatur). Bei reinen (intrinsische) Halbleitern nimmt die Leitfähigkeit bei steigender Temperatur sehr stark zu -- oft um eine Größenordnung bei ca. 20 K Unterschied. Neben Elektronen tragen hier auch sogenannte Defektelektronen, auch Löcher genannt, zur Leitfähigkeit bei. Die Ladungsträgerdichten von Löchern und Elektronen sind in intrisischen Halbleitern gleich groß, das Verhältnis kann jedoch durch gezieltes Verunreinigen (Dotieren) einseitig verändert werden. ; Nichtleiter : Isolatoren leiten unter normalen Umständen praktisch keinen elektrischen Strom. Die elektrische Leitfähigkeit gehört zu den variabelsten Größen in der Physik, die möglichen Werte erstrecken sich über mehr als 30 Größenordnungen. Dabei zeigen die meisten nichtmagnetischen Festkörper bei sehr tiefen Temperaturen ein weiteren erstaunlichen Effekt: Unterhalb einer kritischen Temperatur verschwindet der elektrische Widerstand völlig, diesen Zustand nennt man supraleitende Phase.

Deformierbarkeit

Anders als bei Flüssigkeiten und Gasen sind die Teilchen im festen Aggregatzustand nur minimal gegenseitig verschiebbar - entsprechend ihrer kristallartigen Feinstruktur. Im kleinsten sind solche Deformationen nur schwer modellierbar, doch über Millionen oder Trillionen von Teilchen folgen sie klaren Gesetzen. Sie hängen mit der Elastizität und ihren Modulen zusammen, sowie mit der Form und Dimension der zu deformierenden Körper. Ein idealisierter Festkörper, der in der klassischen Mechanik als Modell eines Festkörpers verwendet wird, ist der starre Körper. Er unterliegt keinerlei Verformungen, kommt aber in der Natur nicht vor. In den meisten Fällen ist er ein gutes Modell für die realen Objekte in unserer Umwelt. Der reale Festkörper hingegen hat in der Regel keine einfache, sondern eine richtungsabhängige Verformbarkeit. Dies behandelt zum Beispiel die Festkörperphysik und die Theorie von Materiewellen.

Reaktivität

Im Vergleich zu Reaktionen in Lösung zeichnen sich Festkörperreaktionen normalerweise durch sehr hohe Aktivierungsbarrieren aus. Der Grund ist der Reaktionsmechanismus, nach dem Festkörperreaktionen ablaufen: Die Leerstellen im Kristallgitter wandern wie in einem "Schiebepuzzle". Dafür muss die Kristallstruktur deformiert werden, was einen großen Energieaufwand verursacht.

Andere Eigenschaften

Weitere typische Attribute von Festkörpern sind ihre Leitfähigkeit für Wärme oder elektrischen Strom. Diese beiden Eigenschaften sind meist eng gekoppelt.

Siehe auch

- Aggregat
- Klassische Mechanik
- Sir Isaac Newton
- Starrer Körper Kategorie:Festkörperphysik ja:固体 ko:고체 ms:Pepejal simple:Solid

Aminosäuren

Aminosäuren, auch Aminocarbonsäuren, sind organische Verbindungen und bauen sämtliche Proteine (Eiweiße) von Lebewesen auf, sie sind also neben den Nukleinsäuren Grundbausteine des Lebens. Es handelt sich um Verbindungen mit einer Carboxylgruppe (–COOH, C-Terminus) und einer Aminogruppe (–NH₂, N-Terminus). Die verschiedenen Aminosäuren unterscheiden sich in einer Seitenkette, die auch Aminosäurerest oder kurz Rest genannt wird.

Biochemische Bedeutung

Aminosäuren sind in der Biochemie von großer Bedeutung, da sie die Bausteine von Peptiden und Proteinen (Eiweißen) sind. Im allgemeinen werden in der Literatur zwanzig so genannte proteinogene Aminosäuren genannt, d. h. solche, die im Genom für Proteine kodiert sind, allerdings sind in letzter Zeit zwei weitere (Selenocystein und Pyrrolysin) hinzugekommen (siehe unten: Proteinogene Aminosäuren). Bei diesen handelt es sich stets um α-Aminosäuren, da die Aminogruppe und die Carboxylgruppe mit demselben Kohlenstoffatom (C α) verbunden sind. Diese 20 Aminosäuren werden durch je drei Basen in der DNA kodiert. Darüber hinaus gibt es noch weitere Aminosäuren, die Bestandteile von Proteinen sind, jedoch nicht kodiert werden. Von den nicht-proteinogenen, d. h. nicht in Proteinen vorkommenden Aminosäuren sind bislang über 150 bekannt, wie etwa das Thyroxin, ein Hormon der Schilddrüse, oder das in fast allen Arten von Cyanobakterien nachgewiesene Neurotoxin Beta-Methylamino-Alanin (BMAA). Aminosäureketten werden in Abhängigkeit von ihrer Länge als Peptide oder Proteine bezeichnet. Bis zu einer Verkettung von etwa 50 Aminosäuren spricht man in der Regel von Peptiden. Die einzelnen Aminosäuren sind dabei innerhalb der Kette über die so genannte Peptidbindung (Säureamid) verknüpft. Ein automatisiertes Verfahren zur Synthese von Peptiden liefert die Merrifield-Synthese.

Essentielle Aminosäuren

Aminosäuren, die ein Organismus nicht selbst herstellen kann, heißen essentielle Aminosäuren und müssen mit der Nahrung aufgenommen werden. Für Menschen sind Valin, Cystein, Methionin, Leucin, Isoleucin, Phenylalanin, Tryptophan, Threonin und Lysin essentielle Aminosäuren. Semi-essentielle Aminosäuren müssen nur in bestimmten Situationen mit der Nahrung aufgenommen werden, z. B. während des Wachstums oder bei schweren Verletzungen. Die übrigen Aminosäuren werden entweder direkt synthetisiert oder aus anderen Aminosäuren durch Modifikation gewonnen. Methionin kann zu einem Großteil aus Cystein synthetisiert werden. Für Kinder ist zusätzlich zu den generell essentiellen Aminosäuren Tyrosin essentiell, da in diesem Lebensalter die Körperfunktion zu dessen Herstellung noch nicht ausgereift ist. Es gibt auch Erkrankungen, die den Aminosäurestoffwechsel beeinträchtigen, dann müssen unter Umständen eigentlich nicht-essentielle Aminosäuren dennoch mit der Nahrung aufgenommen werden.

Chiralität

Alle Aminosäuren, mit Ausnahme von Glycin, sind chiral gebaut. Sie besitzen ein asymmetrisches Kohlenstoffatom, das als chirales Zentrum wirkt. Daher gibt es stets zwei Enantiomere, die sich wie Bild und Spiegelbild verhalten, sich aber nicht decken. Bei chemischen Synthesen entstehen meist Racemate, bei biologischen Systemen aufgrund der Substratspezifität der beteiligten Enzyme dagegen die reinen Enantiomeren. Deshalb findet man bei Lebewesen unter den proteinogenen Aminosäuren ausschließlich nur ein Enantiomer, die L-Form. D-Aminosäuren kommen vereinzelt vor, werden dann aber unabhängig vom proteinogenen Stoffwechsel synthetisiert, z.B. in der bakteriellen Zellwand und kurzen bakteriellen Peptiden wie Valinomycin (siehe Carrier). Für die Angabe der Chiralität bei Aminosäuren eignet sich besonders die Fischernomenklatur.

Säure- und Basen-Verhalten

Nach Brønsted ist eine Säure ein chemischer Stoff, der Protonen an Reaktionspartner abgeben kann (Protonendonator), eine Base hingegen ein Stoff, der vermittels eines freien Elektronenpaars Protonen aufnehmen kann (Protonenakzeptor). Man beachte, dass bei diesen Vorgängen ein Rollenwechsel stattfindet: Protonenabgabe macht aus einer Säure eine Base, Protonenaufnahme aus einer Base eine Säure. In wässriger Lösung liegen freie Aminosäuren als Zwitterionen vor, d. h. die Aminogruppe ist protoniert und die Carboxylgruppe ist deprotoniert: H₃N⁺-CHR-COO^-. In Proteinen sind allerdings beide Gruppen an der Peptidbindung beteiligt und daher ungeladen. Eine umso größere Bedeutung hat daher der saure oder basische Charakter der Seitenketten. Die sauren Aminosäuren Asp und Glu sowie die basischen Lys und Arg sind bekannt. Beim pH-Wert der Zelle liegt die protonierte (saure) Form der Aminogruppe H₃N⁺ und die deprotonierte (basische) Form der Carboxylgruppe COO^- vor. Die geladenen Seitenketten beeinflussen zum einen das Löslichkeitsverhalten, sie machen Abschnitte eines Proteins hydrophil, zum anderen spielen sie eine wichtige Rolle bei der Anbindung und Umsetzung des Substrats.

