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Stoffwechsel

Stoffwechsel

Der Stoffwechsel oder der Metabolismus (griechisch μεταβολισμός, metawolismós - der Stoffwechsel, mit lateinischer Endung versehen) steht für die Aufnahme, den Transport und die chemische Umwandlung von Stoffen in einem Organismus sowie die Abgabe von Stoffwechselendprodukten an die Umgebung. Handelt es sich im ersten Fall um Fremdstoffe, so spricht man auch von Fremdstoffmetabolismus. Diese biochemischen Vorgänge (zum Beispiel innere und äußere Atmung, Transportvorgänge, Ernährung ...) dienen dem Aufbau und der Erhaltung der Körpersubstanz (Baustoffwechsel), der Energiegewinnung (Energiestoffwechsel) und damit der Aufrechterhaltung der Körperfunktionen. Wesentlich für den Stoffwechsel sind Enzyme, die chemische Reaktionen katalysieren. Stoffwechselvorgänge lassen sich verschiedenen Bereichen zuordnen: 1. Einteilung nach der Funktion der Stoffwechselreaktion im Organismus:
- Baustoffwechsel - Aufbau von Stoffen, aus denen der Organismus besteht
- Energiestoffwechsel - exergone chemische Umsetzungen zum Zweck der Energiegewinnung
- Assimilation_(Biologie) - Umbau organismenfremder Stoffe in organismeneigene Stoffe
- Dissimilation_(Biologie) - Abbau organismeneigener Stoffe, meistens zum Zweck der Energiegewinnung 2. Einteilung nach der Komplexitätsänderung von Molekülen:
- Stoffaufbau (Anabolismus)
- Stoffabbau (Katabolismus)
- Stoffumbau (Metabolismus) Zum Beispiel wandeln in der Photosynthese spezifische Stoffwechselvorgänge (in der Regel die des Calvin-Zyklus) unter Verwendung der Energie des Lichts Kohlenstoffdioxid (bei Landpflanzen aus der Luft stammend), Wasser und andere Ausgangsstoffe in Stoffe um, die entweder sofort dem weiterem Aufbau und Wachstum des Organismus dienen oder gespeichert werden, z.B. Kohlenhydrate. Die Speicherstoffe können später im Baustoffwechsel oder im Energiestoffwechsel verarbeitet werden. Tiere verstoffwechseln (metabolisieren) bei ihrer Verdauung andere Organismen oder deren Speicherstoffe (etwa Kohlenhydrate, Proteine oder Fette). Die Erforschung des Stoffwechsels erfolgt vor allem mit Methoden der Physiologie und Biochemie.

Siehe auch:


- Katabolismus
- Anabolismus
- Metaboliten
- Chemotrophie
- Spurenelement
- Glukose-Stoffwechsel
- Eisenstoffwechsel
- Aktiver Stofftransport
- Bioflavonoide ! Kategorie:Zellbiologie ja:代謝 simple:Metabolism

Griechische Sprache

Griechisch (griechisch ελληνικά) ist eine indogermanische Sprache, die einen eigenen Zweig dieser Sprachfamilie darstellt. Eine nähere Verwandtschaft scheint nur zur antiken makedonischen Sprache bestanden zu haben. Griechisch wird von ca. 16 Millionen Menschen als Muttersprache gesprochen, von denen ca. 10,5 Millionen in Griechenland leben, wo es Amtssprache ist. Die anderen Muttersprachler sind auf 35 andere Staaten verteilt. Auf Zypern ist Griechisch ebenfalls Amtssprache, offiziell neben dem Türkischen. Außerdem ist in einigen südalbanischen und süditalienischen Gemeinden, in denen Angehörige der griechischen Minderheit leben, das Griechische als lokale Amts- und Schulsprache zugelassen. Siehe: Griko in Italien Eine Vielzahl von altgriechischen Wörtern werden darüber hinaus auch in diversen Fachsprachen verwendet und haben Eingang in viele moderne Sprachen gefunden. Die Sprachcodes nach ISO 639 für Neugriechisch (ab 1453) sind el bzw. ell oder gre und für Altgriechisch (bis 1453) grc.

Geschichte

1453 Die ältesten schriftlichen Zeugnisse der Sprache sind in Linearschrift B geschrieben. Sie begegnen ab dem 14. Jahrhundert v. Chr. - also in mykenischer Zeit - als sehr kurze Texte auf Transportamphoren, wo sie den Inhalt bezeichnen. Längere Texte auf zahlreichen Tontäfelchen, ebenfalls rein praktischer Natur, wurden in den Archiven einiger mykenischer Paläste gefunden. Sie stammen aus dem Beginn des 12. Jahrhundert v. Chr.. Nach Zerstörung der meisten bisher bekannten mykenischen Paläste im 12. Jh. ging die Linearschrift B und damit die Schriftlichkeit der ägäischen Welt nach herrschender Meinung verloren. Zumindest gibt es bisher keine Schriftfunde aus der Zeit der dunklen Jahrhunderte. Gegen Ende der dunklen Jahrhunderte, vermutlich um 800 v.Chr., übernehmen die Griechen das phönizische Schriftsystem, das sie im Grunde auch heute noch benutzen. Eines der bekanntesten frühen Beispiele der neuen alphabetischen Schrift zeigt der sog. Nestor-Becher. In klassischer Zeit ist eine Vielzahl von Dialekten feststellbar, zu den wichtigsten zählen das (noch heute in den Schulen als Altgriechisch gelehrte) Attische, das Ionische, das Dorisch-Nordwestgriechische, das Aeolische und das Arkadisch-Kyprische. Die am Anfang der schriftlichen Überlieferung stehenden homerischen Epen, die Ilias und die Odyssee, sind zum Beispiel in einer künstlerischen Sprachform verfasst, die Worte aus verschiedenen Dialekten benutzte, oft nach den Anforderungen des Metrums, im ganzen jedoch Ionisch mit äolischer Prägung ist. Die politische, wirtschaftliche und kulturelle Vormachtstellung Athens im 5. Jahrhundert v. Chr. machte den dort gesprochenen attischen Dialekt zur Grundlage einer überregionalen Gemeinsprache (Koiné, griechisch κοινή, die Gemeinsame oder Allgemeine), die durch die Eroberungen Alexanders des Großen im 4. Jahrhundert v. Chr. zur Weltsprache und lingua franca aufstieg. Auch im Römischen Reich blieb Griechisch neben Latein Amtssprache, dies auch aufgrund der kulturellen Abhängigkeit der Römer von den Griechen. In der Osthälfte des Reiches war Griechisch bereits seit dem Hellenismus die dominierende Sprache. Der Einfluss fremder Sprachen und der fortbestehenden Dialekte führte immer wieder, insbesondere im 2. Jahrhundert, zu Bemühungen um eine Reinigung der griechischen Sprache unter Rückgriff auf das klassische Attisch. Eine solche bereinigte Form des Altgriechischen wurde nach der Teilung des Römischen Reiches (395) zur Amts- und Literatursprache des oströmischen Reiches, das nach der Abschaffung der lateinischen Amtssprache um 630 endgültig vom römischen zum byzantinischen Reich wurde. Spätestens zu diesem Zeitpunkt versiegt die Produktion literarischer Werke auf Altgriechisch; die Sprache des byzantinischen Reiches weist da schon deutliche Unterschiede in Grammatik und Aussprache auf. Nach der arabischen Eroberung Syriens und Ägyptens blieb Griechisch dort zunächst noch für einige Jahrzehnte Amtssprache, bevor es diese Funktion ab etwa 700 an das Arabische verliert. Während der Besetzung Griechenlands durch das osmanische Reich war der Unterricht in griechischer Sprache offiziell verboten. Jedoch lebte sie im Alltag der Griechen (und vielfach von Priestern heimlich gelehrt) fort, veränderte sich aber aufgrund geringer Schriftkenntnis und mangelnder Gelehrsamkeit relativ stark. Nach der modernen Staatsgründung wurde die so genannte Katharévousa (griechisch καθαρεύουσα, Reinsprache; die Grundlagen wurden von Korais geschaffen) offizielle Unterrichts- und Amtssprache, eine „künstlich“ geschaffene Standardsprache, die den Wortschatz der am klassischen Attisch orientierten Koiné abermals künstlich konservierte, jedoch innerhalb weitgehend neugriechisch geprägter Aussprache- und Grammatikstrukturen. Erst 1976 wurde die Volkssprache (Dimotikí, griechisch δημοτική) endgültig zur Sprache der staatlichen Verwaltung und der Wissenschaft; allerdings sind viele Katharévousa-Worte im Laufe der Zeit wieder in die Dimotikí zurück übernommen worden. Im Verlauf der Jahrtausende hat sich die griechische Sprache vielfach in der Aussprache geändert, die Orthographie blieb jedoch dank vielerlei Bemühungen um eine Reinhaltung der Sprache weitgehend konstant. Die in hellenistischer Zeit in die griechische Schriftsprache eingeführten Akzente und Symbole für Hauchlaute wurden noch bis vor kurzem verwendet. Durch Erlass Nr. 297 des griechischen Präsidenten vom 29. April 1982 wurden der Akzent Gravis, der Akzent Zirkumflex sowie die Hauchzeichen Spiritus asper und Spiritus lenis abgeschafft. Es gibt seitdem in der griechischen Schriftsprache nur noch den Akzent Akut, der die betonte Silbe anzeigt. Die griechische Sprache und Schrift hatte auf die Entwicklung Europas immensen Einfluss: Sowohl das lateinische als auch das kyrillische Alphabet wurde auf der Basis des griechischen Alphabets entwickelt. Die Rückbesinnung auf das im Westen fast vergessene Griechisch, ausgelöst unter anderem durch die Flucht vieler Byzantiner in den Westen nach dem Fall Konstantinopels 1453, war eine der Hauptquellen der Renaissance und des Humanismus (siehe hierzu auch: Philhellenismus). Noch heute werden wissenschaftliche Fachbegriffe gerne unter Rückgriff auf griechische (und lateinische) Wörter geprägt. Das Neue Testament wurde ursprünglich in hellenistischem Griechisch geschrieben und das erste Mal von Erasmus von Rotterdam gedruckt.

Grammatik

Altgriechisch

Die ersten Grammatiken des Abendlandes wurden zu hellenistischer Zeit in der philologischen Schule von Alexandria abgefasst. Aristarch von Samotrake schrieb eine tékhne grammatiké des Griechischen. Die vermutlich erste autonome grammatische Schrift ist die tékhne grammatiké des Dionysios Thrax (2. Jh. v.Ch.), welche die Phonologie und Morphologie einschließlich der Wortarten umfasst. Die Syntax ist Gegenstand eines sehr systematischen Werks des zweiten bedeutenden griechischen Grammatikers, des Apollonios Dyskolos (2. Jh. n.Ch.). Angeblich im Jahre 169/8 "importierten" die Römer die griechische Grammatik und adaptierten sie. Die Grammatik des Altgriechischen ist auf den ersten Blick recht ähnlich zum Lateinischen, was Partizipialkonstruktionen und sonstige grammatische Phänomene (AcI etc.) anbelangt, so dass Lateinkenntnisse beim Erlernen des Altgriechischen sehr hilfreich sind – und umgekehrt. Gutes Verständnis der deutschen Grammatik hilft allerdings auch; in vielen Fällen ist das Altgriechische dem Deutschen strukturell ähnlicher als dem Lateinischen, beispielsweise sind die bestimmten Artikel im Griechischen vorhanden, während sie im Lateinischen fehlen. Es gibt auch Fälle, in denen die Ähnlichkeit mit dem Lateinischen eher oberflächlicher Art ist und mehr Verwirrung stiftet als hilft – beispielsweise werden die Zeitformen der Verben im Griechischen oft anders verwendet als im Lateinischen. Im Westen und auch in diesem Artikel werden gewöhnlich lateinische Begriffe (wie Substantiv, Dativ, Aktiv, Person … ) zur Bezeichnung von altgriechischen grammatischen und semantischen Kategorien verwendet, die direkte Übersetzungen der griechischen Definitionen darstellen. In Griechenland werden dagegen bis heute die griechischen Originalbegriffe aus der tékhne grammatiké des Dionysios Thrax verwendet.

