LDH

LDH est une abréviation ou un sigle qui peut signifier :
- la Ligue française des droits de l'Homme
- la lactate déshydrogénase, une enzyme.

Enzyme

Une enzyme est une protéine permettant d'accélerer jusqu'à des millions de fois les réactions chimiques du métabolisme se déroulant dans le milieu cellulaire ou extracellulaire. Les enzymes agissent à faible concentration et elles se retrouvent intactes en fin de réaction : ce sont des catalyseurs biologiques(ou bio-catalyseurs). Une enzyme, comme toute protéine, est synthétisée à partir des informations codées dans l'ADN ou dans l'ARN dans le cas des virus. Il existe plus de deux mille enzymes différentes. Les premières enzymes isolées furent d'abord nommées ferments et par la suite diastases.

Le site actif

La fonction des enzymes est liée à la présence dans leur structure d'un site particulier appelé le site actif. Chaque enzyme « reconnaît » spécifiquement une ou plusieurs molécules selon un principe de complémentarité de type clé-serrure, grâce à des sites de reconnaissance et de fixation situés à sa surface. Les molécules sur lesquelles agit une enzyme sont définies comme les substrats de la réaction enzymatique. La fixation du substrat sur l'enzyme a pour conséquence la formation du complexe enzyme-substrat, indispensable a la réaction enzymatique. Cette dernière fait intervenir les acides aminés d'un site catalytique. L'enzyme peut alors accélerer considérablement une des réactions biochimiques faisant intervenir ce substrat.

L'activité enzymatique

La vitesse de réaction enzymatique est mesurée à partir de la quantité de produit formée en un temps donné. L'affinité de l'enzyme pour son substrat est donnée par son Km ou constante de Michaelis. Celle-ci est définie comme la concentration de substrat pour laquelle la vitesse de réaction enzymatique est la moitié de la vitesse de réaction maximale. De nombreux facteurs peuvent modifier la vitesse de réaction enzymatique :
- Les concentrations en enzyme et en substrat
- Les caractéristiques physico-chimiques du milieu de réaction (température, pH, ...)
- La présence d'inhibiteurs de la réaction enzymatique La constante de Michaelis est spécifique à chaque enzyme.

La régulation de l'activité enzymatique

Réguler l'activité des enzymes permet de réguler le métabolisme de la cellule. Cette activité dépend fortement de la conformation de l'enzyme (et donc de la forme de ses sites), qui peut être modifiée via des phosphorylations et des déphosphorylations. Certaines enzymes sont actives quand elles sont phosphorylées, d'autres quand elles sont déphosphorylées. Ce sont d'autres enzymes qui régulent les phosphorylations et déphosphorylations : les kinases permettent de transférer un groupement phosphate sur leur substrat, alors que les phosphatases enlèvent un groupement phosphate à leur substrat.

Classement et dénomination des enzymes

Les enzymes sont classées en six principaux groupes, en fonction du type de réaction qu'elles catalysent : # oxydoréductases (EC 1) ; # transférases (EC 2) ; # hydrolases (EC 3) ; # lyases (EC 4) ; # isomérases (EC 5) ; # ligases (EC 6). Les enzymes sont généralement nommées en additionnant le suffixe -ase au nom de leur substrat, et elles sont classifiées par un système numérique standard. Leur numéro est attribué par l' « Enzyme Commission » (EC) voir classification EC.