pK_S-Werte

Da der pK_S-Wert als jener pH-Wert zu sehen ist, bei dem die protonierte bzw. deprotonierte Form zu gleichen Teilen vorliegen, gilt:
- für Asp (pK_S = 3,86) bei pH 7: die Seitenkette ist (nahezu) vollständig deprotoniert
- für Lys (pK_S = 10,53) bei pH 7: die Seitenkette ist (nahezu) vollständig protoniert. Bemerkenswert ist die Tatsache, dass die pK_S-Werte der Aminosäureseitenketten nach Einbau in ein Protein dramatisch moduliert werden können (Tabelle). Sind diese Seitenketten gar Bestandteil eines aktiven Zentrums, so werden extreme Abweichungen möglich. Beispiele sind:
- Chymotrypsin: enthält am aktiven Zentrum einen Ser-Rest, der (im Rahmen der "katalytischen Triade" aus Asp-102 - His-57 - Ser-195) als Nukleophil (scheinbarer pK_S-Wert von 7) reagieren kann;
- Papain: ist am aktiven Zentrum ähnlich aufgebaut, enthält jedoch statt einem Ser- einen Cys-Rest mit analoger Funktion;
- Ribonuklease: hat am aktiven Zentrum in der Tat einen "basischen" Lysin-Rest der (durch Einbau in einen positiv geladenen Käfig) ebenfalls als Nukleophil (pK_S ~ 7) agiert;
- Lysozym: enthält in einem nichtpolaren Abschnitt seines aktiven Zentrums eine (protonierte) Aminosäure mit pK_S ~ 5. Tabelle: pK_S-Werte von Aminosäure-Seitenketten (für die freie Aminosäuren und nach Einbau in ein Protein)

Proteinogene Aminosäuren

Lysozym Hierbei wurde das Pyrrolysin zuletzt entdeckt: In einer Mikrobe, die im Verdauungstrakt von Kühen lebt, haben Wissenschaftler von der Ohio State University (USA) den 22. bislang bekannten im Erbgut kodierten Baustein des Lebens entdeckt. Siehe auch: Phenylketonurie. Anmerkung:
Der Ladungszustand der positiv oder negativ aufladbaren Aminosäuren hängt vom jeweiligem pH-Wert des umgebenden Milieus ab:
- Ist der pH-Wert kleiner als der Isoelektrische Punkt, dann wird die negative Ladung der negativ aufladbaren Aminosäuren neutralisiert und die positive Ladung der positiv aufladbaren erscheint.
- Ist der pH-Wert größer als der Isoelektrische Punkt, dann wird die positive Ladung der positiv aufladbaren Aminosäuren neutralisiert und die negative Ladung der negativ aufladbaren erscheint.

Aminosäurestoffwechsel

In Form von Nahrung aufgenommene Proteine werden bei der Verdauung in Aminosäuren zerlegt. In der Leber werden sie weiter verstoffwechselt. Entweder werden sie zur Proteinbiosynthese verwendet oder abgebaut (siehe auch: Aminosäureindex). Die wichtigsten Mechanismen des Aminosäurenabbaus sind:
- Transaminierung
- Desaminierung
- Decarboxylierung

Literatur

- Felicitas Reglin: Bausteine des Lebens. Aminosäuren in der orthomolekularen Medizin. Ralf Reglin Verlag, 2004, ISBN 3-930620-43-X
- Uwe Gröber: Orthomolekulare Medizin. Wissenschaftliche Verlagsanstalt mbH Stuttgart, 2002, ISBN 3-8047-1927-9
- Ulrich Strunz: power eiweiß drinks.Heyne, 2003, ISBN 3-453-87309-2
- S. J. Freeland, L. D. Hurst: Der raffinierte Code des Lebens, Spektrum der Wissenschaft, S. 86 - 93, Juli 2004.
- Lei Wang, Peter G. Schultz: Die Erweiterung des genetischen Codes. Angewandte Chemie 117(1), S. 34 - 68 (2005),

Quellen

- Spiegel - 24. Mai 2002
- Bing Hao, Weimin Gong, Tsuneo K. Ferguson, Carey M. James, Joseph A. Krzycki, and Michael K. Chan. A New UAG-Encoded Residue in the structure of a Methanogen Methyltransferase. Science 2002, May 24th; 296: 1462-1466

Weblinks

- [http://www.biologie.uni-hamburg.de/b-online/d16/16j.htm Aminosäuren]
- [http://www.acibas.net/Aminosaeuren/index.shtml Tagesbedarf unterschiedlicher Personengruppen essentieller Aminosäuren]
- [http://www.chemie.fu-berlin.de/chemistry/bio/amino-acids_en.html Amino Acids, FU Berlin]
- [http://www.mathiasbader.de/studium/chemie/aminos.pl Die Namen der 20 natürlichen Aminosäuren lernen]
- [http://www.lodae.de/nawi/asrate.html Die Namen der 20 proteinogenen Aminosäuren lernen (mit 3D-Struktur)] Kategorie:Stoffgruppe Kategorie:Genetik ja:アミノ酸 ko:아미노산

Proteine

Proteine, umgangssprachlich auch Eiweiße genannt, sind Makromoleküle, die aus Kohlenstoff, Wasserstoff, Sauerstoff und Stickstoff aufgebaut sind. Sie gehören zu den Grundbausteinen aller Zellen. Proteine bestehen aus einzelnen Bausteinen, 20 verschiedenen (proteinogenen=proteinaufbauenden) Aminosäuren, die durch Peptidbindungen zu Ketten verbunden sind. Die saure Hydrolyse (das intensive Kochen in starken Säuren) zerlegt die Ketten in ihre Aminosäuren. Die Länge dieser Aminosäureketten reicht von unter 20 bis über 1.000 Aminosäuren. Die molekulare Größe eines Proteins wird in der Regel in Kilo-Dalton (kDa) angegeben. Titin, das mit 3,7 Mio kDa größte bekannte menschliche Protein, besteht aus über 30.000 Aminosäuren und beinhaltet 320 Proteindomänen. Die Kombinationsmöglichkeiten sind hierbei gigantisch. Bei 20 verschiedenen Typen von Aminosäuren, von denen in einem kleinen Protein lediglich 100 in beliebiger Reihenfolge aneinander geknüpft werden, ergeben sich 20¹⁰⁰ bzw. 10¹³⁰ Verknüpfungsmöglichkeiten. Diese unvorstellbare Vielzahl an Verknüpfungsmöglichkeiten übersteigt sogar die Anzahl aller Atome in Verbindungen des Universums welches "nur" 6·10⁷⁹ Teilchen besitzt! Der Name Protein wurde 1838 von Jöns Jakob Berzelius von den griechischen Wörtern protos („erstes, wichtigstes“) und proteuo („ich nehme den ersten Platz ein“) abgeleitet, um dadurch die Bedeutung der Proteine für das Leben zu unterstreichen.

Bedeutung für den Organismus

Die Aufgaben der Proteine im Organismus sind vielfältig. Als Beispiele seien genannt:
- Als Strukturproteine bestimmen sie den gesamten Körperaufbau und die Beschaffenheit von Geweben, beispielsweise der Haarstruktur.
- Als Enzyme ermöglichen und beschleunigen sie chemische Reaktionen.
- Als Hormone steuern sie Vorgänge im Körper.
- In den Muskeln verändern bestimmte Proteine ihre Form und sorgen so für die Kontraktion der Muskeln und damit für Bewegung.
- Als Transportproteine übernehmen sie den Transport körperwichtiger Substanzen wie z.B. Hämoglobin, das im Blut für den Sauerstofftransport zuständig ist, oder Transferrin, das Eisen in unserem Blut transportiert.

Räumlicher Aufbau

Transferrin Für die Wirkungsweise der Proteine ist ihre räumliche Struktur besonders wichtig. Die Proteinstruktur lässt sich auf vier Betrachtungsebenen beschreiben:
- Als Primärstruktur eines Proteins wird die Abfolge der einzelnen Aminosäuren innerhalb der Polypeptidkette bezeichnet. Vereinfacht gesagt könnte man sich eine Kette vorstellen, in der jede Perle eine Aminosäure darstellt (Schreibweise: AS1 – AS2 – AS3 – AS4 – AS1 – AS1 – AS3 – usw.). Die Primästruktur stellt lediglich die Aminosäurensequenz, jedoch nicht den räumlichen Aufbau dar. Sie findet demnach nur für einfachere Zwecke Verwendung.
- Als Sekundärstruktur wird die räumliche Anordnung der Aminosäuren eines Proteins bezeichnet. Man unterscheidet dabei zwischen folgenden Strukturtypen: Alpha-Helix, Beta-Faltblatt, Beta-Turn und ungeordnete, so genannte Random-Coil-Strukturen. Diese Strukturen ergeben sich durch Wasserstoffbrückenbindungen zwischen den Peptidbindungen des Polypeptid-Rückgrates.
- Die Tertiärstruktur ist eine der Sekundärstruktur übergeordnete räumliche Anordnung der Polypeptidkette. Sie wird von den Kräften und Bindungen zwischen den Resten (d. h. den Seitenketten) der Aminosäuren bestimmt. Als Bindungskräfte, die diese dreidimensionale Struktur stabilisieren, wirken beispielsweise Disulfidbrücken, (kovalente Bindungen zwischen den Schwefelatomen zweier Cysteinreste) oder vor allem nicht-kovalente Wechselwirkungen wie die zuvor genannten Wasserstoffbrückenbindungen. Zusätzlich spielen hydrophobe, ionische und Van-der-Waals-Wechselwirkungen eine wichtige Rolle. Durch diese Kräfte und Bindungen faltet sich das Protein weiter.
- Viele Proteine müssen sich, um funktionsfähig sein zu können, zu einem Proteinkomplex zusammenlagern, der so genannten Quartärstruktur. Dies kann entweder eine Zusammenlagerung von unterschiedlichen Proteinen sein oder ein Verband aus zwei oder mehr Polypeptidketten die aus ein und derselben Polypeptidkette, dem sog. Precursor, hervorgegangen sind (vgl.: Insulin). Dabei sind die einzelnen Proteine häufig durch Wasserstoffbrücken und Salzbrücken aber auch durch kovalente Bindungen miteinander verknüpft. Die einzelnen Untereinheiten eines solchen Komplexes werden als Protomere bezeichnet. Einige Protomere können ihre Funktion auch als eigenständige Proteine besitzen, aber viele erreichen ihre Funktionalität nur im Komplex. Als Beispiel für aus mehreren Proteinen zusammengelagerte Komplexe können die Immunglobuline (Antikörper) dienen, bei denen jeweils zwei identische schwere und zwei identische leichte Proteine über insgesamt vier Disulfidbrücken zu einem funktionsfähigen Antikörper verbunden sind. Man unterscheidet zwei Hauptgruppen von Proteinen:
- die globulären Proteine, deren Tertiär- oder Quartärstruktur annähernd kugel- oder birnenförmig aussieht und die meist in Wasser oder Salzlösungen gut löslich sind (beispielsweise das Protein des Eiklars, Ov-Albumin genannt),
- die fibrillären Proteine, die eine fadenförmige oder faserige Struktur besitzen, meist unlöslich sind und zu den Stütz- und Gerüstsubstanzen gehören (beispielsweise die Keratine in den Haaren und Fingernägeln, Kollagen, Actin und Myosin für die Muskelkontraktion).