Nominale Wörter

Hierzu zählen die Wortarten Substantiv, Adjektiv und Pronomen, die alle dekliniert werden. Auch Partizipien, Verbaladjektive und Infinitive werden dekliniert, sie gelten aber als Zwischenformen (sogenannte Nominalformen des Verbs). Hinsichtlich der Deklination ist folgendes zu benennen:
Numeri

- Singular
- Plural
- Dual (als Schwundform)
Genera

- (allgemeine) Regeln:
  - Maskulinum: bei Bezeichnungen für männliche Wesen, Winde, Flüsse und Monate
  - Femininum: bei Bezeichnungen für weibliche Wesen, Länder, Inseln und Städte
  - Neutrum: dient unter anderem zur Verkleinerung oder Verächtlichmachung von Wörtern männlichen und weiblichen Geschlechts.
- Für den sonstigen Gebrauch lassen sich keine eindeutigen Regeln aufstellen.
- Besonderheit des Neutrums: Bei Neutrum-Subjekten steht das Verb, auch wenn das Subjekt im Plural steht, in der 3. Person Singular. Diese Besonderheit besteht deswegen, weil das Griechische im Fall des Neutrums einen echten Plural nicht gebildet hat. Der Plural des Neutrums ist eigentlich ein aus dem Indogermanischen ererbter "kollektiver Singular", d.h. ein Sammelbegriff, der formal ein Singular ist, von der Funktion her aber einem Plural entspricht (wie im Deutschen: der Busch, das Gebüsch). Ferner haben im Neutrum – wie in allen indogermanischen Sprachen – Akkusativ und Nominativ identische Formen. Im Griechischen tritt noch die Form des Vokativs den beiden anderen Kasus als identisch hinzu.
Kasussystem
Von den acht Kasus des Indogermanischen haben sich im Griechischen fünf erhalten: Nominativ, Akkusativ, Genitiv, Dativ und Vokativ. Die Funktionen der nicht erhaltenen Kasus des Indogermanischen haben sich im Griechischen auf den Dativ und den Genitiv verteilt. Die Aufteilung ähnelt der der deutschen Sprache. Grundfunktionen der Kasus:
- Akkusativ
  - echter Akkusativ (direktes Objekt)
  - adverbial: Lativ (Richtung, Ausdehnung, Dauer)
- Genitiv
  - echter Genitiv (Bereich)
  - Separativ (Herkunft)
- Dativ
  - echter Dativ (indirektes Objekt)
  - Soziativ (Gemeinschaft)
  - Instrumental (Mittel)
  - Lokativ (Ort, Zeit)

Verben

Tempussystem
Es gibt im Altgriechischen vier Tempusstämme: Präsensstamm, Aoriststamm, Perfektstamm, Futurstamm; wovon die ersten drei ein System bilden. Das Altgriechische besitzt aber kein ausgebildetes Tempussystem. Die Tempusstämme drücken Aspekte aus; – die subjektive Betrachtungsweise, das heißt die Art, wie der Sprechende den Verbalinhalt auffasst. Deswegen ist der Begriff Tempusstamm genaugenommen nicht richtig; besser zu sagen wäre Aspektstamm. Der Aspekt des Präsensstamms ist durativ (linear, iterativ oder konativ). Das bedeutet, es wird mit diesem Aspekt der Verlauf oder das Andauern einer Handlung ausgedrückt. Beispiele:
- νοσειν = (krank sein = ) krank darniederliegen
- (απο)θνησκειν = sterben ( = im Sterben liegen) Der Aspekt des Aoriststamms ist punktuell. Das bedeutet, es wird der bloße Vollzug einer Handlung vermeldet. (Die Bezeichnung punktuell wird benutzt, um den Gegensatz zum linearen Präsensstamm auszudrücken. Der Aoriststamm ist die Normalform und benennt eine Handlung oder ein Ereignis, ohne ausdrücken zu wollen, ob diese Handlung in Wirklichkeit punktuell oder linear war/ist.) Bei diesem Aspekt wird in der Sprachpraxis gern ein bestimmter Punkt des Verbalbegriffs ins Auge gefasst, nämlich der Abschluss (effektiv) oder der Beginn (ingressiv) einer Handlung. Beispiele:
- ingressiv: νοσησαι = krank werden oder erkranken
- effektiv: (απο)θανειν = sterben (als Moment des Dahinscheidens) Der Aspekt des Perfektstamms ist resultativ. Das bedeutet, es wird mit diesem Aspekt ein (erreichter) Zustand oder einfach ohne jede nähere Bestimmung die Qualität einer Sache ausgedrückt. Beispiele:
- τεθνηκεναι (τεθναναι) = (gestorben und nun) tot sein
- πεποιθεναι = vertrauen Mit der Handhabung dieser drei Aspekte stellt der Griechischsprechende aber die zeitlichen Bezüge her, die von den Aspekten selbst nicht ausgedrückt werden. Die Aspekte gelten nun generell, während es eine direkt zeitliche Bedeutung nur im Indikativ gibt (bis auf das Futur. siehe unten). Die Vergangenheit wird mit Hilfe der Nebentempora, die nur im Indikativ auftauchen, gebildet. Das sind im Präsensstamm das Imperfekt, im Perfektstamm das Plusquamperfekt und im Aoriststamm der Aorist. (Der Aoriststamm ist der älteste Tempusstamm und hat ein Haupttempus im Indikativ nie ausgebildet.) Der vierte Tempusstamm des Altgriechischen, der Futurstamm, ist eine jüngere Entwicklung und hat in der Tat in allen Modi zeitliche Bedeutung. Übersicht über die Tempusformen im Indikativ:
Modussystem
Es gibt im Altgriechischen vier Modi: Indikativ, Optativ, Konjunktiv, Imperativ. Die Funktionen, die diese Formen syntaktisch erfüllen, sind sehr vielfältig. Hier kann nur eine grundsätzliche Bestimmung ihrer Bedeutung vorgenommen werden. Der Modus bringt die geistige Einstellung des Sprechenden gegenüber dem Verbalinhalt zu Ausdruck. Mit dem Indikativ drückt der Sprecher aus, dass ihm ein Vorgang oder Zustand als wirklich (real) erscheint. In den anderen Modi drückt der Sprecher aus, dass ihm der Vorgang oder Zustand nur als vorgestellt gilt. Der Imperativ drückt einen Befehl aus. Der Konjunktiv drückt einen Willen (Voluntativ) oder eine Erwartung (Prospektiv) aus. (Er hat also leicht futurische Bedeutung, was umgekehrt für das Futur in Bezug auf den Konjunktiv auch gilt). Der Optativ drückt einen Wunsch (Kupitiv) oder eine Möglichkeit (Potentialis) aus.
Genera Verbi (eigentlich und für das Griechische besser: Diathese)
Von den drei Genera Verbi sind zwei (Aktiv und Medium) aus dem Indogermanischen geerbt. Das Passiv ist eine jüngere Entwicklung. Das Aktiv drückt einfach eine Tätigkeit aus. Das Medium drückt aus, dass das Subjekt an der Handlung beteiligt ist, oder an ihr interessiert ist, dass also eine nähere Beziehung zwischen Subjekt und Handlung besteht (transitives Medium). Ferner kann es ausdrücken, dass das Subjekt von seiner eigenen Handlung betroffen ist (intransitives Medium). Der Begriff Medium soll in etwa ausdrücken, dass diese Form zwischen Aktiv und Passiv stehe. Das ist jedoch weder sprachgeschichtlich, noch morphologisch richtig. Das Passiv ist im Griechischen der Grenzfall des Mediums, denn: Das Passiv drückt die Wirkung einer Handlung auf das Subjekt aus, die nicht von ihm ausgeht. Insofern die Handlung nur noch auf das Subjekt wirkt, ohne von ihm auszugehen, bildet es den Grenzfall des Mediums. (Außerhalb des Futur- und Aoriststamms hat das Passiv keine eigenständige Form. Formal übernimmt dort das Medium neben der eigenen Funktion auch die des Passivs, was nur aus dem syntaktischen Zusammenhang, oder bei genauer Kenntnis der Beschaffenheit des entsprechenden Verbums zu unterscheiden ist.) Beispiele: Aktiv: er löst (etwas) transitives Medium: er löst (etwas) für sich intransitives Medium: er löst sich, er lässt sich lösen Passiv: er wird gelöst (von jdm.)
Numeri

- Singular
- Plural
- Dual (als Schwundform)
Personen
Erste Person (ich / wir), zweite Person (du / ihr), dritte Person (er, sie, es, Substantiv im Singular / sie, Substantiv im Plural). Die Personalpronomen des Nominativ werden wie in vielen anderen indogermanischen Sprachen meist ausgelassen, wenn sie nicht besonders betont werden sollen. Es muss also nicht zwangsläufig ein das Subjekt ausdrücklich nennendes Bezugswort (Pronomen oder Substantiv) beim Verb stehen – die Endung reicht aus, um die Person und damit das Subjekt zu identifizieren.

Neugriechisch (Dimotiki)

Die neugriechische Sprache hat einen Großteil der altgriechischen Grammatik vereinfacht, ist aber immer noch eine stark flektierende Sprache. Sie ist eine der wenigen indogermanischen Sprachen, die eine synthetische (also nicht mit Hilfsverben konstruierte) Diathese behalten hat. Der Dativ ist bis auf wenige Formen wie εν τάξει (en táxei //) ("in Ordnung") verloren gegangen und wird meist durch die Konstruktion eis (eigentl. in... hinein) + Akkusativ ersetzt. Andere wichtige Änderungen der Grammatik sind der Verlust des Optativs (wird durch den Konjunktiv ersetzt), des Infinitivs (wird durch Nebensätze ersetzt "Ich will kaufen" -> "Ich will, dass ich kaufe") und des Duals (wird durch den Plural ersetzt), die Verkleinerung der Anzahl von Deklinationen und der verschiedenen Formen in jeder Deklinaton, der neue Modalpartikel θα (aus θέλω να ("ich will, dass...") > θε' να > θα) für das Futur und Konditional, die Einführung von Hilfsverben, die Reduzierung der Partizipien auf zwei, ein aktives und ein passives, die Erweiterung des Futurs auf die Aspektunterscheidung zwischen Präsens/Imperfekt und Aorist, der Verlust der dritten Person Imperativ, außer in Archaismen wie ζήτω! ('Lang lebe!'); neue Pronomen für die 2. Person Plural, da die alten wegen der Lautveränderung akustisch nicht mehr von denen der 1. Person Plural zu unterscheiden waren; und der Vereinfachung des Systems der Präfixe, wie bei der Augmentation und Reduplikation. Das Phonemsystem der neugriechischen Sprache: Vokale geschlossen halbgeschlossen offen Alle Vokale werden kurz ausgesprochen. laut IPA Konsonanten p t k b d g v δ z γ f θ s χ m n l r

Siehe auch


- Griechisches Alphabet
- Liste griechischer Präfixe
- Liste griechischer Suffixe
- griechische Präpositionen
- Liste griechischer Magischer Quadrate
- Namenforschung
- Griechische Zahlen
- griechische Zahlwörter
- Griechische Phrasen und Redewendungen

Literatur


- Geschichte:
  - Francisco R. Adrados: Geschichte der griechischen Sprache von den Anfängen bis heute. Tübingen/Basel 2002
  - Hans Eideneier: Von Rhapsodie zu Rap. Aspekte der griechischen Sprachgeschichte von Homer bis heute. Tübingen 1999
- etymologische Wörterbücher (altgriechisch):
  - Pierre Chantraine: Dictionnaire étymologique de la langue grecque : histoire des mots. 4 Bände. Paris 1968-80 (Neuauflage 1999)
  - Hjalmar Frisk: Griechisches etymologisches Wörterbuch. 3 Bände. Heidelberg 1973
  - Alois Vanicek: Griechisch-lateinisches etymologisches Wörterbuch. Leipzig 1877 (Nachdruck 1972)
- Wörterbücher (altgriechisch):
  - Wilhelm Gemoll: Griechisch–Deutsches Schul- und Handwörterbuch bei Oldenburg Schulbuchverlag. ISBN 3-486-13401-9
  - Wilhelm Pape: Handwörterbuch der griechischen Sprache in 4 Bänden. Braunschweig 1842 ff. (3. Aufl. 1880; Nachdruck 1954)
- Grammatiken (altgriechisch):
  - Eduard Bornemann (u. Mitw. v. Ernst Risch): Griechische Grammatik. Frankfurt a.M. 1978
  - Adolf Kaegi: Kurzgefasste griechische Schulgrammatik. Berlin 1884 (seither ständig nachgedruckt), ISBN 3-615-70100-3
- Historische Grammatik:
  - Helmut Rix: Historische Grammatik des Griechischen. Laut- und Formlehre. Darmstadt 1992

Weblinks


- [http://www.geocities.com/kurogr/ Wörterbuch Mykenisches Griechisch - klassisches Altgriechisch - Englisch (PDF)]
- [http://www.fh-augsburg.de/~harsch/graeca/Auctores/g_alpha.html griechische Texte in der Bibliotheca Augustana]
- [http://info.uibk.ac.at/c/c6/c604/pdf/Hajnal/Griech.Dial.pdf Die Vorgeschichte der griechischen Dialekte] - Ein Aufsatz über Entstehen und Geschichte der altgriechischen Dialekte.
- [http://kypros.org/LearnGreek/ Online-Kurs vom zypriotischen Rundfunk CyBC, 105 Lektionen à 30 Min., engl., Real Audio]
- [http://www.kreienbuehl.ch/lat/ Latein und Altgriechisch Site]
- [http://www.chairete.de/ Materialen zum Altgriechischen, Autoren]
- [http://www.altesprachen.de/heureka/heureka.htm Altesprachen.de]
- [http://www.geocities.com/Athens/Agora/6594/inhalt.html Altgriechisch] (Ziemlich umfangreicher Einstiegskurs)
- [http://www.combib.de/infoseiten/griechisch/griechisch.html Aussprachehilfe zum neutestamentlichen Griechisch] (Deutsche Schulaussprache, nicht Originalaussprache!)
- [http://www.gottwein.de/grueb/gr000.htm Altgriechischer Online-Sprachkurs]
- [http://www.gottwein.de/ Navicula Bacchi] (exzellente Seite rund um die Klassische Philologie mit sehr vielen Unterrichtsmaterialien)
- [http://www.archiv-vegelahn.de/nachschlagwerke_griechisch.html Bibliographie - Griechisch]
- Kategorie:Indogermanisch Kategorie:Einzelsprache als:Griechische Sprache ja:ギリシア語 ko:그리스어 ms:Bahasa Greek simple:Greek language th:ภาษากรีก

Organismus

Mit Organismus (v. griech.: Organon = Werkzeug) wird
- in der Biologie und Medizin ein individuelles Lebewesen, also ein Tier, eine Pflanze oder ein Mikroorganismus bezeichnet.
- in der Soziologie und Theologie auch ein tierisches oder menschliches Gemeinwesen oder ein Sozialkörper bezeichnet.