Types d'enzymes

On distingue les dénominations suivantes pour les enzymes :
- enzyme allostérique ou allozyme : enzyme ayant deux formes de structure différentes, l’une active et l’autre non. Les formes actives catalysent l’étape initiale d’une voie menant à la synthèse de molécules. Le produit final de cette synthèse peut agir par rétroaction négative en provoquant la conversion de l’enzyme à la forme inactive et contrôlant ainsi la quantité du produit synthétisé.
- enzyme de la transformation alimentaire : enzyme employée pour contrôler la texture, le goût, l’aspect ou la valeur nutritive des aliments. Les amylases dégradent les complexes polysaccharidiques en sucres plus simples ; et les protéases « attendrissent » les protéines de la viande. Un objectif important de la biotechnologie alimentaire est le développement de nouvelles enzymes alimentaires améliorant la qualité de la transformation des aliments.
- enzyme de restriction ou endonucléase de restriction : classe d’enzymes qui coupent l'ADN après avoir reconnu une séquence spécifique. Les trois types d’endonucléase de restriction sont :
- I : coupe dans une séquence aléatoire située à une distance supérieure à 1 kpb de la séquence de reconnaissance, et a des activités de restriction et de méthylation.
- II : coupe à l’intérieur ou à côté d’une courte séquence de reconnaissance, généralement palindromique. Une enzyme séparée méthyle la même séquence de reconnaissance.
- III : coupe à 24-26 pb en aval d'une séquence de reconnaissance courte et assymétrique ; elle exige de l’ATP et a des activités de restriction et de méthylation. Les enzymes du type II sont la classe utilisée dans la plupart des applications de la biologie moléculaire.
- enzyme inductible : enzyme qui est synthétisée uniquement en présence du substrat qui agit comme inducteur.
- enzyme limitant la vitesse : enzyme dont l’activité contrôle le rendement du produit final d’une voie métabolique multi-enzymatique...
- enzyme reconnaissant un site à quatre bases : endonucléase de restriction de type II ayant un site de reconnaissance à quatre nucléotides. Puisqu’une séquence particulière de quatre bases se produit plus fréquemment qu'une autre de six bases, ces enzymes clivent plus fréquemment que ceux reconnaissant un site à six bases. Ils produisent donc, en moyenne, de plus petits fragments de restriction.
- enzyme reconnaissant un site à six bases : endonucléases de restriction de type II dont le site de reconnaissance et le site de coupure consistent en une séquence caractéristique de six paires de nucléotides.
- enzyme répressible : enzyme dont l’activité peut être réduite par la présence d’une molécule régulatrice.

Voir aussi

- [http://www.brenda.uni-koeln.de BRENDA - enzyme base de données]
- Inhibiteur
- enzyme sur le Wiktionnaire Catégorie:Métabolisme Catégorie:Enzymologie ja:酵素 ko:효소 ms:Enzim simple:Enzyme th:เอนไซม์

Wealdstone F.C.

Wealdstone Football Club is a football club in the north-west London Borough of Harrow. There were two Wealdstone Football Clubs in existence well back into the 19th century, but the present club was formed at the start of the 1899-1900 season. They kicked off with a friendly on 7 October 1899, winning 6-1 at Northwood. Unfortunately, just 7 years later, the club closed down through lack of interest among both players and fans. They reformed in time for the 1908-09 season, enjoying a successful period before another closedown during World War I, which claimed the lives of many of its members. The club turned professional in 1971. They play in blue and white quartered shirts and are nicknamed "The Stones". Wealdstone won the Gola League (now the Conference National) in 1985, with a side which contained future Wimbledon and Wales midfielder Vinnie Jones, but had to apply for election to the league as the election/re-election system was in its last-but-one season. They lost out and have long since been relegated from the Conference.

Facts and trivia

#Wealdstone were the first ever Non League double winners (Gola League (Conference) and FA Trophy), in 1985. #Wealdstone have played at Wembley Stadium three times and have never lost. #Wealdstone took part in the first televised broadcast of a football match in 1946 when they played at Barnet in an Athenian League game. They also participated in the first live showing of an FA Cup tie in 1949 v Colchester United at Lower Mead. #Stuart Pearce and Vinnie Jones were both discovered by Wealdstone F.C. and went on to captain their respective countries (England and Wales).

External links

Some unofficial sites
- http://www.wfcsc.co.uk/
- http://www.come-to-wealdstonefc.co.uk/

- http://www.wealdstonefc.com/index.php

- http://www.wealdstone.net/ Category:English football clubs Category:Harrow Category:Sport in London

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