Proteinoberfläche

Muskelkontraktion Zur Bestimmung der Proteinstruktur wird hauptsächlich das Rückgrat (Backbone) des Proteins betrachtet. Zum Verständnis der Funktion ist jedoch auch die Oberfläche des Proteins von großer Bedeutung. Da die charakteristischen Seitenketten der Aminosäuren vom Rückgrat aus in den Raum ragen, kann die Oberfläche durchaus von der Struktur des Rückgrates abweichen.

Denaturierung

Sowohl durch chemische Einflüsse, wie zum Beispiel Säuren und Salze, als auch durch physikalische Einwirkungen, wie hohe oder tiefe Temperaturen oder auch Druck, können sich die Sekundär- und Tertiärstruktur und damit auch die Quartärstruktur von Proteinen ändern, ohne dass sich die Reihenfolge der Aminosäuren (Primärstruktur) ändert. Dieser Vorgang heißt Denaturierung und ist in der Regel nicht umkehrbar; der ursprüngliche dreidimensionale räumliche Aufbau kann nicht wiederhergestellt werden. Bekanntestes Beispiel dafür ist das Eiweiß im Hühnerei, das beim Kochen fest wird, weil sich der räumliche Aufbau der Proteinmoleküle geändert hat. Der ursprüngliche flüssige Zustand kann nicht mehr hergestellt werden. Das Wiederherstellen des ursprünglichen Zustandes des denaturierten Proteins heißt demnach Renaturieren. Menschen denaturieren ihre Speisen, um sie leichter verdaulich zu machen. Durch die Denaturierung ändern sich die physikalischen und physiologischen Eigenschaften der Proteine. Hohes Fieber kann daher lebensgefährlich werden: Durch eine zu hohe Temperatur werden körpereigene Proteine denaturiert und können somit ihre Aufgaben im Organismus nicht mehr erfüllen. Einige Proteine der roten Blutkörperchen denaturieren beispielsweise bereits bei 42 °C. Die bei chemischer Spaltung der Proteinketten (Proteolyse) entstehenden Teilstücke nennt man Peptone.

Eiweißmangel

Eiweiß hat eine große Anzahl von Aufgaben in unserem Körper. Ein erwachsener Mensch benötigt etwa 1 Gramm Eiweiß pro Kilogramm Körpergewicht am Tag. Es dient zum Aufbau und zum Erhalt der Körperzellen, auch zur Heilung von Wunden und Krankheiten. Ein Mangel kann schlimme Folgen haben:
- Haarausfall (Haare bestehen zu 97-100% aus Proteinen - Keratin)
- Antriebsarmut
- Im schlimmsten Fall kommt es zur Eiweißmangelkrankheit Kwashiorkor. Menschen (meist Kinder), die an Kwashiorkor leiden, erkennt man an ihren dicken Bäuchen. Der Organismus versucht durch Wasser den Eiweißmangel abzudecken, sodass sich das Wasser nach einiger Zeit im Körper ablagert(Ödem). Weitere Symptome sind:
- Muskelschwäche
- Wachstumsstörungen
- Fettleber
- Ödeme
- Andauernder Eiweißmangel führt zum Marasmus und zum Tod. Zu Eiweißmangel kommt es in den Industrieländern allerdings höchst selten und auch nur bei extremen Ernährungsformen, etwa bei streng vegan essenden Menschen, die den Mangel an Fleisch, Fisch, Ei- und Milchprodukten nicht mit genügend pflanzliche Eiweißen kompensieren. Die durchschnittliche deutsche Mischkost dagegen enthält mit 100 Gramm Eiweiß pro Tag mehr als genug Proteine. Obwohl häufig in der Werbung Eiweißpulver als essentiel notwendig für Breitensportler angepriesen werden, deckt "Unsere übliche Ernährung... auch den Eiweißbedarf von Sportlern ab", heißt es dazu in einem Bericht des Ministeriums für Ernährung und Ländlichen Raum Baden-Württembergs.
Beispiel:
der typische Ernährungsplan eines Sportlers (80kg) könnte etwa so aussehen:
- morgens: eine Schale Müsli (100g) mit Milch (50g) einer Banane (120g) enthält 14g Eiweiß
- vormittag: eine Scheibe Volkornbrot (70g) mit Käse (30g) enthält 9g Eiweiß
- mittags: Nudel (200g) mit Gemüse (200g) enthalten 28,4g Eiweiß
- nachmittags: 100g Magerquark enthält 13,5g Eiweiß
- abends: 2 Scheiben Brot (140g) mit 100g Hering enthalten 28g Eiweiß. Damit ergibt sich eine aufgenommene Eiweißmenge von insgesamt 92,9g. Umgerechnet auf die Körpermaße ergibt dies 1,2g Eiweiß/pro kg und Tag. Die benötigte tägliche Eiweißmenge wird mit 0,8 bis 1,2g Eiweiß/pro kg und Tag angegeben.

Proteinbiosynthese

Mit der Nahrung nehmen wir Proteine auf. Bei unserer Verdauung werden diese Proteine in ihre Bestandteile zerlegt - die Aminosäuren. Auf acht Aminosäuren (von 22, die insgesamt benötigt werden) ist der menschliche Organismus besonders angewiesen, denn sie sind essentiell, das bedeutet, dass der Körper sie nicht selbst herstellen kann. Mit dem Stoffwechsel werden sie in jede Zelle transportiert. Die Aminosäurensequenz ist in der Desoxyribonukleinsäure (DNA) kodiert. In den Ribosomen, der "Proteinproduktionsmaschinerie" der Zelle, wird diese Information verwendet, um aus einzelnen Aminosäuren ein Proteinmolekül zusammenzusetzen, wobei die Aminosäuren in einer ganz bestimmten, von der DNA vorgegebenen Reihenfolge verknüpft werden.

Proteinlieferanten

Sehr proteinhaltige Nahrungsmittel sind:
- Fleisch
- Fisch
- Milchprodukte
- Käse
- Nüsse
- Getreide
- Hülsenfrüchte (Soja: 36%)
- Kartoffeln (lediglich 2%, dafür sehr viele essentielle Aminosäuren!)

Siehe auch

Glykoproteine, Eiweißsynthese, Proteinabbau, Enzym, Metalloenzym, Metalloprotein, Peptid, Peptidbindung, Polypeptid, Xantoproteinreaktion, Biuretreaktion, Yeast-2-Hybrid-Systeme, Proteomik, Proteom, Hitzeschockprotein, Chaperon, Proteindomäne, Histonoctamer, Intein
- Proteinbestimmung nach Bradford

Literatur

- Hubert Rehm: Der Experimentator: Proteinbiochemie/Proteomics. 4. Auflage. Spektrum Akademischer Verlag, Heidelberg 2002, ISBN 3-82-741195-5

Weblinks

- http://www.body-attack.de/html.php4?textid=11 Informationen über Proteine und weitere Nahrungsergänzungen
- http://www.foerstner.org/konrad/bco/grundlagen/proteine.html Aminosäuren und Proteine
- http://www.biokurs.de/skripten/bs11-7.htm Bau von Proteinen
- http://www.biologie.uni-hamburg.de/b-online/d17/17d.htm Peptide, Polypeptide (Proteine)
- http://www.pdb.org Protein Database (Aminosäurensequenzen, 3D-Strukturen,...)
- [http://www.biochem.szote.u-szeged.hu/astrojan/protein2.htm Proteinbilder] Kategorie:Stoffgruppe Kategorie:Biomolekülgruppe Kategorie:Biophysik ! Kategorie:Zellbiologie ja:蛋白質 ko:단백질 simple:Protein th:โปรตีน zh-min-nan:Nn̄g-pe̍h-chit

Mensch

Der moderne Mensch (Homo sapiens) ist ein Säugetier aus der Ordnung der Primaten (Primates). Er gehört zur Unterordnung der Trockennasenaffen (Haplorhini) und dort zur Familie der Menschenaffen (Hominidae). Früher wurden Mensch (Hominidae) und Menschenaffen (Pongidae) insbesondere aufgrund der besonderen geistigen Entwicklung des Menschen als zwei getrennte Familien betrachtet, jüngere Untersuchungen sehen zwischen beiden Gruppen ein engeres Verwandtschaftsverhältnis und stellen sie daher in eine gemeinsame Familie. Der moderne Mensch ist die einzige bis heute überlebende Art der Gattung Homo. Manchmal wird für den modernen Menschen auch die wissenschaftliche Bezeichnung Homo sapiens sapiens gebraucht, die zum Ausdruck bringen soll, dass der Neanderthaler (dann Homo sapiens neanderthalensis) zur selben Art gehörte wie der moderne Mensch. Diese Ansicht gilt heute aber als sehr zweifelhaft, weswegen die moderne Bezeichnung schlicht Homo sapiens ist. Sie leitet sich aus dem Lateinischen von homo:„Mensch“ und sapiens:„weise“ ab.