Enzym

, eine stilisierte Darstellung der Proteinstruktur, gewonnen durch Röntgenstrukturanalyse. Die TIM gilt als katalytisch perfektes Enzym (siehe Enzymkinetik).]] Ein Enzym (von griechisch εν~, en~ „in” und ζύμη, zýme „Sauerteig”, veraltet: Ferment) ist ein Protein, welches eine chemische Reaktion katalysiert. Enzyme spielen eine tragende Rolle im Stoffwechsel aller lebenden Organismen, fast sämtliche biochemischen Reaktionen, von der Verdauung (Beispiel: Pepsin) bis hin zum Kopieren der Erbinformation (DNA-Polymerase), werden von Enzymen katalysiert und gesteuert. Als Katalysatoren beschleunigen Enzyme chemische Reaktionen, indem sie die Aktivierungsenergie herabsetzen, die überwunden werden muss, damit es zu einer Stoffumsetzung kommt. Theoretisch ist eine enzymatische Umsetzung reversibel, d. h. die Produkte können wieder in die Ausgangsstoffe umgewandelt werden. Die Ausgangsstoffe (Edukte) einer Enzymreaktion, die Substrate, werden im so genannten aktiven Zentrum des Enzyms gebunden, es bildet sich ein Enzym-Substrat-Komplex. Das Enzym ermöglicht nun die Umwandlung der Substrate in die Reaktionsprodukte, die anschließend aus dem Komplex freigesetzt werden. Wie alle Katalysatoren liegt das Enzym nach der Reaktion wieder in der Ausgangsform vor. Enzyme zeichnen sich durch hohe Substrat- und Wirkungsspezifität aus, unter zahlreichen Stoffen wählen sie nur die passenden Substrate aus und katalysieren genau eine von vielen denkbaren Reaktionen. Nicht selten benötigen Enzyme Cofaktoren wie Metall-Ionen oder Vitamin-Derivate (Coenzyme), um funktionsfähig zu sein. Zur Namensgebung der Enzyme dienen oft der Name des Substrates und die Endung „-ase”. Lactase zum Beispiel ist das Enzym, das die Spaltung des Milchzuckers (Lactose) katalysiert. Enzyme sind wertvolle Werkzeuge der Biotechnologie. Ihre Einsatzmöglichkeiten reichen von der Käseherstellung (Labferment) bis hin zur Gentechnik. Für bestimmte Anwendungen entwickeln Wissenschaftler heute gezielt leistungsfähigere Enzyme durch Protein-Engineering. Zudem konstruierte man eine neuartige Form katalytisch aktiver Proteine, die katalytischen Antikörper, die aufgrund ihrer Ähnlichkeit zu den Enzymen Abzyme genannt wurden. Auch Ribonukleinsäuren (RNA) können katalytisch aktiv sein; diese werden dann als Ribozyme bezeichnet.

Benennung und Einteilung

Nomenklatur nach IUPAC und IUBMB

Die IUPAC und International Union of Biochemistry and Molecular Biology (IUBMB [http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/]) haben zusammen eine Nomenklatur der Enzyme erarbeitet, die diese heterogene und zahlreiche Vertreter enthaltende Gruppe der Moleküle klassifiziert. Hierzu erarbeitete die IUPAC Prinzipien der Nomenklatur:
- Enzymnamen enden auf -ase, wenn es sich nicht um mehrere Enzyme in einem System handelt. (Beispiel: Hydrolase.)
- Der Enzymname soll erklärend sein, also die Reaktion, die das Enzym katalysiert, beschreiben (Beispiel: Cholinesterase: ein Enzym, das die Estergruppe im Cholin-Molekül hydrolysiert.)
- Der Enzymname soll seine Klassifikation (siehe oben) enthalten. (Beispiel: Cholinesterase.) Außerdem wurde ein Codesystem (siehe EC-Nummern) entwickelt, in dem die Enzyme unter einem Zahlencode aus vier Ziffern zu finden sind. Die erste Ziffer bezeichnet die Enzymklasse. Listen aller erfassten Enzyme gewährleisten ein schnelleres Auffinden des angegebenen Enzymcodes. Zwar orientieren sich die Codes an Eigenschaften der Reaktion, die das Enzym katalysiert, in der Praxis erweisen sich Zahlencodes jedoch als unhandlich. Häufiger gebraucht werden systematische Namen, die nach den oben genannten Regeln konzipiert wurden. Probleme der Nomenklatur ergeben sich etwa bei Enzymen, die mehrere Reaktionen katalysieren. Für sie existieren deshalb manchmal mehrere Namen. Einige Enzyme tragen Trivialnamen, die nicht erkennen lassen, dass es sich bei der genannten Substanz um Enzyme handelt. Da diese Namen aber traditionell eine breite Verwendung fanden, wurden sie teilweise beibehalten. (Beispiele: die Verdauungsenzyme Trypsin und Pepsin des Menschen.) Weitere Informationen zur Nomenklatur von Enzymen: [http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/]

Klassifikation nach IUPAC und IUBMB

Enzyme werden entsprechend der von ihnen katalysierten Reaktion in sechs Enzymklassen eingeteilt (siehe auch EC-Nummer): # Oxidoreduktasen, die Redoxreaktionen katalysieren. # Transferasen, die funktionelle Gruppen von einem Substrat auf ein anderes übertragen. # Hydrolasen, die Bindungen unter Einsatz von Wasser spalten. # Lyasen, auch Synthasen genannt, die die Spaltung oder Synthese komplexerer Produkte aus einfachen Substraten katalysieren, allerdings ohne Spaltung von ATP. # Isomerasen, die die Umwandlung von chemischen Isomeren beschleunigen. # Ligasen oder Synthetasen, die die Bildung von Substanzen katalysieren, die chemisch komplexer sind als die benutzten Substrate, allerdings im Unterschied zu den Synthasen nur unter Energieverbrauch, das heißt durch ATP-Spaltung, enzymatisch wirksam sind. Manche Enzyme sind in der Lage mehrere, zum Teil sehr unterschiedliche Reaktionen zu katalysieren. Ist dies der Fall, so werden diese mehreren Enzymklassen zugerechnet.

Aufbau

Enzyme lassen sich anhand ihres Aufbaus unterscheiden. Während viele Enzyme aus nur einer Proteinkette bestehen (Monomere), bilden andere Enzyme Oligomere aus mehreren Proteinketten. Einige Enzyme lagern sich mit weiteren Enzymen zu so genannten Multienzymkomplexen zusammen und kooperieren miteinander oder regulieren sich gegenseitig. Umgekehrt gibt es auch einzelne Proteinketten, welche mehrere Enzymaktivitäten enthalten (multifunktionelle Enzyme). Eine weitere mögliche Einteilung berücksichtigt das Vorhandensein von Cofaktoren:
- Reine Protein-Enzyme bestehen ausschließlich aus Protein, das aktive Zentrum wird nur aus Aminosäureresten und dem Peptidrückrad gebildet. Zu dieser Gruppe gehören beispielsweise das Verdauungsenzym Chymotrypsin und die Triosephosphatisomerase (TIM) der Glycolyse.
- Holoenzyme bestehen aus einem Proteinanteil, dem Apoenzym, sowie aus einem Cofaktor. Beide zusammen sind für die Funktion des Enzyms wichtig. Organische Moleküle als Cofaktoren werden Coenzyme genannt und sind oft Abkömmlinge von Vitaminen. Sind sie kovalent an das Apoenzym gebunden, nennt man sie prosthetische Gruppen. Benötigt ein Enzym Metallionen (z. B. Eisen-, Zink- oder Kupferionen) als Cofaktoren, spricht man von einem Metalloenzym.

Funktion

Katalytische Wirksamkeit

Energetische Grundlagen der Katalyse

Metalloenzym Die meisten biochemischen Reaktionen würden ohne Enzyme praktisch überhaupt nicht ablaufen oder nur extrem langsam. Enzyme erhöhen die Reaktionsgeschwindigkeit solcher Reaktionen um mehrere Größenordnungen, sie ermöglichen somit erst einen funktionierenden Stoffwechsel. Wichtig ist aber folgendes: Ein Enzym kann auf keinen Fall Reaktionen stattfinden lassen, die energetisch verboten sind, das heißt deren Produkte energetisch höher stehen als die Ausgangsstoffe (Substrate). Wie bei jeder spontan ablaufenden Reaktion muss die freie Reaktionsenthalpie (\Delta G) negativ sein. Das chemische Gleichgewicht wird durch das Enzym nicht verändert, wohl aber die Geschwindigkeit, mit der es sich einstellt. Die katalytische Wirksamkeit eines Enzyms beruht einzig auf seiner Fähigkeit, die Aktivierungsenergie (\Delta G^) einer chemischen Reaktion zu senken. Die Aktivierungsenergie ist der Energiebetrag, der zunächst überwunden werden muss, um die Reaktion in Gang zu setzen. Während der Reaktion wird das Substrat zunehmend verändert, es nimmt einen energetisch ungünstigen Übergangszustand ein. Die Aktivierungsenergie ist nun der Energiebetrag der benötigt wird, um das Substrat in den Übergangszustand zu zwingen. Hier setzt die katalytische Wirkung des Enzyms an: Durch nicht-kovalente Wechselwirkungen mit dem Übergangszustand stabilisiert es diesen, so dass weniger Energie benötigt wird, um das Substrat in den Übergangszustand zu bringen. Das Substrat kann wesentlich schneller in das Reaktionsprodukt umgewandelt werden, da ihm gewissermaßen ein Weg „geebnet” wird.

Das Aktive Zentrum - strukturelle Grundlage für Katalyse und Spezifität

Für die katalytische Wirksamkeit eines Protein-Enzyms ist das aktive Zentrum verantwortlich. An dieser Stelle bindet das Substrat und wird danach „aktiv” umgewandelt. Das aktive Zentrum besteht aus gefalteten Teilen der Polypeptidkette oder reaktiven Nicht-Eiweiß-Anteilen (Kofaktoren) des Enzymmoleküls. Eine spezielle Hohlstruktur im Enzym bewirkt, dass das aktive Zentrum mit einem strukturell passenden Substrat in Kontakt treten kann. Es kommt zur Bildung eines Enzym-Substrat-Komplexes. Wie ein Schlüssel in das zugehörige Schloss, so passt ein bestimmtes Substrat zum entsprechenden Enzym (Schlüssel-Schloss-Prinzip). Hierin liegt auch der „Schlüssel” zu der hohen Substratspezifität der Enzyme. Bereits kleine strukturelle Unterschiede können dazu führen, dass ein dem Substrat ähnlicher Stoff nicht mehr als Substrat erkannt wird. Hexokinase beispielsweise akzeptiert Glucose als Substrat, die verwandte Galactose jedoch nicht. Andere Enzyme besitzen eine breitere Substratspezifität, z. B. bauen Alkohol-Dehydrogenasen neben Ethanol auch andere Alkohole ab. Die Erkennung und Bindung des Subtrats gelingt durch nicht-kovalente Wechselwirkungen (Wasserstoffbrücken, elektrostatische Wechselwirkung oder hydrophobe Effekte) zwischen Teilen des Enzyms und des Substrats. Fälschlicherweise vermittelt das Schlüssel-Schloss-Modell die Vorstellung, Substrat und Enzym seien starre Gebilde. Tatsächlich verändert das Enzym bei der Bindung des Substrats oft seine Gestalt, wobei die Bindungspartner erst in die nötige Nähe und räumliche Lage zueinander kommen. Man spricht bei dieser Art der Erkennung von induced fit oder induzierter Anpassung. Die Bindung des Substrats muss stark genug sein, um das oft gering konzentrierte Substrat (mikro- bis millimolare Konzentrationen) zu binden, sie darf jedoch nicht zu stark sein, da die Reaktion nicht mit der Bindung des Substrates endet. Wichtig ist eine noch stärkere Bindung des Übergangszustandes der Reaktion und damit dessen Stabilisierung. Nicht selten nehmen zwei Substrate an einer Reaktion teil, das Enzym muss dann die richtige Orientierung der Reaktionspartner zueinander garantieren. Letztere mechanistischen Eigenheiten einer enzymatischen Reaktion sind die Grundlage der Wirkungsspezifität eines Enzyms. Es katalysiert immer nur eine von vielen denkbaren Reaktionen der Substrate.

Katalytische Strategien

Obwohl die Mechanismen enzymatischer Reaktionen im Detail vielgestaltig sind, nutzen Enzyme in der Regel eine oder mehrere der folgenden katalytischen Strategien: :
- Bevorzugte Bindung des Übergangszustandes: Die Bindung des Übergangszustandes ist stärker als die Bindung der Substrate und Produkte, daraus resultiert eine Stabilisierung des Übergangszustandes. :
- Orientierung und Annäherung von Substraten. Die Bindung zweier Substrate in der richtigen Orientierung und Konformation kann die Reaktionsgeschwindigkeit erheblich erhöhen, da die reakiven Gruppen der Moleküle in die richtige Lage zueinander kommen und für die Reaktion günstige Konformationen der Moleküle stabilisiert werden. :
- Allgemeine Säure-Basen-Katalyse: Aminosäurereste z. B. von Histidin reagieren als Säure oder Base, indem sie während einer Reaktion Protonen aufnehmen oder abgeben. :
- Kovalente Katalyse: Aminosäurereste oder Coenzyme gehen kovalente Bindungen mit einem Substrat ein und bilden ein kurzlebiges Intermediat (Zwischenprodukt). In der Regel sind bei solchen Reaktionen nukleophile Aminosäure-Seitenketten (beispielsweise Lysin-Seitenketten mit Aminogruppe) oder Coenzyme wie Pyridoxalphosphat beteiligt. :
- Metallionen-Katalyse: Metallionen können als strukturstabilisierende Koordinationszentren, Redox-Partner (oft Eisen- oder Kupfer-Ionen) oder als Lewis-Säuren (häufig Zink-Ionen) die Katalyse unterstützen. Sie können negative Ladungen stabilisieren bzw. abschirmen oder Wassermoleküle aktivieren.

Enzymkinetik

Die Enzymkinetik beschäftigt sich mit den Gesetzen, die den zeitlichen Verlauf enzymatischer Reaktionen beschreiben. Eine zentrale Größe hierbei ist die Reaktionsgeschwindigkeit, die von zahlreichen Faktoren abhängig ist. Neben Temperatur, Salzkonzentration und pH-Wert der Lösung, hängt sie von den Konzentrationen des Enzyms, der Substrate und Produkte sowie vom Vorhandensein von Effektoren (Aktivatoren oder Inhibitoren) ab. Ein bewährtes Modell zur Beschreibung einfacher Enzymreaktionen ist die Michaelis-Menten-Theorie.

Michaelis-Menten-Theorie

Die Michaelis-Menten-Theorie (MM-Theorie) liefert einen Zusammenhang zwischen der Anfangsgeschwindigkeit v0 einer Enzymreaktion sowie der Enzym- und Substratkonzentration [E0] und [S]. Als Anfangsgeschwindigkeit (Initiationsgeschwindigkeit) bezeichnet man die Reaktionsgeschwindigkeit, die beobachtet wird, bevor sich nennenswerte Mengen an Produkt gebildet haben. Die MM-Gleichung lautet wie folgt: v_0= Die Parameter Km (Michaeliskonstante) und kcat (Wechselzahl) sind geeignet, Enzyme kinetisch zu charakterisieren, d. h. Aussagen über ihre katalytische Effizienz zu treffen. Ein wichtiges Ergebnis der MM-Theorie ist das Auftreten einer Sättigung: Mit zunehmenden Substratkonzentrationen steigt die Anfangsgeschwindigkeit zunächst an, nähert sich jedoch irgendwann einem oberen Grenzwert an (hyperbolischer Verlauf). Im Zustand der Sättigung sind alle aktiven Zentren der Enzyme „ausgelastet”. hyperbolischer Verlauf Die MM-Theorie beruht auf einem einfachen Modell des Enzym-Substrat-Komplexes: Enzymkinetik: k2 = kcat Ein (einziges) Substrat S reagiert in einer Gleichgewichtsreaktion mit dem freien Enzym E zu einem Enzym-Substrat-Komplex ES. Die Größe k1 bezeichnet die Bildungsrate, k-1 die Verfallsrate des Komplexes. Der ES-Komplex zerfällt zudem mit der Rate k2, wobei neben dem Produkt P das Enzym in seiner Ausgangsform freigesetzt wird. Eine Rückreaktion des Produktes wird nicht berücksichtigt, da wie bereits erwähnt die Anfangsgeschwindigkeit der Reaktion bestimmt werden soll. Um aus der dargestellten Flussgleichung einen mathematischen Zusammenhang in Form der Michaelis-Menten-Gleichung herzuleiten, bedient man sich einer Vereinfachung: Die Konzentration des ES-Komplexes wird als konstant während der Reaktion angenommen (Fließgleichgewicht,auch steady-state). Für die Parameter Km und kcat gilt dann: k_=k_2 und K_m= . Obwohl das MM-Modell eine starke Vereinfachung der tatsächlichen Reaktionsmechanismen darstellt, ist es in der Praxis sehr brauchbar, um eine Vielzahl von Enzymen zu charakterisieren. Auch die Wirkung von Hemmstoffen lässt sich im Rahmen des MM-Modells diskutieren.

Katalytische Effizienz

Die katalytische Effizienz eines Enzyms kann im Rahmen des Michaelis-Menten-Modells durch verschiedene Größen charakterisiert werden. Die Wechselzahl kcat entspricht der Zahl der umgesetzten Substratmoleküle pro Sekunde und Enzymmolekül unter Substratsättigung. Die Katalase setzt unter „voller Auslastung” beispielsweise ca. 10.000.000 Moleküle pro Sekunde um . Das Produkt aus Enzymkonzentration und Wechselzahl liefert die maximale Geschwindigkeit v_ = k_
- [E_0]. Bei geringen Substratkonzentrationen ist die Spezifitätskonstante k_\over K_m ein geeigneteres Maß für die katalytische Effizienz. Erreicht sie Werte von mehr als 10^8 bis 10^9 M^ s^, wird die Reaktionsgeschwindigkeit nur noch durch die Diffusion der Substrat- und Enzymmoleküle begrenzt. Jeder zufällige Kontakt von Enzym und Substrat führt zu einer Reaktion. Enzyme, die eine solche Effizienz erreichen, nennt man „katalytisch perfekt”. Neben der Katalase seien als Beispiele die Triosephosphatisomerase und die Acetylcholinesterase genannt. Da das aktive Zentrum nur einen kleinen Teil der Enzymoberfläche ausmacht, vermutet man Mechanismen, die das Substrat in das aktive Zentrum dirigieren. Ein solcher „Anlock-Mechanismus” wird in Anlehnung an die griechische Sagenwelt als Circe-Effekt bezeichnet und ist möglicherweise bei der Superoxiddismutase vorhanden. In der lebenden Zelle werden Stoffwechselwege oft durch Substratkanalisierung beschleunigt. Wie am „Fließband” werden Stoffe innerhalb von Multienzymkomplexen von einem Enzym zum nächsten weitergereicht.

Kooperativität und Allosterie

Einige Enzyme zeigen nicht die hyperbolische Sättigungskurve, wie sie die Michaelis-Menten-Theorie vorhersagt, sondern ein sigmoides Sättigunsverhalten. Sigmoides Bindeverhalten wurde erstmals bei Bindeproteinen wie dem Hämoglobin beschrieben und wird als positive Kooperativität mehrerer Bindungsstellen gedeutet: Die Bindungsstellen, oft lokalisiert in verschiedenen Untereinheiten, beeinflussen sich gegenseitig in ihrer Bindungsfähigkeit (Affinität). Bei einer positiven Kooperativität verstärkt die Bindung des Liganden die Affinität weiterer Bindungsstellen. Ein Bindeprotein mit vielen freien Bindungsstellen hat eine schwächere Affinität als ein größtenteils besetzes Protein. Bindet derselbe Ligand an alle Bindungszentren, spricht man von einem homotropen Effekt. Die Kooperativität ist bei Enzymen eng mit dem Begriff der Allosterie verknüpft. Unter Allosterie versteht man das Vorhandensein weiterer Bindungsstellen in einem Enzym, abgesehen vom aktiven Zentrum, den allosterischen Zentren. Binden regulatorische Substanzen (Effektoren), die vom Substrat verschieden sind, an allosterische Zentren, liegt ein heterotroper Effekt vor. Die Allosterie ist zwar begrifflich von den kooperativen Phänomenen zu unterscheiden, dennoch treten sie oft gemeinsam auf. Die allosterischen Enzyme sind wichtige Schaltstellen bei der Regulation und Kontrolle der Enzymaktivität im Organismus.

Mehrsubstrat-Reaktionen

Die bisherigen Überlegungen gelten nur für Reaktionen, an denen nur ein Substrat beteiligt ist. Viele Enzyme katalysieren jedoch die Reaktion zweier oder mehrerer Substrate bzw. Kosubstrate. Dasselbe gilt für die Produktseite, es können also auch mehrere Produkte gebildet werden. Bei reversiblen Reaktionen ist die Unterscheidung zwischen Substrat und Produkt ohnehin relativ. Die Michaelis-Menten-Theorie gilt für eines von mehreren Substraten nur, wenn das Enzym mit den anderen Substraten gesättigt ist. Regulation und Kontrolle der Enzymaktivität im Organismus Für Mehrsubstrat-Reaktionen sind folgende Mechanismen vorstellbar: :
- Sequentielle Mechanismen: Die Substrate binden nacheinander an das Enzym. Haben alle Substrate gebunden, liegt ein zentraler Komplex vor. In diesem findet die Umwandlung der Substrate zu den Produkten statt, welche anschließend der Reihe nach aus dem Komplex entlassen werden. Man unterscheidet dabei zwischen: :
  - Zufalls-Mechanismen (engl. random): Die Reihenfolge der Substratbindung ist zufällig. :
  - Geordnete Mechanismen (engl. ordered): Die Reihenfolge der Bindung ist festgelegt. :
- Ping-Pong-Mechanismen: Die Bindung von Substrat und die Freisetzung von Produkt erfolgen abwechselnd. Zunächst bindet beispielsweise Substrat A an das Enzym, und wird in das erste Produkt P umgewandelt, wobei ein Teil des Substrats A am Enzym verbleibt und P das Enzym verlässt. Dann wird das zweite Substrat B aufgenommen und reagiert mit dem Enzym-gebundenen Rest von A zu einem zweiten Produkt Q, weches als letztes freigesetzt wird.

Enzymhemmung

Als Enzymhemmung (Inhibition) bezeichnet man die Herabsetzung der katalytischen Aktivität eines Enzyms durch einen spezifischen Hemmstoff (Inhibitor). Es gibt verschiedene Typen der Enzymhemmung, die sich in ihrem Wirkmechanismus unterscheiden.

Irreversible Hemmung

Einige Arzneimittel und Gifte hemmen ein Enzym dauerhaft und unumkehrbar, man spricht auch von irreversibler Hemmung. Die Bindung des Inhibitors kann kovalenter Natur sein oder eine sehr starke nicht-kovalente Bindung. Bei den sogenannten Selbstmord-Inhibitoren handelt es sich um Substanzen, welche zunächst vom Enzym als Substrat erkannt und in das aktive Zentrum aufgenommen werden. Dort gehen sie jedoch eine feste kovalente Bindung mit Aminosäureresten des aktiven Zentrums ein, wodurch dieses dauerhaft blockiert wird. Bildlich gesprochen hat das Enzym durch die Aufnahme des Inhibitors „Selbstmord” begangen. Ein bekannter Selbstmord-Inhibitor ist das Antibiotikum Penicillin, welches ein Enzym der bakteriellen Zellwandsynthese irreversibel ausschalten kann.