Die einzigartige Stellung des Menschen im Tierreich

Wie manche andere Tiere, weist der Mensch einige hoch spezialisierte Merkmale auf. In vermutlich zwei Eigenschaften, sicher aber hinsichtlich eines Kriteriums unterscheidet er sich deutlich von den heute bekannten übrigen Tierarten: Mit Bestimmtheit lässt sich sagen, dass beim Menschen die biologische zu Gunsten einer "kulturellen" Evolution in den Hintergrund getreten ist. Aufgrund seiner intellektuellen oder auch kulturellen "Fähigkeiten" ist er in der Lage, sich veränderten Umweltbedingungen sehr viel besser und schneller anzupassen als jedes andere Tier. Die Evolution hat sich beim Menschen auf die Verbesserung seiner Kulturfähigkeiten (Schrift, gedankliche Konstrukte wie Mathematik, Religion oder Recht, Ausdruck von Gefühlen und Gedanken durch Kunst) ausgeweitet; diese Kulturtechniken durchlaufen nunmehr selbst einen Evolutionsprozess. Andere Tierarten dagegen durchlaufen nach heutigem Wissen mitsamt ihrer Kultur die Evolution. Kunst]] In diesem Zusammenhang ist festzustellen, dass andere Tiere nicht im selben Maße wie der Mensch die Fähigkeit besitzen, ihre im Phänotyp entwickelten Fähigkeiten, ihr erlerntes Wissen, auf die nachfolgenden Generationen zu übertragen. Der Mensch besitzt ein historisches Bewusstsein: Er steht nicht in der Notwendigkeit, Informationen entweder durch die genetische Vererbung zu erhalten oder Erfahrungen genauso wie seine Vorgänger immer aufs Neue selbst machen zu müssen, sondern er kann auf Handlungen und Informationen zurückgreifen, die viele Generationen vor ihm geschaffen haben (wobei es aber auch bei zahlreichen sonstigen Tierarten zur Traditionsbildung kommt, beispielsweise bei Menschenaffen). Der Mensch ist vermutlich viel stärker als jedes andere Tier in der Lage, in seinem zeitlichen Bewusstsein Vergangenheit, Gegenwart und die Zukunft in kausale Zusammenhänge zu bringen. Somit kann er seine Handlungen vergleichen, um "viele Ecken herum" planen (Kreativität) und somit teilweise eine Zukunft entwerfen, die er durch seine absichtlichen Handlungen schaffen sollte. Der Mensch ist in der Lage, die Lebensbedingungen seiner Art durch Arbeit bewusst zu gestalten, solange er sich seine Arbeit aussuchen kann und ihn keine sonstigen Hindernisse daran hindern. Zum zweiten sind sich menschliche Individuen – vermutlich als einzige Lebewesen auf der Erde – sich selbst und ihrer eigenen Sterblichkeit bewusst. Durch das absehbare Sterben ergibt sich nur für den Menschen die Frage nach dem Sinn des Lebens und dem Leben nach dem Tod. Diese Fragen sind in der Philosophie und der Religion zentralständige Themen. Nicht allein typisch für den Menschen, jedoch bei ihm besonders stark ausgeprägt, ist seine Eigenschaft, sich hochorganisiert in größeren Gruppen zusammenzuschließen, was man in einer sehr abgeschwächteren Form auch bei anderen Tieren wie zum Beispiel Wölfen oder Affen beobachten kann. Dies wird begünstigt durch die im Vergleich zu anderen Tieren komplexe Sprache des Menschen, die eine fortschreitende Arbeitsteilung ermöglicht. Auf der anderen Seite steht zu vermuten, dass die Entwicklung der Zivilisation auch die Entwicklung der Sprache in enger Wechselwirkung förderte und beides letztlich zu den hoch entwickelten Kulturen führte, die die Menschheit heute besitzt.

Entwicklung

Mit der Entwicklungsgeschichte der Menschheit von ihren Anfängen bis zum heutigen Jetzt-Menschen beschäftigt sich die Paläanthropologie, deren wichtigste Datenquellen die Archäologie liefert. Noch immer sind die Vorgänge der Menschwerdung aus affenartigen Vorfahren, vermutlich im Osten Afrikas, nicht endgültig aufgeklärt. Der gegenwärtige Stand der Erkenntnisse wird im Artikel Hominisation aufgezeigt. Neben der biologischen Entwicklung ist für den Menschen jedoch auch seine kulturelle Entwicklung maßgeblich, welche auf die Entwicklung der Sprache zurückzuführen ist, mit der es dem Menschen erst möglich wurde Ideen auszutauschen. Der kulturelle Entwicklungsstand des Menschen war zunächst über Jahrhunderttausende hinweg nahezu konstant. Mit der Entstehung des modernen Menschen und seiner nachfolgenden Auswanderung aus Afrika beschleunigte sich jedoch die kulturelle Innovation, bis seit Ende der letzten Eiszeit mit dem Aufkommen von Ackerbau und Viehzucht der Mensch erstmals großräumig gestaltend in seine Umgebung eingriff. Seit dieser Zeit besitzt der Mensch eine über weitaus mehr als ein paar Generationen zurückreichende Geschichte, auf deren Grundlage die Individuen agieren müssen. Typische Merkmale des modernen Menschen im Vergleich:
- Das Gehirnvolumen von Homo sapiens ist etwas kleiner als das des Neandertalers.
- Die Stirn ist am steilsten von allen Hominiden ausgeprägt
- Ober- und Unterkiefer sind leicht reduziert Als Vorfahren des Homo sapiens kommen insbesondere die afrikanischen Populationen von Homo ergaster und Homo erectus in Frage. Die Zuordnung der Fossilfunde zu einzelnen Arten ist allerdings umstritten. Der wissenschaftliche Begriff Homo sapiens wird nicht selten in leicht humoristischer Anspielung als Vorlage für die Kreation neuer Begriffe benutzt, die Eigenschaften des Homo sapiens darstellen, beispielsweise
- Homo oeconomicus
- Homo reziprocans
- Homo faber (Roman von Max Frisch)
- Homo ludens
- Homo sociologicus
- Homo ötzi Die Entwicklung des Menschen muss auch deutlich im Zusammenhang mit der Entwicklung unseres Planeten, der Erde, gesehen werden. So zwangen die vielen Eiszeiten den Menschen, sich auf die neuen Gegebenheiten einzustellen. Der Mensch war also in der Lage, sich immer wieder anzupassen und er kam und kommt mit den verschiedensten Lebensbedingungen zurecht. Im Gegensatz dazu sind die meisten Tiere auf einen Lebensraum beschränkt.

Verbreitung des modernen Menschen über den Globus

Alle heute lebenden Menschen sind sehr nahe miteinander verwandt, wie molekularbiologische Untersuchungen an der ribosomalen RNA und mitochondrialen DNA gezeigt haben. Die größten Unterschiede finden sich innerhalb der afrikanischen Populationen. Die Populationen außerhalb Afrikas sind – mit Ausnahme einiger später aus Afrika ausgewanderter Gruppen – genetisch sehr uniform. Moderne Funde unterstützen die „Out of Africa“-These, also die Ausbreitung des modernen Menschen vom afrikanischen Kontinent aus. Fossilien, die dem biologisch modernen Menschen zugerechnet werden, gibt es seit etwa 160.000 Jahren, verstärkt seit ca. 100.000 Jahren. Lange Zeit lebte die Art in Afrika zeitparallel zum primär europäischen Neandertaler, der besonders an das Leben im eiszeitlichen Klima angepasst war. Im Nahen Osten, später auch in Europa, kamen beide gleichzeitig gemeinsam vor. Es ist unklar, ob sich beide Arten vermischt haben, die Mehrzahl der Fossilien weist deutlich erkennbare morphologische Unterschiede auf. Molekulargenetische DNA-Analysen sprechen gegen eine Vermischung beider Arten. Die Menschheit kann auf genetischer Basis in zahlreiche Gruppen unterteilt werden. Diese konnten entstehen, da es früher aufgrund von geographischen Distanzen und kultureller Differenzen keinen kontinuierlichen Genfluss aller Populationen gab. So können die verwandtschaftlichen Beziehungen zwischen den menschlichen Populationen relativ genau ermittelt werden. Das Genographic Project untersucht mit Hilfe moderner Methoden, wie sich die Menschheit als sie von Afrika den Rest der Welt besiedelte in immer mehr Gruppen aufspaltete. Dabei kann jeder an dem Projekt teilnehmen, indem er seine DNA Probe untersuchen lässt. Auf diese Weise kann man herausfinden, woher die eigenen Vorfahren stammen. Zuerst teilten sich die Menschen vor etwa 65.000 Jahren in die folgenden drei heute noch lebenden Gruppen auf: #Nicht-Afrikaner #Afrikaner außer San #San und Khoi Khoi Die beiden Gruppen der Afrikaner blieben auf ihrem Heimatkontinent während die Nichtafrikaner nach Asien auswanderten. Die San und Khoi Khoi leben heute im südlichen Afrika, sie unterscheiden sich von allen anderen Afrikanern genetisch und durch ihre Sprache (Klicklaute). Auch die Nichtafrikaner teilten sich nicht lange nach ihrer Auswanderung vor etwa 55.000 Jahren wieder in eine nördliche und eine südliche Gruppe auf. Die südliche Gruppe spaltete sich wenige Jahrtausende später weiter in Australier (heutige Aborigines, Tasmanier und Papuas), Negritos (heute Andamaner, Aeta, Semang, Senoi) und Südasiaten (heute: Südchinesen, Thai, Khmer, Indonesier, Philipinos, Polynesier und andere Bewohner Ozeaniens) auf. Die nördliche Gruppe teilte sich vor etwa 45.000 Jahren in "Weiße" (dunkelhäutige Inder, südwestasiatische Völker, Araber, Nordafrikaner, hellhäutige Menschen europäischer Abstammung) und Nordasiaten (heute: Mongolen, Tibetaner, Sibirische Bevölkerung, Nordchinesen, Japaner, Ainu, Koreaner, Inuit) auf. Von den Nordasiaten trennten sich zwischen 30.000 und 14.000 Jahren dann die Indianer (Nord- und Südamerika) ab. In prähistorischen Zeiten haben sich die unterschiedlichen Populationen der Menschheit an den regionalen Grenzen ihres Verbreitungsgebietes immer wieder vermischt, wobei dieser Effekt lange Zeit nur gering war. Heute ist der Mensch mit über 6 Milliarden Individuen bis auf einige Wüsten- und Bergregionen, einige Inseln und die Antarktis auf dem ganzen Globus anzutreffen. Durch die zunehmende Mobilität vermischen sich die unterschiedlichen genetischen Gruppen immer mehr, nachdem sie früher durch geographische Distanz oder kulturelle Unterschiede genetisch voneinander getrennt blieben. So bilden sich immer mehr neue Ethnien (z.B. Farbige in den USA). Andere Gruppen wie z.B. die San und Khoi Khoi sind dagegen dabei ganz zu verschwinden, da ihre Kultur immer mehr zerstört wird und sie in Städte wandern und sich dort vermischen.

Biologie

Anatomie

Der menschliche Körper ist ein kompliziertes Gebilde, das zu 60 bis 70% aus Wasser, etwa 20% Proteinen, 15% Fetten und 5% Mineralen und anorganischen Stoffen besteht. Ein erwachsener Mensch hat eine typische Körpergröße zwischen 150 cm und 200 cm. Die Anatomie des Körpers ist im Artikel Anatomie des Menschen detailliert beschrieben: Wie bei anderen Wirbeltieren auch, lässt sich der Körper strukturieren in einen Stütz- und Bewegungsapparat, die inneren Organe, das Nervensystem und die Sinnesorgane. Doch greift die Reduktion auf eine rein funktionale Betrachtung des Körpers zu kurz, der Körper des Menschen stellt als Grundbedingung für die Existenz des Menschen einen unabdingbaren Rahmen für seinen Geist und sein Erleben der Welt dar.

Genetische Verwandtschaft

Das menschliche Genom enthält sowohl kodierende als auch nicht-kodierende DNA-Sequenzen, die denjenigen anderer Lebewesen erkennbar homolog sind und mit DNA-Sequenzen sehr nahe verwandter Arten wie der anderer Menschenaffen sogar völlig übereinstimmen. Anhand quantitativer Messungen der Ähnlichkeit dieser Basenpaarketten kann man umgekehrt auf die Verwandtschaftsverhältnisse zurückschließen. Dies bestätigt Schimpansen, Gorillas und Orang-Utans in dieser Reihenfolge als nächste menschliche Verwandte.

Soziologie

Die Soziologie beschäftigt sich nahezu ausschließlich mit dem Menschen, obwohl es in den 1920er Jahren Versuche gab, eine "Tiersoziologie", sogar eine "Pflanzensoziologie" zu etablieren. Warum das biologisch erschlossene Tier "Mensch" besondere Eigenarten hat, untersuchen beziehungsweise beantworten i. w. S. die Anthropologie, sodann die Soziobiologie und die Biosoziologie. Daher nimmt dann die Soziologie ihre Axiome, wenn nicht Soziologen selber soweit ausgreifen. Der Versuch, schon einmal eine Soziologie für extraterrestrischer Lebewesen mit menschenähnlicher geistiger Entwicklung zu entwerfen, wie beispielsweise die 'Exosoziologie', sind so lange rein spekulativ, bis sie empirisch geprüft werden können.

Recht

Rechtlich gesehen ist der Mensch zumeist eine ("natürliche") Person, deren Status je nach Staat unterschiedlich festgelegt ist, jedenfalls ist er rechtsfähig. Im "Bürgerlichen Gesetzbuch" der Bundesrepublik Deutschland heißt es dementsprechend in § 1: Die Rechtsfähigkeit des Menschen beginnt mit der Vollendung seiner Geburt. Es gibt Gesellschaften, in denen das nicht jeder Mensch ist: In Stammesgesellschaften beispielsweise kann ein Neugeborenes bis zur Anerkennung durch den Vater ohne Rechtsfähigkeit sein; in Staaten mit Sklaverei gelten Sklaven zuweilen als "Sachen" u. a. Die Allgemeine Erklärung der Menschenrechte der Vereinten Nationen soll in jedem Staat einen Grundstatus vorgeben. Gemäß diesem Menschenbild besitzt jeder einzelne Mensch von Geburt an eine besondere, unantastbare und unveräußerliche Würde. Aus diesem Grund hat jeder Einzelne bestimmte Rechte, zum Beispiel das Recht auf Leben, auf körperliche Unversehrtheit, auf Religionsfreiheit und auf Meinungsfreiheit sowie auf einen angemessenen Arbeitslohn. Dieses Ideal ist aber nicht überall verwirklicht, denn in vielen Staaten werden Leute ohne Gerichtsverfahren eingesperrt, Gefangene gefoltert, Frauen und Kinder unterdrückt und Menschen leben in Armut. Ferner wird das Grundrecht auf Leben, obgleich mit dem Begriff der Würde eng verknüpft, in keinem Land als unantastbar angesehen, da eine solche Unantastbarkeit mit jeglicher Bewaffnung (Armee, Polizei usw.) im Widerspruch stünde. Manche Kulturkreise und Religionen kennen keine allgemein gültigen Menschenrechte. Insbesondere der Islam, die indische und die chinesische Kultur machen einen Unterschied zwischen "Gläubigen" und "Ungläubigen" oder zwischen den Rechten des Mannes und denen der Frau.

Religion

Der Mensch handelt selbst sowohl als glaubendes, betendes, Riten ausübendes Subjekt, als auch als Objekt religiöser Riten und Anbetungen. Nicht in allen Religionen gilt er als direkte Schöpfung eines oder mehrerer Götter. Religionen und religiöse Motive haben nahezu die gesamte bekannte Geschichte des Menschen begleitet, zuerst als Verehrung von Naturkräften, dann als Anbetung mehrerer Götter und schließlich als Monotheismus. Dies führte zu der philosophischen Frage, in wieweit die Religion zu den spezifischen Merkmalen des Menschen gehöre. Das Christentum, das Judentum und der Islam betrachten die Entwicklung des Menschen, wie auch die gesamte Schöpfung als Werk Gottes. Für die großen christlichen Religionsgemeinschaften bestehen dabei keine Widersprüche zwischen dem wissenschaftlich Bewiesenem und dem christlichen Glauben, weil nach ihrer Auffassung Theologie und Wissenschaft unterschiedliche Fragestellungen behandeln. Aus Sicht christlicher Kreationisten, die vor allem in den USA ein umfangreiches Unterstützerfeld haben, wird die Vorstellung, der Mensch habe sich über Jahrmillionen aus tierischen Vorfahren entwickelt, in wörtlicher Auslegung der biblischen Schöpfungsgeschichte entschieden abgelehnt.

Literatur

- Friedemann Schrenk, Timothy G. Bromage, Henrik Kaessmann: Die Frühzeit des Menschen: Zurück zu den Wurzeln. Biologie in unserer Zeit 32(6), S. 352 - 359 (2002),
- Walfried Linden, Alfred Fleissner: Geist, Seele und Gehirn. Entwurf eines gemeinsamen Menschenbildes von Neurobiologen und Geisteswissenschaftlern, LIT-Verlag Münster 2004, ISBN 3825879739

Weblinks

- [http://www-users.med.cornell.edu/%7Espon/picu/calc/bsacalc.htm Body Surface Area Calculator] - Tool zur Berechnung der Körperoberfläche eines Menschen (engl.)
- [http://www.med-rz.uni-sb.de/med_fak/anatomie/bock/3dstart.htm 3D Anatomie]
- [http://caliban.mpiz-koeln.mpg.de/~stueber/darwin/werke05/index.html Charles Darwin: Die Abstammung des Menschen] (in der ersten deutschen Übersetzung (1875) des englischen Originaltextes)
- [http://www.tgs-chemie.de/evolution_des_menschen.htm Vergleich von Menschenaffen und Menschen]
- [http://clv.dyndns.info/pdf/255649.pdf Faszination Mensch - Buch im PDF-Format] (stark religiös motiviert) Kategorie:Primaten Kategorie:Anthropologie Kategorie:Menschenrechte ko:사람 ms:Manusia ja:人間 nb:Menneske simple:Human zh-min-nan:Lâng