Reversible Hemmung

Die sogenannte reversible Enzymhemmung ist grundsätzlich umkehrbar und spielt bei der Feinregulation des Stoffwechsels in lebenden Organismen eine entscheidende Rolle. Ein reversibler Inhibitor bildet mit dem Enzym in einer Gleichgewichtsreaktion einen Enzym-Inhibitor-Komplex. Dieser zeigt entweder verminderte Aktivität (partielle Hemmung) oder keine Aktivität (vollständige Hemmung). Auf Grund verschiedener Mechanismen lässt sich die (vollständige) reversible Hemmung in weitere Untertypen einteilen:
- Kompetitive Hemmung :Bei der kompetitiven Hemmung konkurriert das Substrat mit dem Hemmstoff um die Bindung an das aktive Zentrum des Enzyms. Beide können nicht gleichzeitig an das Enzym binden. Der Inhibitor ist im Gegensatz zum Substrat aber nicht enzymatisch umsetzbar und stoppt dadurch die Enzymarbeit. Zunehmende Konzentrationen des Inhibitors führen zu einer zunehmenden Verdrängung des Substrats und damit zu einer Verminderung der Enzymaktivität. Eine Erhöhung der Substratkonzentration dreht diesen Vorgang um und ermöglicht eine vermehrte Substratumsetzung.
- Unkompetitive Hemmung :Der Hemmstoff kann ausschließlich an den Enzym-Substratkomplex binden, nicht an das freie Enzym. Bindung des Hemmstoffes verhindert die katalytische Umsetzung des Substrates zum Produkt.
- Nicht-kompetitive Hemmung :Der Hemmstoff bindet sowohl an das freie Enzym als auch an den Enzym-Substrat-Komplex. Der Enzym-Substrat-Inhibitor-Komplex ist katalytisch inaktiv. Eine andere Einteilung, die neben der oben diskutierten mechanistischen Einteilung steht, betrachtet die Bindungsstelle des Inhibitors:
- Isosterische Hemmung : Der Hemmstoff bindet an das aktive Zentrum des Enzyms. Die kompetitive Hemmung ist in der Regel isosterisch.
- Allosterische Hemmung : Während der allosterischen Hemmung bindet der Hemmstoff an eine zweite Bindungsstelle im Enzym, die vom aktiven Zentrum verschieden ist, ein allosterisches Zentrum. Die Bindung des Hemmstoffes an das allosterische Zentrum stabilisiert eine Konformation des Enzyms mit herabgesetzter oder stillgelegter katalytischer Aktivität. Die allosterische Hemmung ist von großer Bedeutung bei der Stoffwechselregulation. Bei der als Endprodukt-Hemmung (Feedback-Hemmung) bekannten Regulation wirkt das Endprodukt eines Stoffwechselweges als allosterischer Inhibitor des ersten Enzyms desselben Weges.

Regulation und Kontrolle der Enzymaktivität im Organismus

Enzyme wirken im lebenden Organismus in einem komplexen Geflecht von Stoffwechselwegen zusammen. Um sich schwankenden inneren und äußeren Bedingungen optimal anpassen zu können, ist eine feine Regulation und Kontrolle des Stoffwechsels und der zugrundeliegenden Enzyme nötig. Unter Regulation versteht man Vorgänge, die der Aufrechterhaltung stabiler innerer Bedingungen bei wechselnden Umweltbedingungen (Homöostase) dienen. Als Kontrolle bezeichnet man Veränderungen, die auf Grund von externen Signalen (z. B. Hormonen) stattfinden. Es gibt schnelle/kurzfristige, mittelfristige sowie langsame/langfristige Regulations- und Kontrollvorgänge im Stoffwechsel:

Kurzfristige Anpassung

Schnelle Veränderungen der Enzymaktivität erfolgen als direkte Antwort der Enzyme auf veränderte Konzentrationen von Stoffwechselprodukten, wie Substrate, Produkte oder Effektoren (Aktivatoren und Inhibitoren). Enzymreaktionen, die nahe am Gleichgewicht liegen, reagieren empfindlich auf Veränderungen der Substrat- und Produktkonzentrationen. Anhäufung von Substrat beschleunigt die Hinreaktion, Anhäufung von Produkt hemmt die Hinreaktion und fördert die Rückreaktion (kompetitive Produkthemmung). Allgemein wird aber den irreversiblen Enzymreaktionen eine größere Rolle bei der Stoffwechselregulation und Kontrolle zugeschrieben. Von großer Bedeutung ist die allosterische Regulation. Substrat- oder Effektormoleküle, die im Stoffwechsel anfallen, binden an allosterische Zentren des Enzyms und verändern seine katalytische Aktivität. Allosterische Enzyme bestehen aus mehreren Untereinheiten (entweder aus gleichen oder auch aus verschiedenen Proteinmolekülen). Die Bindung von Substrat- oder Hemmstoff-Molekülen an eine Untereinheit führt zu Konformationsänderungen im gesamten Enzym, welche die Affinität der übrigen Bindungsstellen für das Substrat verändern. Eine Endprodukt-Hemmung (Feedback-Hemmung) entsteht, wenn das Produkt einer Reaktionskette auf das Enzym am Anfang dieser Kette allosterisch hemmend wirkt. Dadurch entsteht automatisch ein Regelkreis.

Mittelfristige Anpassung

Eine häufige Form der Stoffwechselkontrolle ist die kovalente Modifikation von Enzymen, besonders die Phosphorylierung. Wie durch einen molekularen Schalter kann das Enzym beispielsweise nach einem hormonellen Signal durch phosphat-übertragende Enzyme (Kinasen) ein- oder ausgeschaltet werden. Die Einführung einer negativ geladenen Phosphatgruppe zieht strukturelle Änderungen im Enzym nach sich und kann prinzipiell aktive als auch inaktive Konformationen begünstigen. Die Abspaltung der Phosphatgruppe durch Phosphatasen kehrt diesen Vorgang um, so dass eine flexible Anpassung des Stoffwechsels an wechselnde physiologische Anforderungen möglich ist.

Langfristige Anpassung

Als langfristige Reaktion auf geänderte Anforderungen an den Stoffwechsel werden Enzyme gezielt abgebaut oder neugebildet. Die Neubildung von Enzymen wird über die Expression ihrer Gene gesteuert. Eine solche Art der genetischen Regulation bei Bakterien beschreibt das Operon-Modell von Jacob und Monod. Der kontrollierte Abbau von Enzymen in eukaryontischen Zellen kann durch Ubiquitinierung realisiert werden. Das Anheften von Polyubiquitin-Ketten an Enzyme, katalysiert durch spezifische Ubiquitin-Ligasen, markiert diese für den Abbau im Proteasom, einem „Müllschlucker” der Zelle.

Vorkommen und Verwendung von Enzymen

In unserem Körper wirken Hunderte von verschiedenen Enzymen. Viele Enzyme befinden sich im Cytoplasma der Zellen. Zahlreiche von ihnen sitzen in den Biomembranen, die dieses Cytoplasma durchziehen. Andere können auch außerhalb der Zellen in Körperhohlräumen wirken, so wie die Verdauungsenzyme im Darmtrakt. Fehlt ein Enzym oder ist es etwa durch Vitaminmangel nicht aktiv, kann es zu schweren Stoffwechselstörungen kommen. Enzyme werden aber auch von der Industrie benötigt. Waschmitteln fügt man Lipasen (Fett spaltende Enzyme), Proteasen (Eiweiß spaltende Enzyme) und Amylasen (Stärke spaltende Enzyme) zur Erhöhung der Reinigungsleistung hinzu, weil diese Enzyme die entsprechenden Flecken zersetzen. Enzyme werden auch zur Herstellung einiger Medikamente und Insektenschutzmittel verwendet. Bei der Käseherstellung wirkt das Labferment mit, ein Enzym, das aus Kälbermägen gewonnen wurde. Viele Enzyme können heute mit Hilfe von gentechnisch veränderten Mikroorganismen hergestellt werden. In der Medizin spielen Enzyme eine wichtige Rolle. Viele Arzneimittel hemmen Enzyme oder verstärken ihre Wirkung, um eine Krankheit zu heilen. Prominentester Vertreter solcher Arzneistoffe ist wohl die Acetylsalicylsäure, die das Enzym Cyclooxygenase hemmt und somit unter anderem schmerzlindernd wirkt. Die Diagnostik verwendet Enzyme, um Krankheiten zu entdecken. In den Teststreifen für Diabetiker befindet sich zum Beispiel ein Enzymsystem, das unter Einwirkung von Blutzucker einen Stoff produziert, dessen Gehalt gemessen werden kann. So wird indirekt der Blutzuckerspiegel gemessen. Viele Vergiftungen sind auf die Hemmung von Enzymen zurück zu führen. Die meisten Schwermetalle wirken giftig durch ihre hemmende Wirkung auf Enzyme. Auch das wohl bekannteste Gift Cyankali wirkt hemmend auf ein Enzymsystem.

Immobilisierung von Enzymen in der Biotechnologie

Ein immobilisiertes Enzym ist ein Enzym, das in besonderer Weise chemisch gebunden vorliegt, durch Adsorption an einem Trägermaterial haftet oder in Membranen oder Mikrokapseln eingeschlossen ist. Letztere sind für das Enzym undurchlässig, aber erlauben trotzdem einen stetigen Austausch von Substrat und Produkt. (Vorteile: garantiert längere Halbwertszeit der Enzymaktivität, einfache Abtrennung des Reaktionsprodukts, kontinuierliche Arbeitsweise. Nachteile: erhöhte Herstellungskosten, Aktivitätsverlust, Massentransfer limitiert.) Man unterscheidet grob zwischen drei verschiedenen Immobilisierungstechniken:
- Adsorption: Bei dieser Technik adsorbieren die Enzyme am Trägermaterial mit großen Oberflächen (zum Beispiel Silicagele oder modifizierte Dextrane) oder werden über ionische Kräfte zwischen der Oberfläche und geladenen Gruppen des Enzyms gebunden.
- Kovalente Bindung: Bei dieser Technik findet eine echte Bindung zwischen der Trägeroberfläche und dem Enzym statt. Meistens wird ein aktivierter Träger verwendet, der mit funktionellen Gruppen der Aminosäuren reagiert.
- Immobiliserung durch Einschluss: Hier werden durch gezielte Polymerisation die Enzyme in eine kugel- oder schlauchförmige Matrix, in Mikrokapseln oder Membranen eingeschlossen.

Literatur

Allgemein:
- Berg, Tymoczko, Stryer: Biochemie. 5. Auflage. Spektrum Akademischer Verlag, Heidelberg Berlin 2003, ISBN 3-8274-1303-6
- Donald Voet, Judith G. Voet: Biochemistry, 3rd edition (Wiley International Edition), John Wiley & Sons Inc., USA 2004, ISBN 0-471-39223-5 Enzymkinetik und Enzymhemmung:
- Hans Bisswanger: Enzymkinetik. 3. Auflage. WILEY-VCH Verlag, Weinheim 2000, ISBN 3-527-30096-1 Regulation und Kontrolle:
- David Fell: Understanding the Control of Metabolism. Portland Press Ltd, London 1997 Reprinted 2003, ISBN 1-85578-047-X

Weblinks


- [http://www.brenda.uni-koeln.de/ BRENDA] umfangreiche Enzymdatenbank
- [http://www.ebi.ac.uk/thornton-srv/databases/enzymes/ PDBsum] bekannte 3D Strukturen von Enzymen in der "Protein Data Bank (PDB)"
- [http://www.tgs-chemie.de/biochemie.htm Aufbau und Wirkungsweise von Enzymen]
- [http://www.u-helmich.de/bio/stw/enz/enz.htm Enzymatik]
- [http://www.biologie.uni-hamburg.de/b-online/d18_1/ec.htm Enzyme: EC Nomenklatur - 1. Ebene: Reaktionstypen der Enzyme]
- [http://www.expasy.org/enzyme/ Enzymnomenklatur]
- [http://www.expasy.org ExPASy Proteindatenbank]
- [http://www.organic-chemistry.org/pdf/Art/Enzym.pdf Enzymkatalyse in der organischen Synthese]
- http://www.sfichtner.de/Bio/Enzyme.html
- [http://www.medi-pro.info/enzyme.php Ausführliche Informationen über aufgeschlossene Enzyme]
- [http://bioinformatics.weizmann.ac.il/cards/ Weizmann Institute's Genecards Database], große Datenbank von Proteineigenschaften und der zugehörigen Gene.
- [http://drnelson.utmem.edu/CytochromeP450.html Cytochrome P450 Enzyme] über 4000 P450 Enzyme. Kategorie:Enzym Kategorie:Biochemie Kategorie:Biomolekülgruppe Kategorie:Lebensmittelindustrie ja:酵素 ko:효소 ms:Enzim simple:Enzyme

Katalyse

Als Katalyse (griechisch κατάλυσις, katálysis - die Auflösung, Abschaffung, Aufhebung) wird die Veränderung (Beschleunigung, Veränderung der Selektivität) einer chemischen Reaktion durch Beteiligung eines Katalysators bezeichnet. Der Katalysator geht aus der Gesamtreaktion wieder hervor und kann somit mehrere Katalysezyklen durchlaufen. Eine Reaktion, die thermodynamisch nicht erlaubt ist, wird auch einen Katalysator nicht ermöglicht, denn der Grundsatz der Energieerhaltung erlaubt nur die Verringerung der Aktivierungsenergie der Reaktion, nicht aber die Veränderung der Reaktionsenergie.

Katalysator

Ein Katalysator ist ein Stoff, der an einer chemischen Reaktion beteiligt ist ohne dabei verbraucht zu werden. Der Katalysator beschleunigt eine Reaktion, bzw. setzt die notwendige Aktivierungsenergie herab, so daß eine Reaktion z.B. bei niedrigeren Temperaturen stattfindet. Viele Reaktionen sind überhaupt erst durch einen Katalysator möglich, weil ohne Katalysator die Reaktion extrem langsam (z.B.) in einigen Millionen Jahren ablaufen würde oder bei der zur Reaktion ohne Katalysator notwendigen Temperatur das thermodynamische Gleichgewicht auf der Seite der Ausgangsstoffe liegt.

Allgemeines Beispiel

Eine einfache chemische Reaktion A + B -> AB kann z. B. folgendermaßen durch einen Katalysator "K" beeinflusst werden. A + K -> AK AK + B -> AB + K Hiermit ist auch erklärt, dass entgegen der Vermutung aus der Frühgeschichte der Chemie nicht nur die Anwesenheit eines Katalysators die Reaktion beeinflusst, sondern der Katalysator tatsächlich an der Reaktion beteilligt ist, auch wenn er hinterher unverändert vorliegt.

Einteilung

Es wird grundlegend zwischen heterogener Katalyse und homogener Katalyse unterschieden. Eine Sonderform stellt die Phasentransferkatalyse dar. Teilweise wird auch die Biokatalyse als Sonderform betrachtet. Als heterogene Katalyse werden die Reaktionen bezeichnet, bei denen sich der Katalysator und die Ausgangsstoffe der Reaktion in unterschiedlichen Phasen befinden. (Z.B. in Erdölraffinerien, wenn das aufgeheizte Erdöl im Gaszustand mit festen Katalysatoren sog. Kontakten reagiert oder im Fahrzeugkatalysator bei dem die gasförmigen Verbrennungsprodukte an einem Feststoff zu weniger giftigen Abgasen reagieren). Bei der homogenen Katalyse befinden sich sowohl die Ausgangsstoffe als auch der Katalysator in der gleichen Phase. Vielfach handelt es sich dabei um Reaktionen mit flüssigen Ausgangsstoffen, bei denen z. B. eine katalytisch wirkende Säure als Flüssigkeit hinzugegeben wird. Auch die Olefinmetathese wird durch homogene Übergangsmetallkatalysatoren katalysiert.

Mechanismen in der heterogenen Katalyse

Bei monomolekularen Reaktionen zerfällt z.B. einfach das Edukt an der Katalysatoroberfläche. Bei bimolekularen Reaktionen sind zwei Mechanismen denkbar:

1. Langmuir-Hinshelwood-Mechanismus

Beim Langmuir-Hinshelwood-Mechanismus werden zunächst beide Edukte von der Katalysatoroberfläche adsorbiert. Ag -> Aads Bg -> Bads Anschließend reagieren die adsorbierten Edukte auf der Katalysatoroberfläche: Aads + Bads -> Cads Im letzten Schritt desorbiert das Produkt Cads -> Cg

2. Eley-Rideal-Mechanismus

Beim Eley-Rideal-Mechanismus wird zunächst nur ein Edukt von der Katalysatoroberfläche adsorbiert. Ag -> Aads Anschließend reagieren die adsorbierten Edukte mit dem noch freien Edukt: Aads + Bg -> Cads Im letzten Schritt desorbiert wieder das Produkt. Cads -> Cg

Biokatalyse

Stoffwechselvorgänge in Lebewesen werden durch Enzyme katalysiert. Diese Reaktionen zeichnen sich allgemein durch äußerst hohe Effizienz und Selektivität aus und laufen bei milden Temperaturen und in wäßrigem Millieu ab. Reaktive Spezies, die mit Wasser reagieren würden, werden durch hydrophobe „Taschen“ abgeschirmt. Viele Biokatalysatoren sind Proteine oder enthalten Proteinbestandteile.

Phasentransferkatalyse

Vermittelt ein Katalysator den Kontakt zweier Reaktanden, die in unterschiedlichen Phasen (meist wäßrige und organische Phase) vorliegen, so spricht man von Phasentransferkatalyse. Der Katalysator einer solchen Reaktion ermöglicht den Durchtritt der Reaktanden durch die Phasengrenze. Beispielsweise ermöglichen Kronenether die Lösung von Alkalimetallionen in organischen Lösungsmitteln, quartäre Ammoniumsalze mit lipohilen Alkylresten verbessern die Löslichkeit unpolarer Moleküle in Wasser.

Einige typische Beispiele für Katalyse-Vorgänge


- Die katalytische Aufspaltung (Cracking) von Erdöl zu Benzinprodukten in Erdölraffinerien.
- Reduktion von Stickoxiden aus den Motorabgasen im Platin - Katalysator von Kraftfahrzeugen
- Die Ammoniaksynthese
- Oxidation von Wasserstoff und Sauerstoff zu Wasser in Brennstoffzellen
- Verbrennung von Zucker mit Hilfe von Zigarettenasche (ein beliebter Zaubertrick)
- Nahezu alle biochemischen Vorgänge werden durch Enzyme katalysiert.

Literatur

Kripylo, P.; Wendlandt, K.-P.; Vogt, F.:. Heterogene Katalyse in der chemischen Technik. Deutscher Verlag fur Grundstoffindustrie GmbH, Leipzig, 1993 Siehe auch Katalysator, Autokatalyse, homogene Katalyse, heterogene Katalyse, Katalysatorgift, Biokatalysator, Photokatalyse Kategorie:Chemische Reaktion

Weblinks


- http://www.uni-bayreuth.de/departments/didaktikchemie/umat/katalyse2/katalyse2.htm - Vortrag Prinzipien der Katalyse

Baustoffwechsel

Mit Baustoffwechsel bezeichnet man den Teil des Stoffwechsels von Lebewesen, durch den Bestandteile der Lebewesen aus anderen Stoffen gebildet werden. Diese Prozesse werden auch als Anabolismus bezeichnet. Sie erfordern in der Regel Energie, die aus einem Energiestoffwechsel (Chemotrophie) oder aus der Nutzung von Licht (Phototrophie) zur Verfügung gestellt wird. Kategorie:Stoffwechsel

Energiestoffwechsel

Mit Energiestoffwechsel bezeichnet man den Teil des Stoffwechsels von Lebewesen, der der Gewinnung von Energie für energieverbrauchende Prozesse dient. Er unterscheidet sich vom energieverbrauchenden Baustoffwechsel (Anabolismus), der dem Aufbau von Körperbestandteilen der Lebewesen dient. Der Energiestoffwechsel besteht aus chemischen Umsetzungen von Stoffen, die in der Summe exergon, also energieliefernd sind. Es werden also Stoffsysteme genutzt, die sich in einem thermodynamischen Ungleichgewicht befinden und bei ihrer Umsetzung in einen energieärmeren, stabileren Gleichgewichtszustand überführt werden. Die Energiegewinnung durch einen Energiestoffwechsel bezeichnet man als Chemotrophie. Ein Gegensatz ist die Nutzung von Licht als Energiequelle (Phototrophie). Auch die meisten phototrophen Lebewesen können alternativ chemotroph Energie gewinnen, zum Beispiel bei Lichtmangel. Man unterscheidet fermentativen und oxidativen Energiestoffwechsel.
Fermentativer Energiestoffwechsel lässt in der Bruttoumsetzung keine Redoxreaktionen erkennen. Beispiele für fermentativen Energiestoffwechsel: Umsetzung von Milchzucker (Lactose) zu Milchsäure durch Milchsäurebakterien:
C12H22O11 + H2O → 4 C3H6O3
Beim oxidativen Energiestoffwechsel sind auch im Bruttoumsatz Redoxreaktionen am Verbrauch eines Oxidans und eines Reduktans zu erkennen. Beispiele für einen oxidativen Energiestoffwechsel: Umsetzung von Traubenzucker (Glucose, Reduktans) + elementarer Sauerstoff (Dioxygen, Oxidans) zu Kohlendioxid + Wasser durch Tiere, Menschen, viele Bakterien:
C6H12O6 + 6 O2 → 6 CO2 + 6 H2O Umsetzung von Kohlendioxid (Oxidans) + elementarer Wasserstoff (Reduktans) zu Methan + Wasser durch methanogene Archaea:
CO2 + 4 H2 → CH4 + 2 H2O Umsetzung von Sulfat (Oxidans) + elementarer Wasserstoff (Reduktans) zu Schwefelwasserstoff + Wasser durch sulfatreduzierende Bakterien (Desulfurikation):
SO42- + 4 H2 → HS- + 3 H2O + OH- Kategorie:Stoffwechsel

Assimilation (Biologie)

Unter Assimilation versteht man in der Biologie die Umwandlung von organismenfremden Stoffen in organismeneigene Stoffe (Körperbausteine oder Speicherstoffe). Die dazu dienenden Stoffwechselwege bezeichnet man als anabolisch und ihre Gesamtheit als Anabolismus .

Etymologie

Das Wort kommt vom lateinischen assimilatio und bedeutet Angleichung, Eingliederung. Es werden also Stoffe aus der Umwelt den Anforderungen des Organismus angeglichen.

Kohlenstoffassimilation

Heterotrophe Organismen (Tiere, Pilze, Protisten, die meisten Bakterien) bauen körpereigene Stoffe aus organischen Stoffen auf, die sie der Umgebung entnehmen und die somit unter anderem als Kohlenstoffquelle dienen. Autotrophe Organismen stellen aus Kohlenstoffdioxid durch Zufuhr von Energie und mit Hilfe eines Reduktionsmittels energiereiche, einfache organische Stoffe her, die im weiteren Stoffwechsel zu komplexeren Molekülen umgewandelt werden. Reduktionsmittel Fotoautotrophe Organismen nutzen Licht als Energiequelle. Diese Form der Assimilation wird deshalb Photosynthese genannt.
- Alle höheren Pflanzen und einige Bakterien nutzen dabei Wasser als Reduktionsmittel, das heißt als Elektronen- und Protonenquelle.
- Andere Bakterien nutzen Wasserstoff, Schwefelwasserstoff, Schwefel oder zweiwertiges Eisen als Reduktionsmittel. Chemoautotrophe Organismen (einige Bakterien) nutzen chemische Energie, die sie aus exergonen chemischen Stoffumsetzungen gewinnen. Diese Form der Assimilation wird deshalb Chemosynthese genannt.

- Als Reduktionsmittel verwenden sie anorganische Stoffe, zum Beispiel Wasserstoff H2, Schwefelwasserstoff, Schwefel, zweiwertiges Eisen, Ammoniak oder Nitrit. Diese Reduktionsmittel werden gleichzeitig zur Energiegewinnung oxidiert.