Aminosäure

Biochemische Bedeutung

Essentielle Aminosäuren

Chiralität

Säure- und Basen-Verhalten

pK_S-Werte

Proteinogene Aminosäuren

Aminosäurestoffwechsel

Literatur

Quellen

Weblinks

Chiralität

Die Chiralität (griechisches Kunstwort, die Händigkeit, abgeleitet vom Wortstamm χειρ~, ch[e]ir~ - hand~) nennt man die Eigenschaft bestimmter Gegenstände oder Systeme, deren Spiegelbild durch Drehung nicht mit dem Original zur Deckung gebracht werden kann. (Adjektiv: chiral, i.Gg. zu achiral = nicht chiral) Gängige Beispiele sind unsere Hände oder rechts- beziehungsweise linksgewundene Schneckenhäuser. Diese können nur durch eine Spiegelung und nicht nur durch eine einfache Drehung auf sich selbst abgebildet werden. In der Physik spricht man von Chiralität (auch Helizität), wenn die Gesetzmäßigkeiten von zwei zueinander spiegelbildlichen Systemen betrachtet werden. Beispiel: Paritätsverletzung des Betazerfalls. In der Chemie wird ein asymmetrisch substituiertes Atom Stereozentrum bzw. Chiralitätszentrum genannt. Moleküle, die sich in ihrer Chiraliät unterscheiden nennt man Enantiomere. Allerdings bedingen vorhandene Chiralitätszentren nicht zwangsläufig eine Chiralität des Moleküls. Beispiele für Moleküle mit Chiralitätszentren sind die Weinsäure, Kohlenhydrate und natürliche Aminosäuren. Enantiomere können durch ihre unterschiedliche optische Aktivität unterschieden werden. In der Kristallographie werden chiral aufgebaute Kristalle auch als enantiomorph bezeichnet. Allgemein ist ein Objekt genau dann chiral, wenn es keine Drehspiegelachse besitzt. Andere Symmetrieelemente können aber durchaus vorhanden sein, d.h. ein chirales Objekt ist nicht zwangsläufig asymmetrisch. Hier ein Beispiel für Hexosen: [http://www2.chemie.uni-erlangen.de/education/medprak/vorlesung/Folien/kohlenhydrate/sld008.htm Hexosen] Kategorie:Chemie Kategorie:Physik ja:キラル

Genetischer Code

Der genetische Code ist eine Regel, nach der Dreiergruppen aufeinanderfolgender Nukleotide (oder Nukleobasen) - Tripletts oder Codons genannt - in Aminosäuren übersetzt werden. Diese Übersetzung, Translation, findet bei der Bindung von Aminosäuren an verschiedene Transfer-Ribonukleinsäuren (tRNA) statt, durch die sie für ihren Zusammenbau zu Proteinen vorbereitet, aktiviert werden. Die Transfer-Ribonukleinsäuren unterscheiden sich durch ihr an einer prominenten Molekülstelle befindliches Nukleotid-Triplett, das aus jeweils drei Nukleotiden besteht, die zu den Nukleotiden eines bestimmten Codons komplementär sind, also ein dreigliedriges Anticodon bilden. Codon und Anticodon passen spezifisch zueinander und ihnen ist nach dem genetischen Code eine bestimmte Aminosäure zugeordnet. An jede Transfer-Ribonukleinsäure wird diejenige Aminosäure gebunden, für die das zum Anticodon der tRNA passende Codon steht. Auf diese Weise, durch die spezifische Bindung einer Aminosäure an eine tRNA mit einem dafür vom genetischen Code vorgesehenen Anticodon, wird also das Zeichen für eine bestimmte Aminosäure, das Codon, in die nach dem genetischen Code vorgeschriebene Aminosäure übersetzt. Streng genommen ist also die Translation schon in der Struktur der verschiedenen tRNA-Arten enthalten: Jedes tRNA-Molekül enthält eine so strukturierte Aminosäure-Bindungsstelle, dass nur die nach dem genetischen Code zu dem Anticodon dieser tRNA passende Aminosäure daran gebunden werden kann. Nach Bindung der Aminosäuren an tRNA kann die Synthese des durch die Folge der Codons in einer Desoxyribonukleinsäure (DNA) festgelegten Proteins beginnen. Als Voraussetzung für diese Synthese wird der DNA-Abschnitt eines Gens zunächst in ein Messenger-Ribonukleinsäure (mRNA)-Molekül umgeschrieben (Transkription); danach werden meistens bestimmte Teile dieser mRNA gezielt entfernt (Spleißen). Schließlich werden die Aminosäuren der zu den Codons passenden tRNAs miteinander zu einer Polypeptidkette verknüpft. Alle nach der Synthese und dem Spleißen der mRNA folgenden Schritte bis einschließlich der Synthese der Proteine werden als Translation bezeichnet, da bei der Proteinsynthese die Umsetzung der Triplett-Folge der DNA in eine Aminosäure-Folge deutlich wird. Die eigentliche Anwendung des genetischen Codes, die Übersetzung eines Codons, eines Basen-Tripletts, in eine Aminosäure findet jedoch nur bei der Bindung der Aminosäuren an tRNA statt, also bei der Vorbereitung der Aminosäuren zum Zusammenbau der Proteine. Einige Codons stehen nicht für eine Aminosäure, sondern werden als STOPP-Zeichen behandelt, welches die Proteinsynthese beendet (Stopp-Codons). Das Rennen um das Verständnis des genetischen Codes fesselte die Biochemiker die erste Hälfte der sechziger Jahre des vorigen Jahrhunderts. Am 27. Mai 1961 um 3.00 Uhr gelang dem deutschen Biochemiker Heinrich Matthaei mit seinem Mitarbeiter Marshall Nirenberg mit dem Poly-U-Experiment der entscheidende Durchbruch: die Entschlüsselung des genetischen Codes. Dieses Experiment wird von einigen Genetikern als das bedeutendste des 20. Jahrhunderts bezeichnet. Alle Lebewesen benutzen in Grundzügen denselben genetischen Code. Die gebräuchlichste Version ist in den folgenden Tabellen angegeben. Sie zeigen, welche Aminosäuren von den 4³ =64 möglichen Codons kodiert werden (Tabelle 1), und welche Codons jede der 20 in der Translation verwendeten Aminosäuren kodieren (Tabelle 2). So steht zum Beispiel GAU für die Aminosäure Asp (Asparagin), und Cys (Cystein) wird von den Codons UGU und UGC kodiert. Die in der Tabelle verwendeten Basen sind Adenin, Guanin, Cytosin und Uracil der mRNA; in der DNA wird statt Uracil Thymin verwendet.

Codon

Als Codon bezeichnet man eine in mRNA-Molekülen vorkommende Sequenz von drei Nukleotiden, die im genetischen Code eine Aminosäure codiert. Insgesamt existieren 4³ = 64 mögliche Codons, davon werden drei als Stopp-Sequenz benutzt, die restlichen 61 codieren insgesamt 20 proteinogene Aminosäuren. Für viele Aminosäuren gibt es daher mehrere verschiedene Codierungen. Die Codierung als Triplett ist trotzdem notwendig, da bei einer 2er-Codierung nur 4² = 16 mögliche Codons nicht genügend Möglichkeiten entstehen, um alle Aminosäuren abzudecken. Farbgebung für die Aminosäuren: ¹Das Triplett AUG dient sowohl als Codon für Methionin als auch als Startsignal der Translation, es wird daher auch als Startcodon bezeichnet. Eines der ersten AUG-Tripletts auf der mRNA wird das erste Codon, das zu Protein translatiert wird. Welches AUG genau verwendet werden soll, erkennen die Proteine an Signalen in der umliegenden Sequenz. Den drei STOPP-Codons wurden ursprünglich Namen gegeben - UAG war amber (bernsteinfarben), UGA war opal, und UAA war ochre (ocker), ein Wortspiel auf den Namen ihres Entdeckers (Bernstein). Während das mRNA-Codon UGA zumeist als STOPP gelesen wird, kann es selten und nur unter bestimmten Bedingungen für eine 21. Aminosäure stehen: Das Selenocystein (Sec). Die Biosynthese und der Einbaumechanismus von Selenocystein in Proteine unterscheidet sich stark von dem aller anderen Aminosäuren: seine Insertion erfordert einen neuartigen Translationsschritt, bei dem ein UGA im Rahmen einer bestimmten Sequenzumgebung und zusammen mit bestimmten Cofaktoren anders interpretiert wird. Hierzu ist eine strukturell einzigartige, Selenocystein spezifische tRNA (tRNA^Sec) erforderlich, die bei Vertebraten mit drei verschiedenen, allerdings verwandten Aminosäuren beladen werden kann: Serin, Selenocystein und Phosphoserin. Die Translation beginnt mit einem Kettenstarter- oder START-Codon, aber dies alleine ist nicht ausreichend, um den Prozess zu beginnen. Bestimmte Initiationssequenzen nahe dem START-Codon sind ebenfalls notwendig, um die Transkription in mRNA und deren Bindung am Ribosom herbeizuführen. Das wichtigste Startcodon ist AUG, das auch für Methionin codiert. CUG und UUG, sowie GUG und AUU in Prokaryoten, funktionieren ebenfalls. In den allermeisten Proteinen ist die erste Aminosäure jedoch ein Methionin.