Stickstoffassimilation

Pflanzen und viele Bakterien stellen aus Nitrat (NO3-) oder Ammonium (NH4+) stickstoffhaltige, organische Verbindungen her. Kategorie:Pflanzenphysiologie Kategorie:Stoffwechsel

Dissimilation (Biologie)

Im Rahmen der Dissimilation werden von einem Organismus angelegte Energiespeicher (zum Beispiel Fette oder die Kohlenhydrate Stärke oder Glykogen) abgebaut, wobei Energie freigesetzt wird. Diese wird als ATP und/oder Wärme nutzbar. Dissimilationen sind Reaktionen des katabolischen Stoffwechsels. Man unterscheidet Atmung (aerob) und Gärung (anaerob). Bei der Atmung werden Substrate oxidiert. Die dabei entstehenden Elektronen werden über die Atmungskette auf externe Elektronenakzeptoren übertragen. Prinzip der Dissimilation
- Bei der aeroben Atmung dient Sauerstoff (O2 ) als Elektronenakzeptor. Sie tritt bei allen aeroben Lebewesen auf und liefert die meiste Energie (Freie Enthalpie). Das Substrat wird dabei vollständig zu CO2 und Wasser abgebaut.
- Bei der anaeroben Atmung dienen Nitrat (NO3-), Fumarat, Fe3+ oder Sulfat (SO42-) als Elektronenakzeptoren. Gärungen finden dann statt, wenn keine Atmungskette oder kein externer Elektronenakzeptor zur Verfügung steht. Als Elektronenakzeptoren dienen dann interne Akzeptoren, wie das durch die Glykolyse entstehende Pyruvat, Acetyl-CoA oder Oxoniumionen. Der Abbau des Substrats ist meist unvollständig, die Abbauprodukte werden ausgeschieden. Die ATP-Ausbeute ist relativ gering und liegt bei ca. 2 bis 4 ATP/Substrat

Worterklärung

Dissimilation kommt vom lateinischen dissimilis unähnlich. Dies ist im Gegensatz zu Assimilation (Biologie) (lat. assimilatio = Angleichung) zu verstehen: hier werden aus der Umgebung aufgenommene, körperfremde organische oder anorganische Stoffe zu körpereigenen. Bei der Dissimilation werden diese Stoffe wieder zu körperfremden Stoffen, die ausgeschieden werden. Kategorie:Stoffwechsel

Anabolismus

Der Anabolismus (von griechisch αναβολισμός mit lateinischer Endung, dies von αναβολή, anawolí - eigentlich die Vertagung, Aufschiebung) ist der Aufbau von Bestandteilen des eigenen Körpers durch Organismen unter Verbrauch von Energie, die bei phototrophen Organismen aus Licht gewonnen wird, bei chemotrophen Organismen aus dem Energiestoffwechsel. Diese Energie besteht aus Adenosintriphosphat (ATP). Sofern ein Reduktionsmittel erforderlich ist, dient dazu NADPH, das bei Phototrophen durch die Lichtreaktion gebildet wird. Eine anabole Stoffwechsellage liegt physiologischerweise beim Wachstum vor, aber auch nach Doping; gedrosselt ist der Anabolismus bei einer Atrophie (z.B. bei schlaffer Muskellähmung) oder auch bei akuten Nekrosen (z.B. Herzinfarkt, Schlaganfall) - dann findet ein gesteigerter Katabolismus statt, das Gegenteil des Anabolismus, worunter man den Abbau von körpereigenen Stoffen zum Zweck des Stoffumbaus oder der Energiegewinnung versteht. Katabolismus und Anabolismus sind Teile des Metabolismus. Siehe auch: Anabolika, Biosynthese Kategorie:Biochemie Kategorie:Stoffwechsel

Photosynthese

bin die vossler g-13 nicht abschreiben, thésis - das Setzen) bezeichnet man die Erzeugung (die Synthese) von organischen Stoffen in Lebewesen unter Verwendung von Lichtenergie, die mit Hilfe lichtabsorbierender Farbstoffe, der Chlorophylle, aufgenommen wird. Bei Pflanzen und vielen anderen Lebewesen mit Photosynthese ist das primäre Syntheseprodukt Glucose. Die Glucose dient sowohl als Energielieferant als auch als Ausgangsmaterial für den nachfolgenden Aufbau von Bau- und Reservestoffen (d.h. verschiedenen organischen Stoffen) in Lebewesen aus meist einfacheren anorganischen (seltener: organischen) Stoffen. .Glucose

Primär- und Sekundärreaktion (Licht- und Dunkelreaktion)

Bei der Photosynthese laufen komplexe biochemische Prozesse ab. Die Photosynthese besteht aus einer Lichtreaktion und einer Dunkelreaktion, die auch als Primär- bzw. Sekundärreaktion bezeichnet werden. In der Lichtreaktion entsteht zunächst unter Nutzung von Lichtenergie chemische Energie (in Form von ATP) und ein Reduktionsmittel (NADPH). ATP und NADPH werden in der anschließenden Dunkelreaktion genutzt, um ohne Licht Glucose (Traubenzucker) zu erzeugen. Dabei wird Kohlenstoffdioxid (CO2) mit ATP als Energiequelle und NADPH als Reduktionsmittel zu Glucose und Wasser umgesetzt. NADPH gibt bei diesem Vorgang den von ihm transportierten Wasserstoff und ein Elektron an das Kohlenstoffdioxid ab und wird selbst zum NADP+ oxidiert.
Bei Pflanzen findet die Synthese von Glucose in den Chloroplasten der Zelle statt, die lichtabhängigen Reaktionen erfolgen in den Thylakoiden die lichtunabhängige Dunkelreaktion findet im Stroma statt.

Primärreaktion (Lichtreaktion)

Bei der Primärreaktion, auch als Lichtreaktion bezeichnet, wird einerseits Lichtenergie in chemische Energie (ATP) umgewandelt (siehe Phototrophie) und gleichzeitig wird ein Reduktionsmittel für das Kohlenstoffdioxid gebildet, indem das Coenzym NADP+ mit zwei Elektronen und einem Wasserstoff-Ion (Proton / H+) vorübergehend zu NADPH reduziert wird. Um dies zu erreichen, wird Wasser in Elektronen, Protonen und O2 (elementarer Sauerstoff) gespalten (Photolyse). Die Elektronen werden in mehreren Schritten durch Nutzung der Lichtenergie, die vom Chlorophyll durch Lichtabsorption aufgenommen wurde, auf ein höheres Energieniveau und damit auf ein niedrigeres Redoxpotential gebracht. Das Chlorophyll ist nach Aufnahme von Lichtenergie in einem angeregten Zustand, in dem es leicht Elektronen abgibt (starkes Reduktionsmittel, niedriges Redoxpotential) (siehe Phototrophie). Die Elektronen werden vom angeregten Chlorophyll über Zwischenüberträger auf NADP+ übertragen, das dadurch zu NADPH reduziert wird (siehe auch Redoxreaktion, Reduktionsäquivalent). In der Lichtreaktion wird also zweierlei gewonnen: eine Energiequelle in Form von ATP (Adenosintriphosphat) und ein Reduktionsmittel in Form von NADPH. Siehe dazu Bild 1. In diesem Bild stellt die Höhe, in der die Elektronen- bzw. Protonenüberträger angeordnet sind, die Höhe des Redoxpotentials dar. Reduktionsäquivalent

Sekundärreaktion (Dunkelreaktion)

In der Sekundärreaktion, auch als Dunkelreaktion bezeichnet, wird als erstes Kohlenstoffdioxid an eine durch den Organismus gebildete und als Akzeptor fungierende organische Verbindung gebunden. Die meisten Pflanzen mit oxygener Photosynthese gehören dem "C3-Typ" an. Hier ist der Akzeptor das 5 C-Atome enthaltende Ribulose-1,5-bisphosphat und das vermittelnde Enzym Ribulose-1,5-bisphosphat-Carboxylase/-Oxygenase (Rubisco). Bei C4-Pflanzen dient Phosphoenolpyruvat (PEP) als CO2-Akzeptor, wobei das Enzym PEP-Carboxylase die Reaktion katalysiert. Bei C3-Pflanzen zerfällt nach der CO2-Aufnahme das entstandene, aus 6 C-Atomen bestehende Molekül sofort in zwei Moleküle Phosphoglycerinsäure (3-Phosphoglycerat) mit je 3 C-Atomen. Diese Moleküle werden in mehreren Schritten mit NADPH als Reduktionsmittel zu Zucker reduziert. Die Energie für diese Reaktion wird vom ATP (Adenosintriphosphat) geliefert. Dabei wird aus ATP durch Abspaltung eines Phosphatrestes wieder ADP (Adenosindiphosphat). In einem komplizierten, mehrstufigen Prozess ("Calvin-Zyklus", nach seinem Entdecker Melvin Calvin so genannt), wird aus 6 aufgenommenen CO2-Molekülen unter deren Reduktion ein Molekül Glucose (Traubenzucker) C6H12O6 gebildet (siehe chemische Bruttogleichung oben, Schema der Einzelschritte im Artikel Calvin-Zyklus). Der Calvin-Zyklus ist auch bei einigen nicht phototrophen Lebewesen der Weg der Assimilation von CO2, nämlich bei einigen chemoautotrophen Bakterien.

Die Photosynthesegleichung

Bei der Photosynthese von Bau- und Reservestoffen können sowohl organische als auch anorganische Ausgangsstoffe verwendet werden. Bei der bedeutendsten Form der Photosynthese werden für die Kohlenhydratherstellung Kohlenstoffdioxid (CO2) als Kohlenstoff- und Sauerstoffquelle und Wasser (H2O) als Wasserstoffquelle verwendet. Als Beispiel diene die chemische Gleichung zur Bildung von Glucose (C6H12O6), die das primäre Produkt darstellt:
\begin \mbox & 12\; H_2O \rightarrow 24\; (H) + 6\; O_2 \\ \mbox & 6\; CO_2 + 24 (H) \rightarrow C_6H_O_6 + 6 H_2O \end \over \begin 12\; H_2O + 6\; CO_2 + 24 (H) \rightarrow 24\; (H) + 6\; O_2 + C_6H_O_6 + 6 H_2O \\ \\ = 6\; CO_2 + 6\; H_2O \rightarrow C_6H_O_6 + 6\; O_2 \end
Wasser dient als Reduktionsmittel für das Kohlenstoffdioxid. Bei der Reduktion wird das Wassermolekül gespalten (Photolyse): Es entstehen Sauerstoff, Elektronen und Wasserstoffionen (Protonen). Der Sauerstoff wird in molekularer, elementarer Form (O2) an die Umgebung abgegeben. Der Sauerstoff stammt aus den gespaltenen Wassermolekülen, nicht aus dem Kohlenstoffdioxid. Daher stehen in der obigen ersten Summengleichung auf der linken Seite 12 Wassermoleküle, um rechts 6 O2-Moleküle zu erhalten. Diese Form der Photosynthese wird wegen der Bildung von molekularem Sauerstoff O2 als oxygene Photosynthese bezeichnet (Oxygenium = Sauerstoff). Sie wird von Cyanobakterien und allen eukaryotischen phototrophen Lebewesen betrieben. Beispiele hierfür sind neben allen grünen Pflanzen auch zahlreiche Protisten, d.h. grüne und anders gefärbte einzellige Algen). Die Bedeutung dieses Vorgangs liegt in der Primärproduktion von organischen Stoffen, die chemoheterotrophen Lebewesen als Energie- und Baustoffquelle dienen, und in der Bildung von O2, das für alle obligat aeroben Lebewesen lebensnotwendig ist und auf der Erde fast ausschließlich durch oxygene Photosynthese gebildet wird.

Wirkungsgrad und Effektivität

Für die Quantifizierung des Effekts der Photosynthese im Verhältnis zur aufgewendeten Energie gibt es verschiedene Größen.
Der Wirkungsgrad ist das Verhältnis der Zunahme des Energiegehalts bei der Synthese des Photosyntheseprodukts zu der für die Photosynthese aufgewendeten Lichtenergie, er ist also ein dimensionsloser Quotient (0 ... 1 oder 0 ... 100 %). Auch andere Größen für das Photosyntheseprodukt (z. B. Masse oder Stoffmenge) können zum Energieaufwand ins Verhältnis gesetzt werden. Die erhaltenen Größen bezeichnet man als Effektivität, deren Maßeinheit der gewählten Größe für das Photosyntheseprodukt entspricht (z. B. Gramm je Joule bzw. Mol je Joule).
Soll der primäre Effekt der Photosynthese eines Chloroplasten oder eines Mikroorganismus dargestellt werden, so wird der Energiegehalt (Maßeinheit Joule), die Masse (Maßeinheit Gramm) oder die Stoffmenge (Maßeinheit Mol) eines der ersten Syntheseprodukte, in der Regel Glucose (Traubenzucker), eingesetzt. Für Betrachtungen einer ganzen Pflanze, einer Pflanzengesellschaft, einer Mikroorganismenpopulation oder für globale Betrachtungen ist es günstig, die Masse der gesamten gebildeten Biotrockenmasse (oder des in ihr enthaltenen Kohlenstoffs) einzusetzen.
Der Effekt der Photosynthese kann auf verschiedene Energiegrößen (Maßeinheit Joule) bezogen werden, so dass es eine Reihe verschieden definierter Größen für die Effektivität gibt. Im Folgenden sind verwendete Energiegrößen aufgeführt. #Energie der Photonen, die für die Bereitstellung der erforderlichen Mengen an Reduktionsäquivalenten (NADPH+H+) und ATP in den Photosystemen umgesetzt werden, also der tatsächlich photochemisch wirksamen Photonen. #Energie der von den Photosystemen absorbierten Photonen, einschließlich der photochemisch nicht wirksamen. #Energie des gesamten von Chloroplasten absorbierten Lichts. #Energie des von Blättern absorbierten Lichts. #Energie des auf einen Pflanzenbestand oder einer Mikroorganismenpopulation eingestrahlten Lichts. #Energie des auf Teile oder die gesamte Oberfläche des Planeten Erde eingestrahlten Lichts.
Bei den Größen 4 bis 6 kann entweder die Energie des gesamten Spektrums der Einstrahlung von der Sonne verwendet werden oder auch nur der Teil des Spektrums, der prinzipiell für die Photosynthese nutzbar ist. Bei Pflanzen und Algen wird - je nach Autor - teils der Wellenlängenbereich von 360 bis 720 nm angenommen, teils der von 360 bis 700 nm und teils der von 400 bis 700 nm. Man bezeichnet diesen Anteil der Strahlung als photosynthetisch nutzbare Strahlung (englisch „Photosynthetically Active Radiation“, Abkürzung „PAR“). Je nach angenommenem Wellenlängenbereich beträgt die Energie der PAR 40 bis 50 Prozent derjenigen der gesamten Einstrahlung. Der Wirkungsgrad, der den primären Effekt der Photosynthese im Verhältnis zur Energie der photochemisch wirksamen Photonen quantifiziert, wird wie folgt berechnet:
- Um ein Elektron anzuregen, wird ein Lichtquant benötigt.
- Um ein NADP+ zu reduzieren, werden zwei Elektronen und ein Proton benötigt.
- Da jedes Elektron zweimal angeregt wird (durch Photosystem II und I), werden für die Erzeugung von einem NADPH+H+ vier Photonen benötigt.
- Da 24 Elektronen (bzw. 12 NADPH) für die Synthese von einem Molekül Glucose aus CO2 und Wasser benötigt werden, werden insgesamt 48 Lichtquanten benötigt.
- Die Energie von Lichtquanten ist von ihrer Wellenlänge abhängig:
  - E(λ = 400 nm) = 298 kJ/mol (blaues Licht)
  - E(λ = 700 nm) = 168 kJ/mol (rotes Licht)
- Die für die Synthese von einem Mol Glucose benötigte Lichtenergie beträgt demnach je nach Wellenlänge zwischen 14300 kJ (Blau) und 8064 kJ (Rot)
- Die Freie Reaktionsenthalpie für die Bildung von Glucose aus CO2 und H2O beträgt unter Standardbedingungen 2862 kJ/mol.
- Das ergibt einen Wirkungsgrad zwischen 20,0 Prozent für blaues und 35,5 Prozent für rotes Licht. Nun besteht ein Blatt nicht nur aus energieliefernden Chloroplasten. Schätzt man die effektive Oberfläche ab, ebenso wie die Energie, die zur Aufrechterhaltung der Energieerzeugung notwendig ist, reduziert sich der Wirkungsgrad um mehr als eine Größenordnung. Eine Pflanze setzt sichtbares Sonnenlicht mit einen Wirkungsgrad von weniger als drei Prozent in Energie um. Für die Berechnung der globalen Effektivität der Photosynthese wird die jährliche Nettoprimärproduktion an Biomasse zur Energie der jährlich einfallenden Sonnenstrahlung ins Verhältnis gesetzt. Dabei können folgende Strahlungsgrößen eingesetzt werden: Die flächenbezogene Einstrahlung auf die Erdoberfläche bei klarer Atmosphäre ist abhängig vom Breitengrad und der Jahreszeit. Beispiele: Die Effektivität der Photosynthese als Anteil der auf die Erdoberfläche eingestrahlten Energie (als 100 % gesetzt), der in Photosyntheseprodukte umgesetzt wird (in % der Gesamteinstrahlung), wird wie folgt berechnet: Die tatsächliche Effektivität unter Feldbedingungen ist jedoch aus verschiedenen Gründen geringer, unter anderem wegen suboptimaler Kohlenstoffdioxid-Konzentration:

Andere Photosyntheseformen

Außer der oxygenen Photosynthese kommen bei Bakterien auch verschiedene Formen von anoxygener Photosynthese vor, bei denen kein Wasser als Reduktionsmittel für Kohlenstoffdioxid verwendet wird, also auch kein O2 entsteht. Statt Wasser werden als Reduktionsmittel Schwefelwasserstoff (H2S) (siehe Bild 2) oder zweiwertige Eisen-Ionen (Fe++) genutzt, wodurch elementarer Schwefel (S) bzw. dreiwertige Eisen-Ionen (Fe+++) als Abfallprodukte entstehen, oder molekularer Wasserstoff (H2) ohne Bildung von Abfallprodukten. Auch bei der Photosynthese mit organischen Stoffen als Edukte wird kein O2 gebildet, und diese Form der Photosynthese wird deshalb ebenfalls als anoxygen bezeichnet. Die Photosynthese mit H2S als Reduktionsmittel kann beispielsweise durch folgende chemische Bruttogleichung beschrieben werden: CO2 + 2 H2S → (CH2O) + 2 S + H2O Darin steht (CH2O) für einen fiktiven organischen Stoff als erstes Produkt der Photosynthese. Als Beispiel für die Lichtreaktion dieser Art von anoxygener Photosynthese wird in Bild 2 die Lichtreaktion bei der phototrophen Bakterien-Gattung Chlorobium vereinfacht schematisch dargestellt. Schwefel

Evolution

Die Fähigkeit zur Photosynthese ist offenbar schon sehr früh in der Evolution der Lebewesen und der Entwicklung der Erde entstanden, wahrscheinlich vor mehr als 3,8 Milliarden Jahren, vielleicht schon vor 4 Milliarden Jahren. Die oxygene Photosynthese hat sich wahrscheinlich vor etwa 3,5 Milliarden Jahren aus der schon davor etablierten anoxygenen entwickelt. Dafür, dass die anoxygene Photosynthese vor der oxygenen entwickelt wurde, spricht, dass die Reduktion von NADP+ mit H2S (anoxygene Photosynthese) nur ein Lichtsystem benötigt (siehe Bild 1), die Reduktion von NADP+ mit Wasser (oxygene Photosynthese) aber wegen der größeren Differenz der Redoxpotentiale zweistufig verläuft und zwei hintereinandergeschaltete Lichtsysteme mit zwei etwas verschiedenen Chlorophyllen erfordert (siehe Bild 2), also komplizierter ist. In der Frühzeit der Erd- und Lebewesenentwicklung war durch die Entgasung der Erde reichlich Schwefelwasserstoff als Reduktionsmittel an ihrer Oberfläche vorhanden.

Bedeutung


- Auf der Erde liegt der elementare, molekulare Sauerstoff (O2) gasförmig in der Atmosphäre und gelöst in den Gewässern vor. Er stammt fast ausschließlich aus der oxygenen Photosynthese. Ohne die oxygene Photosynthese könnten aerobe Organismen wie Menschen und Tiere nicht leben, da nur durch diesen Prozess elementarer, molekularer Sauerstoff (O2) für deren Atmung gebildet wird und organische Stoffe als Nährstoffe produziert werden ("Primärproduktion organischer Stoffe"). Die oxygene Photosynthese ist die wichtigste biochemische Reaktion auf der Erde und liefert jährlich etwa 10^ t organische Stoffe.
- Auch alle fossilen Rohstoffe und Energiespeicher wie Braunkohle, Steinkohle und Erdöl sind Folgeprodukte der Photosynthese.
- In der Stratosphäre wird aus O2 Ozon O3 gebildet, welches einen Großteil der für Lebewesen schädlichen UV-Strahlung absorbiert. Erst dadurch ist Leben an Land möglich geworden.
- Durch Beschattung und Verdunstung sorgt die Vegetation für ein ausgeglicheneres Klima.

Produktivität

Die jährliche Photosynthese-Nettoprimärproduktion, das ist die Primärproduktion abzüglich der Verluste durch Veratmung, angegeben als Kohlenstoff-Masse in der gebildeten Biomasse, beträgt Die durchschnittliche jährliche Photosynthese-Nettoprimärproduktion beträgt Maximale Produktivität von Agrarpflanzen auf Freiflächen unter günstigen Bedingungen als Biotrockenmasse-Bildung je Flächen- und Zeiteinheit:

Photosynthese unter Wasser

Die meisten Tiere und Mikroorganismen im Wasser benötigen Sauerstoff zur Atmung. Er gelangt nicht nur aus der Luft - durch Regen, Wind, Wellen und an Wasserfällen - ins Wasser. In ruhigen, stehenden Gewässern sind die Unterwasserpflanzen (Algen und Makrophyten) die Haupterzeuger des Sauerstoffs. Ferner sind sie die Primärproduzenten von Biomasse in der Nahrungskette. Dieser Vorgang ist nur bei Licht möglich. Der bei der Photosynthese freigesetzte Sauerstoff wird an das Wasser abgegeben. An sonnigen Tagen kann dieser Prozess an den Makrophyten beobachtet werden: Man erkennt, wie sich kleine Gasperlen an der Pflanze bilden und in Abständen zur Wasseroberfläche aufsteigen, besonders intensiv an einem abgebrochenen Blatt oder Stiel. Diese Bläschen bestehen allerdings nicht aus reinem Sauerstoff, sondern enthalten auch Stickstoff und andere Gase mit einem Partialdruck proportional zu deren Lösungs-Partialdruck ( = Konzentration / Löslichkeitskoeffizient) in der Umgebung der Bläschen. Bei ausreichender Sonnenbestrahlung und genügend hoher Bestandsdichte der Algen und Wasserpflanzen erreicht die Sauerstoffkonzentration des Wassers durch die Photosynthese höhere Werte, als dem Gleichgewicht mit der Luft ("Sättigung") entspricht. Seine höchste Konzentration erreicht der Sauerstoff in der Abenddämmerung, wenn die Photosynthese wegen der Abnahme des Lichtes auf die Rate der Atmung zurück geht und diese noch gerade kompensiert ("Abendlicher Kompensationspunkt") Der pH-Wert steigt bei intensiver Photosynthese wegen des Verbrauchs an CO2 an (bis über 9). Algen und Wasserpflanzen, die Hydrogencarbonat (HCO3-) verwerten können (z.B. Zygnema, Spirogyra), treiben durch Abspaltung von Hydroxylionen den pH-Wert lokal sogar bis 11. Sie treten vor allem dort in Aktion, wo wenig Atmungs-CO2 verfügbar ist. Denn die Konzentration von CO2 im Wasser im Gleichgewicht mit dem Partialdruck des CO2 in der Luft liegt bei nur etwa 1,0 mg/l (0 °C) bis 0,3 mg/l (30 °C). In der Nacht findet nur die Dissimilation unter Veratmung von Assimilaten statt, wodurch Sauerstoff verbraucht wird. Daran ist, entsprechend ihrem überwiegenden Biomasseanteil (siehe Nahrungspyramide), ganz vorrangig die Atmung der Pflanzen und Algen beteiligt. Die Konzentration des Sauerstoffs sinkt dabei wieder und erreicht ihren geringsten Wert in der Morgendämmerung, wenn die mit dem Licht aufkommende Photosynthese gerade die Atmung kompensiert ("Morgendlicher Kompensationspunkt"). Einen zum Sauerstoff analogen Tageszyklus vollzieht der pH-Wert, bedingt durch den gegenläufigen Zyklus des Verbrauchs und der Freisetzung von CO2. Der im Wasser erzeugte Sauerstoff ist nicht nur für Fische und alle anderen höheren Organismen lebensnotwendig, sondern dient auch der Selbstreinigung der Gewässer, indem aeroben Mikroorganismen ein oxidativer Abbau organischer Stoffe ermöglicht wird.

Weitere Aspekte der Photosynthese

Die Photosynthese ist der Stoffwechselprozess, der den Pflanzen Wachstum ermöglicht und damit für große, qualitativ hochwertige Pflanzen wesentlich verantwortlich ist. Eine Möglichkeit, Wachstum und Ertrag bei Kulturpflanzen zu steigern, besteht darin, alle für die Photosynthese wichtigen Faktoren im ökologischen Optimum zu halten. Dies ist vor allem in Gewächshauskulturen möglich. Bäume produzieren, wie alle grünen Pflanzen, Sauerstoff. Sie verbrauchen ihn aber auch nachts besonders intensiv, entsprechend ihrer Biomasse. Außerdem wird letztendlich beim Abbau jeglicher Pflanzenmasse wieder genau so viel Sauerstoff verbraucht, wie bei ihrem Wachstum entstand. Die Funktion von Wäldern und Parks als »Grüne Lunge« gilt besonders in der Nähe von Städten und Ballungsgebieten als besonders (lebens-)wichtig. Das kann sich folglich nur auf die Wirkung als Staubfilter beziehen. Mit ihren Blättern und Nadeln wirken die Bäume der Wälder und Parks wie riesige Filter. 1 ha Buchenwald kann jährlich rund 70 t, 1 ha Fichtenwald etwa 30 t Staub aus der Luft herausfiltern.

Literatur


- Jens Kurreck, Dominique Niethammer, Harry Kurreck: Primärprozesse der Photosynthese und ihre Modellierung. Chemie in unserer Zeit 33(2), S. 72 - 83 (1999), ISSN 0009-2851
- Roswitha Harrer: Proteine der Photosynthese: Aus Licht wird Leben. Chemie in unserer Zeit 37(4), S. 234 - 241 (2003), ISSN 0009-2851

Weblinks


- [http://www.abi-bayern.de/bio/fotosynthese.htm Abiturvorbereitung für den Grundkurs Biologie]
- [http://www.biologie.de/w/applets/photosynthese.swf Biologie.de Photosynthese Flash]
- [http://www.biologie.uni-hamburg.de/b-online/d24/24.htm Botanik online: Photosynthese]
- [http://www.u-helmich.de/bio/stw/reihe4/photosynthese.html Photosynthe