Fehlertoleranz

Wird während der Translation ein Codon falsch dekodiert (eine falsche Aminosäure verwendet), so stimmt die Struktur des hergestellten Eiweißes nicht mehr, und es funktioniert nicht mehr wie vorgesehen. Offenbar war es daher sehr früh in der Evolutionsgeschichte notwendig, den genetischen Code mit einer gewissen Fehlertoleranz auszustatten: Er ist ein so genannter degenerierter Code, das heißt, dass eine semantische Einheit durch mehrere unterschiedliche syntaktische Symbole codiert wird: Abzüglich der Stopp-Codons stehen ja 61 unterschiedliche Codons zu Verfügung, es müssen aber nur 20 Aminosäuren codiert werden. Wie in der Tabelle oben ersichtlich, werden also für manche Aminosäuren mehrere Codes verwendet. Diese unterscheiden sich dann in der Regel in nur einer der drei Basen. (Sie haben dadurch einen minimalen Abstand im Coderaum (siehe: Hammingdistanz). Wird also eine der Basen falsch gelesen, liegt die Wahrscheinlichkeit, dass trotzdem die richtige Aminosäure ausgewählt wird, noch immer bei 60%. Meist unterscheiden sich die betroffenen Codons zudem in der letzten (dritten) Base eines Codons, die bei der Translation am häufigsten falsch gelesen wird. Darüber hinaus haben Aminosäuren, die häufiger in Proteinen vorkommen als andere, mehr Codons, die für sie kodieren. Bemerkenswert ist die Tatsache, dass der Charakter einer Aminosäure weitgehend durch die mittlere Position eines Tripletts bestimmt wird:
- U - hydrophob
- C - polar bis neutral
- A - geladen
- G - geladen, neutral bis polar Daraus folgt, dass Radikalsubstitutionen (Tausch gegen Aminosäuren eines anderen Charakters) in erster Linie Folge von Mutationen in dieser zweiten Position sind. Mutationen in der ersten, besonders aber in der dritten Position ("wobble") erhalten dagegen häufig die Aminosäure oder zumindest ihren Charakter "konservative Substitution". Berücksichtigt man ferner, dass Transitionen (Umwandlung von Purinen bzw. Pyrimidinen ineinander) aus mechanistischen Gründen häufiger auftreten als Transversionen (Umwandlung eines Purins in ein Pyrimidin und umgekehrt; dieser Prozess setzt zumeist eine Depurinierung voraus), so ergibt sich eine weitere Erklärung für den konservativen Charakter des Codes.

Ursprung des genetischen Codes

Früher glaubte man, der genetische Code sei zufällig entstanden. Noch 1968 bezeichnete Francis Crick ihn als "eingefrorenen Zufall". Untersuchungen aus dem Jahr 2004 deuten jedoch darauf hin, dass er das Resultat einer strengen Optimierung hinsichtlich der Fehlertoleranz darstellt. Fehler sind besonders gravierend für die räumliche Struktur eines Proteins, wenn sich die Hydrophobie einer fälschlich eingebauten Aminosäure deutlich vom Original unterscheidet. Im Rahmen einer statistischen Analyse erweisen sich in dieser Hinsicht unter 1 Million Zufallscodes nur 100 besser als der tatsächliche. Berücksichtigt man bei der Berechnung der Fehlertoleranz zusätzliche Faktoren, die typischen Mustern von Mutationen und Lesefehlern entsprechen, so reduziert sich diese Zahl sogar auf 1 von 1 Million .

Universalität des Codes

Grundprinzip

Bemerkenswert ist, dass der genetische Code im Prinzip für alle Lebewesen gleich ist, alle Lebewesen sich also der gleichen "genetischen Sprache" bedienen. Da also ein bestimmtes Codon immer für die gleiche Aminosäure steht ist es möglich, in der Gentechnik z.B. das Gen für menschliches Insulin in Bakterien einzuschleusen, damit diese Insulin produzieren. Dieses Prinzip wird als "Universalität des Codes" bezeichnet. Dies erklärt sich aus der Evolution so, dass der genetische Code schon sehr früh in der Entwicklungsgeschichte des Lebens ausgestaltet und an alle sich entwickelnden Arten weitergegeben wurde. Eine solche Generalisierung schließt nicht aus, dass die Häufigkeit verschiedener Codewörter (das so genannte Codon Usage) sich zwischen den Organismen unterscheiden kann.

Ausnahmen

Es gibt auch offensichtliche Ausnahmen von der Universalität des genetischen Codes: So wird in den Mitochondrien, energieumsetzenden Organellen, die vermutlich von symbiotischen Bakterien abstammen (Endosymbionten-Theorie), und die eine eigene Erbsubstanz (neben der DNA des Zellkerns) tragen, eine leicht abgewandelte Form des Codes benutzt. Auch die Ciliaten zeigen Abweichungen vom Standard-Code: UAG, und häufig auch UAA, kodieren für Glutamin; diese Abweichung findet sich auch in einigen Grünalgen. UGA steht auch manchmal für Cystein. Eine weitere Variante findet sich in der Hefe Candida, wo CUG Serin kodiert. Des weiteren gibt es einige Varianten von Aminosäuren, die von Bakterien (Bacteria) und Archaeen (Archaea) verwendet werden; das STOPP-codon UGA kann, wie oben beschrieben, Selenocystein und UAG Pyrrolysin kodieren. Es ist nicht auszuschließen, dass weitere Codierungs-Varianten existieren, die bislang noch nicht entdeckt wurden. Zur Zeit sind 16 Abweichungen der Zuordnung einer Aminosäure zu einem Codon (Basentriplett der mRNA) vom Standard-code bekannt: Siehe auch: Codogener Strang

Literatur

- S. J. Freeland, L. D. Hurst: Der raffinierte Code des Lebens, Spektrum der Wissenschaft, S. 86 - 93, Juli 2004.
- Lei Wang, Peter G. Schultz: Die Erweiterung des genetischen Codes. Angewandte Chemie 117(1), S. 34 - 68 (2005), ISSN 0044-8249

Weblinks

- http://www.webmic.de/genet.htm
- [http://www.geneseo.edu/~eshamb/php/dna.php Online DNS → Aminosäure Konverter] Kategorie:Genetik ja:コドン ko:코돈

Cyanwasserstoff

Cyanwasserstoff (Blausäure), Summenformel HCN, ist eine farblose bis leicht gelbliche, brennbare und wasserlösliche Flüssigkeit mit einem charakteristischen, unangenehmen Bittermandelgeruch. Der "Bittermandelgeruch" von Mandeln und anderen Kernen setzt sich zusammen aus dem angenehmen Duft von Benzaldehyd und dem eher unangenehmen Geruch der Blausäure. Der Geruch ist auch mit Marzipan zu vergleichen. Ursprünglich ist in den Mandelkernen ein zyanogenes Glykosid, das Amygdalin, vorhanden, das unter dem Einfluss von Enzymen oder Säuren in Blausäure, Benzaldehyd und Glukose zerfällt. Nur etwa 20 - 50 % der Menschen sind - aufgrund ihrer genetischen Veranlagung - in der Lage, den Geruch wahrzunehmen. Der Name Blausäure rührt von der Gewinnung aus Eisenhexacyanoferrat (Berliner Blau) her, einem sehr beständigen Pigment mit blauer Farbe. Blausäure ist auch der Titel eines Kriminalromanes von Agatha Christie. Die Originalausgabe erschienen 1945 unter dem Titel "Sparkling Cyanide".

Eigenschaften

Der Schmelzpunkt liegt bei etwa -13 °C, der Siedepunkt bei etwa 26 °C. Die Salze der Blausäure heißen Cyanide. Blausäure ist eine extrem schwache Säure, die schon von Kohlensäure aus ihren Salzen getrieben wird. Als pKs wird meist 9,31, gelegentlich auch 9,21 oder 9,04 angegeben. Cyanid, Salze der Bläusäure (Kaliumcyanid) wirken bei der Hydrolyse stark basisch/alkalisch. Die Salzsäure im menschlichen Magen setzt daher aus Cyaniden Cyanwasserstoff frei. Blausäure ist sowohl leicht brennbar als auch in jedem Verhältnis wasserlöslich. Bei einem Brand mit Anwesenheit von Blausäure wird empfohlen, nicht mit Wasser zu löschen und gegebenenfalls die Blausäure kontrolliert abbrennen zu lassen. Ein Gemisch aus Luft und Cyanwasserstoffgas ist hochexplosiv im Bereich von 5,4-46,6 Volumen-%! Reine wasserfreie Blausäure kann spontan polymerisieren, speziell in Gegenwart kleiner Mengen von basischen Stoffen. Diese Reaktion ist stark exotherm! In Wasser dissoziert Blausäure zu einem kleinen Teil:

\mathrm

Giftwirkungen

Blausäure sowie alle Cyanide sind hochgiftig. Blausäure verdunstet bei normaler Lufttemperatur; eine Vergiftung kann deshalb leicht durch Einatmen (inhalativ) erfolgen. Eine Resorption über die Haut ist möglich, sie wird durch körperliche Arbeit (welche mit Schweiß verbunden ist) begünstigt, da Blausäure eine hohe Wasserlöslichkeit besitzt. Die primäre Giftwirkung besteht in der Bildung eines Komplexes mit dem Eisen-III-Zentralion der Cytochrom-Oxidase in den Mitochondrien. Durch die Inaktivierung dieses Enzyms kommt die Zellatmung zum Erliegen, die Zelle kann den Sauerstoff nicht mehr zur Energiegewinnung verwerten. Im Gegensatz zur landläufigen Meinung ist eine hellrote Färbung der Haut ein typisches Anzeichen einer Vergiftung mit Cyaniden: Das venöse Blut ist noch mit Sauerstoff angereichert, da der Sauerstoff von den Zellen nicht verwertet werden konnte. Die Bindung des Cyanids an Fe-II-Ionen ist vergleichsweise gering. Die Inaktivierung des Hämoglobins durch Bindung des Fe-II-Ions spielt daher bei Vergiftungen eine untergeordnete Rolle. Ein nicht zu unterschätzender Anteil der Menschen kann den Geruch von Blausäure nicht wahrnehmen und sollte entsprechende Vorsichtsmaßnahmen beim Umgang mit Blausäure treffen.
- Die tödliche Wirkung der Blausäure wurde in den nationalsozialistischen Vernichtungslagern benutzt, um Menschen in großer Zahl zu ermorden. (Vergleiche Zyklon B, Holocaust).
- In einigen Staaten der USA wird Blausäuregas zur Vollstreckung der Todesstrafe in der Gaskammer eingesetzt.

Antidot

Auf keinen Fall bei Rauchvergiftung 4-Dimethylaminophenol verwenden. Das 4-Dimetyhlaminophenol wandelt das Fe(II) in Fe(III) um, was zu einer Methämoglobin-Bildung führt. Das Methämoglobin bindet die Cyanidionen. Gemessen am Gesamthämoglobin genügt schon eine geringe Menge an Methämoglobin, um einen großen Teil des Cyanids zu binden. Die Wirkung dieses Gegenmittels hängt allerdings von der Hämoglobinkonzentration im Blut ab. In den USA wird nach einer Intoxikation das so genannte Cyanokit verwendet. Da Nebenwirkungen jedoch umstritten sind, ist dieses Notfallkit in Deutschland noch nicht freigegeben. Zu beachten ist hier jedoch, dass eine Lebensrettung nur bei 100%ig nüchternem Zustand (auch kein Restalkohol im Blut) Chancen auf Erfolg verspricht. Als weitere Maßnahme wird Isoamylnitrit zur Inhalation verabreicht, welches den Blutdruck senkt und somit eine Verlangsamung der Vergiftung bewirkt; diese Maßnahme sollte wegen der Gefahr eines möglichen Blutdruckabfalls allerdings nur mit Vorsicht angewandt werden. Andere Gegenmittel sind:
- Natriumthiosulfat: Es liefert den für das Enzym Rhodanid-Synthetase benötigten Schwefel, welcher für die Umwandlung in Rhodanid benötigt wird. Da viele Nahrungsmittel Cyanwasserstoff in geringen Konzentrationen enthalten, besitzt der Mensch das Enzym Rhodanid-Synthetase, welches geringe Mengen von Blausäure in den ungefährlichen Stoff Rhodanid umwandelt. Deshalb führen Vergiftungen mit geringen Spuren von Blausäure selten zu Langzeitschäden.
- Hydroxycobalamin: Cobalt-Verbindung, welche mit Cyanidionen starke Komplexbindung eingeht.
- Natriumnitrit

Natürliches Vorkommen

Die Kerne einiger Steinobstfrüchte (Mandel, insbesondere Bittermandel, Aprikose, Pfirsich,Kirsche) enthalten geringe Mengen an Blausäure. Die in den Tropen vielfach als Nahrungsmittel genutzte Knolle des Maniok enthält ebenfalls Blausäure, die durch die Verarbeitung vor dem Verzehr der Pflanze entfernt wird. Zusätzlich enthalten Kirschkerne gebundene Blausäure, welche durch Magensäfte freigesetzt wird.

Kulturelle Vorkommen

Blausäure wird in vielen Prozessen in der Industrie und im Bergbau eingesetzt, beispielsweise zum Auslaugen von Gold:

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Die Gold-Lösung wird dann mit Zink reduziert. (Wegen der besseren Handhabung wird hierbei nicht flüssige Blausäure, sondern eine Cyanidlösung eingesetzt.) Dieses Verfahren führt, wie auch mit dem alternativ eingesetzten Quecksilber-Amalgamverfahren, zu den oft katastrophalen Gewässervergiftungen in den Goldfördergebieten der Dritten Welt. Blausäure wird bei falschen Bedienschritten in der Galvanik frei. Blausäure ist auch ein wichtiger Ausgangsstoff für viele Erzeugnisse der organischen Chemie. In der Regel wird die Blausäure am Ort ihrer Herstellung sofort weiterverarbeitet, da ein Transport dieses Gefahrstoffes nach Möglichkeit vermieden wird. Bei dem Verbrennen verschiedener synthetischer Polymere (Kunststoffe) kann Blausäure entstehen. Faustregel: 1/3 des Rauches ist Blausäure. Beim Rauchen von Tabak entsteht ebenfalls Blausäure. Schutzmaßnahmen: Schutzhandschuhe, Staubmaske, Atemschutz Gasfilter B; Lagerung: kühl, unter striktem Sauerstoff- und Feuchtigkeitsausschluss

Herstellung und Verwendung

Für die Herstellung von Blausäure sind drei Verfahren von Bedeutung
- Bei der Ammonoxidation von Methan (Andrussow-Verfahren) wird ein Gemisch aus Ammoniak und Methan bei rund 1200 °C an einem Platinnetz als Katalysator oxidiert.
- Bei der Ammondehydrierung von Methan (Degussa-BMA-Verfahren) werden Ammoniak und Methan mit Hilfe eines Katalysators zu Blausäure und Wasserstoff umgesetzt.
- Bei der Formamid-Spaltung (BASF-Verfahren) wird Formamid verdampft und stark erhitzt. Formamid spaltet dabei in Blausäure und Wasser. Blausäure wird in großen Mengen zur Herstellung von Adiponitril, einem Zwischenprodukt der Kunststoffproduktion, verwendet. Dazu wird Blausäure mittels eines Nickel-Katalysators an Butadien addiert (Hydrocyanierung).

Unfälle im Umgang mit Blausäure

- 1947, Los Angeles:
Während der Begasung eines aus Holz gebauten Wohnhauses zur Bekämpfung von Termiten, die es aufzufressen drohten, explodierte das hermetisch abgeriegelte Haus wegen einer zu hohen Konzentration von Blausäure.
- 1977, Niederbayern, Wiesenfeld:
In der nur ein Jahr zuvor renovierten evangelischen Kirche färbten sich die Wände blau, nachdem diese mit Zyklon B begast wurde, um die Holzwürmer im Chorgestühl abzutöten. Nur wenige Wochen zuvor war die Kirche frisch verputzt worden. Die freigesetzte Blausäure reagierte mit dem im Verputz enthaltenen Eisen und färbte diesen damit blau (Siehe auch Eisenblau).
- 1995, Kroatien, Urlaubsort Lovran bei Rijeka:
Während des Versuches, eine Kirche von Holzwürmern zu befreien, trat ein Teil des Gases wegen unsachgemäßer Versiegelung des Gebäudes aus. Der gesamte Ortskern wurde daraufhin mitten in der Nacht evakuiert.
- 1998, Iowa:
Nachdem sich ein Schüler mit Kaliumcyanid getötet hatte, wurden neun Menschen von den aus seinem Körper austretenden Dämpfen krank.

Nachweis

Ein klassisches Verfahren ist der Nachweis über die Cyanid-Ionen: Zu einer alkalischen Cyanid-Lösung wird im Unterschuss Eisen(II)-sulfat-Lösung zugegeben. Sind Cyanid-Ionen vorhanden, bildet sich nach dem Ansäuern Berliner Blau. Vorsicht: es entweicht Blausäure!

Weblinks

- [http://www.gifte.de/Chemikalien/blausaeure.htm gifte.de]
- [http://flexicon.doccheck.com/Zyankali-Intoxikation doccheck.com]
- [http://www.aerztekammer-bw.de/25/15medizin03/B16/5.pdf aerztekammer-bw.de]
- [http://www.frot.co.nz/sift/cyanide.htm frot.co.nz] Kategorie:Chemische Verbindung Kategorie:Chemiewaffe Kategorie:Gift ja:シアン化水素

Gamma-Aminobuttersäure

Die γ-Aminobuttersäure (GABA) ist der wichtigste inhibitorische Neurotransmitter im zentralen Nervensystem. GABA bindet an spezifische Rezeptoren. Es gibt ionotrope und metabotrope GABA-Rezeptoren:
- GABA_A ist ein ligandengesteuerter Chloridionen-Kanal (ionotrop), der sich öffnet und ein inhibitorisches Signal auslöst, sobald GABA an ihn bindet.
- GABA_B gehört zu den G-Protein gekoppelten Rezeptoren (metabotrop). Er vermittelt eine erhöhte Offenwahrscheinlichkeit von Kaliumionen-Kanälen. Dies führt zur Hyperpolarisation der Zellmembran . Weiterhin wird die Offenwahrscheinlichkeit für Calcium-Kaläle vermindert. Dieser Effekt macht sich hauptsächlich präsynaptisch bemerkbar, hier wird die Ausschüttung des Tran

Glycin

Name

Eigenschaften

Synthese

Funktionen

Feststoff

Aufbau von Festkörpern

Typen

Bindungen

Oberflächen

Eigenschaften von Festkörpern

Elektrische Leitfähigkeit

Deformierbarkeit

Reaktivität

Andere Eigenschaften

Siehe auch

Aminosäuren

Biochemische Bedeutung

Essentielle Aminosäuren

Chiralität

Säure- und Basen-Verhalten

pKS-Werte

Proteinogene Aminosäuren

Aminosäurestoffwechsel

Literatur

Quellen

Weblinks

Proteine

Bedeutung für den Organismus

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Denaturierung

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Siehe auch

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Mensch

Die einzigartige Stellung des Menschen im Tierreich

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Ausnahmen

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